Propiedades de los aminoácidos
Compuestos orgánicos que tienen baja masa molecular y alto punto de fusión, son monómeros de las proteínas.
Estereoisomería
Todas menos la glicina presentan un carbono asimétrico en aminoácidos. El grupo que determina si es D o L es el amino. Generalmente tenemos L aminoácidos excepto algunas paredes bacterianas.
Actividad óptica
Disoluciones desvían el plano de la luz polarizada que les atraviesa.
Carácter anfótero
Significa que pueden comportarse como una base o un ácido en función del pH del medio y así lo regula. Si disminuye el pH aumentan los hidrogeniones y el carboxilo capta protones y pasa a tener carga +. Si aumenta el pH disminuyen los hidrogeniones y ceden protones y pasa a tener carga -. A pH fisiológico no todos son neutros.
Enlace peptídico
NH2-CHR-COOH+NH2-CHR-COOH->NH2-CHR-CONH-CHR-COOH Tipo amida rígido y el grupo C=O y NH están en el mismo plano y no pueden girar. Es un enlace que presenta resonancia por eso se dice que es parcialmente doble significa que los electrones se pueden mover y eso hace que el da de una resonancia.
Proteínas
Elevada masa molecular, unión de más de 50 aminoácidos por enlace peptídico y se disponen pegándose en el espacio formando.
Primaria
Secuencia lineal de aminoácidos. Determinada genéticamente y de la estructura primaria dependen todas las demás, la disposición en zig-zag se alcanza por el giro de los carbonos alfa.
Secundaria
La primera se pliega y da lugar a la estructura secundaria. Alfa hélice, herramienta en forma de hélice su plegamiento es destrogiro y en cada vuelta de hélice se disponen 3,6 aminoácidos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen hacia el exterior de la hélice, las CO- se dispone en el mismo sentido y los NH- en sentido opuesto. Está estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno intramoleculares y son posibles porque la estructura lineal presenta los grupos polarizados OH Y NH. En la alfa keratina es frecuente que en alguna proteína de esa estructura se desestabiliza porque presenta ramificaciones muy voluminosas o cadenas laterales con signos que se repelen. Lámina beta estabilizada por puente de hidrógeno y su plegamiento origina los puentes de hidrógeno se forman entre distintos elementos similares a la alfa hélice pero aquí se dan cada más aminoácido de manera alternativa se disponen las cadenas laterales uno hacia arriba y otro hacia abajo. Hélice de colágeno película Geno forma parte de los tejidos conectivos es una proteína bastante rígida pero con el tiempo la pierde abunda la prolina que tiene cadenas laterales muy voluminosas por lo que se forma una hélice de plegamiento levogiro y es una hélice más extendida que la alfa hélice las hélices de colágeno se agrupan de tres en tres formando la triple hélice de colágeno.
Terciaria
Mayor grado de empaquetamiento que la secundaria se le llama configuración 3D de la proteína. Cuando se pierde la estructura terciaria deja de ser funcional. Los enlaces son uniones entre las cadenas laterales puede ser los siguientes enlaces: puentes disulfuro enlace fuertes y covalentes se forman entre dos restos de cisteína, enlaces iónicos fuerza electrostática que se forman entre cadenas laterales de aminoácidos con carga opuesta, puentes de hidrógeno en cadenas laterales aminoácidos con grupos polares, fuerzas de van der Waals se forman en dipolos momentáneo son muy débiles interacciones hidrofobicas uniones entre moléculas que no presentan afinidad por el agua. Hay dos tipos de estructura terciaria globular es una estructura que hace que las proteínas presente en forma esférica y tiene alto grado de empaquetamiento la mayoría de proteínas que presentan estructura son solubles en agua porque las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen hacia fuera y la estructura fibrosa forma más alargada menor de empaquetamiento e insolubles en agua.
Cuaternaria
Las proteínas están formadas por diferentes cadenas polipeptidicas y Alcalá cadenas le llama protomero. Los enlaces que estabilizan son los mismos de la terciaria eso sí entre aminoácido de diferentes protomeros. Cuando se pierde su estructura cuaternaria terciaria y a veces secundaria las proteínas se desnaturalizan y pierden su funcionalidad.