Proteínas

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Se refiere al orden que siguen los aminoácidos. Toda cadena polipeptídica está polarizada, posee 2 extremos bien definidos. Llamamos extremo N-terminal al extremo donde se encuentra el aminoácido con el grupo amino libre, llamamos extremo C-terminal al extremo en el que se encuentra el aminoácido con el grupo carboxílico libre. Al enumerarlos lo haremos desde el extremo N-terminal hacia el C-terminal. Esto es de gran importancia porque de ella van a depender todos los demás niveles estructurales. La alteración de la secuencia de aminoácidos de un polipéptido dará lugar a una proteína diferente que puede perder toda actividad biológica o realizar una función diferente de la original. Dos polipéptidos son diferentes aunque tengan exactamente los mismos aminoácidos si estos están dispuestos en orden diferente.

Estructura Secundaria

Es la disposición de la estructura primaria en el espacio, dependerá de la disposición regular y repetida de los radicales R. La estabilidad de esta se debe a la capacidad de giro de los enlaces (excepto enlaces peptídicos) y a la formación de puentes de hidrógeno entre los: C=O ::: H-N. Tres tipos de estructuras secundarias: la alfa-hélice, hélice de colágeno y disposición beta.

Estructura Terciaria

Es la disposición que adquiere en el espacio la estructura secundaria. Conjunto de plegamientos característicos que se produce por la unión entre los radicales R de los aminoácidos. Una secuencia de aminoácidos en disposición alfa o beta, normalmente no se dispone en línea recta, sino que se dobla o retuerce, adquiriendo lo que llamamos estructuras terciarias. Tipos: la filamentosa: suelen ser estructurales, de protección o ambas cosas a la vez. Son insolubles en agua y soluciones salinas: colágeno, elastina, etc. Globular: son las proteínas que adquieren estructuras terciarias con pliegues, repliegues y dobleces. Son solubles en agua y/o disoluciones salinas. Ej: enzimas. Las estructuras globulares se mantienen y forman debido a enlaces covalentes fuertes y débiles.

Estructura Cuaternaria

Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior. La unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y algún que otro puente disulfuro. Ej: Hemoglobina. Es la responsable de su actividad biológica.

Propiedades de las Proteínas

Incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras moléculas. Más importantes:

• Solubilidad: Las proteínas (sobre todo las globulares) en soluciones acuosas forman dispersiones coloidales debido a la polaridad de algunos radicales hidrófilos de los aminoácidos que se quedan dispuestos en la periferia de la molécula. Cada macromolécula proteica queda rodeada de moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas gemelas con lo que no puede producirse la precipitación.
• Desnaturalización: Es lo que llamamos, las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor); provocan la pérdida de solubilidad de las proteínas y la consecuente precipitación. Esto es debido a la desaparición de los enlaces débiles y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor.
• Especificidad: En las proteínas existen sectores fijos que tienen siempre la misma secuencia de aminoácidos sin que se altere la función biológica de la proteína. Este hecho da lugar a que a lo largo de la evolución se desarrollen infinidad de moléculas proteicas diferentes para cumplir la misma función y por lo tanto a que cada especie, tenga sus propias proteínas específicas. La especificidad de las proteínas dependerá por lo tanto de los sectores variables y a ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de órganos. Ej: La insulina.

Funciones de las Proteínas

• Reserva: Las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo.
• Estructural: Son un material de suma importancia que es utilizado en casi todas las estructuras celulares como membranas, material extracelular, citoesqueletos, cilios y flagelos, etc.
• Transporte: Además de las proteínas de transporte que se encuentran en todas las membranas, otras proteínas transportan sustancias por los medios internos. Ej: hemoglobina, hemocianina.
• Hormonal: Ej: Insulina que aumenta la permeabilidad para la glucosa de las membranas plasmáticas, glucagón que es antagónico de la insulina, somatotropa u hormona del crecimiento, etc.
• Enzimática: Quizás la función más específica e importante de las proteínas. Las enzimas que controlan el metabolismo celular son de naturaleza proteica.

Aminoácidos

Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas, los monómeros que, enlazados y repetidos muchas veces, forman los distintos tipos de proteínas. Químicamente son ácidos orgánicos que llevan además del grupo carboxílico, un grupo amino. Se encuentran en las proteínas de los seres vivos el grupo amino está siempre en posición alfa. Con el símbolo aa. En la fórmula general R representa el radical o»rest» de la molécula, lo que diferencia a unos aminoácidos de otros. La R puede ser un simple H o algo más complejo. En las proteínas naturales encontramos 20 aminoácidos diferentes que son prácticamente los mismos para todos los seres vivos.

Enlace peptídico

Se trata de un enlace que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Características:

1. Es un enlace covalente muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
2. En cierto modo se comporta como un doble enlace, tiene una cierta rigidez e impide el giro libre a su alrededor.
3. Inmoviliza en un plano a los cuatro átomos que lo integran. Las distancias y los ángulos entre estos cuatro átomos se mantienen constantes.
4. Es el enlace mediante el cual se encadenan los aminoácidos para formar polímeros llamados péptidos: dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, polipéptidos.

Péptidos

Están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Si el número de aminoácidos es inferior a diez, oligopéptido; si es mayor de diez, polipéptido. Si el polipéptido tiene más de cien aminoácidos o un peso molecular superior a 5.000, se denomina proteína. Un ejemplo de péptido bien conocido es la insulina.

Ácidos Nucleicos

Los ácidos nucleicos son biomoléculas responsables de las funciones de los seres vivos, ya que contienen los mensajes y las instrucciones para llevar a cabo todos los procesos vitales. Químicamente estas macromoléculas son polímeros de elevado peso molecular cuyo monómero se denomina nucleótido. Constituidos por 5 bioelementos fundamentales: C, H, O, N, P. Las bases nitrogenadas pueden ser: Púricas: Derivan de la purina y son dos: A, Adenina y G, Guanina. Pirimidínicas: Derivan de la pirimidina y son tres: T, timina, C, citosina, U, Uracilo. Nucleósido = Pentosa + Base nitrogenada. Nucleótido = Nucleósido + ácido ortofosfórico. Ácido nucleico = Polinucleótido.

Estructura biológica del ADN

Doble hélice, cadenas complementarias y antiparalelas. Están formados por muchos nucleótidos, es decir son polinucleótidos. Estructura Primaria: Es la secuencia de nucleótidos de una cadena. Es decir la estructura primaria del ADN viene determinada por el orden de colocación de los nucleótidos en la cadena de la molécula. La concentración de Adenina es igual a la de Timina, y la de Citosina a la de Guanina. Las dos primeras establecen 2 puentes de hidrógeno entre ellas, y las últimas 3 puentes. La cantidad de purinas es igual a la cantidad de pirimidinas. La molécula de ADN está formada por dos cadenas antiparalelas y equidistantes de nucleótidos, enrolladas en espiral en torno a un eje imaginario, formando una hélice dextrógira. Las bases nitrogenadas se encuentran en el interior de la hélice unidas mediante puentes de hidrógeno y siempre emparejadas A-T y C-G, lo que hace que las dos cadenas sean complementarias. Las desoxirribosas y los grupos fosfato que las unen se encuentran en el exterior de la hélice, de modo que las cargas negativas de los grupos fosfato interaccionan con los cationes presentes en el nucleoplasma dando más estabilidad a la molécula. Las grandes moléculas de ADN se encuentran enrolladas por necesidad de reducir espacio en la célula y como mecanismo para preservar su transcripción.

Micelas y Bicapas Lipídicas

Una micela es una estructura limitada, en contraposición con una bicapa lipídica que puede tener dimensiones macroscópicas. Por ello, al poder formar capas bimoleculares extensas, son los constituyentes claves de las membranas. Estas películas sirven como barreras de permeabilidad, a pesar de ser estructuras bastante fluidas. La formación de estas bicapas de fosfolípidos y glicolípidos, como consecuencia de su carácter anfipático, es un proceso de autoensamblaje, rápido y espontáneo en el agua. Sus principales fuerzas son: las interacciones hidrofóbicas originadas al liberarse las moléculas de agua de las colas hidrocarbonadas a medida que estas colas quedan secuestradas en el interior apolar de la bicapa. Además, entre estas colas hidrocarbonadas existen fuerzas de Van der Waals que favorecen su empaquetamiento compacto. Por tanto, las bicapas lipídicas están estabilizadas por todo el conjunto de fuerzas que las intervienen. Las bicapas lipídicas tienden a cerrarse sobre sí mismas de tal manera que no existan extremos con cadenas hidrocarbonadas expuestas al agua, lo que da como resultado la formación de un compartimento. Las bicapas lipídicas se autorreparan.