AGUA Y SALES

Estructura del agua

Cada molécula de agua está constituida por 2H y O₂ unidas por enlaces covalentes. El H comparte 2e^– con el O₂, esto le deja con 4e^– sin compartir que provocan: una zona no compartida (negativa), y una geometría triangular (104,5º). Ambas provocan la aparición de una zona negativa y otra positiva que se denomina carácter bipolar. Esta geometría particular las capacita para formar a cada molécula 4 puentes de H con otras moléculas, provocando una alta cohesión.

Propiedades

• Elevada fuerza de cohesión (por los puentes de H): moléculas incomprensibles, elevada tensión superficial (resistencia a romperse) y capilaridad.
• Elevado calor específico: necesario mucho calor para elevar la temperatura, estabilizador térmico.
• Elevado calor de vaporización: en el paso de líquido a gas hay que romper todos los puentes de H.
• Mayor densidad en líquido que en sólido: al romper los puentes de H de la red tetraédrica las moléculas se acercan más.
• Elevada constante dieléctrica: le otorga poder disolvente en compuestos iónicos y en compuestos covalentes. Se llama solvatación.

Sales minerales

Son compuestos inorgánicos solubles o no en agua. Funciones:

• Constitución de estructuras duras de sostén y protección.
• Funciones fisiológicas y bioquímicas que cualquier fluctuación puede ocasionar su pérdida.
• Mantenimiento de la concentración osmótica: osmóticos son los líquidos biológicos dependientes del soluto. En las células si se posee menor concentración en el interior celular, se expulsa el agua y muere por plasmólisis. Por el contrario ocurre la turgencia.
• Mantenimiento del pH: que es la concentración de protones. Esto se realiza mediante los sistemas tampón (sistemas formados por un ácido débil y su base conjugada, que igualan las cantidades de protones para mantener así el pH).

GLÚCIDOS

Moléculas orgánicas formadas por C, H, O y en ocasiones N. Son polialcoholes con un grupo carbonilo (aldehídos o cetonas). Su función es la de obtener energía. Según su estructura se observan monosacáridos (según grupo funcional: aldosas y cetosas) y ósidos (según el nº de monosacáridos: oligosacáridos y polisacáridos).

Monosacáridos

Son los glúcidos más sencillos, no pueden ser hidrolizados. Fuente de energía. Sus propiedades son: sólidos cristalinos, reductores, dulces, blancos/incoloros y solubles. Estereoisomería: la existencia de 2 moléculas con igual forma plana y distinta disposición espacial. C* asimétrico. En el último C*: OH derecha D, OH izquierda L. Los enantiomorfos son los que cambian todos los C* como un espejo. Los epímeros solo cambia un C*. Se clasifican según el número de carbonos.

Ciclación: los grupos de la derecha quedan hacia abajo. Excepto el primero y el quinto. El primero que queda ciclado (por la derecha) OH arriba β, OH abajo α

Disacáridos

Unión de monosacáridos mediante enlace O-glucosídico. Propiedades: solubles, cristales, incoloros/blancos, dulces y reductores en presencia de un grupo anomérico libre.

• Sacarosa: β-D-fructofuranosil(1-1)α-D-glucopiranósido
• Lactosa: β-D-galactopiranosil(1-4)β-D-glucopiranosa
• Maltosa: α-D-glucopiranosil(1-4)α-D-glucopiranosa

Polisacáridos

Largas cadenas de monosacáridos unidos por enlace O-glucosídico, que pueden ser lineales o ramificadas. Propiedades: insolubles/poco solubles, dispersiones coloidales, no cristales, no dulces y no reductores. Clasificación: Homopolisacáridos (único monómero) (reserva: almidón-glucógeno y estructurales: β quitina-celulosa) y heteropolisacáridos (+ de un monómero) (ácido hialurónico).

LÍPIDOS

Propiedades físicas: insolubilidad en disolventes polares (debido a los enlaces C-C y C-H), aspecto graso (brillo característico y tacto untoso) y formados por átomos C, H y O, además de P y N en algunos casos. Funciones: energética, reguladores metabólicos, estructurales y participación en todo tipo de procesos. Clasificación en saponificables (ceras, fosfolípidos y triacilglicéridos) e insaponificables (terpenos y esteroides).

Saponificables o ésteres

Su hidrólisis da un alcohol más un ácido carboxílico. Están formados por ácidos grasos: que son ácidos carboxílicos formados por largas cadenas carbonadas (con un nº par de C), que pueden ser saturadas (sólidas, enlaces simples) o insaturadas (líquidas, con dobles enlaces); poseen un carácter anfipático (cabeza polar y cola apolar); y pueden formar micelas bicapa / monocapa en el agua.

• Acilglicéridos (grasas): el alcohol es la glicerina. Función de reserva energética y protección de órganos. Estructura de 3 carbonos como red.
• Fosfolípidos: formados por 3 ácidos (2 de ellos ácidos grasos y un ácido ortofosfórico) poseen carácter anfipático. Una cabeza y dos colas, presencia de P. Función estructural y de dar forma.
• Ceras: función estructural. Son monoésteres de ácido graso y monoalcohol de cadena larga: R-C(=O)-O-R

Insaponificables

No poseen ácidos grasos ni pueden ser hidrolizados.

• Terpenos (polímeros de isopreno): clasificación según su número. Un hexágono a cada lado.
• Esteroides: derivados del esterano. Poseen una función estructural y tienen formas hexagonales.

PROTEÍNAS

Funciones de transporte, regulación hormonal pero principalmente catalizadores de reacciones metabólicas. Constituidos por aminoácidos. Los aminoácidos son el resultado de la hidrólisis de proteínas. Deben tener amino (NH₂), carboxilo (COOH), un H y una cadena lateral R. Sus propiedades son:

• Carácter anfótero, gracias al carboxilo desprende protones y al amino que los acepta. En pH ácido del medio absorben protones y en pH básico los expulsan, quedándose primero con carga positiva y en el segundo caso con carga negativa. El punto isoeléctrico es el pH en el cual el aminoácido se comporta de forma neutra. Carga- cátodo, carga+ ánodo.
• Estereoisomería: como el C es asimétrico (2 estereoisómeros) con el R arriba y COO^– abajo. NH₂ en la derecha D y en la izquierda L.

La clasificación de los aminoácidos se realiza según la naturaleza de la cadena lateral:

• Neutros: no tienen ni NH₂ ni COOH. Apolares: CH₃, polares: OH
• Ácidos: COOH
• Básicos: NH₂

Las funciones de las proteínas son: estructural, almacenamiento de aminoácidos, fisiológicas, regulación genética, catalíticas e inmunitarias.

Estructura de las proteínas

La actividad biológica depende de la disposición espacial de su cadena polipeptídica (nivel de plegamiento).

• Primaria: secuencia de los aminoácidos en la cadena. Izquierda: extremo grupo amino libre y en el otro extremo grupo carboxilo libre.
• Secundaria: disposiciones de la cadena polipeptídica en el espacio.
  • α hélice: epidermis. Plegamiento en espiral de la cadena sobre sí misma. 1 vuelta = 3,6 aminoácidos. Puentes de H entre NH y CO cada 4 aminoácidos.
  • Lámina plegada: uñas y pelos. Originada por el acolamiento de cadenas polipeptídicas diferentes.
• Terciaria: es la disposición espacial tridimensional. De esta depende la función y un cambio en ella supone su pérdida. Uniones entre las cadenas laterales.
  • Puente de disulfuro (enlace covalente), fuerzas electrostáticas (enlace iónico), puentes de H y fuerzas de Van der Waals.
• Cuaternaria: disposición de subunidades (estructuras terciarias) en el espacio.

ÁCIDOS NUCLEICOS

Son moléculas que dirigen y controlan la síntesis de proteínas proporcionando información. Son macromoléculas en las que sus monómeros son nucleótidos. Estos están formados por una pentosa, base nitrogenada y uno o más fosfatos. La pentosa (aldosa) pueden ser ribonucleótidos (ribosa) o desoxirribonucleótidos (desoxirribosa). Las bases nitrogenadas son púricas (dos anillos, adenina y guanina) o pirimidínicas (un anillo, citosina, timina y uracilo).

Nomenclatura

Nombre de la pentosa (desoxi- o nada); prefijo de la base (cit-, tim-, ura-, aden-, guan-); y se añade la terminación -idina (pirimidínica) u -osina (púrica).

La unión de los fosfatos al C₃ o C₅.

Donadoras de energía

Existe energía disipada, que una molécula de adenosín difosfato utiliza para unir otro fosfato y formar ATP. El enlace es muy energético. Este sistema es la forma capaz de guardar energía liberada en reacciones exotérmicas.

Adenosín monofosfato cíclico

Tras la acción de la enzima adenilato ciclasa se produce la molécula AMPc, esta molécula provoca la respuesta celular ante las informaciones del medio extracelular.

ADN

Utiliza nucleótidos con desoxirribosa y sus bases son A, T, G y C. Está formado por dos cadenas polinucleotídicas unidas en toda su longitud, menos en algunos virus. Lleva codificada la información a partir de la cual se forma un organismo vivo, por lo que constituye el material genético. Estructura:

• Primaria: extremo 5′ un fosfato y en el extremo 3′ un OH. La diferencia en el orden de las bases nitrogenadas.
• Secundaria: se dispone de una doble hélice. Mismo porcentaje en las bases.
  • Dos cadenas unidas en toda su longitud.
  • Dos cadenas antiparalelas.
  • Dos cadenas enrolladas en doble hélice.
  • Unión de las bases por puentes de hidrógeno.
  • Bases en el interior.
  • Planos de las bases enfrentadas son paralelos y perpendiculares.
  • Las cadenas no se separan si no se desenrollan.
  • Doble hélice dextrógira al eje.
  • Anchura de 2 nm, longitud 3,4 nm, y cada 0,34 nm 2 bases enfrentadas.
• Terciaria: dos razones para haber un 3º nivel de plegamiento: las cadenas deben caber en el interior de la célula y la regulación del ADN depende del nivel de empaquetamiento.

ARN

Sus nucleótidos están unidos por enlaces fosfodiéster, poseen ribosa y sus bases son A, U, G y C. Las cadenas son más cortas que el ADN, se encuentra en el núcleo y en el citoplasma. El ARN utiliza la información del ADN para que se sinteticen las proteínas específicas del individuo. Tipos:

• ARN mensajero: es una copia de una parte del ADN que utilizan los ribosomas para unir aminoácidos en el orden adecuado.
• ARN ribosómico: forma parte de los ribosomas y participa en la unión de aminoácidos para sintetizar proteínas.
• ARN nucleolar: se puede encontrar en el nucléolo. Se encarga de llevar información para fabricar ribosomas.
• ARN de transferencia: transporta los aminoácidos del citoplasma hasta los ribosomas donde se unen para formar proteínas. Las diferencias se producen por el anticodón (secuencia de 3 bases nitrogenadas).

ENZIMAS

Son los catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas, un tipo de proteínas. Están formados por: cadena polipeptídica o contener un grupo no proteico. La parte proteica de una enzima es la apoenzima. La parte no proteica puede ser: un grupo prostético con una unión permanente o un cofactor con una unión débil; en cualquier caso unidos al apoenzima. El apoenzima se encarga de aportar la estructura para la unión con el sustrato. El cofactor y el grupo prostético son los componentes que llevan a cabo la catálisis.

Propiedades: se desnaturalizan a cambios (temperatura, pH y concentración salina); alto grado de especificidad; no se consumen con las reacciones; y se alteran y destruyen con el tiempo.

La reacción comienza con la ruptura de enlaces entre reactivos, lo que se conoce como estado de activación. La energía de activación es la necesaria para poner en funcionamiento la reacción. La acción catalizada consiste en rebajar el estado de activación haciendo posible la reacción.

Reacción catalizada

1. El sustrato se une al apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES). La especificidad es debido al centro activo (tiene forma espacial complementaria al sustrato específico). Es una unión reversible.
2. El cofactor realiza la reacción y se obtiene el producto final. Esta es irreversible.
3. El producto se libera y el apoenzima puede unirse a otras moléculas.

Activación enzimática

A más concentración de sustrato, más velocidad hasta ocupar todos los enzimas. El Km es la mitad de la velocidad de la reacción. Los factores que influyen en la Vmax son:

• [S]: al ser aumentada existen más centros activos ocupados. La velocidad aumenta hasta que no quedan libres.
• pH: la enzima tiene un pH óptimo de activación. Por encima y por debajo se produce una desnaturalización y un descenso de la velocidad.
• Temperatura: la enzima tiene una temperatura óptima. Los valores por debajo producen un proceso más lento y por encima una desnaturalización.

Inhibición enzimática

Son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima:

• Irreversible: se une covalentemente alterándola y por consiguiente inutilizándola permanentemente.
• Reversible: una vez eliminado el inhibidor vuelve a la actividad:
  • Competitiva: el inhibidor se une al centro activo sustituyendo e impidiendo la unión del sustrato. Son prácticamente iguales espacialmente.
  • No competitiva: el inhibidor se une a otra zona. Puede unirse al ES impidiendo la formación del producto y uniéndose a otra parte y modificar así la estructura espacial del centro activo.