Proteínas

Introducción

Las proteínas son macromoléculas de estructura compleja que constituyen más de la mitad del peso seco de una célula. Cumplen una gran cantidad de funciones biológicas esenciales.

Estructura básica

Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos (aa). Los aminoácidos están constituidos por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y, en algunos casos, azufre (S) y otros elementos.

Aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas formadas por un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo R (cadena lateral) unidos a un mismo carbono (carbono α). En las proteínas hay 20 aminoácidos diferentes, comunes a todos los seres vivos existentes en la Tierra. No obstante, en las células se encuentran otros que resultan de transformaciones de uno o más de los 20 aminoácidos que se presentan comúnmente.

Enlace peptídico

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos (enlace covalente único) y la cadena resultante se llama péptido. Los aminoácidos se unen hasta que la proteína esté completa. En las células, las cadenas proteicas varían en longitud desde 3 hasta miles de aminoácidos.

Aminoácidos esenciales y no esenciales

Aminoácidos esenciales:

• Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Treonina (Thr)
• Lisina (Lys)
• Triptófano (Trp)
• Histidina (His)
• Fenilalanina (Phe)
• Isoleucina (Ile)
• Arginina (Arg)
• Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:

• Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina (Ser)
• Cisteína (Cys)
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Tirosina (Tyr)
• Ácido aspártico (Asp)
• Ácido glutámico (Glu)

Polipéptidos

La unión de dos monómeros origina un dipéptido; la de tres, un tripéptido y así sucesivamente, a éstos se les denomina oligopéptidos. Mayores oligomerizaciones (200 a 300 residuos aminoacídicos), se les llama polipéptidos.

Niveles de estructura de las proteínas

Estructura primaria

Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El orden de colocación de estos aminoácidos viene determinado genéticamente.

Estructura secundaria

Es la forma en que la cadena lineal de aminoácidos puede plegarse. Resulta de la formación de enlaces puentes de hidrógeno de manera regular entre las cadenas de aminoácidos. Ejemplos: hélice alfa y lámina beta.

Estructura terciaria

Es la configuración tridimensional de la cadena polipeptídica. Estas interacciones pueden ser puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, e interacciones hidrofílicas o hidrofóbicas.

Estructura cuaternaria

Para ser funcionales, algunas proteínas requieren de la asociación de varias cadenas polipeptídicas o subunidades. Los enlaces, básicamente, son iguales a los que mantienen la estructura terciaria. Ejemplo: Hemoglobina.

Propiedades de las proteínas

Especificidad

Cada proteína tiene una función exclusiva, por ejemplo, las enzimas.

Desnaturalización

Este fenómeno ocurre cuando la proteína es sometida a condiciones diferentes a las que naturalmente tiene (temperatura, pH, etc.). Ej: Huevo cocido.

Clasificación de las proteínas

Según su configuración espacial:

Proteínas fibrosas

Son insolubles en agua; presentan gran resistencia física. Función de soporte y protección. Ej: Colágeno, Elastina y Queratina.

Proteínas globulares

Formadas por cadenas plegadas que pueden adquirir formas globulares, generalmente son solubles en agua. Función dinámica. Ej: Enzimas, anticuerpos y hormonas.

Según su composición química:

Proteínas simples (holoproteínas)

Cuando su hidrólisis produce solamente aminoácidos. Por ejemplo: insulina, colágeno, albúminas, histonas, etc.

Proteínas conjugadas (heteroproteínas)

Presentan un grupo proteico simple y otro componente, llamado grupo prostético, que pueden ser aniones, cationes, carbohidratos, lípidos, etc. Ej: Glucoproteínas, Cromoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas, etc.

Funciones de las proteínas

• Estructural: Forman membranas celulares, componente de cápside de virus, forman estructuras de protección (queratina en piel, uñas, garras, pelo; seda en telas de araña, capullos; colágeno y elastina en piel; esclerotina en esqueleto de insectos).
• Movimiento y contracción: Actina y miosina en la contracción muscular.
• Transporte: Hemoglobina en el transporte de oxígeno a través de la sangre.
• Reserva energética: Albúmina en el huevo, gliadina en el trigo, caseína en la leche.
• Homeostática: Mantenimiento del equilibrio del medio interno.
• Defensa: Gammaglobulina (anticuerpos), fibrinógeno y trombina en la coagulación sanguínea.
• Hormonal: Insulina (páncreas), somatotrofina (crecimiento).
• Enzimática: Con capacidad para catalizar diversas reacciones: Amilasas, Proteasas.

Enzimas

Introducción

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas dentro de la célula sin transformarse ellas mismas en una molécula diferente. Disminuyen la energía de activación de las reacciones.

Propiedades de las enzimas

• Son de naturaleza proteica.
• Tienen una acción específica (actúan sobre un determinado sustrato).
• Actúan en pequeñísimas cantidades.
• Permanecen inalteradas al final de la reacción, por lo que son reutilizables.
• Aceleran las reacciones químicas.
• Sólo aceleran reacciones favorables, o sea, que pueden ocurrir espontáneamente.
• No modifican el equilibrio de la reacción.
• Son sintetizadas en el retículo endoplasmático rugoso.
• Pueden ser destruidas por: calor, ácido-base.
• Pueden ser inhibidas por: frío, alta concentración de sal.

Estructura de las enzimas

El lugar enzimático al que se une el o los sustratos se denomina sitio o centro activo. Las moléculas de sustrato se unen al centro activo de la enzima formando un complejo activado enzima-sustrato.

MODELOS: llave-cerradura y encaje inducido.

Clasificación de las enzimas

Enzimas simples

Compuestas solamente por proteínas.

Enzimas conjugadas

Tienen una parte proteica llamada apoenzima, que es inactiva, y una estructura o factor adicional, denominado cofactor enzimático. La proteína unida al cofactor se llama holoenzima, que es la enzima activa.

Factores que afectan la actividad enzimática

• pH
• Temperatura
• Concentración de sustrato
• Inhibidores

Regulación de la actividad enzimática

Existen tres formas de regular la concentración de las enzimas activas:

1. Regulación de la expresión génica, que controla la cantidad y velocidad de síntesis enzimática.
2. Proteolisis enzimática, que modifica la cantidad de enzima activa disponible.
3. Modificación de formas activas e inactivas interconvertibles por acción de otras enzimas.

Características de la actividad enzimática

1. La velocidad y dirección de la reacción enzimática depende de la concentración del sustrato.
2. La temperatura acelera la reacción enzimática. Más allá de un límite, el calor desnaturaliza las enzimas.
3. La mayor parte de las reacciones enzimáticas ocurren a un pH casi neutro.
4. Las rutas enzimáticas incluyen equipos de enzimas que realizan reacciones en cadena.