Metabolismo Celular

El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que ocurren dentro de las células. Estas reacciones transforman biomoléculas complejas en otras más simples, obteniendo materia y energía para las funciones vitales (nutrición, relación y reproducción). La materia se utiliza para el crecimiento, renovación y desarrollo celular. La energía se almacena en los enlaces químicos de sustancias de reserva energética (ATP, ADP, UTP…) o se transforma en diferentes tipos de energía (mecánica, luminosa, calorífica).

Vías Metabólicas

El conjunto de reacciones químicas del metabolismo se denomina vías metabólicas. Las moléculas implicadas son los metabolitos; las sustancias finales, productos; las vías intermediarias, metabolismo intermediario; y las sustancias que regulan estas reacciones, enzimas.

Procesos Metabólicos

En el metabolismo se distinguen dos procesos principales:

1. Catabolismo: Degradación oxidativa de moléculas que produce energía (proceso exergónico).
2. Anabolismo: Síntesis de moléculas que consume energía (proceso endergónico).

También existe el anfibolismo, un conjunto de procesos que utilizan biomoléculas preexistentes y enzimas para producir y almacenar energía.

Moléculas Esenciales en el Metabolismo

1. Metabolitos: Ingresan en las rutas de degradación o síntesis (glucosa, aminoácidos…).
2. Nucleótidos: Participan en la oxidorreducción de metabolitos (NADP, FAD, FMN).
3. Moléculas con enlaces ricos en energía: ATP, Co-A.
4. Moléculas ambientales: Se encuentran al inicio y al final de la reacción, asegurando el equilibrio (H₂O, O₂, ácido láctico…).

Rendimiento y Balance Energético

La célula obtiene energía a partir de la degradación oxidativa (proceso exergónico). La energía desprendida depende de:

1. La diferencia de energía entre las moléculas iniciales y finales.
2. La diferencia de potencial de reducción entre las moléculas iniciales y finales.

La única energía aprovechable para la célula es la energía química en forma de moléculas específicas (ATP, ADP, GTP y GDP).

El balance energético puede ser:

1. Positivo: Número de moléculas de ATP formadas, típico de rutas catabólicas (ejemplo: glucólisis).
2. Negativo: Número de moléculas de ATP consumidas, típico de rutas anabólicas (ejemplo: síntesis proteica).

El rendimiento energético indica el porcentaje de energía almacenada respecto a la cantidad total desprendida.

Enzimas

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas uniéndose al sustrato (molécula a transformar). También existen enzimas de naturaleza ribonucleoproteica llamadas ribozimas.

Centro Activo

El centro activo es la región de la enzima donde se acomoda el sustrato. La unión enzima-sustrato produce un reconocimiento estérico, relacionado con la forma y volumen del sustrato. Las enzimas son específicas para cada sustrato y reacción química.

Funciones de las Enzimas

• Disminuyen la energía de activación.
• Aceleran la reacción sin intervenir en ella.
• Reconocimiento estérico (complementariedad).
• No se alteran al finalizar la reacción.

Influencia del pH y la Temperatura

Las variaciones de temperatura y pH inducen cambios conformacionales en la estructura de las enzimas, afectando su actividad.

Cofactores Enzimáticos

Algunas enzimas se asocian a moléculas no proteicas llamadas cofactores, de las que depende su actividad. Estas asociaciones se denominan holoenzimas. La parte proteica de la enzima es la apoenzima.

Los cofactores pueden ser:

1. Cationes metálicos (Ca²⁺, Fe²⁺).
2. Moléculas orgánicas complejas (coenzimas). Cuando se unen fuertemente a la apoenzima mediante enlaces covalentes, se llaman grupos prostéticos.

Clasificación de las Enzimas

1. Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.
2. Liasas: Catalizan la liberación de grupos funcionales en moléculas con doble enlace y la ruptura de moléculas sin agua.
3. Transferasas: Catalizan la transferencia de radicales o grupos funcionales. Las quinasas transfieren fosfatos.
4. Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
5. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidorreducción.
6. Ligasas: Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

Reacción Enzimática y Especificidad

La reacción enzimática implica la unión del sustrato con la enzima, formando el complejo enzima-sustrato (E+S→ES→E+P). La especificidad se debe a la complementariedad entre el centro activo de la enzima y el sustrato. El modelo de acoplamiento inducido describe cómo la unión del sustrato induce un cambio conformacional en el sitio activo de la enzima.

Inhibición de la Actividad Enzimática

Las reacciones enzimáticas son reguladas por moléculas que pueden inhibirlas de forma reversible o irreversible.

1. Inhibidores reversibles: Se unen temporalmente y compiten con el sustrato.
2. Inhibidores irreversibles o venenos: Se unen irreversiblemente al centro activo.

Alosterismo

El alosterismo ocurre cuando el producto actúa como inhibidor o activador de la enzima, regulando su propia producción.

Cinética de la Reacción Enzimática

La velocidad de reacción enzimática aumenta hasta alcanzar un máximo (saturación de la enzima). La constante catalítica (turnover) es el número máximo de moléculas que la enzima puede transformar. La constante de Michaelis indica la afinidad enzima-sustrato.

Vitaminas

Las vitaminas son biomoléculas esenciales en la dieta, ya que no son sintetizadas por los organismos animales (con algunas excepciones). Su ausencia provoca enfermedades carenciales.

Clasificación de las Vitaminas

Se clasifican en:

1. Hidrosolubles: Solubles en agua, actúan como enzimas o precursores de coenzimas.
2. Liposolubles: Insolubles en agua, solubles en disolventes no polares.

Muchas vitaminas son precursoras de coenzimas.

Las deficiencias vitamínicas se clasifican en:

1. Avitaminosis: Ausencia total de vitaminas.
2. Hipovitaminosis: Presencia insuficiente de una vitamina.
3. Hipervitaminosis: Exceso de vitaminas.