1. Enzimas, Cofactores, Coenzimas y Vitaminas

Enzimas: son las responsables de las reacciones químicas del metabolismo. Intervienen en concentraciones muy bajas sin sufrir ninguna modificación y todo esto en condiciones suaves de temperatura, presión, pH… Su función es acelerar dichas reacciones químicas porque disminuyen la energía de activación para alcanzar el nuevo estado activado. Permiten que las reacciones celulares transcurran a gran velocidad y a temperatura relativamente baja. Ejemplos: amilasa, lactasa, maltasa.

Cofactor: parte no proteica de la holoenzima que se junta con la apoenzima. Ejemplos: grupo hemo, NAD, FAD.

Coenzima: cofactor orgánico unido con enlaces débiles a la apoenzima. Ejemplos: NAD, FAD

Vitamina: sustancia indispensable en pequeñas cantidades para el normal funcionamiento del metabolismo que, al contrario de los ácidos grasos esenciales, no se puede sintetizar y, por tanto, se tiene que ingerir. Funcionan como coenzimas o son precursoras de ellas. Ejemplos: B2, B3, B5

2. Desnaturalización irreversible de una enzima por cambio de pH

Se desnaturalizaría irreversiblemente, es decir, que la enzima perdería su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, perdería su funcionalidad, y se romperían todos los enlaces (puentes de hidrógeno, enlaces electrostáticos, fuerzas de Van der Waals y enlaces covalentes disulfuro) excepto los peptídicos. Esto se debe a que el cambio de pH es muy brusco y, por lo tanto, aunque vuelva al pH original, no recupera su función, sino que permanece permanentemente en estado fibroso y precipita.

3. Estructura de un aminoácido

Un aminoácido consta de un carbono central asimétrico al que se le unen un grupo amino, un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo y una cadena lateral.

4. Ejemplo de un monosacárido

Un monosacárido, por ejemplo, la glucosa.

Ejemplos de enzimas

Lactasa: descompone la lactosa en glucosa y galactosa.

Maltasa: descompone la maltosa en glucosa.

Ejemplos de coenzimas

NAD y FAD: transporte electrónico y reacciones de oxidorreducción para obtener energía.

6. Heteroproteínas

Las heteroproteínas son proteínas unidas a cadenas no peptídicas.

Ejemplos:

• Lipoproteínas: transporte en la sangre.
• Glucoproteínas: proteínas de membrana.

7. Estructura de las proteínas

Las proteínas están formadas por el encadenamiento de aminoácidos. Un aminoácido consta de un carbono central asimétrico al que se le unen un grupo amino, un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Estos aminoácidos están unidos entre sí por enlaces peptídicos, de tal forma que se une un grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del aminoácido siguiente y se desprende una molécula de agua.

8. Desnaturalización y renaturalización de proteínas

Desnaturalización: la enzima pierde su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, pierde su funcionalidad, y se rompen todos los enlaces (puentes de hidrógeno, enlaces electrostáticos, fuerzas de Van der Waals y enlaces covalentes disulfuro) excepto los peptídicos, debido a que se ha sometido a condiciones ambientales desfavorables.

Renaturalización: si dicha desnaturalización dura poco y es poco intensa, esta es temporal y reversible. Entonces se pliega de nuevo y adopta su configuración original.

Factores que influyen en la desnaturalización: altas variaciones de temperatura y pH.

9. Niveles de estructura de las proteínas

Estructura primaria

Es la disposición lineal de los aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos que se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la pérdida de una molécula de agua. Si hay 10 aminoácidos se llaman péptidos, si hay más de 10 se llaman polipéptidos y si hay más de 100 se llama proteína. El carácter del doble enlace peptídico hace que, aunque los péptidos sean capaces de efectuar rotaciones alrededor de los enlaces N-Cα y C-Cα, no puedan hacerlo alrededor de los enlaces peptídicos y así los átomos de dicho enlace se encuentran en un mismo plano.

Estructura secundaria

Es el plegamiento de la estructura primaria debido a los puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos -C=O de los enlaces peptídicos y los grupos -NH de otros enlaces. Presenta tres estructuras:

• Conformación en hélice α: la estructura primaria se enrolla sobre sí misma y origina una hélice que se enrosca hacia la derecha y da una vuelta cada 3.6 aminoácidos. Se forman puentes de hidrógeno entre los –NH- y -CO- cada cuatro aminoácidos y las cadenas laterales se disponen hacia afuera.
• Conformación β laminar: las placas se disponen en zig-zag de tal forma que los diferentes tramos de la cadena, los paralelos (discurren en el mismo sentido) o los antiparalelos (discurren en sentidos contrarios), quedan enfrentados. Se unen mediante puentes de hidrógeno y las cadenas laterales se disponen hacia arriba o hacia debajo de la hoja plegada.
• Giro o codo tipo β.

Estructura terciaria

Es la conformación espacial definitiva que adoptan las regiones de la cadena polipeptídica como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales (R). En esta estructura se forman puentes de hidrógeno, enlaces electrostáticos, fuerzas de Van der Waals y enlaces covalentes disulfuro. Esta estructura es diferente si se da en proteínas fibrosas (resistentes e insolubles en agua), donde predomina la hoja plegada β y tiene función estructural; o si se da en proteínas globulares (solubles en agua), donde predominan las hélices α.

Estructura cuaternaria

Sólo se da en cadenas peptídicas que están unidas por puentes de hidrógeno, por uniones electrostáticas, por interacciones hidrofóbicas, por fuerzas de Van der Waals y, en algunos casos, por puentes disulfuro. Si se da en proteínas fibrosas, la estructura cuaternaria está basada en la asociación entre las unidades peptídicas y dan lugar a complejos supramoleculares. Si se da en proteínas globulares, la estructura cuaternaria está compuesta por la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias iguales o diferentes.