Las Propiedades y Funciones del Agua

El agua, con su naturaleza dipolar, posee un conjunto de propiedades fisicoquímicas especiales que dan lugar a sus funciones biológicas:

Gran Poder Disolvente

El agua es el disolvente universal, capaz de disolver más sustancias que cualquier otro líquido conocido. Es el medio de transporte universal de sustancias dentro de los seres vivos, permitiendo la incorporación de nutrientes a las células y la eliminación de productos de desecho.

Elevado Calor de Vaporización

La cantidad de energía necesaria para transformar el agua del estado líquido a gaseoso es muy elevada. Al evaporarse, el agua ejerce una acción refrigerante en los seres vivos, ayudando a regular la temperatura corporal.

Cohesión-Adhesión

El agua presenta una elevada cohesión interna, consecuencia de su capacidad para establecer puentes de hidrógeno entre sus moléculas. Además, tiene una elevada capacidad de adhesión. En los seres vivos, la cohesión y la adhesión son responsables de los fenómenos de capilaridad, que permiten el ascenso de la savia bruta por el xilema. La elevada cohesión interna del agua la convierte en un líquido prácticamente incompresible.

Elevado Calor Específico

El agua presenta un elevado calor específico, ya que es capaz de absorber gran cantidad de calor sin que se produzca un aumento apreciable de su temperatura. La temperatura del agua aumenta más lentamente que en cualquier otra sustancia, mientras que la temperatura disminuye más lentamente cuando se elimina calor. El agua actúa como amortiguador térmico en los seres vivos, y la temperatura del organismo permanece relativamente constante aunque fluctúe la temperatura ambiental. Actúa como regulador térmico en los ecosistemas.

Reactividad Química

El agua es un potente reactivo químico gracias a su capacidad para disociarse en iones. Esta propiedad hace que el agua y sus productos de ionización (H2O, OH-) participen en una serie de reacciones biológicas importantes, entre las que destacan las reacciones de hidrólisis (consisten en la rotura de una molécula orgánica mediante la acción de una molécula de H2O).

Mayor Densidad en Estado Líquido que en Forma de Hielo

Esta estructura explica que el hielo sea menos denso que el agua líquida y que pueda flotar sobre ella. La principal función biológica que se deriva de esta propiedad es que las grandes masas de agua se congelan en su superficie, formando una capa de hielo que aísla al agua líquida que está por debajo de ella. De esta forma, se mantiene la temperatura por encima de 0 °C, y se posibilita que la vida siga desarrollándose en su interior.

Estereoisomería

Los glúcidos en general y los monosacáridos en particular presentan una propiedad fundamental denominada estereoisomería. Es la existencia de moléculas con la misma fórmula pero distinta estructura espacial. Esta diferencia se debe a la existencia de carbonos asimétricos (carbonos que van unidos a 4 radicales diferentes). El número de estereoisómeros que presenta un monosacárido depende del número de carbonos asimétricos. Para representar los estereoisómeros se utiliza la denominada proyección de Fischer, en la que la cadena carbonada se dispone en vertical y los grupos unidos a los carbonos se sitúan a la derecha y a la izquierda. Para nombrar los distintos estereoisómeros de los monosacáridos se ha establecido que si el grupo OH del carbono asimétrico queda a la derecha, el estereoisómero se denomina D; si, por el contrario, el grupo OH del carbono asimétrico queda a la izquierda, se denomina L. En los seres vivos solo existen estereoisómeros D. Cuando los monómeros tienen más de un carbono asimétrico, se dice que pertenecen a la serie D aquellos que presentan el último carbono asimétrico con el OH a la derecha, y a la serie L, los que presentan a la izquierda.

Los Osidos

Son polímeros con dos o más osas.

Los Oligosacáridos

Son glúcidos unidos mediante enlaces de O-glucosídicos monosacáridos. Los más abundantes son los disacáridos, compuestos por dos unidades de monosacáridos, que siempre liberan una molécula de agua.

Los Disacáridos

Se forman por la unión de dos osas mediante un enlace O-glucosídico mono o dicarbonílico. Los principales son la maltosa (formada por dos glucosas), la isomaltosa (formada por dos glucosas), la lactosa (formada por una glucosa y una galactosa), la celobiosa (formada por dos glucosas) y la sacarosa (formada por una glucosa y otra fructosa).

Los Holosidos: Polisacáridos

Los polisacáridos son glúcidos formados por la unión, mediante enlace O-glucosídico, de más de 10 monosacáridos. Se diferencian unos de otros en los monosacáridos que los constituyen y en la longitud y el tipo de ramificaciones de sus cadenas.

La mayoría presentan un gran peso molecular, no son solubles en agua y tienen sabor dulce.

Los Homopolisacáridos con Función de Reserva

• Almidón: El principal elemento de reserva de las plantas. Contiene dos polímeros distintos de glucosa: la amilosa y la amilopectina.
• Glucógeno: El principal elemento de reserva de los animales.

Los Homopolisacáridos con Función Estructural

• Celulosa: El componente principal de las paredes celulares de las células vegetales. Algunos animales presentan celulasas, que degradan la celulosa.
• Quitina: Forma parte del exoesqueleto de los artrópodos y de las paredes celulares de los hongos.

Lípidos

Son biomoléculas orgánicas formadas siempre por C, H, O (este último en menor proporción) y en algunos casos por P, N, S. Constituyen un grupo muy heterogéneo desde el punto de vista químico, aunque tienen en común que son poco o nada solubles en agua y en disolventes polares, y solubles en disolventes apolares, como el éter. Las funciones biológicas de los lípidos son muy diversas:

• Energética
• Estructural: son componentes fundamentales de todas las membranas celulares
• Función reguladora del metabolismo (como alguna vitamina y hormona)
• Participan en procesos inmunitarios, fisiológicos, etc.

Los lípidos se han clasificado según contengan ácidos grasos o no en su estructura molecular, en saponificables e insaponificables.

Ácidos Grasos

Son ácidos orgánicos carboxílicos con una cadena carbonada lineal y un grupo carboxilo terminal. Tienen un número par de átomos de carbono que suele estar comprendido entre 12 y 24. Pueden ser:

Saturados

No presentan dobles enlaces entre los carbonos de la cadena carbonada. Tienen temperaturas de fusión elevadas y a temperatura ambiente son sólidos. Los más destacados son el palmítico y el esteárico.

Insaturados

Tienen algún doble enlace entre los carbonos de la cadena hidrocarbonada. Su temperatura de fusión es más baja que los saturados y a temperatura ambiente son líquidos. Muchos ácidos grasos no pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que tienen que ser ingeridos en la dieta. Se les denomina ácidos grasos esenciales.

La Estructura de los Ácidos Grasos y sus Propiedades

Poseen una característica muy particular: tienen carácter anfipático. Esto consiste en que presentan una parte soluble (hidrofílica) llamada cabeza, y una porción larga denominada cola que es apolar e insoluble en agua (hidrofóbica). Debido a esta característica, al entrar en contacto con el agua, los ácidos grasos orientan las cabezas polares hacia ella, mientras que las colas apolares se sitúan en la posición opuesta.

Los Fosfolípidos

Están formados por 1 o 2 ácidos grasos, un alcohol, una molécula de ácido fosfórico y un compuesto polar. Son moléculas anfipáticas, es decir, en ellas se diferencian dos zonas: una, hidrófoba apolar, representada por los ácidos grasos, y otra, hidrófoba polar, que se corresponde con el aminoalcohol y el grupo fosfato. Según su composición, se diferencian dos grupos:

Fosfogliceridos

Están formados por glicerina, 2 ácidos grasos, 1 ácido fosfórico y 1 aminoalcohol. Los fosfolípidos se caracterizan también por su carácter anfipático, de esta propiedad deriva su función biológica (son constituyentes de todas las membranas celulares).

Esfingolipidos

.Tienen en su molec esfingosina.Estos lipidos se encuentran en las membranas celulares nerviosas.Los mas abundantes son las esfingomielinas,que son constituyentes de la vaina de mielina que rodea a los axones que forman las fibras mielinicas.

Las propiedades de los aminoacidos.Los aminoacidos tienen baja masa molec,son solubles en agua y presentan estereoisomeria,actividad optica y caractes anfotero,*La estereoisomeria.El carbono α es asimetrico.Cada aminoacido puede tener 2 estereoisomeros,con distinta configuracion espacial,uno D y el otro L.Tienen configuracion D los que presentan el grupo amino a la dcha,y L,los que lo tienena la izq.Todos los aminoacidos proteicos tiene configuracion L.*El comportamiento anfotero.Los aminoacidos son sustancias anfoteras,es decir,se pueden comportar como acidos o como bases segun el pH de la dOn en la que se encuentre.Esto se debe a la presencia del grupo carboxilo y del grupo amino.-En disoluciones acuosas neutras,el grupo carboxilo pierde un proton y se carga negativamente,el grupo amino gana un proton y lo hace positivamente.-Si el medio se hace acido(se aumenta la concentracion de protones,y por tanto,disminuye el pH),el aminoacido se comporta como una base:el grupo COO- capta un proton y pierde su carga negativa,el aminoacido queda cargado positivamente.-Si el medio se hace basico(disminuye la concentracion de protones,por tanto,aumenta el pH),el aminoacido se comporta como un acido,el

segrupo NH+3 libera un proton y pierde su carga positiva,el aminoacido queda cargado negativamente.El pH para el cual el aminoacido es neutro se denomina punto isoelectrico.Este caracter anfotero de los aminoacidos les permite actuar como amortiguadores del pH o sistemas tampon en los seres vivos,lo que tiene gran importancia biologica.Enlace peptidico.El grupo carboxilo de un aminoacido(cooh)puede interaccionar con el grupo amino(nh2)de otro,quedando unidos ambos aminoacidos y liberandose en la reaccion una molec de agua.El enlace creado entre 2 aminoacidos se denomina enlace peptidico.A su vez este enlace puede ser hidrolizado separandose los dos aminoacidos.El dipeptido puede unirse a otro aminoacido,pues continua tentiendo un grupo carboxilo y un grupo amino libres.En esta union se liberaria una molec de agua y se formaria un tripeptido,de nuevo se podrian seguir uniendo nuevos aminoacidos y originar tetrapeptidos,pentapeptidos..La union de muchos aminoacidos constituye un polipeptido o proteina.*Su estructura.Las proteinas adoptan una determinada configuracion espacial de la que depende en gran medida su funcion.En esta configuracion se diferencian 4 niveles estructurales:

-La estructura 1º.Se denomina de esta forma la secuencia de aminoacidos de la cadena polipeptidica.El numero,el tipo y el orden de los aminoacidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteina.-La estructura 2º.Es la disposicion que adopta en el espacio la cadena de aminoacidos.Existen 2 tipos basicos de estructura secundaria:α-helice y lamina-β o lamina plegada.En las proteinas coexisten ambos,aunque uno de ellos puede predominar sobre el otro.~Estructura α-helice.Consiste en un plegamiento en especial de la cadena polipeptidica sobte si misma.Este enrrollamiento sigue el sentido de las agujas del reloj y contien 3,6 aminoacidos por cada vuelta.El plegamiento se mantiene estable por medio de los puentes de hidrogeno que se establecen ente el grupo NH de un aminoacido y el grupo CO del 4º aminoacido que le sigue.Si estos enlaces de H se rompen la estructura 2º se pierde.Las cadenas laterales de los aminoacidos no intervienen en los enlaces y aparecen proyectados hacia la parte externa de la α-helice.~Estructura lamina-β.En esta estructura el plegamiento de la cadena polipeptidica origina una espercie de lamina en zig zag.Las cadenas laterales de los aminoacidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de esta estructura.

~Estructura triple helice del colageno.Es una estructura unica presente solamente en la proteina del colageno.Consiste en la asociacion de 3 cadenas trenzadas que originan una triple helice.-La estructura 3º.Consiste en la disposicion espacial tridimensional de la estructura secundaria de las proteinas.La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos que se originan por la union entre las cadenas laterales R de los aminoacidos.De la estructura terciaria depende la funcion de la proteina,por lo que cualquier cambio en la disposicion de esta estructura puede provovar la perdida de su actividad biologica.Existen dos tipos de estructura tidimensional proteica:~Globulares.Posee un alto grado de plegamiento y den lugar a estructuras con foma de esferoidales.Las proteinas globulares suelen ser solubles en agua.~Fibrilares.El plegamiento de la cadena polipeptidica es menor,por lo que estas estructuras presentan formas alargadas.Las proteinas fibrilares suelen ser insolubles en agua.-La estructura 4º.Solo se presenta en aquellas proteinas que estan formadas por varias cadenas polipeptidicas,denominadas subunidades proteicas.

La cinetica enzimatica:Esta velocidad depende de diferentes factores como la concentracion del sustrato,el ph, la Tº y los inhibidores, la concentracion de sustrato si aumenta y se mantiene constante la concentracion del enzima,se observa que la velocidad de la reaccion aumenta progresivamente hasta que la concentracion alcanza un valor del cual aunque aumente la concentracion, no aumenta la velocidad de reaccion, este comportamiento se explica por qu a concentraciones bajas de sustrato hay moleculas de enzima libre, a medida que se aumenta la concetracion de sustrato se forman complejos ES por lo que aumenta la velocidad de la reaccion y a altas concentraciones de sustrato todas las moleculas de enzima se encuentran ocupadas se alcanza un estado en que la enzima se encuentra saturado y la velocidad de la reaccion es maxima.

Efecto de ph: las enzimas presentan un ph optimo para el que su actividad es maxima, si la cariacion del ph es muy elevada el enzima se desnaturaliza y deja de ser funcional un incremento de la Tº aumenta la velocidad de la reaciones qumicas hasta alcanzar un valor maximo a partir de esto la actividad disminuye por la desnaturalizacion del enzima.El efecto del inhibidor son sustancias quimicas que disminuyen o bloquean la actividad de los enzimas, se distinguen dos tipos eirreversible cuando el efecto es permanente y reversible si es temporal.pùede ser competitiva en ella el inhibidor se une el centro activo impidiendo por tanto la union del sustrato, existe por tanto una competencia para ocupar el centro activosi este es ocupado por el sustrato se lleva a cabo la reacion pero si es por inhibidor no.No competitiva el inhibidor no compite por el sustrato pero si se une al cento activo, esta union modifica la estructura de la enzima dificultando su union al sustrato.

Diferencias de ADN y ARN.*La pentosa que constituyen los nucleotidos del ADN es la desoxirribosa,en cambio la de los nucleotidos de ARN es la ribosa.*Respecto a las bases nitrogenadas el ADN representa A,T,G,C y el ARN presenta A,U,G,C.*El ADN se encuentra situadoen el nucleo de la celuna,mientras que el ARN se encuentra en el citoplasma.*El ADN contiene la informacion genetica,por lo que regula y controla el funcionamiento de los seres vivos,y el ARN participa en la sintesis de proteinas.*La estructura del ADN es una doble helice,mientras que la del ARN es una cadena simple.