Vitaminas Liposolubles

Vitamina A (Retinol)

La vitamina A, también conocida como retinol, es un terpeno esencial para el mantenimiento de los epitelios y la formación del colágeno en los huesos. Su deficiencia puede provocar ceguera nocturna.

Vitamina D (Calcitriol)

La vitamina D, o calcitriol, interviene en el metabolismo del calcio, favoreciendo su absorción intestinal y contribuyendo a la formación y estabilidad de los huesos. Su déficit puede causar raquitismo en niños y osteomalacia (huesos débiles) en adultos.

Vitamina E (Tocoferol)

La vitamina E, o tocoferol, tiene una función antioxidante y actúa como cofactor de enzimas en la cadena de transporte de electrones. Su deficiencia puede producir fragilidad en los glóbulos rojos.

Vitamina K (Naftoquinona)

La vitamina K, o naftoquinona, interviene en el proceso de coagulación sanguínea como coenzima en reacciones de descarboxilación. Su déficit puede provocar una coagulación sanguínea deficiente.

Vitaminas Hidrosolubles

Tiamina o B1

La tiamina, o vitamina B1, actúa como coenzima de enzimas que catalizan la separación o transferencia de grupos aldehídos. Su deficiencia puede provocar beri-beri en humanos.

Riboflavina o B2

La riboflavina, o vitamina B2, forma parte de dos enzimas que se unen a enzimas que catalizan reacciones de oxidación y reducción. Su deficiencia puede provocar alteraciones en la piel y las mucosas.

B3 (Niacina)

La vitamina B3, o niacina, actúa como coenzima en deshidrogenasas y como transportador de electrones durante la respiración celular. Su deficiencia puede provocar pelagra y trastornos nerviosos o mentales.

B12 (Cianocobalamina)

La vitamina B12, o cianocobalamina, interviene en el proceso de formación de glóbulos rojos. Su deficiencia puede producir anemia perniciosa.

Vitamina C (Ácido Ascórbico)

La vitamina C, o ácido ascórbico, interviene en la síntesis del colágeno, estimula la absorción del hierro en el hígado, acelera la coagulación sanguínea y actúa como antioxidante celular. Su ausencia puede provocar escorbuto.

Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos que contienen una función amida unida al carboxilo y un radical variable. En la materia viva existen 20 aminoácidos diferentes, clasificados en:

• Neutros apolares: sin carga y sin grupos OH, H2N o SH en el radical.
• Neutros polares: polares y afines al agua, con grupos OH, H2N o SH.
• Aminoácidos ácidos: con más de una función ácida.
• Aminoácidos básicos: con más de un grupo amida.

Aminoácidos Esenciales

Los aminoácidos esenciales son aquellos que los organismos heterótrofos no pueden sintetizar y deben obtener de la dieta. En la especie humana, hay 8 aminoácidos esenciales: leucina, valina, isoleucina, triptófano, fenilalanina, metionina, treonina y lisina.

Características de los Aminoácidos

• Bajo peso molecular.
• Sólidos cristalizables, solubles en agua e incoloros.
• Todos tienen un carbono asimétrico, excepto la glicina, y presentan 2 estereoisómeros.
• Carácter anfótero: se comportan como ácidos en medio básico y como bases en medio ácido.
• Punto isoeléctrico: valor de pH en el que el aminoácido es neutro.

Enlace Peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente tipo amida, hidrolizable, que se establece entre el carboxilo de un aminoácido y la amina del siguiente.

• Péptido: polímero de menos de 100 aminoácidos.
• Oligopéptidos: formados por entre 2 y 10 aminoácidos.
• Polipéptidos: contienen más de 10 aminoácidos.

Proteínas

Las proteínas son polipéptidos de más de 100 aminoácidos, con elevado peso molecular.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Secuencia ordenada de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Determina la especificidad de la proteína.

Estructura Secundaria

Resulta de la formación de puentes de hidrógeno. Puede ser:

• Alfa hélice: estructura helicoidal sustentada por puentes de hidrógeno cada 4 aminoácidos.
• Lámina beta o lámina plegada: disposición mantenida por puentes de hidrógeno entre aminoácidos más alejados en la cadena.

Estructura Terciaria

Estructura funcional de las proteínas formadas por una sola unidad. Puede ser:

• Globular: característica de proteínas activas, donde la hélice alfa se pliega al establecerse enlaces débiles.
• Fibrilar: propia de proteínas con función estructural o contráctil.

Estructura Cuaternaria

Propia de proteínas formadas por monómeros o subunidades que adoptan una estructura terciaria y se unen por puentes disulfuro.

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: pueden ser hidrosolubles (función activa) o insolubles (función estructural).
• Especificidad: cada especie tiene proteínas propias que la diferencian del resto.
• Desnaturalización: la estructura funcional de una proteína puede perderse por cambios de temperatura o pH, que rompen los enlaces débiles.