Macromoléculas

Aminoácidos

Estos monómeros se denominan aminoácidos proteicos y tienen en común que están formados por un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), unidos covalentemente a un átomo de carbono central (Calfa), al cual también se une a un átomo de hidrógeno (H) y un radical (R) distinto para cada uno de los 20 aminoácidos. De estos, los humanos sólo podemos sintetizar diez, el resto debemos ingerirlos en la dieta, por lo que reciben el nombre de aminoácidos esenciales: treonina, lisina, triptófano, metionina, lisina, isoleucina, valina, leucina y fenilalanina (además histidina y arginina durante la infancia).

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, presentan un elevado punto de fusión y son solubles en agua. Con respecto a sus propiedades, exceptuando la glicina, el resto de los aminoácidos presentan estereo isomería (enantiómeros D y L según la posición del grupo amino), ya que su carbono alfa es asimétrico y son ópticamente activos (dextrógiros o levógiros). En las proteínas solo se encuentran aminoácidos L, los enantiómeros D aparecen como componentes de la pared bacteriana y en determinados antibióticos. Además los aminoácidos se comportan en los medios biológicos como sustancias anfóteras ya que en medios ácidos se comportan como bases (captan protones) y en medios básicos se comportan como ácidos (ceden protones).

Enlace Peptídico

Se denomina enlace peptídico, es un tipo de enlace amídico (-CO-NH-), que se establece entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del aminoácido siguiente, lo que implica una pérdida de agua. Los aminoácidos unidos se llaman residuos para resaltar que no están completos. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.

Proteínas

La única función que no pueden realizar es la de almacenamiento de la información genética, aunque durante mucho tiempo el «candidato principal» para ser el material hereditario eran las proteínas.

En 1952, Hershey y Chase estudiando el ciclo de vida del bacteriófago T2 concluyeron que el ADN y no las proteínas eran los portadores de la información genética.

Enzimas

Características

Las enzimas son los catalizadores de las reacciones biológicas, actúan rebajando la energía de activación, y por tanto acelerando la velocidad de la reacción, la cual se puede medir por la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo. Se caracterizan por su elevada actividad (pueden acelerar la velocidad de las reacciones hasta un millón de veces), su sensibilidad (temp, pH y otros) y su especificidad.

Naturaleza

Excepto las ribozimas (moléculas de ARN) el resto son de naturaleza proteica y predominan las globulares. Existen un conjunto de enzimas llamadas holoenzimas que carecen de componentes químicos apropiados para la actividad catalítica que deben realizar, por lo que utilizan la ayuda de determinadas sustancias no proteicas, denominados cofactores que, fijadas en su superficie aportan los grupos y funciones químicas de los que carece la enzima. En estos casos la fracción proteica de la enzima se denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor:

HOLOENZIMA= COFACTOR + APOENZIMA.

Los cofactores pueden ser las coenzimas NAD+, FDA+; vitaminas, grupos hemo e iones minerales)

Desnaturalización

A esa temperatura la actividad de la enzima es prácticamente nula, provocado por la desnaturalización de la proteína, este mecanismo genera la rotura de los puentes de hidrógeno o restos de interacciones débiles que mantiene la conformación secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, transformando a las proteínas en filamentos lineales y delgados que se entrelazan unos con otros hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua y sobre todo pérdida de su actividad biológica.

Factores de Desnaturalización

Entre los factores físicos: radiación ultravioleta, agitación, electricidad y presión, y entre factores químicos: disolventes orgánicos, detergentes, variaciones de pH, urea y guanidina a altas concentraciones, altas concentraciones de sal y reactivos de grupos –SH.

Saliva

Acción Catalítica

La cantidad de enzima después de su acción catalítica permanece constante. La característica peculiar que diferencia a las enzimas del resto de las proteínas es que inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen, ya sea por ruptura, formación o redistribución de sus enlaces covalentes, o por introducción o pérdida de algún grupo funcional.

El resultado de esta unión es que el sustrato se convierte en otra molécula llamada producto y la enzima sin sufrir modificación alguna.

pH Óptimo

Las variaciones del pH, del que es considerado óptimo en la actividad catalítica de una proteína, generan, al igual que la temperatura, disminución de la actividad biológica por desnaturalización de la proteína. Este proceso implica la pérdida de las estructuras por encima de la primaria, que se manifiesta por una pérdida de solubilidad, con posibilidades de precipitación, y transformación de la proteína a estructuras fibrosas. Cada enzima tiene un pH óptimo, en el caso de la ptialina o alfa-amilasa es de siete (neutro).

Naturaleza

Excepto algunos tipos de ácido ribonucleico (ARN) con capacidad catalítica, denominados ribozimas, el resto de las enzimas son de naturaleza proteica, aunque existen un conjunto de enzimas llamadas holoenzimas que carecen de componentes químicos apropiados para la actividad catalítica que deben realizar, por lo que utilizan la ayuda de determinadas sustancias no proteicas, denominados cofactores que, fijadas en su superficie aportan los grupos y funciones químicas de los que carece la enzima. Los cofactores pueden ser las coenzimas NAD+, FDA+; vitaminas, grupos hemo e iones minerales.

Apoenzima y Cofactor

El apoenzima es la fracción proteica de la holoenzima y la fracción no proteica se denomina cofactor: HOLOENZIMA= COFACTOR + APOENZIMA.

Holoproteínas y Heteroproteínas

Holoproteínas

Las holoproteinas están constituidas únicamente por aminoácidos. Según la conformación espacial que adoptan se clasifican en:

• Proteínas globulares, tienen forma esférica y son solubles en disoluciones acuosas, por ejemplo las albúminas (ovoalbúmina, lactoalbúmina y seroalbúmina) con función de reserva y las globulinas constituyentes de las inmunoglobulinas.
• Proteinas fibrosas, insolubles en agua y desempeñan funciones estructurales, como el colágeno, la elastina y la queratina.

Heteroproteínas

Las heteroproteinas están formados por un polipétido unido a un componente no proteico denominado grupo prostético, según la naturaleza de este grupo se clasifican en:

• Glucoproteinas, glúcidos unidos covalentemente a proteínas. Desempeñan varias funciones como los peptidoglucanos (forman parte de la pared bacteriana), proteínas de membrana y algunas hormonas.
• Lipoproteinas. El grupo prostético es una sustancia lipídica. Se trata de asociaciones con determinadas proteínas de la sangre: quilomicrones, HDL, LDL; permiten el transporte de triglicéridos colesterol y otros lípidos en el torrente sanguíneo
• Cromoproteínas. Su grupo prostético con sustancias coloreadas. El grupo hemo le confiere a la hemoglobina y mioglobina coloración roja.
• Fosfoproteínas contienen ácido ortofosfórico, la caseína de la leche y la vitelina de la yema de huevo.
• Nucleoproteínas son complejos entre ácidos nucleicos y proteínas básicas como las histonas y las protaminas.

Funciones de las Proteínas

• Contráctil. La actina y la miosina llevan a cabo la contracción muscular y la dineína permite el movimiento de cilios y flagelos.
• Defensa. Algunas proteínas desempeñan funciones de protección, como por ejemplo, la trombina y el fibrinógeno, que contribuye a la formación del coágulo durante una hemorragia, pero las proteínas que poseen una función defensiva más importante son las inmunoglobulinas de la sangre, que se comportan como anticuerpos frente a los posibles patógenos que puedan penetrar en el organismo.
• Estructural. Las proteínas fibrosas, realizan importantes funciones estructurales , proporcionando soporte mecánico a las células animales y vegetales. En las células se encuentran las glucoproteínas de la membrana plasmática, las histonas que se comportan como elementos estructurales de los cromosomas o los microtúbulos de tubulina. Formando parte de los tejidos están el colágeno, la queratina y la elastina.
• Enzimática. Tal vez sea de las funciones más importantes. Las enzimas actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo que tiene lugar en los seres vivos.
• Hormonal. Entre las hormonas proteicas están la insulina y el glucagón y las hormonas segregadas por la hipófisis (hormona del crecimiento, oxitocina, vasopresina y otras).
• Transporte. Determinadas proteínas intervienen en el transporte a través de las membranas celulares (proteínas de canal). Otras proteínas extracelulares contribuyen al transporte de sustancias: la hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados; la hemocianina en los invertebrados; mioglobina en el músculo estriado; los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria; seroalbúmina acumula gran cantidad de sustancias (fármacos, ácidos grasos…); las lipoproteínas transportan grasas (quilomicrones, HLD y LDL).

Estructura de las Proteínas en los Seres Vivos

Estructura Primaria

Es la disposición lineal de los aminoácidos que se unen mediante enlaces de tipo amídicos (-CO-NH-), llamados enlaces peptídicos, que se establecen entre el grupo carbonilo de un amino ácido y el grupo amino del siguiente, lo que implica la pérdida de una molécula de agua. De esta manera se obtienen cadenas lineales de aminoácidos enlazados, que reciben el nombre de péptidos. En su nomenclatura se añada a esta denominación el prefijo, di, tri, tertra…o poli según el numero de aminoácidos por los que esté formada la molécula.

Se suelen escribir de izquierda a derecha empezando por el extremo N-terminal (-NH2) y finalizando por el extremo C-terminal (-COOH). La estructura primaria se caracteriza por la composición de los aminoácidos y por la secuencia u orden relativo de los aa.

Desnaturalización

Se denomina desnaturarización y consiste en la pérdida de su conformación espacial característica cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables y, como consecuencia de ello, se anula su funcionalidad biológica. Suele estar provocada por un ruptura de los puentes de H o del resto de las interacciones débiles que mantienen las conformaciones secundaria, terciaria y cuaternaria si la hubiese.

Consecuencias de la Desnaturalización

La consecuencia más inmediata es la pérdida de la función biológica, que se basa en su unión selectiva con otra molécula cuya geometría complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa de la proteína y unirse con ella. Esta unión altamente específica puede establecerse entre moléculas idénticas (estructuras fibrosas o laminares..) o entre moléculas diferentes (antígeno-anticuerpo, enzima-sustrato, Hb-O2).

Causas de la Desnaturalización

Una causa puede ser las variaciones bruscas de pH de una enzima. Cada una de ellas posee un pH óptimo, de manera que su actividad disminuirá sensiblemente o incluso desaparecerá cuando los valores de alejen del óptimo. Las variaciones de pH en el medio provocan en cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas alterándose su estructura terciaria y, por tanto su actividad.

Glúcidos

Heteropolisacáridos

Está compuesto por dos o más tipos distintos de monosacáridos. Entre los de origen vegetal cabe destacar:

• La pectina. Junto con la celulosa, está formando parte de la pared vegetal. Está formada por un polímero del ácido galacturónico, intercalado con otros monosacáridos como la ramnosa. Abunda en las manzanas membrillos y ciruelas. Se utiliza como gelificante en la industria alimentaria para hacer mermeladas.
• El agar-agar. Se extrae de las algas rojas o rodofíceas. Es muy hidrófilo y se utiliza en microbiología para preparar medios de cultivo. Es un polímero de D y L-Galactosa.
• Goma arábiga. Es una sustancia muy viscosa segregada por las plantas que se utiliza para cerrar heridas.
• Hemicelulosa. Grupo heterogéneo de pentosas y hexosas que se encuentra asociadas a la celulosa y que tienen la misma función estructural que esta.

Heterósidos

Los heterósidos resultan de la unión de un monosacárido, o de un pequeño oligosacárido, con una molécula o grupo de moléculas no glucídicas. Existen varios tipos:

• Proteoglucanos. Moléculas formadas por un 80% de polisacáridos y un 20% de fracción proteica. Los más destacados son:
  • Acido hialurónico. Forma la matriz extracelular de los tejidos conjuntivos, cartilaginoso y óseo, además abunda en el líquido sinovial de las articulaciones y el humor vítreo del ojo.
  • Heparina. Impide el paso de protrombina a trombina, y con ello, impide la coagulación de la sangre. También está presente en la saliva de los insectos hematófagos (sanguijuelas y mosquitos), en medicina se utiliza para evitar las trombosis.
  • Pétidoglucanos. Son los constituyentes de la pared bacteriana. Están formadas por cadenas en las que se alternan N-acetil-glucosamina (NAG) y el ácido N-acetil murámico (NAM). Las cadenas se mantienen unidas entre sí por aminoácidos.
• Glucoproteínas. Formadas por una pequeña fracción glucídica (entre el 5 y 40%) y una gran fracción proteica, que se unen mediante enlaces fuertes covalentes. Destacan:
  • Mucinas de secreción como las salivares
  • Glucoproteinas de la sangre cono la protrombina y las inmunoglobulinas
  • Glucoproteínas de la membrana plasmática, estas presentan una gran heterogeneidad, debido a las variaciones en la secuencia de monosacáridos.
• Glucolípidos. Constituidos por oligosacáridos unidos a lípidos, generalmente de la membrana celular. Entre ellos se encuentran los cerebrósidos y los gangliósidos.