Glúcidos: Estructura y Clasificación

Definición y Características

Los glúcidos son biomoléculas orgánicas formadas por carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O). Siempre presentan un grupo carbonilo (un átomo de carbono unido a un átomo de oxígeno mediante un doble enlace), que puede ser un aldehído (-CHO) o una cetona (-C=O). Dependiendo del grupo carbonilo, los glúcidos se clasifican en aldosas o cetosas.

Clasificación de los Glúcidos

• Monosacáridos: Contienen de 3 a 8 átomos de carbono. Ejemplos: glucosa y fructosa.
• Oligosacáridos: Formados por la unión de 2 a 10 monosacáridos. Los disacáridos (como la lactosa, sacarosa y maltosa) son los más comunes.
• Polisacáridos: Compuestos por la unión de más de 10 monosacáridos. Ejemplos: almidón y celulosa.

Monosacáridos: Propiedades y Clasificación

Los monosacáridos son reductores, es decir, pierden electrones frente a otras sustancias que al aceptarlos se reducen. Se clasifican según el número de átomos de carbono y el tipo de grupo carbonilo:

• Aldotriosas: 3 átomos de carbono, como el gliceraldehído.
• Cetotriosas: 3 átomos de carbono, como la dihidroxiacetona.
• Aldopentosas: 5 átomos de carbono, como la ribosa.
• Cetopentosas: 5 átomos de carbono, como la ribulosa.
• Aldohexosas: 6 átomos de carbono, como la glucosa y la galactosa.
• Cetohexosas: 6 átomos de carbono, como la fructosa.

Triosas

Las triosas son monosacáridos con 3 átomos de carbono. Existen dos triosas importantes: el gliceraldehído (aldotriosa) y la dihidroxiacetona (cetotriosa). La dihidroxiacetona no tiene actividad óptica porque no posee ningún carbono asimétrico.

Pentosas

Las pentosas son monosacáridos con 5 átomos de carbono. Las aldopentosas más importantes son la ribosa (ARN) y la desoxirribosa (ADN). La ribulosa es una cetopentosa.

Hexosas

Las hexosas son monosacáridos con 6 átomos de carbono. Entre las aldohexosas destaca la glucosa, que es el principal combustible metabólico de las células. Otra aldohexosa importante es la galactosa, que junto con la glucosa forma el disacárido lactosa. Las aldohexosas tienen 4 carbonos asimétricos, por lo que existen 8 formas D y sus correspondientes formas L. Dentro de las cetohexosas destaca la fructosa.

Actividad Óptica de los Monosacáridos

La presencia de carbonos asimétricos en los monosacáridos les confiere una propiedad llamada actividad óptica. Una solución de estos compuestos hace girar el plano de luz polarizada. Si el giro tiene lugar a la derecha, la sustancia es dextrógira (+), y levógira (-) si el giro tiene lugar hacia la izquierda.

En el caso de las aldotriosas, la posesión de un carbono asimétrico permite que existan 2 isómeros ópticos. Las formas D son aquellas en las que el carbono asimétrico más alejado del grupo carbonilo tiene el -OH a la derecha, y si es L a la izquierda (HO-). La forma D es la imagen especular enantiómero de la forma L correspondiente.

Las aldohexosas, con 4 carbonos asimétricos (2, 3, 4, 5), pueden tener 16 isómeros ópticos (8D y 8L). Ejemplos: D-galactosa, D-manosa y sus formas L.

Ciclación de los Monosacáridos

Los monosacáridos con 5 o más átomos de carbono presentan estructuras cíclicas. El grupo carbonilo forma un enlace covalente con uno de los grupos hidroxilo situados a lo largo de la cadena.

La glucosa, al ciclarse, forma un anillo hexagonal que se parece al pirano, por lo que se llama glucopiranosa. La formación de anillos de piranosa en la D-glucosa convierte el carbono 1 en asimétrico, por lo que la D-glucopiranosa puede existir como dos formas: alfa y beta. Estas formas difieren en su configuración alrededor del átomo de carbono hemiacetálico y se llaman isómeros anómeros.

Las cetohexosas también aparecen en forma alfa y beta anoméricas.

Enlace O-Glucosídico

Los monosacáridos se unen mediante un enlace O-glucosídico. Este enlace se forma cuando un grupo hidroxilo (OH) de un azúcar reacciona con otro grupo hidroxilo del segundo monosacárido.

Dos monosacáridos unidos forman un disacárido. El enlace puede realizarse de dos formas:

• Enlace monocarbonílico: Se produce entre el carbono anomérico del primer monosacárido y un carbono no anomérico del segundo monosacárido. Al quedar el segundo carbono libre, el disacárido conserva la capacidad reductora, como la lactosa.
• Enlace dicarbonílico: Se establece entre los dos carbonos anoméricos de ambos monosacáridos. El disacárido formado pierde el poder reductor, como la sacarosa.

Disacáridos

Los disacáridos están constituidos por dos monosacáridos unidos por un enlace O-glucosídico.

• Maltosa: Formada por dos moléculas de glucosa. Su nombre es alfa-D-glucopiranosil (1->4) D-glucopiranosa. Se obtiene por la hidrólisis del glucógeno y del almidón. La maltosa se hidroliza rindiendo dos moléculas de D-glucosa por la maltasa. Solo conserva el poder reductor cuando está libre como maltosa.
• Celobiosa: Beta-D-glucopiranosil (1->4) D-glucopiranosa. Se obtiene por la hidrólisis de la celulosa.
• Lactosa: Alfa-D-glucopiranosil (1->2) Beta-D-fructofuranósido. No tiene poder reductor.

Estructura General y Funciones de los Polisacáridos

Los polisacáridos están formados por la unión de muchos monosacáridos mediante enlaces O-glucosídicos. Se pueden distinguir los homopolisacáridos y los heteropolisacáridos.

Homopolisacáridos

• Almidón: Propio de los vegetales, se encuentra en los plastos. Está formado por dos polímeros: la amilosa (no ramificada, no puede ser hidrolizada por la amilasa alfa (1->4)) y la amilopectina (constituida por unidades de glucosa, por hidrólisis con amilasas aparecen moléculas de glucosas y maltosas alfa (1->6)).
• Glucógeno: Polisacárido de reserva en animales, formado por unidades de glucosa unidas mediante enlaces alfa(1->4) con ramificaciones en posición alfa(1->6).
• Celulosa: Con función estructural, característico de los vegetales. Es un polímero lineal no ramificado formado por unidades de glucosa unidas por enlaces beta(1->4).
• Quitina: Polisacárido con función estructural compuesto por unidades de N-acetilglucosamina. Es el componente principal del exoesqueleto de los artrópodos.

Heteropolisacáridos

• Hemicelulosas: Formadas por un solo tipo de monosacáridos unidos por enlaces Beta (1->4) que forman una cadena lineal de la que salen ramificadas cortas formadas por monosacáridos diferentes. Los componentes son glucosa, galactosa. Se encuentran en la pared celular de las células vegetales recubriendo la superficie de las fibras de celulosa.
• Agar-agar: Polímero de D y L galactosa que se extrae de las algas rojas. Actúa como espesante y es difícilmente digerible. Se utiliza como espesante en la industria alimentaria.
• Glucosaminoglucanos: Son polímeros lineales de N-acetilglucosamina. Se encuentran en la matriz extracelular de los tejidos conectivos donde cumplen diversas funciones. Tipos:
  • Ácido hialurónico: Tejido conjuntivo, humor vítreo del ojo.
  • Condroitín sulfato: Tejido cartilaginoso y óseo.
  • Heparina: Pulmón, hígado y piel, como sustancia anticoagulante.

Heterósidos

• Glucolípidos: El aglucón es un lípido llamado ceramida. Los más importantes son los cerebrósidos, que contienen galactosa o glucosa, y los gangliósidos, que presentan un oligosacárido ramificado. Son moléculas de membrana presentes en la superficie externa de las células del tejido nervioso, e intervienen en el reconocimiento celular.
• Glucoproteínas: La fracción no glucídica es una molécula de naturaleza proteica. En este grupo se encuentran glucoproteínas sanguíneas que intervienen en el proceso de coagulación o las inmunoglobulinas con función defensiva. También son glucoproteínas diversos tipos de hormonas como la LH o FSH. Otras glucoproteínas de importancia biológica son las presentes en la superficie externa de la membrana.

Funciones Biológicas de los Glúcidos

• Función energética:
  • Monosacáridos: Glucosa, fructosa y galactosa, son los combustibles metabólicos.
  • Disacáridos: Sacarosa y lactosa sirven como reserva de energía de rápida utilización.
  • Polisacáridos (homopolisacáridos): Almidón y glucógeno de reserva.
• Función estructural:
  • Monosacáridos: Ribosa y desoxirribosa que forman parte de la estructura de los nucleótidos y de los ácidos nucleicos.
  • Polisacáridos (homopolisacáridos): Celulosa (forma parte de la pared celular de las células vegetales) y quitina (exoesqueleto).
• Otras funciones: Glucoconjugados (heterósidos): glucoproteínas, glucolípidos: forman parte de la membrana plasmática.

Proteínas: Estructura y Funciones

Estructura General de un Aminoácido

Las proteínas son moléculas grandes formadas por la unión de otras más sencillas: aminoácidos. Existen 30 aminoácidos, pero 20 entran a formar parte de las proteínas (aminoácidos proteícos). 8 de ellos no podemos sintetizarlos, deben ser ingeridos: aminoácidos esenciales (leucina, lisina, metionina).

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un átomo de carbono. La cadena lateral es lo que diferencia a unos aminoácidos de otros.

Se clasifican según sean sus cadenas laterales:

• Ácidos: Ej: ácido aspártico, ácido glutámico.
• Básicos: Ej: lisina, arginina.
• Polares: Ej: glicina, cisteína, serina.
• No polares: Ej: alanina, valina, triptófano.

Glicina: H-C-NH2 (Arriba de la C un COOH y abajo una H).

Cisteína: H-C-NH2 (Arriba un COOH y abajo un CH2 y debajo de esto un SH.

Enlace Peptídico

La unión entre los aminoácidos que forman las proteínas se realiza mediante la reacción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del aminoácido siguiente, dando lugar a un enlace del tipo -CO-HN llamado enlace peptídico.

Niveles de Complejidad Estructural de las Proteínas

Las proteínas se pueden descomponer en aminoácidos o estructuras (4):

Estructura Primaria

Secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Determina la conformación tridimensional de la proteína, necesaria para su función.

Estructura Secundaria

Disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Tipos:

• Alfa-hélice: La estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma, formando puentes de hidrógeno.
• Conformación Beta: La estabilidad se mantiene por la asociación entre varias cadenas, estableciendo puentes de hidrógeno entre ellas y formando la lámina plegada.

Estructura Terciaria

Estructura tridimensional. Se forma cuando la estructura secundaria se pliega sobre sí misma, conformación globular. Se mantiene estable por la formación de enlaces entre los radicales de los aminoácidos; estos enlaces son:

• Puentes de disulfuro entre moléculas de cisteína.
• Puentes de hidrógeno entre los radicales de los aminoácidos polares.
• Fuerzas de Van der Waals entre radicales no polares (fuerzas electroestáticas).

Se clasifican en:

• Globulinas: Albúminas, histonas, globulinas.
• No globulinas: Resistentes y suelen realizar funciones estructurales, colágeno, queratina y elastina.

Estructura Cuaternaria

Unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Cada cadena se llama protómero. Ej: hemoglobina, tiene 4 protómeros, transporta O2 por la sangre y recoge CO2.

Desnaturalización

Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. La conformación nativa es la más estable.

La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Al perder sus estructuras 2, 3 y 4, las proteínas desnaturalizadas pierden su actividad biológica.

En determinadas condiciones puede ser reversible; las proteínas pueden renaturalizar.

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas

Compuestas por aminoácidos.

• Proteínas fibrosas: Polipéptidos enrollados a lo largo de una sola dimensión, son insolubles en agua y mantienen importantes funciones estructurales o protectoras. Grupos:
  • Colágeno: Principal componente del tejido conjuntivo presente en la piel, cartílago, huesos…
  • Miosina: Responsable de la contracción muscular.
  • Queratinas: Proteínas que se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis como uña, pelo y lana.
  • Fibrina: De la sangre e intervienen en la coagulación sanguínea.
  • Elastina: Flexible localizada en el tejido conjuntivo como la piel.
• Proteínas globulares: Más complejas con estructura compacta, solubles en agua y responsables de las actividades biológicas de la célula. Grupos:
  • Actina: Formando filamentos, responsable de la contracción muscular, células eucariotas.
  • Albúminas: Funciones de transporte de otras moléculas o reserva de aminoácidos, ovoalbúmina, lactoalbúmina, seroalbúmina.
  • Las globulinas: Solubles en disoluciones salinas, lactoglobulina, ovoglobulina, seroglobulina.
  • Histonas y protaminas: Asociadas al ADN.

Heteroproteínas

Son:

• Cromoproteínas: Es una proteína llamada pigmento. Se clasifican en:
  • Cromoproteínas porfirínicas: Las proteínas de gran importancia biológica son la hemoglobina y mioglobina que está presente en la sangre de los vertebrados, transportan O2, y las peroxidasas, catalasas y citocromos que tienen en común un mismo grupo prostético gemino que llevan un catión férrico.
  • Cromoproteínas no porfirínicas: Como la hemocianina que es un pigmento respiratorio de color azul y forma parte de la sangre de los crustáceos y de algunos moluscos y transporta O2 a las células.
• Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido. Las funciones son: constituyen los componentes estructurales de la matriz extracelular, intervienen en la formación de las membranas celulares, actúan como hormonas secretadas por las glándulas mucosas y son muy importantes las glicoproteínas sanguíneas: inmunoglobulinas y fibrinógeno.
• Fosfoproteínas: Grupo prostético es el ácido fosfórico, como la caseína y vitelina.
• Lipoproteínas: Constituido por un lípido. Pueden ser: LDL que transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los diferentes tejidos para formar las membranas celulares y el HDL que transportan hasta el hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales con lo que los depósitos disminuyen.

Funciones Biológicas de las Proteínas

• Función estructural:
  • Proteínas de la membrana: Forman parte de la estructura de la membrana y se encuentran ancladas entre los lípidos, receptores de señales químicas, actúan como transportadores.
  • Proteínas tubulares: Forman parte del esqueleto celular.
  • Colágeno: Presente en el tejido conjuntivo y óseo.
  • Elastina: Constitución de los vasos sanguíneos.
  • Queratinas: Forman parte del pelo.
• Función hormonal:
  • Insulina, glucagón, adrenalina: Controlan el metabolismo de los hidratos de carbono.
  • Hormonas de hipófisis: Controlan la secreción hormonal.
• Función inmunológica:
  • Globulinas G, M, A, D y E: Son anticuerpos.
• Función transportadora:
  • Albúminas: En la sangre transportan lípidos y otras sustancias.
  • Hemoglobina: Transporta O2 en la sangre.
  • Mioglobina: Transporta O2 en el músculo estriado.
  • Citocromos: Transportan electrones en las reacciones redox.
• Otras funciones:
  • Histonas: Se asocian con moléculas de ADN del núcleo formando parte de los cromosomas de células eucariontes.
  • Fibrinógeno: Relacionado con la coagulación de la sangre.
  • Actina y miosina: Proteínas contráctiles responsables de la contracción muscular.

Enzimas o Biocatalizadores

Concepto

Las enzimas son un tipo de proteínas globulares con función catalítica. Regulan las reacciones químicas en los seres vivos. Las reacciones con mayor velocidad en cantidades muy pequeñas no se consumen durante la reacción pudiendo actuar sucesivas veces.

Atendiendo a los elementos podemos distinguir:

• Enzimas formadas por proteína.
• Que contienen parte proteica, algún otro elemento no proteico (cofactor). La parte proteica se llama apoenzima. Los cofactores pueden ser de varios tipos (coenzimas). Las holoenzimas: Apoenzimas + parte no proteica.

Mecanismo de Acción Enzimática: Catálisis Enzimática

Aumentan la velocidad, para ello actúan disminuyendo la energía de activación (energía necesaria que tienen que alcanzar los reactivos para transformarse en productos) y así la reacción transcurre a mayor velocidad. El mecanismo es:

E (molécula enzimática) + S (molécula reaccionante) forma -> ES (Enzima sustrato) formación de -> P (producto final) + E (enzima inalterada).

Ej: llave cerradura.

Características

• Especificidad: Es la propiedad de las proteínas, se muestra a diversos niveles siendo los más importantes:
  • Especificidad de función: Posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal, condiciona la estructura cuaternaria de la proteína.
  • Especificidad de especie: Son exclusivas de cada especie como la insulina.
• Eficacia:

Regulación de la Actividad Enzimática

La actividad de una enzima depende de:

• Temperatura: Todas actúan dentro de un intervalo óptimo (36,5ºC) fuera de la cual su actividad disminuye. Si se excita se desnaturaliza perdiendo su actividad. Gráfico en forma de pico.
• pH: Las enzimas tienen un intervalo de pH en el cual son efectivas. Hay un pH óptimo donde la enzima alcanza la máxima actividad. Gráfica en forma ovalada por arriba.
• Concentración de sustrato: La velocidad de reacción aumenta según va aumentando la concentración de sustrato, pero llega un momento en que la velocidad es constante aunque aumente el sustrato. La inhibición puede ser:
  • Irreversible: El inhibidor se une a la enzima de forma permanente, inutilizando a la enzima.
  • Reversible: La unión de la enzima con el inhibidor es temporal, impidiendo el funcionamiento mientras dura la unión. Pueden ser:
    • Competitivos: Cuando el inhibidor se une a la enzima por su centro activo compitiendo con el sustrato, la velocidad disminuye de la reacción.
    • No competitivos: El inhibidor se une a la enzima por un lugar distinto del centro activo, provocando cambios que impiden la acción de la enzima sobre el sustrato.

Vitaminas y Metabolismo

Las vitaminas son biomoléculas indispensables en la dieta. No pueden ser sintetizadas por los organismos animales, los organismos vegetales son quienes las sintetizan. Las cantidades son mínimas. La ausencia provoca enfermedades carenciales:

• Avitaminosis: O ausencia total.
• Hipovitaminosis: Insuficiente.
• Hipervitaminosis: Exceso por imposibilidad de eliminación.

Muchas vitaminas son precursores de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo. Una molécula de vitamina puede transformarse en una molécula activa.

Clasificación de las Vitaminas

Grupos:

• Hidrosolubles: Solubles en agua. Actúan como coenzimas o precursores de coenzimas. Pertenecen la vitamina B y C.
• Liposolubles: Insolubles en agua y solubles en disolventes polares. Son insaponificables. A, D, E y K.

Ej: Vit C: leche, frutas y hortalizas, función antioxidante y produce escorbuto. Vit B1: Cereales, legumbres… transfieren grupos aldehídos, producen beriberi. Vit B2: Queso, leche… la coenzima es FAD, FMN, transferencia de H+ en procesos de oxidación, producen dermatitis… Vit B3: carnes, pescados… transferencias de H+ en procesos de oxidación, produce pelagra humana. Vit B5: tejidos animales, vegetales verdes, coenzima A, transferencia de grupos acilo, formación de anticuerpos… produce palpitación, dolor y quemaduras en los pies. Vit A: hortalizas verdes y amarillas, hígado… la coenzima es 11-cis-retinal, la función es ciclo visual, crecimiento… produce ceguera nocturna, xeroftalmia… Vit D: hígado, yema de huevo, coenzima es 1,2-dihidroxicolecalciferol, la función es esencial en el crecimiento, produce raquitismo. Vit E: aceites vegetales, la función es que inhibe la oxidación de ácidos grasos insaturados, produce envejecimiento celular. Vit K: vegetales de hoja verde, es imprescindible en el proceso de coagulación sanguínea, produce retardo de la coagulación sanguínea y hemorragias.

guínea y hemorragias.

PROTEÍNAS: Estructura general de un aminoácido: son moléculas grandes formadas por la unión de otras más sencillas: aminoácidos. Existen 30 aa pero 20 entran a formar parte de las proteínas aa proteícos. 8 de ellos no podemos sintetizarlos, deben ser ingeridos: aa esenciales (leucina,lisina,metionina). Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un C. La cadena lateral es lo que diferencia a unos aa de otros. Se clasifican según sean sus cadenas laterales: -ácidos: ej ácido aspártico, ácido glutámico. –básicos: ej lisina,arginina.-polares: ej glicina,cisteina,serina. –polares: ej glicina,cisteína, serina. –no polares: ej alanina, valina, triptófano. Glicina: H-C-NH2 (Arriba de la C un COOH y abajo una H). Cisteina: H-C-NH2 (Arriba un COOH y abajo un CH2 y debajo de esto un SH. Enlace peptídico: la unión entre los aa que forman las proteínas se realiza mediante la reacción del grupo carboxilo de un aa con el grupo amino del aa siguiente, dando lugar a un enlace del tipo –CO-HN llamado enlace peptídico. Niveles de complejidad estructural de las proteínas: se pueden descomponer en aa o estructuras(4) : Estructura primaria: secuencia de aa unidos por enlaces peptídicos, determina la conformación tridimensional de la proteína, necesaria para su función. Estructura secundaria: es la disposición de la secuencia de aa en el espacio. Tipos: -Alfa-hélice:estrutura 1ªia se enrolla helicoidalmente sobre sí misma, formando  puentes de H. –Conformación Beta: la estabilidad se mantiene por la asociación entre varias cadenas, estableciendo puentes de H entre ellas y formando la lámina plegada.Estructura terciaria: estructura tridimensional. Se forma cuando la secundaria se pliega sobre sí misma, conformación globular. Se mantiene estable por la formación de enlaces entre los radicales de los aa; estos enlaces son: puentes de disulfuro entre moléculas de cisteína, puentes de H entre los radicales de los aa polares, fuerzas de Van der Waals entre radicales no polares (fuerzas electroestáticas).Son globulinas: Albúminas, histonas, globulinas. No globulinas: resistentes y suelen realizar funciones estructurales, colágeno, queratina y elastina.Estructura cuaternaria: unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, cada cadena se llama protómero, ej: hemoglobina, tiene 4 protómeros, transporta O2 por la sangre y recoge CO2. Desnaturalización: consiste en la rotura de los enlaces q mantienen el estado nativo de la moléc, perdiéndose las estructuras secundaria,3 y 4. La conformación nativa es la más estable. La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la tmp o bien por el tratamiento con sust desnaturalizantes. Al perder sus estructuras 2,3 y 4 las prot desnaturalizadas pierden su actividad biológica. En det condiciones puede ser reversible; las prot pueden renaturalizar. Clasificación de las proteínas: Holoproteínas: compuestas por aa. –Proteínas fibrosas: polipéptidos enrollados a lo largo de una sola dimensión, son insolubles en agua y mantienen importantes funciones estructurales o protectoras. Grupos: ·Colágeno: ppal componente del tejido conjuntivo presente en la piel, catilago, huesos..·Miosina: responsable de la contracción muscular. ·Queratinas: proteínas que se sintetizan y almacenan en las c. de la epidermis como uña, pelo y lana. ·Fibrina: de la sangre e intervienen en la coagulación sanguínea. ·Elastina: flexible localizada en el t.conjuntivo como la piel. –Proteínas globulares: más complejas con estructura compacta, solubles en agua y responsables de las actividades biológicas de la célula. Grupos: ·Actina: formando filamentos, responsable de la contracción muscular, c.eucariotas. ·Albúminas: funciones de transporte de otras moléculas o reserva de aa, ovoalbúmina, lactoalbúmina, seroalbúmina. ·Las globulinas: solubles en disoluciones salinas, lactoglobulina, ovoglobulina, seroglobulina. ·Histonas y protaminas: asociadas al ADN. Heteroproteínas: son: -Cromoproteínas: es una poteína llamada pigmento, se clasifican en: ·Cromoproteínas pofirínicas: las prot de gran importancia biológica son, la hemoglobina y mioglobina que está presente en la sangre de los vertebrados, transportan O2, y las peroxidasas, catalasas y citocromos que tienen en común un mismo grupo prostético gemino que llevan un catión férrico. ·Cromoproteínas no porfirínicas: como la hemocianina que es un pigmento respiratorio de color azul y forma parte de la sangre de los crustáceos y de algunos moluscos y transporta O2 a las células. –Glucoproteínas: su grupo prostético es un glúcido las funciones son: constituyen los componentes estructurales de la matriz extracelular, intervienen en la formación de las memb celulares, actúan como hormonas secretadas por las glándulas mucosas y son muy importantes las glicoproteínas sanguíneas: inmunoglobulinas y fibrinógeno. –Fosfoproteínas: grupo prostético es el ác fosforico, como la caseína y vitelina. –Lipoproteínas: constituido por un lípido, pueden ser: LDL que transportan colesterol y fosfolípidos desde el higado hasta los diferentes tejidos para formar las memb celulares y el HDL que transportan hasta el higado el colesterol  retirado de las paredes arteriales con lo que los depósitos disminuyen. Funciones biológicas de las proteínas: -Función estructural: ·Prot de la membrana: forman parte de la estructura de la membrana y se encuentran ancladas entre los lípidos, receptores de señales químicas, actúan como transportadores. ·Proteínas tubulares: forman parte del esqueleto celular. ·Colágeno: presente en el t. conjuntivo y óseo. ·Elastina: constitución de los vasos sanguíneos. ·Queratinas: forman parte del pelo. –Función hormonal: ·Insulina, glucagón, adrenalina: controlan el metabolismo de los hdc. ·Hormonas de hipófisis: controlan la secreción hormonal. –Función inmunológica: ·Globulinas G,M,A,D y E: son anticuerpos. –F.transportadora: ·Albúminas: en la sangre transportan lípidos y otras sustancias. ·Hemoglobina: transporta O2 en la sangre. ·Mioglobina: transporta O2 en el músculo estriado. ·Citocromos: transportan electrones en las reacciones redox. –Otras funciones: ·Histonas: se asocian con moléc de ADN del núcleo formando parte de los cromosomas de c. eucariontes. ·Fibrinógeno: relacionado con la coagulación de la sangre. ·Actina y miosina: prot contrátiles responsables de la contracción muscular. Enzimas o biocatalizadores: Concepto: son un tipo de prot globulares de f. catalítica, regulan las reaccione químicas en los seres vivos. Las reacciones con mayor velocidad en cantidades muy peq no se consumen durante la reaccion pudiendo actuar sucesivas veces. Atendiendo a los elementos podemos distinguir: -Enzimas formadas por proteína, -Que contienen parte proteíca, algún otro elemento no proteica (cofactor), la parte proteica se llama apoenzima. Los cofactores pueden ser de varios tipos (coenzimas). Las holoenzimas: Apoenzimas+ parte no proteica. Mecanismo de acción enzimática: catálisis enzimática. Aumentan la velocidad, para ello actúan disminuyendo la energía de activación (e. necesaria q tienen q alcanzar los reactivos para transformarse en productos) y así la reacción transcurre a mayor velocidad, el mecanismo es: E (moléc enzimáticas) + S(moléc reaccionantes) forma -> ES (Enzima sustrato) formación de -> P (producto final)+ E (enzima inalterada). Ej: llave cerradura. Características: Especificidad y eficacia. Especificidad: es la propiedad de las prot, se muestra a diversos niveles siendo los mas importantes: -Especificidad de función: posición q ocupan Dets. aa de los que constituyen su secuencia lineal, condiciona la estructura cuaternaria de la proteína. –Especificidad de especie: son exclusivas de cada especie como la insulina. Regulación de la actividad enzimática: la actividad de una enzima depende de: -Tmp: todas actúan dentro de un intervalo óptimo (36,5ºC) fuera de la cual su actividad disminuye, si se excita se naturaliza perdiendo su actividad, grafico en forma de pico. –pH: las enzimas tienen un intervalo de pH en el cual son efectivas, hay un pH óptimo donde la enzima alcanza la máx actividad, grafica en forma ovalada por arriba. –Concentración de sustrato: la velocidad de reacción aumenta según va aumentando la concentración de sustrato, pero llega un momento q la velocidad es constante aunque aumente el sustrato, la inhibición puede ser: ·Irreversible: el inhibidor se une a la enzima de forma permanente, inutilizando a la enzima. ·Reversible: la unión de la enzima con el inhibidor es temporal, impidiendo el funcionamiento mientras dura la unión, pueden ser: Competitivos: cuando el inhibidor se une a la enzima por su centro activo compitiendo con el sustrato, la v. disminuye de la reacción. No competitivos: el inhibidor se une a la enzima por un lugar distinto del centro activo, provocando cambios que impiden la acción de la enzima sobre el sustrato.