El Agua, Biomoléculas y Procesos Celulares

El Agua

El agua constituye entre el 60-90% de la materia viva. Su abundancia depende de la especie, la edad y la actividad fisiológica del tejido. Aparece en el interior de las células, en el líquido tisular y en los líquidos circulantes.

Estructura

Dipolaridad
Puentes de hidrógeno

Propiedades y Funciones Biológicas

Polaridad y alta constante dieléctrica: Buen disolvente de los compuestos iónicos y polares. Es el medio en el que se producen las reacciones metabólicas. Transporte.
Líquida a temperatura ambiente.
Elevado calor específico: Termorregulación.
Elevado calor de vaporización: Termorregulación.
Máxima densidad a 4°C.
Elevado grado de cohesión y de adhesión: Fenómenos de capilaridad. Transporte.
Incompresibilidad: Amortiguador mecánico. Esqueleto hidrostático.
Reactividad: Fotosíntesis, hidrólisis y condensaciones.

Ionización del Agua. Concepto de pH

Producto iónico del agua a 25°C: [H₃O⁺][OH^–]=1×10^-14

Monosacáridos

Concepto y Clasificación

Azúcares sencillos, no hidrolizables, de 3 a 7 átomos de C. Triosas, tetrosas, … Aldosas y cetosas.

Propiedades Físicas

Sólidos, blancos, cristalizables. Solubles en agua (compuestos polares). Generalmente dulces.
Estereoisomería
- Carbonos asimétricos (cuatro radicales diferentes). Nº de estereoisómeros = 2ⁿ (n= nº de carbonos asimétricos)
- Enantiomorfos: imágenes especulares. Formas D y L. Los monosacáridos de los seres vivos son de la forma D.
- Epímeros: se diferencian por la posición de algún grupo -OH
Actividad óptica: desvían el plano de luz polarizada. Dextrógiros (+) o levógiros (-).

Propiedades Químicas

Reductores: El grupo carbonilo puede oxidarse y formar un ácido orgánico.
Formación de ésteres (fosfóricos y sulfúricos)
Formación de glucósidos (O-glucósidos y N-glucósidos)

Principales Monosacáridos

Triosas

Gliceraldehído y dihidroxiacetona: importantes intermediarios metabólicos.

Pentosas

Ribosa: componente de ribonucleótidos (ATP, nucleótidos del ARN).
Desoxirribosa (falta un –OH en el carbono 2): componente de desoxirribonucleótidos (nucleótidos del ADN)
Ribulosa: un derivado, la ribulosa-1,5-difosfato es responsable de la fijación del CO₂ en la fotosíntesis.

Hexosas

Glucosa: función energética: principal combustible metabólico. Componente de polisacáridos estructurales y energéticos.
Galactosa: Combustible metabólico. Forma parte de la lactosa (azúcar de la leche). Forma parte de polisacáridos complejos (gomas y mucílagos).
Fructosa: Combustible metabólico. Forma parte de la sacarosa. Aparece en frutas y líquidos seminales.

Disacáridos

Concepto

Oligosacáridos formados por la unión de dos monosacáridos.

Enlace O-glucosídico

Enlace monocarbonílico (nomenclatura: -osil -osa)
Enlace dicarbonílico: Pierden la capacidad reductora al no quedar carbonos carbonílicos libres (nomenclatura: -osil – ósido)

Propiedades

Cristalizables, dulces, solubles.
Mediante hidrólisis se desdoblan en monosacáridos.
Reductores (excepto los que presentan enlace dicarbonílico).

Principales Disacáridos

Maltosa (α-D-glucopiranosil (1→4) α-D-glucopiranosa). Producto de la hidrólisis del almidón y el glucógeno.
Celobiosa (β-D-glucopiranosil (1→4) β-D-glucopiranosa). Producto de la hidrólisis de la celulosa.
Lactosa (β-D-galactopiranosil (1→4) β-D-glucopiranosa). Combustible metabólico. Se encuentra en la leche.
Sacarosa (α-D-glucopiranosil (1→2) β-D-fructofuranósido). Combustible metabólico. Azúcar común que se extrae de la caña de azúcar y de la remolacha azucarera. No reductor.

Ácidos Grasos

Concepto

Ácidos monocarboxílicos de cadena larga (14-22C, siempre nº par)

Tipos

Saturados

No presentan dobles enlaces en la cadena hidrocarbonada.
Puntos de fusión más altos, abundan en animales.
Palmítico (16C), Esteárico (18C).

Insaturados

Presentan uno o más dobles enlaces en la cadena hidrocarbonada.
Puntos de fusión más bajos, predominan en vegetales.
Oleico (18:1Δ9), Linoleico (18:2Δ9,12), Araquidónico (20:4 Δ5,8,11,14)

Ácidos Grasos Esenciales

Deben ser adquiridos con la dieta ya que no pueden ser sintetizados por el organismo y son necesarios para sintetizar otras moléculas. A veces conocidos como vitamina F.
En el hombre: linoleico, linolénico y araquidónico.

Propiedades Físicas

Solubilidad

Compuestos anfipáticos: poseen una zona polar, hidrófila (-COOH), y otra zona apolar, hidrófoba (-(CH₂)_n-CH₃).
En un medio acuoso forman micelas y bicapas.

Punto de Fusión

Punto de fusión más bajo cuanto más corta sea la cadena y cuanto mayor sea el número de insaturaciones.

Propiedades Químicas

Esterificación

Reacción del grupo carboxilo con un grupo hidroxilo (ácido + alcohol → éster + agua).

Saponificación

Hidrólisis de un éster en un medio alcalino (éster + álcali → jabón + alcohol).
Jabón: sal del ácido orgánico que resulta de la hidrólisis en medio alcalino de un éster.

Hidrogenación

Eliminación de las insaturaciones.

Lípidos Saponificables

Ésteres formados por un alcohol y ácidos grasos.

Grasas Neutras (Acilglicéridos)

Estructura

Glicerina + 1-3 ácidos grasos. Los más importantes son los triacilglicéridos. Pueden ser grasas simples (ácidos grasos iguales) o mixtas (ácidos grasos diferentes).
Sebos (grasas sólidas), mantecas (semisólidas) y aceites (líquidas). Los sebos y mantecas son característicos de los animales y tiene predominio de ácidos grasos saturados. Los aceites son característicos de los vegetales y contiene principalmente ácidos grasos insaturados.

Funciones

Reserva energética en animales y vegetales (producen más calorías por gramo que los glúcidos y las proteínas), protección, aislamiento térmico (se depositan bajo la piel de los animales de sangre caliente y evitan las pérdidas de calor).

Ceras

Estructura

Monoalcohol de cadena larga + ácido graso. Moléculas fuertemente hidrófobas.

Funciones

Estructural y protectora. Forman la película que impermeabiliza la superficie de las hojas y frutos de las plantas. En los animales forman cubiertas protectoras de la piel, pelo y plumas, así como del exoesqueleto de muchos insectos.

Fosfolípidos

Estructura

Glicerina + 2 ác. grasos + ácido fosfórico. + aminoalcohol
Ácido fosfatídico: triéster de la glicerina con dos ác. grasos y ác. ortofosfórico. Base estructural a la que se une el aminoalcohol.
Aminoalcohol: Colina (HO-CH₂-CH₂-N-(CH₃)₃) → Lecitina (fosfatidil colina); Etanolamina → Cefalina; Serina → Fosfatidil serina.

Función

Moléculas anfipáticas: zona polar (glicerina, ác. fosfórico y aminoalcohol); zona apolar (ác. grasos).
Función estructural: forman las membranas celulares en las que se disponen formando bicapas.

Polisacáridos

Concepto

Macromoléculas formadas por polimerización de monosacáridos unidos entre sí mediante enlaces glucosídicos.

Propiedades

Peso molecular elevado (son macromoléculas).
Hidrolizables (por hidrólisis generan monosacáridos)
No dulces. Insolubles
No reductores (escasos grupos carbonilo libres).

Homopolisacáridos

Polímeros de un único tipo de monosacáridos.
Los que presentan formas β son más resistentes a la hidrólisis (suelen tener función estructural).
Los polímeros de la α-D-glucopiranosa (almidón, glucógeno y dextranos) actúan como reservas energéticas y son hidrolizados en glucosas cuando ésta es necesaria. La acumulación de glucosa libre en las células generaría problemas osmóticos.

Almidón

Polímero de la α-D-glucopiranosa. Presenta dos formas estructurales: amilosa y amilopectina.
Amilosa, forma helicoidal no ramificada (enlaces α(1→4)). Atacada por las amilasas rindiendo maltosas y glucosas. Las maltosas son hidrolizadas por las maltasas.
Amilopectina, forma helicoidal ramificada (cada 12 glucosas) (cadena principal con enlaces α(1→4); ramificaciones α(1→6)). Atacada por las amilasas y enzimas desramificantes (actúan sobre los enlaces 1→6).
Reserva energética en vegetales. Aparecen formando gránulos característicos: amiloplastos. Abundante en la patata y en las semillas.

Glucógeno

Semejante a la amilopectina pero más ramificada (cada 8 ó 10 glucosas).
Reserva energética en animales. Se acumula en el hígado y en los músculos.

Celulosa

Polímero de la β-D-glucopiranosa (enlaces β(1→4)). Estructura lineal no ramificada. Molécula más abundante en la naturaleza.
Función estructural en vegetales: principal componente de la pared celular. Su estructura lineal favorece la disposición en paralelo de varias moléculas que se unen mediante puentes de hidrógeno.
Difícilmente digerible, solo ciertas bacterias (como las que viven en simbiosis en el estómago de los rumiantes) producen enzimas capaces de hidrolizar la celulosa.

Aminoácidos

Concepto (α-aminoácidos)

Parte común: carbono α, grupo α-amino, grupo α-carboxilo e H. Parte variable: radical. Existen veinte radicales distintos en los aminoácidos que constituyen las proteínas de los seres vivos.
Otros aminoácidos pueden desempeñar otras funciones: precursores de vitaminas (β-alanina), intermediarios metabólicos (citrulina, homoserina, …), neurotransmisores (ácido γ-aminobutírico), …

Propiedades Físicas

Actividad óptica: El C α es asimétrico. Los aminoácidos proteicos son isómeros L.

Propiedades Químicas

Carácter anfótero: Se comportan como ácidos o como bases según el pH del medio. Si el medio es ácido se comportan como bases y el grupo -COO^– capta un hidrogenión. En medio básico el grupo -NH₃⁺ libera un hidrogenión.
Punto isoeléctrico: pH para el cual la carga neta del aminoácido es nula.

El Enlace Peptídico

Enlace de tipo amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro, liberándose una molécula de agua.
El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace. Rígido.
La unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido. Si el nº de aminoácidos es menor de cien se denomina polipéptido y con más de cien es una proteína. Algunos desempeñan funciones específicas: Hormonal (vasopresina, oxitocina, insulina), Antibiótica (gramicidina, penicilina) o Transportador de H (glutation).

Niveles Estructurales

Estructura Primaria

Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aa que la componen.
La secuencia de aa condiciona los niveles estructurales siguientes.

Estructura Secundaria

Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula. De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una estructura conjunta.
Hélice α: Hélice dextrógira con 3,6 aa por vuelta. Puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que sigue en la secuencia. Los R quedan hacia afuera. Algunos aminoácidos como la Prolina desestabilizan esta estructura. También la presencia de cadenas laterales voluminosas o grupos con la misma carga próximos.
Lámina plegada β: Cadena plegada sobre sí misma y en zig-zag. Se estabiliza también mediante puentes de H entre distintas zonas de la cadena polipeptídica. Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.

Estructura Terciaria (Globular)

Replegamiento tridimensional. Determina la actividad de la proteína. Las proteínas con estructura terciaria son más activas, las fibrosas suelen ser estructurales. Se producen interacciones entre radicales de aa que se encuentran separados en la cadena polipeptídica.

Estructura Cuaternaria (Proteínas Oligoméricas)

Proteínas oligoméricas. Asociación de varias subunidades proteicas iguales o diferentes mediante enlaces débiles. Un ejemplo de proteína oligomérica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades iguales dos a dos.

Propiedades

Capacidad amortiguadora debido a su comportamiento anfótero.
Especificidad. Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo. La semejanza entre proteínas es mayor cuanto mayor sea el grado de parentesco evolutivo.
Desnaturalización. Pierden su actividad al perder su estructura terciaria por algún cambio en el medio (temperatura, pH, salinidad, composición, radiaciones, …). Si el cambio no ha sido muy drástico se puede producir la renaturalización.
Solubilidad. Las proteínas fibrosas son insolubles, pero las globulares suelen ser solubles.
Punto isoeléctrico. Cada proteína tiene un pH para el cual la carga neta de la molécula es nula. Esta propiedad se aprovecha para separar proteínas de una mezcla por un procedimiento denominado electroforesis.

Clasificación

Las proteínas de se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: Según su conformación podemos distinguir proteínas fibrosas, como el colágeno o la α-queratina, y proteínas globulares, como la hemoglobina.

Enzimas

Concepto

Biocatalizadores. Proteínas globulares que aceleran las reacciones bioquímicas (unas 10⁷ veces). Cada reacción que se produce en el organismo es catalizada por un enzima.
Pueden ser holo- o heteroproteínas. En este último caso, la parte constituida por aminoácidos se denomina Apoenzima (no activo), el grupo prostético se denomina Cofactor y la unión de ambos es el Holoenzima (activo).
Los reactivos sobre los cuales actúan los enzimas se conocen como sustratos.

Propiedades

Gran poder catalítico: son muy activas. Una pequeña cantidad de enzima es capaz de catalizar la transformación de una gran cantidad de sustrato, Además aceleran mucho las reacciones (del orden de 10⁷ veces).
No se gastan ni alteran durante la catálisis: son reutilizables.
Altamente específicos: presentan especificidad de sustrato y de acción. Como el resto de las proteínas son además característicos de cada especie.

Características de la Actividad Enzimática

Reducen la energía de activación. Permiten que las reacciones bioquímicas transcurran rápidamente y a bajas temperaturas (compatible con el mantenimiento de estructuras complejas).
No alteran los equilibrios de reacción. El equilibrio se alcanza en menos tiempo, pero la constante de equilibrio no se ve alterada (las concentraciones de reactivos y productos en el equilibrio).
Poseen un centro activo. Zona estereoespecífica de la molécula donde se une el sustrato. Al unirse enzima y sustrato forman el complejo enzima-sustrato que luego se separará en enzima (listo para actuar otra vez) y producto(s).
E + S → ES → E + P
Dos modelos para explicar la unión entre enzima y sustrato: «la llave y la cerradura» (formas complementarias de centro activo y sustrato) y «encaje inducido» (la forma del centro activo se adapta a la del sustrato cuando se produce la unión). No son incompatibles; pueden darse los dos modelos, dependiendo del grado de especificidad del enzima.
Presentan saturación con el sustrato. Alcanzan una v_máx para una determinada [S] cuando el enzima está trabajando a su máximo rendimiento (todos los centros activos están ocupados en un instante determinado).
Muchos enzimas requieren de cofactores: moléculas no proteicas que se unen al centro activo del enzima y realizan o colaboran en la realización de la reacción. Los cofactores pueden ser:
- Activadores inorgánicos: iones metálicos.
- Coenzimas: moléculas orgánicas complejas. Tienen como parte de su estructura alguna vitamina.

Factores que Influyen en la Actividad Enzimática

Temperatura

La velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente aumenta al aumentar la temperatura hasta alcanzar su máxima actividad para una temperatura conocida como temperatura óptima. Por encima de esa temperatura el enzima se hace inestable y se desnaturaliza, perdiendo su actividad.

pH

Cada enzima tiene un pH óptimo para el cual la actividad es máxima.

Inhibidores

Los inhibidores son sustancias que impiden o reducen la actividad de un enzima. Pueden ser:
- Irreversibles. Unión covalente. Algunos venenos inhiben así a ciertos enzimas.
- Reversibles. No se altera el enzima, sólo se impide su acción. Tienen interés en la regulación de la actividad enzimática.
  - Inhibición competitiva. El inhibidor se une al centro activo. La inhibición dependerá de las concentraciones relativas de enzima e inhibidor: si [S]>[I] el enzima estará activo; si [I]>[S] estará inactivo)
  - Inhibición no competitiva. El inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo (enzimas alostéricos). El que el enzima esté activo o no depende de la concentración del inhibidor y es independiente de la concentración del

Ácidos Nucleicos

Concepto

Biomoléculas constituidas por C, H, O, N y P. Son macromoléculas formadas por la polimerización de nucleótidos. Son responsables del almacenamiento, interpretación y transmisión de la información genética. Se encuentran normalmente asociados a proteínas, formando nucleoproteínas.

Ácido Desoxirribonucleico (ADN)

Concepto

Macromoléculas formadas por la polimerización de desoxirribonucleótidos, con desoxirribosa como pentosa y A, T, G y C como bases nitrogenadas. En el hombre pueden alcanzar 50 cm x 2 nm de anchura.

Estructura

Estructura Primaria

Secuencia ordenada de desoxirribonucleótidos.
La información contenida en el ADN depende de esta secuencia.

Estructura Secundaria (La Doble Hélice)

R.Franklin y M.H.F.Wilkins (1950-53): mediante experimentos de difracción de rayos X determinaron que el ADN tiene estructura helicoidal.
E.Chargaff (1949-53): Realizó análisis cuantitativo de las cuatro bases en muestras de ADN. Llegó a la conclusión de que la proporción de bases púricas y pirimidínicas era siempre la misma y que A/T=1, G/C=1.

Tipos de ADN

ADN lineal bicatenario: Aparece asociado a proteínas (histonas) constituyendo la cromatina del núcleo de las células eucarióticas.
ADN circular bicatenario: forma el nucleoide bacteriano, en el que aparece desnudo (no asociado a proteínas) y en cloroplastos y mitocondrias.
ADN monocatenarios: aparecen en algunos virus.

Concepto de Gen

Tradicionalmente se ha denominado gen a cada fragmento de ADN responsable de la determinación de una característica hereditaria concreta. Actualmente se considera que un gen es un fragmento de ADN que lleva la información necesaria para sintetizar una determinada cadena polipeptídica.

Duplicación del ADN

El modelo de Watson y Crick apuntaba la posibilidad (por la complementariedad de las bases) de que las moléculas de ADN pudieran duplicarse para formar dos moléculas hijas idénticas.
La replicación es el proceso que garantiza que cuando una célula se divide cada una de las células hijas reciba una copia exacta e íntegra de la información hereditaria de la célula madre.

Tipos de Replicación. Experimentos de Meselson y Stahl

Cultivaron Escherichia coli en un medio en el que el nitrógeno presente era nitrógeno pesado (¹⁵N). Purificaron el ADN de varias generaciones de las bacterias cultivadas y lo centrifugaron en un gradiente de densidad.

Replicación Semiconservativa

Los experimentos de Meselson y Stahl llevaron a la conclusión de que la replicación del ADN es un proceso semiconservativo en el que cada una de las moléculas hija contiene una hebra de la molécula original y otra neoformada.

Proceso

Requerimientos: A, G, C y T activadas (trifosforiladas en 5′); cebador (normalmente ARN; la ADN-polimerasa (ADN polimerasa) solo es capaz de unir nucleótidos a un fragmento de ácido nucleico ya sintetizado); ADN patrón; Mg²⁺; enzimas que catalizan el proceso: β Kornberg (1956) aisló en E.coli el enzima ADN-polimerasa capaz de provocar la replicación del ADN in vitro. Posteriormente se descubrió que en proceso de replicación intervienen distintas ADN-polimerasas. β La ADN-polimerasa tiene varios centros activos: para la unión con la cadena molde; para la unión de los nucleótidos trifosfato; para el reconocimiento del –OH 3′ del último nucleótido unido. Las ADN-polimerasas solo añaden nucleótidos en el extremo 3’ (dirección 5’→3′). Las ADN polimerasas tienen también actividad exonucleasa, es decir, tienen capacidad de separar nucleótidos de los extremos de las cadenas. β Además intervienen otros enzimas: helicasas (desespiralizan las dos cadenas); girasas y topoisomerasas (eliminan las tensiones); primasa (ARN polimerasa) para formar el cebador; y ligasa (une los fragmentos formados en la hebra de replicación discontinua).
Etapas
- La replicación del ADN se basa en la complementariedad de las bases.
- La replicación es bidireccional: en una cadena la replicación es continua (hebra conductora), pero en la otra es discontinua (hebra retardada).
- 1ª etapa: iniciación. La helicasa rompe los puentes de H entre las dos cadenas provocando la aparición de una burbuja de replicación. Las girasas y topoisomerasas eliminan las tensiones generadas por la separación de las cadenas y evitan que éstas vuelvan a enrollarse. Puesto que el proceso es bidireccional, en cada extremo de la cadena se forma una horquilla de replicación. Las primasas sintetizan oligonucleótidos de ARN (5-30 nucleótidos) que servirán de cebadores a las ADN-polimerasa III. La ADN-polimerasa III añade el primer nucleótido (por complementariedad con la cadena molde) al extremo 3’ del cebador.
- 2ª etapa: elongación. La ADN-polimerasa avanza un nucleótido en la dirección de síntesis, reconoce el siguiente nucleótido de la cadena molde y coloca el nucleótido complementario; ahora cataliza la formación del enlace fosfodiéster con el nuevo nucleótido obteniendo la energía necesaria de la separación de los dos grupos fosfato sobrantes (recuerda que se van uniendo nucleótidos trifosfato). La hebra conductora es de crecimiento continuo puesto que la horquilla se va abriendo en el mismo sentido que la ADN-polimerasa III añade los nucleótidos. Sin embargo en la hebra retardada, a partir del cebador la ADN-polimerasa III sintetiza unos 1000 nucleótidos de ADN, alejándose de la horquilla de replicación, formándose el denominado fragmento de Okazaki. Según se va abriendo la horquilla se sintetizan nuevos fragmentos, por lo que podemos decir que la hebra retardada es de crecimiento discontinuo. Después, otra ADN-polimerasa (la ADN-pol I) distinta retira los fragmentos de ARN que han hecho de cebador y rellena los huecos con nucleótidos de ADN. La ligasa se encargará de empalmar los fragmentos.
- 3ª etapa: terminación. La elongación finaliza en las células eucarióticas cuando la horquilla de replicación alcanza a la adyacente y en las células procariotas cuando se encuentran los dos extremos que iban creciendo en sentidos puestos. Finalizada la elongación se eliminan los últimos cebadores y se sustituyen por nucleótidos de ADN de una forma semejante a la mencionada anteriormente. En las células eucarióticas en este proceso de terminación tiene que intervenir un nuevo enzima, la telomerasa, que añaden a los extremos del cromosoma secuencias de ADN repetitivo no codificante (denominadas telómeros).
Diferencias en el proceso en células procariotas y eucariotas
- En general el proceso es más complejo en células eucariotas debido a que el ADN se encuentra íntimamente asociado a las histonas.
- En la replicación del ADN en procariotas interviene tres ADN-polimerasas (I, II y III), mientras que en las eucarióticas intervienen cinco (α, β, γ, δ y ε).
- En general, en las células eucarióticas intervienen muchas más proteínas en el proceso.
- En procariotas hay sólo un punto de origen (marcado por una secuencia específica de nucleótidos reconocido por la ADN-polimerasa), mientras que en las eucariotas existen múltiples puntos en cada cromosoma (hasta

La Membrana Plasmática

Es el límite entre los medios intra y extracelular. Presenta cierta permeabilidad y consigue mantener unas condiciones fisicoquímicas constantes en el interior de la célula.

Composición

52% Proteínas.
40% Lípidos (fosfolípidos y colesterol fundamentalmente).
8% Polisacáridos, asociados a los lípidos y a las proteínas.

Estructura Microscópica (Membrana Unitaria)

Al M.E. aparece como una delgada lámina de 75 Å formada por dos bandas oscuras de 20 Å entre las cuales hay una banda clara de 35 Å.

Arquitectura Molecular

Modelo de Davson y Danielli (1940): Bicapa lipídica (con los polos hidrófobos enfrentados) recubierta interna y externamente por una capa continua de proteínas.
Modelo del mosaico fluido (Singer y Nicolson 1972): Bicapa lipídica con los extremos apolares enfrentados y las cabezas polares orientadas hacia el medio intra y extracelular. Proteínas periféricas dispuestas en ambas superficies. Proteínas integrales atraviesan totalmente o parcialmente la bicapa (regiones hidrófilas en contacto con el medio intra o extracelular y las hidrófobas en la región hidrofóbica de la bicapa lipídica). Polisacáridos unidos a las proteínas y a los lípidos en la superficie externa. Los componentes de la membrana no tienen posiciones fijas, sino que pueden experimentar desplazamientos laterales. A esta propiedad se debe el nombre que recibe este modelo de la membrana plasmática.

Cubierta Celular (Glucocálix)

Las dos láminas de la membrana plasmática son diferentes en cuanto a composición química. La superficie que está en contacto con el medio extracelular posee abundantes oligosacáridos unidos a lípidos y a proteínas formando glucolípidos y glucoproteínas. Las cadenas glucídicas de las glucoproteínas, junto a las de los glucolípidos, forman la cubierta celular.

Funciones

La membrana plasmática desempeña básicamente tres funciones:

Control del transporte de sustancias.
Reconocimiento celular.
Recepción y transmisión de estímulos.

Para mantener las condiciones del interior de la célula constantes, la membrana plasmática controla el intercambio de sustancias a su través. Esta capacidad de controlar las sustancias que la atraviesan se conoce como perme

abilidad selectiva. Los procesos mediante los cuales pueden atravesar sustancias la membrana celular son: · Osmosis. Entrada y salida de agua al comportarse como una membrana semipermeable. · Difusión simple. A favor de gradiente. No hay gasto de energía. Pequeñas moléculas apolares y gases. · Difusión facilitada. A favor de gradiente pero favorecido por proteínas transmembranosas específicas (canales y permeasas). No hay gasto de energía. Pequeñas moléculas polares: glicerina, monosacáridos, aminoácidos e iones. · Transporte activo. En contra de gradiente. Se gasta ATP. Realizado por proteínas transportadoras. Se transportan iones y diversas moléculas. Un ejemplo bien conocido de transporte activo es la bomba de Na+ – K+ , que mantiene baja la concentración de Na+ en el interior de la célula y alta la de K+ . Las funciones de la bomba sodio-potasio son numerosas; entre ellas podemos destacar las siguientes: – Mantiene un gradiente de Na+ entre los medios intra y extracelular.Este gradiente es necesario en numerosos procesos como la transmisión del impulso nervioso o el transporte activo de ciertas moléculas hacia el interior de la célula. Este transporte activo en el que no se consume directamente ATP, sino que se aprovecha la energía proporcionada por el gradiente de concentración de sodio, se conoce como transporte activo secundario. – Mantiene el equilibrio osmótico y controla el volumen celular. Una idea de la importancia que posee esta bomba de transporte activo nos la proporciona el hecho de que un tercio del ATP que consume un animal en reposo se emplea en el funcionamiento de la misma.· Endocitosis. Englobamiento de partículas sólidas (fagocitosis) o líquidas (pinocitosis) por medio de prolongaciones de la membrana celular. Hay consumo de energía. En general, los procesos de endocitosis no son específicos, sin embargo, en determinados casos intervienen receptores de membrana que hacen que el proceso sea altamente selectivo; en este caso se conoce como endocitosis mediante receptor. · Exocitosis. Salida de sustancias de la célula por fusión de una vesícula con la membrana.

RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO
Conjunto de membranas que delimitan túbulos, vesículas y sacos aplanados intercomunicados, formando una
compleja red que atraviesa el citoplasma. Estas membranas presentan continuidad estructural con la membrana
nuclear. Sus dos superficies (hialoplasmal y luminal) son asimétricas, como consecuencia de la distinta distribución
de los enzimas. Las cisternas contienen un líquido homogéneo semejante al hialoplasma.Tipos
· R.E.Liso (REL). No presenta ribosomas. Las cisternas son tubulares. Es más abundante en las células que sintetizan
hormonas esteroides y en las fibras musculares estriadas.
· R.E.Rugoso (RER). Presentan ribosomas (unidos por la subunidad grande) en la superficie que se encuentra en
contacto con el citoplasma. En esta unión intervienen una glucoproteínas transmembranosas denominadas riboforinas. Las cisternas son aplanadas. Es abundante en las células con intensa actividad de síntesis proteica.
Funciones · Sostén mecánico. Colabora con el citoesqueleto en esta función. · Regulación osmótica · Conducción intracelular de impulsos (REL, en las fibras musculares). · Transporte intracelular de sustancias.
· Síntesis y almacenamiento de proteínas para exportación (RER). · Síntesis de lipoproteínas (REL y RER).
· Síntesis y almacenamiento de lípidos (fosfolípidos, colesterol, hormonas esteroideas) (REL). · Glucogenólisis (REL).
· Detoxificación (REL). Las sustancias tóxicas son transformadas en otras menos tóxicas y fácilmente eliminables

COMPLEJO DE GOLGI

Funciones · Concentración de productos de secreción · Glucosilaciones · Formación de la membrana celular · Formación de lisosomas · Formación de la pared celular, formación del acrosoma

LISOSOMAS Son orgánulos membranosos que contienen enzimas hidrolíticos (hidrolasas ácidas), la más característica es la fosfatasa ácida. Están presentes en todas las células, aunque su número varía en función de la actividad celular, siendo
muy abundantes en las células fagocitarias.Funciones · Digestión intracelular · Autofagia: destrucción de los componentes celulares que ya no son necesarios; destrucción de las zonas lesionadas en la célula; interviene en el desarrollo (metamorfosis); asegura la nutrición celular en condiciones desfavorables. · Digestión extracelularRIBOSOMAS
Partículas globulares de 150 – 200 Å de diámetro que aparecen en gran cantidad unidos a las membranas del RER,
unidos a la membrana nuclear, libres en el citoplasma o unidos a una molécula de ARNm formando polirribosomas
(polisomasFunción Sintetizan proteínas a partir de la información contenida en un ARNm (traducción).CLOROPLASTOS
Son un tipo de plastos. Los plastos son orgánulos característicos y exclusivos de las células vegetales. Existen varios
tipos: amiloplastos, cromoplastos … Los cloroplastos son plastos de color verde, por la presencia de clorofila, capaces de captar la energía de la luz y transformarla en energía química, Función
Las reacciones de la fotosíntesis dependientes de la luz se realizan en los tilacoides y las reacciones oscuras (fijación
del carbono y síntesis de principios inmediatos; asimilación reductora de N y S) en el estroma.

forólisis del almidón en las células vegetales es semejante. B. Glucólisis. Se produce en el citoplasma de casi todas las células. 1. Conversión de la glucosa en fructosa-1,6-difosfato.
Activación de la glucosa. Se consumen dos ATP excepto si la glucosa procede del almidón o el glucógeno. 2. Ruptura de la fructosa-1,6-diP en dos moléculas 3C. Por cada molécula de fructosa-1,6-diP se obtienen dos moléculas de gliceraldehído-3-P. Este es oxidado y fosforilado para formar el 3-fosfogliceril-P, que posee un alto contenido energético. 3. Formación de ácido pirúvicoFermentación alcohólica Proceso semejante a la glucólisis. Después el piruvato se decarboxila y se convierte en acetaldehído que
posteriormente se reduce a etanol. 2. Fermentación láctica El piruvato se reduce a lactato. Si el producto final es solo lactato, la fermentación se denomina homoláctica. Si se producen además otros compuestos, como el etanol, la fermentación es heteroláctica.. Decarboxilación oxidativa del ácido pirúvico Ocurre en la matriz mitocondrial. Catalizada por el complejo piruvato deshidrogenasa. A partir del ácido pirúvico se forma un CH3-CO-S-CoA, un NADH y se desprende una molécula de CO2. E. Ciclo de Krebs (ciclo de los ácidos tricarboxílicos o del ácido cítrico) Los enzimas implicados en el proceso también se encuentran en la matriz mitocondrial. Es la vía final común para la oxidación de los combustibles metabólicos. 1. Degradación completa de acetil-CoA. Por cada molécula de acetil-CoA que se incorpora al ciclo se forman 3 NADH, 1 FADH y 1 GTP, y se desprenden dos moléculas de CO2. 2. Obtención de precursores del anabolismo. El ciclo de Krebs es un proceso anfibólico. F. Cadena respiratoria Para que el proceso pueda seguir funcionando, los coenzimas reducidos deben reoxidarse. Los e- de alta energía de los coenzimas son transferidos, a través de una cadena de transportadores situada en la membrana mitocondrial interna, hasta el O2. La energía liberada se utiliza para fosforilar ADP. 1. Transporte de electrones El FMN y el CoQ transportan hidrógeno, los citocromos transportan sólo electrones. El potencial de oxidorreducción de los transportadores de la cadena es progresivamente decreciente.CATABOLISMO 2 2. Fosforilación oxidativa (hipótesis quimiosmótica de Mitchell) La energía liberada en el transporte de e- impulsa el bombeo de H+ hacia el espacio intermembrana. La membrana mitocondrial interna es impermeable a los H+ , por lo que se crea un gradiente electroquí- mico.
Los protones regresan a la matriz atravesando la ATPasa. Acoplado a este paso se produce la fosforilación del ADP. ß-oxidación de los ácidos grasos (hélice de Lynen)
El ácido graso se va rompiendo en fragmentos de dos carbonos por el extremo carboxilico. Cuatro etapas: oxidación ligada al FAD, hidratación, oxidación ligada al NAD y tiolisis por acción de una nueva molécula de CoA. Los ácidos grasos insaturados rinden un FADH menos por cada insaturación, debido a que no es necesaria la acción de la deshidrogenasa del acil-CoA

Interfase (15 H)
Es un periodo de crecimiento celular y duplicación del ADN. Se subdivide en:
Periodo G1 (5 h): periodo comprendido entre el final de la mitosis y el comienzo de la síntesis del ADN. Cuando una célula deja de dividirse, se detiene en un punto específico de G1 y sale del ciclo en el periodo llamado G0, superado
este punto la célula se divide irremisiblemente. Algunas células quedarán permanentemente en el periodo G0,
otras, en cambio, pueden salir de este punto y volver a dividirse.
• Periodo S (7 h): periodo de duplicación del ADN. En este periodo no hay transcripción.
• Periodo G2 (3 h): periodo comprendido entre el final de la síntesis del ADN y el comienzo de la mitosis. Durante esta
fase se sintetizan las proteínas y otros componentes necesarios para la mitosis, así como los factores que determinan
la condensación de la cromatina

Esquema general de la mitosis
A. Profase, que muestra a los cromosomas como delgados
filamentos y a los nucléolos, mientras que en el citoplasma se encuentra el áster con los pares de centríolos.
B. Una etapa más avanzada de la profase, en la que los cromosomas se han acortado y muestran la constricción primaria con el centrómero, y en el citoplasma la formación
del huso entre los ásteres.
EL NÚCLEO Y LA DIVISIÓN CELULAR 3C. Profase tardía o prometafase en la que se desintegra la
envoltura nuclear y los cromosomas quedan adheridos a
las fibras del huso.
D. Metafase, con los cromosomas dispuestos en el plano
ecuatorial.
E. Anafase: los cromosomas hijos se mueven hacia los polos precedidos por los centrómeros.
F. Telofase: los núcleos hijos se encuentran en el proceso
de reconstitución y ha comenzado la citocinesis.

C. Fase oscura
A pesar de su nombre, algunos de los sistemas enzimáticos implicados en el proceso requieren ser estimulados
por la luz. 1. Ciclo de Calvin
Descubierto por M. Calvin utilizando al alga unicelular Chlorella a la que se le suministraba CO2 marcado con 14C.
El proceso ocurre en el estroma de los cloroplastos. Se pueden distinguir tres fases:
– Fijación del CO2 a la ribulosa-1,5-difosfato.
– Reducción del ácido 3-fosfoglicérico.
– Formación de glucosa y regeneración de la ribulosa-1,5-difosfato.1. Gluconeogénesis
Síntesis de glucosa a partir de precursores que no son glúcidos. El precursor es el oxalacetato que se forma
en la matriz mitocondrial. Como la membrana mitocondrial interna es impermeable al oxalacetato, éste es primero reducido a malato que sí puede atravesarla y salir al hialoplasma donde será oxidado de nuevo a oxalacetato. El oxalacetato es posteriormente carboxilado y fosforilado a fosfoenolpiruvato (PEP). Dos moléculas de
PEP se utilizarán para sintetizar una molécula de glucosa en una serie de reacciones algunas de las cuales
son inversas de la glucólisis y otras exclusivas de la gluconeogénesis. 2. Glucogenogénesis
Este proceso se realiza especialmente en las células del hígado y en los músculos. Consiste en la síntesis de
glucógeno realizada en el hialoplasma a partir de moléculas de glucosa activadas en forma de UDP-glucosa.
La síntesis de almidón en las células vegetales es similar, aunque el activador es el ATP.B. Fase luminosa o de Blackman (captación de energía)
Pigmentos fotosintéticos. Espectros de absorción. Fotosistemas. Fotositema I (P700). Predomina la clorofila a. No asociado a la producción de O2.
Fotosistema II (P680). Asociado a la producción de O2. Los pigmentos, transportadores y enzimas implicados en el proceso se encuentran en la membrana de los tilacoides. 1. Captación de energía por los fotosistemas Antena y centro de reacción 2. Reducción del NADP 3. Transporte de electrones y fotofosforilación
Proceso quimiosmótico de fosforilación. 4. Oxidación del agua 5. Fotofosforilación cíclica

Las mutaciones cromosómicas poseen también un gran interés en los procesos evolutivos. Por ejemplo, parece
demostrado que la duplicación y posterior mutación de fragmentos cromosómicos han hecho posible la aparición
de las diversas cadenas de hemoglobinas (a, b, d, y g), y de la mioglobina humana y de los primates, a partir de
una única globina ancestral.
Las mutaciones genómicas contribuyen, así mismo, a la evolución, fundamentalmente de las especies vegetales, que las toleran mejor que los animales. Con frecuencia los vegetales poliploides tienen órganos más desarrollados que los diploides, razón por la que muchas de las especies utilizadas por el ser humano son de ese tipo.

1. Ciclo lítico
– Adsorción. La cola del fago se fija a receptores específicos de la pared bacteriana. Ciertos enzimas situados en la
placa basal debilitan la pared de la bacteria.
– Inyección del ácido nucleico. Se contrae la vaina caudal y el eje tubular atraviesa la pared.
– Eclipse. El virus interrumpe el metabolismo bacteriano. El ADN bacteriano es degradado y los genes virales se encargan de reconducir el metabolismo.
– Ensamblaje. Los capsómeros recién sintetizados se ensamblan alrededor de las moléculas del AN para formar
nuevas partículas virales.
– Lisis y liberación. Un enzima rompe la pared bacteriana y los virus son liberados.
2. Ciclo lisogénico
– Tras la inyección, el ADN del virus se inserta en el cromosoma bacteriano covirtiéndose en un fago atenuado o profago.
– La célula infectada sigue su ciclo normal, pero es inmune al fago y, ocasionalmente presenta propiedades especiales (producción de ciertas toxinas …).
– En ciertas condiciones el virus puede entrar en fase lítica.

• Los linfocitos, igual que el resto de las células sanguíneas, se originan a partir de células madre indiferenciadas
en la médula ósea roja.
• Los linfocitos T maduran en el timo y son los principales responsables de la respuesta inmune celular, atacando las células alteradas o infectadas.
• Los linfocitos B maduran en la médula ósea (bone marrow en inglés) y son responsables de la respuesta inmune humoral. Las células B activadas constituyen las células plasmáticas que segregan anticuerpos específico

Los órganos en los que se produce la maduración de los linfocitos son los órganos linfoides primarios:
• El timo, donde maduran los linfocitos T
• La médula ósea, que produce linfocitos B

Los antígenos son moléculas, bien localizadas en la superficie de un agente patógeno, o bien sustancias producidas por éste, que inducen la producción de anticuerpos.

• La vacunación consiste en la inoculación de un preparado artificial (vacuna) que contiene el microorganismo
patógeno (muerto o atenuado) o su toxina, de tal forma que, aunque ha perdido su carácter patógeno, conserva
su capacidad antigénica.
• La sueroterapia consiste en la inyección de un suero que contiene los anticuerpos específicos contra determinada enfermedad formados por otro organismo.
• La vacunación se utiliza como medida profiláctica, mientras que la sueroterapia se emplea como medida curativa y tiene un efecto poco duradero, ya que no ha entrado en funcionamiento el sistema inmunológico y no se
han formado, por lo tanto, células de memoria.