Aminoácidos: Monómeros de las Proteínas

Los aminoácidos, compuestos por C, H, O y N, son las unidades básicas de las proteínas. Existen 20 tipos diferentes, cada uno con tres grupos funcionales unidos a un átomo central: un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y un radical libre (R). Este último determina las características y la funcionalidad de cada aminoácido. Los aminoácidos también son isómeros.

Aminoácidos Esenciales

Nueve de estos aminoácidos son esenciales, lo que significa que debemos obtenerlos a través de nuestra dieta, ya que nuestro cuerpo no los sintetiza. Estos son: triptófano, valina, isoleucina, fenilalanina, leucina, treonina, lisina, metionina e histidina.

Enlaces Peptídicos y Polipéptidos

Las uniones covalentes entre aminoácidos se llaman enlaces peptídicos. En este enlace, se unen dos aminoácidos y se libera una molécula de agua. La unión de varios aminoácidos forma un polipéptido, llamado así por la gran cantidad de enlaces peptídicos.

Estructura de las Proteínas

Las proteínas pueden tener cuatro tipos de estructura:

1. Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos en una cadena, formada a través de enlaces peptídicos.

2. Estructura secundaria: Está determinada por la secuencia de aminoácidos que forman puentes de hidrógeno. Se pueden formar dos tipos de estructuras: hélice alfa o lámina beta plegada.

3. Estructura terciaria: Se forma por la unión e interacción de las estructuras secundarias a través de diversos enlaces, incluyendo enlaces peptídicos. Esta estructura tridimensional, a menudo llamada ovillo, determina la función de la proteína. La mayoría de las estructuras con volumen en los seres vivos contienen proteínas.

4. Estructura cuaternaria: Se forma por la unión de varias estructuras terciarias a través de una variedad de enlaces.

Clasificación de los Polímeros

• Oligopéptido: De 2 a 9 aminoácidos.

• Polipéptido: De 10 a 100 aminoácidos.

• Proteína: Más de 100 aminoácidos.

Ingesta de Proteínas y Salud

El consumo excesivo de productos hiperproteicos puede ser perjudicial para la salud. Estos productos contienen mucho nitrógeno, lo que puede causar dilatación de los vasos sanguíneos y problemas renales, ya que las proteínas se filtran en los riñones.

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Las proteínas forman enzimas, que regulan nuestro metabolismo.

Características de las Enzimas

• Son catalizadores muy potentes y eficaces: aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación.

• Químicamente son proteínas.

• Actúan en pequeñas cantidades y son reutilizables.

• No llevan a cabo reacciones energéticamente desfavorables.

Propiedades Importantes de las Enzimas

• Altamente específicas: cada enzima se une solo a un sustrato en particular.

• Muy eficaces.

• Sujetas a diversos controles celulares: su acción está determinada por el ambiente químico celular.

Sustratos, Sitios Activos y Cofactores

El sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima) se une a la enzima en el sitio activo a través de numerosas interacciones. Algunas enzimas requieren la ayuda de estructuras no proteicas, llamadas:

• Cofactor: Iones o moléculas.

• Coenzima: Moléculas orgánicas.

Activación Proteolítica

Proteína no activa + cofactor/coenzima = Proteína activa

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

• Temperatura y pH: Pueden alterar la estructura tridimensional de la enzima al romper los puentes de hidrógeno y los enlaces disulfuro. Este cambio puede ser irreversible si la enzima se desnaturaliza.

• Es decir, las proteínas no cambian por la interacción con otras, sino por factores como la temperatura y el pH.

Modelo de Encaje Inducido

• Las interacciones no covalentes entre el sustrato (ligando) y la enzima alteran la estructura tridimensional del sitio activo, lo que permite que este se ajuste al sustrato.

• Inhibidor competitivo: Se une a la enzima e impide su activación.

• Si bien la actividad enzimática es rápida, está determinada por la cantidad de enzimas producidas. Las enzimas controlan nuestro metabolismo.

Ácidos Nucleicos y Metabolismo

Las proteínas son fundamentales en las moléculas. El ADN y el ARN determinan nuestro metabolismo. Los ácidos nucleicos están compuestos por bases nitrogenadas (A, T, G, C), grupos fosfato y azúcares.

• ADN: A, G, C, T + desoxirribosa

• ARN: A, G, C, U + ribosa

El ADN y la Síntesis de Proteínas

El ADN es un ácido nucleico de doble cadena que contiene bases nitrogenadas y fosfatos.

• La unión de las bases nitrogenadas es específica y se basa en la complementariedad química (A con T, y G con C).

• La secuencia de bases nitrogenadas determina las proteínas que se pueden producir.

• El ADN se encuentra en el núcleo de la célula.

• El ARN lleva la información del ADN al citoplasma, donde se encuentran los orgánulos que realizan los procesos celulares.

Genotipo, Ambiente y Fenotipo

Genotipo + ambiente = fenotipo

• Si la expresión del ADN se modifica, se modifica el metabolismo.