¿Qué es la Bioquímica?
La Bioquímica es una disciplina científica que busca explicar los fenómenos de la vida a nivel molecular, utilizando el lenguaje de la química.
BIO = VIDA.
El Estudio de la Bioquímica
El estudio de la bioquímica muestra cómo las moléculas inanimadas, que constituyen los organismos vivos, interaccionan para mantener y perpetuar la vida.
Fundamentos de la Bioquímica
- Fundamentos Celulares
- Fundamentos Químicos
- Fundamentos Físicos
- Fundamentos Genéticos
- Fundamentos Evolutivos
Los Bioelementos
Componentes de la materia viva: C, H, O, N, S, P
Iones necesarios para la vida: Na+, K+, Mg+2, Ca+2, Cl–
Elementos traza: Fe, Cu, Zn, Mn, Co, I, Mo, V, Ni, Cr, F, Se, Si, Sn, B, As
Grupos Funcionales
Los átomos de carbono pueden unirse covalentemente formando cadenas lineales, ramificadas o estructuras circulares. Cuando a estas cadenas se les añade un grupo de otros átomos, estos son denominados grupos funcionales.
Macromoléculas
Gran parte de las moléculas biológicas son macromoléculas, construidas a partir de precursores simples: Proteínas, Ácidos Nucleicos, Lípidos, Polisacáridos.
Su síntesis es una de las actividades celulares que más energía consume.
Energía
Los organismos transforman energía y materia de su entorno.
Las células y organismos deben realizar trabajo para mantenerse vivos y reproducirse.
Primera Ley de la Termodinámica
Describe el principio de conservación de la Energía: “En cualquier proceso físico o químico, la cantidad de energía total del universo permanece constante, aunque su forma puede variar”.
Interconversiones de Energía en los Organismos Vivos
Los organismos extraen Energía de su entorno.
Convierten una parte de ella en trabajo.
Devuelven otra parte en forma de calor.
Liberan moléculas, aumentando la entropía (desorden) del Universo.
Aumenta el orden por formación de macromoléculas.
atp adenosin trifosfato
Segunda Ley de la Termodinámica
La tendencia de cualquier proceso natural es la de incrementar el desorden del Universo: “La entropía total del universo está en constante crecimiento.”
“Entropía” es la expresión del “desorden” de los componentes de un sistema químico.
Aminoácidos
Las proteínas son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos. Funciones: Catalizadores, transporte y almacenamiento de otras moléculas, proporcionan apoyo mecánico y protección inmunológica, transmiten impulsos nerviosos, etc.
Clasificación de los Aminoácidos
Grupos R Apolares Alifáticos
Apolares e hidrofóbicos. Cadenas laterales de alanina, valina, leucina e isoleucina: agrupación entre sí dentro de las proteínas estabilizándolas por interacciones hidrofóbicas. Excepción: Glicina: muy pequeña cadena lateral.
2. Grupos R Aromáticos
Triptófano y tirosina = absorben luz ultravioleta. Esto explica la fuerte absorbancia de la luz de la mayoría de las proteínas a λ = 280 nm.
3. Grupos R Polares sin Carga
Grupo R: más solubles en agua que los aa apolares por presencia de grupos funcionales que forman enlace puente de H con el agua.
4. Grupos R Cargados Positivamente (Básicos)
Los grupos R más hidrofílicos son aquellos que se encuentran cargados, ya sea positiva o negativamente.
5. Grupos R Cargados Negativamente (Ácidos)
Tienen grupos R con carga neta negativa a pH 7,0.
Propiedades Químicas de los AA
Son muchas, debido a la existencia de distintos grupos reactivos presentes en una misma molécula.
Todos presentan las reacciones para grupos carboxilo y amino, además de las reacciones características de las cadenas laterales.
Todas las proteínas se construyen con los mismos 20 aa.
En agua, los aa tienen la forma de Zwitterión.
Pueden actuar como ácidos y como bases: Sustancias de naturaleza dual: anfóteras y anfolitos.
Propiedades Químicas de los AA
AA monoamínico y monocarboxílico
Ácido diprótico en caso de total protonación, es decir grupos –COOH y NH3+ capaces de dar protones.
Ej: Alanina
Propiedades Químicas de los AA
Reacción de un aa con Ninhidrina
Permite la detección y cuantificación de aa libres.
Comúnmente utilizado en autoanalizadores de aa.
Presencia de calor: producto de color azul = ninhidrina + aminoácido; producto de color amarillo = ninhidrina + iminoácido.
En ambos casos se libera CO2, aldehído y agua.
Producto coloreado permite estimación colorimétrica cuantitativa de los aa.
Reacción de un aminoácido con ninhidrina
La ninhidrina es un reactivo común para visualizar las manchas o bandas de los aminoácidos que se han separado por cromatografía o electroforesis.
La ninhidrina produce el mismo colorante púrpura, independientemente de la estructura del aminoácido original. La cadena lateral del aminoácido se pierde en forma de aldehído. La ninhidrina se puede utilizar en la detección de huellas dactilares dado que existen trazas de aminoácidos en las secreciones de la piel
2.- Rx. De Sanger:
Permite la identificación del N-terminal.
Reactivo utilizado: Flúor DinitroBenceno.
Unión del FDNB al N-amino terminal = compuesto amarillo.
Si posteriormente se hidrolizan todos los enlaces peptídicos + separación de aa libres por cromatografía o electroforesis: sólo el aa N-terminal estará marcado.
Identificación con standards de c/u de los 20 aa sometidos al proceso.
3.- Rx. De Edman:
Rx. más utilizada para la secuenciación de una cadena polipeptídica.
Reactivo utilizado: Feniltiocianato.
Marca el amino terminal de la cadena, rompe el enlace peptídico, marca el segundo aminoácido, rompe el enlace peptídico y así sucesivamente.
El reactivo es diluido en solvente orgánico resultando PTH-R (feniltiohidantoína), compuesto cíclico, donde R es la cadena lateral característica de cada aa.
Controlando tpos. de rx. + standards PTH-aa = determinación de cadenas polipeptídicas cortas.
.- Rx. Del grupo Thiol de Cisteína:
Formación y ruptura de puente disulfuro.
Si en una cadena polipeptídica se enfrentan 2 residuos de cisteína = formación de enlace entre los átomos de S de cada una de ellos.
Se forma puente S=S muy fuerte, el cual cumple un rol fundamental en la estabilizacion de la estructura tridimensional de la molécula.
Este enlace puede romperse por oxidación con Ácido Perfómico.
titulacion de aminoacidos
TITULACION DEAMINOACIDOS PLANILLA 15
FENILCETONURIA
Deficiencia en la primera enzima del metabolismo de fenilalanina (fenilalanina hidroxilasa).
Se activa una vía alternativa para el metabolismo de fenilalanina.
Si es detectada a tiempo se puede prevenir el retardo metal por medio de una dieta especial baja en fenilalanina y tirosina.
Unión peptídica: Los aminoácidos se unen unos con otros mediante enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Esta unión se denomina unión peptídica
Ejemplo de rx. de condensación
Condiciones biológicas normales: equilibrio hacia los aa.
Si se modifica o activa qcamente. grupo carboxilo el grupo hidroxilo se elimina fácilmente.
Tripéptido: 3 aá mediante dos enlaces peptídicos.
Tetrapéptidos, pentapéptidos… y así sucesivamente.
Pocos aá. OLIGOPÉPTIDO.
Muchos aá. POLIPÉPTIDO.
Proteínas: miles de residuos de aá.
Polipéptido: masa molecular menor a 10,000.
Proteína: masa molecular superior a 10,000
Ej: Pentapéptido
Las unidades de aá: residuo!
Extremo de péptido con grupo α-amino libre: residuo amino-terminal(N-terminal)
Extremo de péptido con grupo carboxilo libre: residuo carboxilo-terminal(C-terminal)
Hidrólisis de enlace peptídico es un rx exergónica pero lenta.
Enlace peptídico: estable! Vida media( t1/2) ≈ 7 años.
Proteinas
Nombre proviene de la palabra griega πρώτα («prota»), que significa «lo primero».
Moléculas de enorme tamaño (macromoléculas), constituidas por gran número de unidades estructurales.
Cuando se dispersan en un solvente adecuado, forman obligatoriamente soluciones coloidales
Todas contienen C, H, O y N y casi todas también S.
El conjunto, de varios aminoácidos, sus constituyentes, sirve como bloques de construcción para la síntesis proteica
¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; polímeros lineales construídos a partir de monómeros llamados aminoácidos, que bajo condiciones fisiológicas tienen una estructura tridimensional definida.
Proteínas:Son polímeros extremadamente largos.
Poseen pesos moleculares de ~6000 a milliones.
Son muy grandes para pasar a través de las membranas celulares.
Se mantienen dentro de células normales donde se forman.
Si las células de atrofian por enfermedad o trauma, las proteínas pudiesen salir fuera de las células.
Proteína en la orina pudiese indicar riñones enfermos.
Enzimas del corazón en la sangre pudiese indicar problemas cardiácos.
Una típica célula humana contiene ~ 9000 proteínas diferentes. El cuerpo humano contiene ~100,000 proteínas diferentes.
FUNCIONES GENERALES
FUNCIONES GENERALES: ESTRUCTURAL
Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso- están formadas, entre otras sustancias, por proteínas.
FUNCIONES GENERALES: ENZIMÁTICA
Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos.
FUNCIONES GENERALES: Homeostática Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular.
FUNCIONES GENERALES: Transporte
Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina.
: Movimiento FUNCIONES GENERALES Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular.
FUNCIONES GENERALES: Hormonal
Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre.
