Glúcidos

Definición: Biomoléculas formadas por C, H y O. Siempre hay un grupo carbonilo (un C unido a un oxígeno mediante un doble enlace), que puede ser un aldehído (-CHO) o una cetona (-C=O). Los glúcidos pueden ser aldosas o cetosas.

Clasificación de los glúcidos

• Monosacáridos: 3-8 átomos de C: glucosa, fructosa.
• Oligosacáridos: disacáridos como lactosa, sacarosa y maltosa.
• Polisacáridos: almidón, celulosa.

Monosacáridos

Son reductores, pierden electrones frente a otras sustancias que al aceptarlos se reducen. Se clasifican en:

• Aldotriosas: 3 C como el gliceraldehído.
• Cetotriosas: 3 C como la dihidroxiacetona.
• Aldopentosas: 5 C como la ribosa.
• Cetopentosas: 5 C como la ribulosa.
• Aldohexosas: 6 C como glucosa y galactosa.
• Cetohexosas: 6 C como la fructosa.

Triosas

3 átomos de C. Dos triosas: gliceraldehído (aldotriosa) y dihidroxiacetona (cetotriosa), que no tiene actividad óptica porque no tiene ningún C asimétrico.

Pentosas

5 átomos de C. Aldopentosas: ribosa (ARN) y desoxirribosa (ADN). La ribulosa es una cetopentosa.

Hexosas

6 átomos de C. Entre las aldohexosas destacamos la glucosa, cuya función es el metabolismo celular. Otra aldohexosa es la galactosa, que junto con la glucosa forma el disacárido lactosa. Las aldohexosas tienen 4 C asimétricos, por lo que existirán 8 formas D y sus correspondientes L. Dentro de las cetohexosas destacamos la fructosa.

Actividad óptica de monosacáridos

La presencia de C asimétricos les confiere una propiedad llamada actividad óptica: una solución de estos compuestos hace girar el plano de luz polarizada. Si el giro tiene lugar a la derecha, la sustancia es dextrógira (+) y si es a la izquierda, levógira (-). En el caso de las aldotriosas, la posesión de un C asimétrico permite que existan 2 isómeros ópticos. Las formas D son aquellas en las que el C asimétrico más alejado del grupo carbonilo tiene el –OH a la derecha y si es L a la izquierda (HO-). La forma D es imagen especular o enantiómero de la forma L correspondiente. En el caso de las aldohexosas, como tienen 4 C asimétricos -2,3,4,5- pueden haber 16 isómeros ópticos (8D y 8L). Ej: D-galactosa, D-manosa y sus formas L.

Ciclación de monosacáridos

Los monosacáridos con 5 o más átomos de C tienen estructuras cíclicas: el grupo carbonilo ha formado un enlace covalente con uno de los grupos hidroxilo situados a lo largo de la cadena. La glucosa al ciclarse forma un anillo hexagonal, que se parece al pirano y se llama glucopiranosa. La formación de anillos de piranosa en la D-glucosa. El C1 se convierte en asimétrico y por tanto la D-glucopiranosa puede existir como dos formas: alfa y beta. Difieren entre sí solamente en su configuración alrededor del átomo de C hemiacetálico, se llaman isómeros anómeros. Las cetohexosas aparecen en forma alfa y beta anoméricas.

Enlace O-Glucosídico

Los monosacáridos se unen mediante un enlace O-glucosídico, que se forma cuando un grupo hidroxilo (OH) de un azúcar reacciona con otro grupo hidroxilo del segundo monosacárido. Dos monosacáridos unidos forman un disacárido; el enlace se puede realizar de 2 formas:

• Enlace monocarbonílico: se produce entre el C anomérico del primer monosacárido y un C no anomérico del segundo monosacárido; al quedar el segundo libre, el disacárido sigue teniendo la capacidad reductora, como la lactosa.
• Enlace dicarbonílico: se establece entre los 2 C anoméricos de ambos monosacáridos, con lo que el disacárido formado pierde el poder reductor, como la sacarosa.

Disacáridos

Constituidos por dos monosacáridos unidos por enlace O-glucosídico.

• Maltosa: formada por 2 moléculas de glucosa y su nombre es: α-D-glucopiranosil (1->4) D-glucopiranosa. Se obtiene por la hidrólisis del glucógeno y del almidón. La maltosa se hidroliza rindiendo dos moléculas de D-glucosa por la maltasa. Sólo conserva el poder reductor cuando está libre como maltosa.
• Celobiosa: β-D-glucopiranosil (1->4) D-glucopiranosa, se obtiene por la hidrólisis de la celulosa.
• Lactosa: su nombre es α-D-glucopiranosil (1->2) β-D-fructofuranósido. No tiene poder reductor.

Estructura general y funciones de los polisacáridos

Formados por la unión de muchos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico. Podemos distinguir los homopolisacáridos y heteropolisacáridos.

Homopolisacáridos

• Almidón: propio de los vegetales, en los plastos. Formado por dos polímeros: la amilosa (no ramificada, no puede ser hidrolizada por la amilasa α (1->4)) y amilopectina (constituida por unidades de glucosa, por hidrólisis con amilasas aparecen moléculas de glucosa y maltosa α (1->6).
• Glucógeno: polisacárido de reserva en animales, formado por unidades de glucosa unidas mediante enlaces α(1->4) con ramificaciones en posición α(1->6).
• Celulosa: con función estructural, característico de los vegetales. Es un polímero lineal no ramificado formado por unidades de glucosa unidas por enlaces β(1->4).
• Quitina: polisacárido con función estructural compuesto por unidades de N-acetilglucosamina. Es el componente principal del exoesqueleto de los artrópodos.

Heteropolisacáridos

• Hemicelulosas: formadas por un solo tipo de monosacáridos unidos por enlaces β (1->4) que forman una cadena lineal de la que salen ramificaciones cortas formadas por monosacáridos diferentes; los componentes son glucosa, galactosa. Se encuentran en la pared celular de las células vegetales recubriendo la superficie de las fibras de celulosa.
• Agar-agar: polímero de D y L galactosa que se extrae de las algas rojas. Actúa como espesante y es difícilmente digerible, se utiliza como espesante en la industria alimentaria.
• Glucosaminoglucanos: son polímeros lineales de N-acetilglucosamina. Se encuentran en la matriz extracelular de los tejidos conectivos donde cumplen diversas funciones. Tipos:
  • Ácido hialurónico: tejido conjuntivo, humor vítreo del ojo.
  • Condroitín sulfato: cartilaginoso y óseo.
  • Heparina: pulmón, hígado y piel, como sustancia anticoagulante.

Heterósidos

• Glucolípidos: el aglucón es un lípido llamado ceramida; los más importantes son los cerebrósidos, que contienen galactosa o glucosa, y los gangliósidos, que presentan un oligosacárido ramificado. Son moléculas de membrana presentes en la superficie externa de las células del tejido nervioso, intervienen en el reconocimiento celular.
• Glucoproteínas: la fracción no glucídica es una molécula de naturaleza proteica; en este grupo se encuentran glucoproteínas sanguíneas que intervienen en el proceso de coagulación o las inmunoglobulinas con función defensiva. También son glucoproteínas diversos tipos de hormonas como la LH o FSH. Otras glucoproteínas de importancia biológica son las presentes en la superficie externa de la membrana.

Funciones biológicas de los glúcidos

• Función energética:
  • Monosacáridos: Glucosa, fructosa y galactosa, son los combustibles metabólicos.
  • Disacáridos: sacarosa, lactosa, sirven como reserva de energía de rápida utilización.
  • Polisacáridos (homopolisacáridos): almidón, glucógeno de reserva.
• Función estructural:
  • Monosacáridos: ribosa y desoxirribosa, que forman parte de la estructura de los nucleótidos y de los ácidos nucleicos.
  • Polisacáridos (homopolisacáridos): celulosa (forma parte de la pared celular de las células vegetales) y quitina (exoesqueleto).
• Otras funciones: glucoconjugados (heterósidos): glucoproteínas, glucolípidos: forman parte de la membrana plasmática.

Proteínas, Vitaminas y Metabolismo

Las proteínas son biomoléculas indispensables en la dieta. No pueden ser sintetizadas por los organismos animales, son los organismos vegetales quienes las sintetizan, y las cantidades necesarias son mínimas. Su ausencia provoca enfermedades carenciales:

• Avitaminosis: ausencia total.
• Hipovitaminosis: insuficiencia.
• Hipervitaminosis: exceso por imposibilidad de eliminación.

Muchas vitaminas son precursores de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo. Una molécula de vitamina puede transformarse en una molécula activa.

Clasificación de las vitaminas

Grupos:

• Hidrosolubles: solubles en agua, actúan como coenzimas o precursores de coenzimas; pertenecen a este grupo la vitamina B y C.
• Liposolubles: insolubles en agua y solubles en disolventes apolares, son insaponificables; A, D, E y K.

Ejemplos:

• Vitamina C: leche, frutas y hortalizas; función antioxidante; su déficit produce escorbuto.
• Vitamina B1: cereales, legumbres; transfieren grupos aldehídos; su déficit produce beriberi.
• Vitamina B2: queso, leche; las coenzimas son FAD, FMN; transferencia de H+ en procesos de oxidación; su déficit produce dermatitis.
• Vitamina B3: carnes, pescados; transferencias de H+ en procesos de oxidación; su déficit produce pelagra humana.
• Vitamina B5: tejidos animales, vegetales verdes; coenzima A, transferencia de grupos acilo, formación de anticuerpos; su déficit produce palpitación, dolor y quemaduras en los pies.
• Vitamina A: hortalizas verdes y amarillas, hígado; la coenzima es 11-cis-retinal; la función es el ciclo visual, crecimiento; su déficit produce ceguera nocturna, xeroftalmia.
• Vitamina D: hígado, yema de huevo; coenzima es 1,2-dihidroxicolecalciferol; la función es esencial en el crecimiento; su déficit produce raquitismo.
• Vitamina E: aceites vegetales; la función es que inhibe la oxidación de ácidos grasos insaturados; su déficit produce envejecimiento celular.
• Vitamina K: vegetales de hoja verde; es imprescindible en el proceso de coagulación sanguínea; su déficit produce retardo de la coagulación sanguínea y hemorragias.

Proteínas: Estructura

Son moléculas grandes formadas por la unión de otras más sencillas: los aminoácidos. Existen 30 aminoácidos, pero 20 entran a formar parte de las proteínas (aminoácidos proteicos). 8 de ellos no podemos sintetizarlos, deben ser ingeridos: aminoácidos esenciales (leucina, lisina, metionina, etc.). Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un C. La cadena lateral es lo que diferencia a unos aminoácidos de otros.

Clasificación de los aminoácidos

Se clasifican según sean sus cadenas laterales:

• Ácidos: ej. ácido aspártico, ácido glutámico.
• Básicos: ej. lisina, arginina.
• Polares: ej. glicina, cisteína, serina.
• No polares: ej. alanina, valina, triptófano.

Ejemplo:

• Glicina: H-C-NH2 (Arriba de la C un COOH y abajo una H).
• Cisteína: H-C-NH2 (Arriba un COOH y abajo un CH2 y debajo de esto un SH.

Enlace peptídico

La unión entre los aminoácidos que forman las proteínas se realiza mediante la reacción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del aminoácido siguiente, dando lugar a un enlace del tipo –CO-HN llamado enlace peptídico.

Niveles de complejidad estructural de las proteínas

Se pueden descomponer en aminoácidos o estructuras (4):

1. Estructura primaria: secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos; determina la conformación tridimensional de la proteína, necesaria para su función.
2. Estructura secundaria: es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Tipos:
   • α-hélice: la estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma, formando puentes de H.
   • Conformación β: la estabilidad se mantiene por la asociación entre varias cadenas, estableciendo puentes de H entre ellas y formando la lámina plegada.
3. Estructura terciaria: estructura tridimensional. Se forma cuando la secundaria se pliega sobre sí misma, conformación globular. Se mantiene estable por la formación de enlaces entre los radicales de los aminoácidos; estos enlaces son: puentes de disulfuro entre moléculas de cisteína, puentes de H entre los radicales de los aminoácidos polares, fuerzas de Van der Waals entre radicales no polares (fuerzas electroestáticas).
   • Son globulinas: Albúminas, histonas, globulinas.
   • No globulinas: resistentes y suelen realizar funciones estructurales: colágeno, queratina y elastina.
4. Estructura cuaternaria: unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria; cada cadena se llama protómero. Ej: hemoglobina, tiene 4 protómeros, transporta O2 por la sangre y recoge CO2.

Desnaturalización

Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. La conformación nativa es la más estable. La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Al perder sus estructuras 2, 3 y 4, las proteínas desnaturalizadas pierden su actividad biológica. En determinadas condiciones puede ser reversible; las proteínas pueden renaturalizar.

Clasificación de las proteínas

• Holoproteínas: compuestas por aminoácidos.
  • Proteínas fibrosas: polipéptidos enrollados a lo largo de una sola dimensión, son insolubles en agua y mantienen importantes funciones estructurales o protectoras. Grupos:
    • Colágeno: principal componente del tejido conjuntivo presente en la piel, cartílago, huesos.
    • Miosina: responsable de la contracción muscular.
    • Queratinas: proteínas que se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis como uña, pelo y lana.
    • Fibrina: presente en la sangre, interviene en la coagulación sanguínea.
    • Elastina: flexible, localizada en el tejido conjuntivo como la piel.
  • Proteínas globulares: más complejas, con estructura compacta, solubles en agua y responsables de las actividades biológicas de la célula. Grupos:
    • Actina: formando filamentos, responsable de la contracción muscular, células eucariotas.
    • Albúminas: funciones de transporte de otras moléculas o reserva de aminoácidos: ovoalbúmina, lactoalbúmina, seroalbúmina.
    • Las globulinas: solubles en disoluciones salinas: lactoglobulina, ovoglobulina, seroglobulina.
    • Histonas y protaminas: asociadas al ADN.
• Heteroproteínas: son:
  • Cromoproteínas: contienen un grupo prostético coloreado llamado pigmento. Se clasifican en:
    • Cromoproteínas porfirínicas: las proteínas de gran importancia biológica son la hemoglobina y mioglobina, que están presentes en la sangre de los vertebrados y transportan O2, y las peroxidasas, catalasas y citocromos, que tienen en común un mismo grupo prostético hemo que lleva un catión férrico.
    • Cromoproteínas no porfirínicas: como la hemocianina, que es un pigmento respiratorio de color azul que forma parte de la sangre de los crustáceos y de algunos moluscos y transporta O2 a las células.
  • Glucoproteínas: su grupo prostético es un glúcido; las funciones son: constituyen los componentes estructurales de la matriz extracelular, intervienen en la formación de las membranas celulares, actúan como hormonas secretadas por las glándulas mucosas y son muy importantes las glicoproteínas sanguíneas: inmunoglobulinas y fibrinógeno.
  • Fosfoproteínas: grupo prostético es el ácido fosfórico, como la caseína y vitelina.
  • Lipoproteínas: constituidas por un lípido; pueden ser: LDL, que transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los diferentes tejidos para formar las membranas celulares, y el HDL, que transportan hasta el hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales con lo que los depósitos disminuyen.

Funciones biológicas de las proteínas

• Función estructural:
  • Proteínas de la membrana: forman parte de la estructura de la membrana y se encuentran ancladas entre los lípidos, receptores de señales químicas, actúan como transportadores.
  • Proteínas tubulares: forman parte del esqueleto celular.
  • Colágeno: presente en el tejido conjuntivo y óseo.
  • Elastina: en la constitución de los vasos sanguíneos.
  • Queratinas: forman parte del pelo.
• Función hormonal:
  • Insulina, glucagón, adrenalina: controlan el metabolismo de los hidratos de carbono.
  • Hormonas de la hipófisis: controlan la secreción hormonal.
• Función inmunológica:
  • Globulinas G, M, A, D y E: son anticuerpos.
• Función transportadora:
  • Albúminas: en la sangre transportan lípidos y otras sustancias.
  • Hemoglobina: transporta O2 en la sangre.
  • Mioglobina: transporta O2 en el músculo estriado.
  • Citocromos: transportan electrones en las reacciones redox.
• Otras funciones:
  • Histonas: se asocian con moléculas de ADN del núcleo formando parte de los cromosomas de células eucariontes.
  • Fibrinógeno: relacionado con la coagulación de la sangre.
  • Actina y miosina: proteínas contráctiles responsables de la contracción muscular.

Enzimas o biocatalizadores

Concepto

Son un tipo de proteínas globulares con función catalítica, regulan las reacciones químicas en los seres vivos. Aceleran las reacciones con mayor velocidad en cantidades muy pequeñas, no se consumen durante la reacción pudiendo actuar sucesivas veces. Atendiendo a los elementos podemos distinguir:

• Enzimas formadas solo por proteína.
• Enzimas que contienen una parte proteica y algún otro elemento no proteico (cofactor); la parte proteica se llama apoenzima. Los cofactores pueden ser de varios tipos (coenzimas).

Las holoenzimas están formadas por la apoenzima + la parte no proteica.

Mecanismo de acción enzimática: catálisis enzimática

Aumentan la velocidad de reacción, para ello actúan disminuyendo la energía de activación (energía necesaria que tienen que alcanzar los reactivos para transformarse en productos) y así la reacción transcurre a mayor velocidad. El mecanismo es:

E (molécula enzimática) + S (molécula reaccionante) forman -> ES (enzima-sustrato) -> formación de P (producto final) + E (enzima inalterada).

Ej: modelo de la llave y la cerradura.

Características: Especificidad y eficacia.

Especificidad: es la propiedad de las proteínas, se muestra a diversos niveles siendo los más importantes:

• Especificidad de función: la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal, condiciona la estructura cuaternaria de la proteína.
• Especificidad de especie: son exclusivas de cada especie, como la insulina.

Regulación de la actividad enzimática

La actividad de una enzima depende de:

• Temperatura: todas actúan dentro de un intervalo óptimo (36,5ºC) fuera de la cual su actividad disminuye; si se supera cierta temperatura se desnaturaliza perdiendo su actividad (gráfica en forma de pico).
• pH: las enzimas tienen un intervalo de pH en el cual son efectivas; hay un pH óptimo donde la enzima alcanza la máxima actividad (gráfica en forma ovalada por arriba).
• Concentración de sustrato: la velocidad de reacción aumenta según va aumentando la concentración de sustrato, pero llega un momento que la velocidad es constante aunque aumente el sustrato. La inhibición puede ser:
  • Irreversible: el inhibidor se une a la enzima de forma permanente, inutilizando a la enzima.
  • Reversible: la unión de la enzima con el inhibidor es temporal, impidiendo el funcionamiento mientras dura la unión; pueden ser:
    • Competitivos: cuando el inhibidor se une a la enzima por su centro activo compitiendo con el sustrato, la velocidad disminuye de la reacción.
    • No competitivos: el inhibidor se une a la enzima por un lugar distinto del centro activo, provocando cambios que impiden la acción de la enzima sobre el sustrato.