Clasificación de las Proteínas
Holoproteínas
Se pueden clasificar en dos grandes grupos, atendiendo a su estructura:
Proteínas Filamentosas
Son insolubles en agua y se encuentran en los animales. Tienen función estructural. Pertenecen a este grupo:
- Colágenos: En el tejido conjuntivo, cartilaginosos, tegumentario y óseo. Presenta una gran resistencia al estiramiento.
- Queratinas: Las α-queratinas se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis y forman el cabello, las uñas, la cara, los cuernos, las pezuñas, las plumas, etc. Las β-queratinas se encuentran en el hilo de la seda.
- Elastinas: Proteínas fibrosas y flexibles que se encuentran en tendones y vasos sanguíneos. Poseen una gran elasticidad que les permite recuperar su forma. Ejemplo: en los pulmones.
- Miosinas: Participan activamente en la contracción de los músculos.
Proteínas Globulares
Tienen una estructura más o menos globular. La mayoría son solubles en agua. Destacan:
- Histonas: Contienen una gran proporción de aminoácidos básicos. Se encuentran asociados al ADN, excepto en los espermatozoides. Desempeñan un papel importante en la regulación genética y empaquetamiento del ADN.
- Albúminas: Son proteínas grandes, con función de reserva (la ovoalbúmina del huevo) o de transporte (la albúmina de la sangre).
- Globulinas: Son proteínas muy grandes, solubles, y tienen una forma globular casi perfecta. Ejemplo: α-globulina de la hemoglobina, y las inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos.
Heteroproteínas
Se dividen en cinco grandes grupos, según la naturaleza del grupo prostético:
Cromoproteínas
Su grupo prostético es una sustancia con color, por lo que también se llaman pigmentos. Según la naturaleza del grupo prostético se dividen en:
Pigmentos Porfirínicos
Tienen como grupo prostético una porfirina, es decir, un anillo tetrapirrólico. En el centro hay un catión metálico. Si es (Fe²⁺), la porfirina se denomina grupo hemo. Pertenecen a este grupo la hemoglobina, encargada de transportar el oxígeno en la sangre y la mioglobina, que ejerce la misma función en los músculos. Los citocromos pueden oxidarse y reducirse.
Pigmentos no Porfirínicos
Tienen un grupo prostético diferente a la porfirina. Ejemplo: la hemocianina, que lleva cobre y se encuentra en la hemolinfa de crustáceos y moluscos, y la rodopsina que es una proteína típica de las células de la retina.
Glicoproteínas
Su grupo prostético es un glúcido y realizan gran variedad de funciones. Ejemplo:
- Los grupos sanguíneos, ABO, AB
- Hormona estimulante del folículo (FSH) y hormona luteinizante (LH)
- Proteoglicanos
- Glucoproteínas sanguíneas, como la protrombina
- Glucoproteínas de las membranas
- Algunas enzimas
Lipoproteínas
Tienen ácidos grasos como grupo prostético. Unas se encuentran en las membranas citoplasmáticas, y otras transportan lípidos insolubles. (HDL, VLDL, LDL).
Fosfoproteínas
Presentan como grupo prostético el ácido fosfórico. Ejemplo: la caseína de la leche y las vitelina de la yema de huevo.
Nucleoproteínas
Tienen un ácido nucleico como grupo prostético. Ejemplo: asociaciones de histonas o protamina.
Las Enzimas
Son biocatalizadores orgánicos. Al rebajar la energía de activación, aumentan la velocidad de la reacción y la aceleran. La velocidad de reacción se mide por la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo.
Todas las enzimas, excepto las ribozimas, son proteínas globulares. En la cadena polipeptídica de una enzima se distinguen tres tipos de aminoácidos: los estructurales, que son los que no establecen enlaces químicos, y los de fijación y catalizadores, que son los que sí los establecen.
Las enzimas son solubles en agua, se difunden bien en los líquidos y pueden actuar a nivel intracelular o extracelular. Ejemplo: enzimas digestivas.
Las ribozimas son enzimas de ARN.
Las enzimas cumplen las dos características propias de los catalizadores:
- Aceleran la reacción. Pueden conseguir la misma cantidad de producto en menos tiempo.
- No se consumen durante la reacción. Al finalizar la reacción, la cantidad de enzimas es la misma que al principio.
Las enzimas se diferencian de los catalizadores no biológicos en:
- Alta especificidad. Generalmente actúan en una sola reacción.
- Actúan siempre a la temperatura del ser vivo.
- Alta actividad. Consiguen aumentar la velocidad mucho más que los catalizadores no biológicos.
- Presentan una masa molecular muy elevada.
Las enzimas no son activas hasta que no actúan sobre ellas otras enzimas, los denominados zimógenos o proenzimas.
Algunas enzimas pueden presentar isoenzimas, que son formas moleculares diferentes que catalizan la misma reacción química.
Las enzimas, según su estructura y composición, se pueden clasificar en dos tipos:
- Enzimas estrictamente proteicas. Solo contienen cadenas polipeptídicas.
- Holoenzimas. Constituidas por una fracción polipeptídica denominada apoenzima y por una fracción no polipeptídica, denominada cofactor, que a su vez, pueden dividirse en:
- Cofactores inorgánicos. Son iones metálicos que se encuentran en pequeñas cantidades. Ejemplo: Mg²⁺ y Zn²⁺
- Cofactores orgánicos o coenzimas. Las coenzimas más importantes son el ATP, NAD⁺, NADP⁺, FAD y la coenzima A (Co-A).
Cuando los cofactores se encuentran unidos fuertemente, se denominan grupos prostéticos.