Las Proteínas

Las proteínas son biopolímeros no ramificados formados por la unión de unidades denominadas aminoácidos. Están formadas por C, H, O y N. En muchas hay S y en algunas P, Fe y Cu. Se clasifican en:

• Péptidos (oligopéptidos y polipéptidos)
• Proteínas:
  • Homoproteínas (Holoproteínas)
  • Heteroproteínas (Cerebrósidos)

Funciones

• Estructural (proteínas de los músculos, membranas, huesos…)
• Transportadora: muchas sustancias químicas dentro de la célula se mueven por proteínas (HDL, LDL)
• Catalizadora (enzimas-biocatalizadoras, reacciones químicas orgánicas aceleradas (lactasa))
• Inmunológica (a base de proteínas (anticuerpos))

Aminoácidos

Propiedades Físicas

• Sólidos cristalinos
• Solubles en agua
• Isomería espacial: estereoisómeros D y L
• Ópticamente activos

Propiedades Químicas

Carácter anfótero (actúa como ácido y como base): forma zwitterion (ácido: libera H+, aumenta la concentración de protones. Base: recoge H+, recoge protones. El aminoácido tiene parte ácida y parte básica y lo que libera uno lo recoge el otro. Al pH al que la concentración de zwitterion es máxima se denomina punto isoeléctrico.

Uniones de Aminoácidos: El Enlace Peptídico

(Grupo carboxílico + grupo amino) (enlace rígido: funciona como doble enlace debido a que es resonante, es decir, puede rotar).

Cuando se unen los aminoácidos el extremo amino libre se denomina N-terminal y el carboxilo libre C-terminal. Los péptidos se nombran desde el extremo N al C.

Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Primaria

Es la secuencia natural de los aminoácidos de una proteína. Cada proteína tiene su secuencia de aminoácidos determinada por la información codificada en el ADN. El cambio de posición de un aminoácido o su sustitución por otro diferente provoca que la proteína sea diferente pudiendo perder su funcionalidad.

Estructura Secundaria

Se produce por las interacciones por puentes de hidrógeno entre los oxígenos e hidrógenos de los enlaces peptídicos de aminoácidos separados 4 o 5 puestos en la cadena. La pérdida de esas uniones por acción del calor, modificación del pH o sustancias iónicas o disolventes puede provocar que la proteína pierda su funcionalidad. A este fenómeno se le denomina desnaturalización que puede ser reversible (cuando quitamos el fenómeno vuelve a la misma estructura) (el pelo con el calor) o irreversible (clara de huevo cuando lo cueces). Las conformaciones secundarias más frecuentes son:

• Lámina-β. P. ej: algunas fibras de fibroína de la seda y la queratina.
• Hélice-α. P. ej: Proteínas fibrosas como el colágeno.

Estructura Terciaria

Aquí comienzan a ser funcionales. Cuando la estructura secundaria se pliega sobre sí misma pudiendo combinar hélices y láminas beta. Se establecen uniones entre los radicales de los aminoácidos. Además de uniones no covalentes pueden existir uniones covalentes entre átomos de S (puentes disulfuro) o uniones iónicas (electrostáticas). Las funciones que desempeñen pueden tener dominios estructurales (centros activos en las enzimas), que son zonas con combinación de hélices y láminas muy estables que realizan la actividad biológica de la proteína. Es la estructura responsable de la función de la proteína.

• Globulares: forman estructuras esféricas solubles en agua. Enzimas, hormonas. Forman coloides: tienen 2 formas:
• Filamentosas o fibrosas: formas alargadas insolubles en agua. Funciones estructurales. P. ej. mioglobina y tubulina.

Estructura Cuaternaria

Ej: Insulina. Cuando la proteína funcional está formada por dos o más unidades (subunidades o protómeros) en estructura terciaria. Uniones: Puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, Van der Waals.

Propiedades de las Proteínas

Las proteínas presentan su estructura funcional (conformación nativa) a unas determinadas condiciones de pH, temperatura y salinidad del medio.

Propiedades generales:

• Desnaturalización: se pierde las estructuras funcionales debido a cambios de temperatura, pH… Puede ser reversible o irreversible.
• Capacidad tamponadora.
• Solubilidad (fibrosas son insolubles, globulares son solubles y forman coloides).
• Especificidad. Depende de la secuencia de aminoácidos (
  • Especificidad de especie
  • Especificidad de función
  )

Funciones de las Proteínas

• Estructural: Glucoproteínas, tubulinas, histonas, colágeno, queratina y elastina.
• Transportadora: Hemoglobinas, citocromos, LDL y HDL, ferritinas.
• Contráctil: Actina y miosina.
• Nutritiva y de reserva: Ovoalbúmina, caseína y gluten.
• Reguladora: Hormonas (insulina, glucagón, oxitocina, GH,…) y neurotransmisores (pequeños péptidos o derivados de aminoácidos).
• Inmunitaria: Inmunoglobulinas.
• Catalítica: Enzimas.

Clasificación de las Proteínas

Homoproteínas (Holoproteínas)

Fibrosas (Escleroproteínas)

• Estructura secundaria funcional (conformación nativa).
• Formas filamentosas insolubles.
• Funciones estructurales.
• Ej: colágeno, queratina, fibroína, elastina.

Globulares

• Estructura funcional (conformación nativa) terciaria o cuaternaria con forma esférica.
• Solubles en agua.
• Funciones variadas: transportadora, reguladora, catalítica, reserva, etc. Ej: albúminas, globulinas, histonas, tubulinas.

Heteroproteínas

Tienen una parte proteica (apoproteína) y una parte no proteica (grupo prostético). Se clasifican atendiendo a la naturaleza del grupo prostético.

Cromoproteínas

• El grupo prostético es un pigmento.
• Función transportadora. Ej: hemoglobina, citocromos.

Glucoproteínas

• El grupo prostético es un oligosacárido.
• Función estructural, reguladora e inmunitaria. Ej: proteínas de membrana, inmunoglobulinas, protrombina.

Lipoproteínas

• El grupo prostético es un lípido.
• Función estructural y transportadora. Ej: HDL y LDL.

Nucleoproteínas

• El grupo prostético es un ácido nucleico. Ej: proteínas de los ribosomas.