Estructuras de las Proteínas

Estructura Primaria

Es la disposición lineal de los aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos que se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la pérdida de una molécula de agua.

• Si hay menos de 10 aminoácidos se llaman péptidos.
• Si hay más de 10 se llaman polipéptidos.
• Si hay más de 100 se llama proteína.

El carácter del doble enlace peptídico hace que, aunque los péptidos sean capaces de efectuar rotaciones alrededor de los enlaces N-Cα y C-Cα, no puedan hacerlo alrededor de los enlaces peptídicos y así los átomos de dicho enlace se encuentran en un mismo plano.

Estructura Secundaria

Es el plegamiento de la estructura primaria debido a los puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos -C=O de los enlaces peptídicos y los grupos –NH de otros enlaces. Presenta tres estructuras:

• Conformación en hélice α: la estructura primaria se enrolla sobre sí misma y origina una hélice que se enrosca hacia la derecha y da una vuelta cada 3.6 aminoácidos. Se forman puentes de hidrógeno entre los –NH- y -CO- cada cuatro aminoácidos y las cadenas laterales se disponen hacia afuera.
• Conformación β-laminar: las placas se disponen en zig-zag de tal forma que los diferentes tramos de la cadena, paralelos (discurren en el mismo sentido) o antiparalelos (discurren en sentidos contrarios), quedan enfrentados. Se unen mediante puentes de hidrógeno y las cadenas laterales se disponen hacia arriba o hacia debajo de la hoja plegada.
• Giro o codo tipo β:

Estructura Terciaria

Es la conformación espacial definitiva que adoptan las regiones de la cadena polipeptídica como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales (R). En esta estructura se forman puentes de hidrógeno, enlaces electrostáticos, fuerzas de van der Waals, y enlaces covalentes disulfuro.

Esta estructura es diferente si se dan en:

• Proteínas fibrosas: (resistentes e insolubles en agua) predomina la hoja plegada β y tiene función estructural.
• Proteínas globulares: (solubles en agua) predominan las hélices α.

Estructura Cuaternaria

Sólo se da en cadenas peptídicas que están unidas por puentes de hidrógeno, uniones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de van der Waals y, en algunos casos, por puentes disulfuro.

• Si se da en proteínas fibrosas, la estructura 4ª está basada en la asociación entre las unidades peptídicas y dan lugar a complejos supramoleculares.
• Si se da en proteínas globulares, la estructura 4ª está compuesta por la asociación de varias cadenas con estructuras 3ª iguales o diferentes.

Factores que Afectan la Velocidad de Reacción de las Enzimas

• El aumento de la concentración de moléculas de sustrato, hasta que se alcanza la velocidad máxima.
• El aumento de la concentración de moléculas de enzima.

Estructura Terciaria y sus Subniveles

Es la conformación espacial definitiva que adoptan las regiones de la cadena polipeptídica como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales (R). Presenta:

• Puentes de hidrógeno: entre cadenas polares sin carga.
• Enlaces electrostáticos: entre grupos carboxilo y amino.
• Fuerzas de van der Waals: entre radicales alifáticos y aromáticos.
• Enlaces covalentes disulfuro: entre dos grupos tiol (-SH) de dos aminoácidos cistina.

Esta estructura es diferente si se dan en:

• Proteínas fibrosas: (resistentes e insolubles en agua) predomina la hoja plegada β y tiene función estructural.
• Proteínas globulares: (solubles en agua) predominan las hélices α.

Presenta dos subniveles de organización: motivos y dominios.

La desnaturalización, que se puede provocar por un gran cambio de pH, provoca la ruptura de los enlaces que presenta la estructura terciaria.

Centro Activo de las Enzimas

Lugar donde se une específicamente el sustrato a la enzima.

Características:

• La secuencia de aminoácidos y, más concretamente, las cadenas laterales (R).
• Crea condiciones idóneas para que el sustrato se una específicamente y se transforme en producto.

El centro activo está saturado cuando no admite más cantidad de sustrato. La velocidad de reacción solo aumenta hasta un límite, el momento en el que la enzima está saturada y no admite más sustrato.

Heteroproteínas

: componente no protéico de una proteína. Tipos: Glucoproteínas: en la membrana biológica en la parte exterior formando el  glucocalizLipoproteínas: para el transporte de los acidos grasos en la absorción (quilomirones)Cromoproteínas: de naturaleza porfirínica, con anillos tetrapirrolico (grupo hemo) y de naturaleza no porfirínica, sin anillos tetrapirrolico (hemocianina) Fosfoproteínas: grupo prostético el ácido fosfórico.Nucleoproteínas: grupo prostético ADN.