Grupo de moléculas más abundantes en los seres vivos, constituyen el 50 % del peso celular seco.
Tienen diferentes funciones: transporte de otras moléculas, movimiento, etc.
Carácter fundamental, especificidad, cada organismo tiene proteínas concretas que marcan su identidad biológica.
Son polímeros, llamados polipéptidos, formados por moléculas, aminoácidos.
LOS AMINOÁCIDOS
De la hidrólisis de las proteínas que liberan las moléculas, cuya unión origina las cadenas polipeptídicas.
Poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (- COOH).
Existen 20 aminoácidos distintos y se diferencian por su grupo R.
Existen 150 aminoácidos que no forman parte de las cadenas proteicas, con funciones propias, entre ellos están: neurotransmisores y precursores vitamínicos.
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS NEUTROS: apolares y polares.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y un pH 7.
AMINOÁCIDOS BÁSICOS: contienen algún grupo amino (NH3) en la cadena lateral.
Aminoácidos esenciales y no esenciales.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA: indica la secuencia de aminoácidos que la forman y el orden en que están unidos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable.
ESTRUCTURA TERCIARIA: modo en el que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
ESTRUCTURA CUATERNARIA: surge cuando una proteína está compuesta por 2 o más cadenas polipeptídicas.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
SOLUBILIDAD: se debe a la presencia en la superficie de las proteínas de aminoácidos con radicales polares.
ESTRUCTURA ESPACIAL: consiste en la rotura de enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína.
ESPECIFICIDAD: cada especie tiene unas proteínas propias y distintas.
HOLOPROTEÍNAS: sus cadenas polipeptídicas están plegadas formando una estructura compacta, más o menos esférica, solubles en agua y en disoluciones polares.
