Tipos de Lipoproteínas

Aminoácidos

Tipos de aminoácidos:

• Grupo R apolar alifático: valina, leucina e isoleucina
• Grupo R aromático: fenilalanina y triptófano
• Grupo R polar sin carga: treonina y glutamina
• Grupo R polar con carga – : aspartato y glutamato
• Grupo R polar con carga + : histidina y lisina 

Péptidos

Enlace Peptídico

Es la unión entre aminoácidos (aa) para dar lugar a un prótido, que puede ser un péptido o una proteína. El enlace es entre el COOH del primer aa y el NH2 del segundo aa produciéndose la pérdida de una molécula de H2O. Es un enlace covalente, rígido y tiene rotación restringida.

Oligopéptidos

Cuando se unen pocos aminoácidos se forman los oligopéptidos:

• Oxitocina: hormona segregada por la hipófisis, que estimula las contracciones del útero en el parto.
• Insulina y glucagón: hormonas segregadas por el páncreas que controlan la concentración de glucosa en sangre.

Polipéptidos y Proteínas

Formados por la unión de varios aminoácidos, unidos entre sí mediante un enlace peptídico. Al formarse los enlaces peptídicos se pierde el carácter anfótero. No obstante, el polipéptido puede presentar propiedades ácidas o básicas debido a las cadenas R.

Propiedades de las Proteínas

Especificidad: son específicas a nivel molecular, de especie y de individuo, ya que cada proteína tiene una estructura primaria que determina su estructura tridimensional, y por tanto su función biológica. Además, cada especie e individuo tiene sus propias proteínas.

Desnaturalización: ha perdido forma y función.

Renaturalización: vuelve a las condiciones iniciales, a la proteína nativa.

Las proteínas con estructura terciaria fibrosa que tienen restos hidrofóbicos hacia el exterior son insolubles en agua.

Las proteínas con estructura terciaria globular que tienen restos hidrofóbicos hacia el interior son solubles en agua.

Estructuras de las Proteínas

Estructura primaria: el primer aminoácido tendrá el NH2 libre y el último aminoácido el COOH libre. Ejemplo: Gly, Ala, Ser.

Estructura secundaria: Es una cadena peptídica. Está estable por enlaces de hidrógeno (H) entre los grupos de distintos enlaces peptídicos. Hay dos tipos:

• Alfa hélice: estructura helicoidal dextrógira (alfa queratina y mioglobina).
• Beta lámina: estructura similar a hoja plegada (fibroína de la seda).

Estructura terciaria: plegamiento tridimensional. Se mantiene por enlaces entre los restos (enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, puentes de disulfuro entre cisteínas). Dos tipos de estructura:

• Fibrosa: se disponen largas hebras u hojas, son proteínas con función estructural, ya que aportan soporte, forma y protección (alfa-queratina y fibroína)
• Globular: se disponen en forma de ovillo, son proteínas cuya estructura secundaria puede ser alfa, beta o mezcla, son proteínas con función metabólica o fisiológica. Tienen dominio estructural (mioglobina y enzimas)

Estructura cuaternaria: solo está en proteínas oligoméricas. Formada por varias cadenas, iguales o diferentes. Ejemplo: alfa-queratina (se dispone en varias hebras), hemoglobina (2 cadenas alfa, 2 beta y un grupo hemo por cadena).

Funciones de las Proteínas

Estructural: forman estructuras como un tendón.

Contráctil: la actina y la miosina forman estructuras que producen la contracción muscular.

Transporte: algunas transportan sustancias, como lípidos.

Reserva energética: acumulan y producen energía.

Homeostática: regula las constantes del medio interno.

Hormonal: pueden ser mensajeros de señales hormonales, con respuesta en órganos blancos.

Defensiva: (inmunoglobina).

Enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas.

Tipos de Proteínas

Holoproteínas

Formadas solo por aminoácidos.

Escleroproteínas: fibrosas. Insolubles en agua y en disoluciones salinas. Son alargadas y resistentes. Estructura secundaria.

• Alfa-queratina: función estructural en el cabello, uñas, etc. Proporciona fuerza y estabilidad.
• Colágeno: función estructural. Está en el tejido conjuntivo como tendones. Proporciona fuerza.
• Actina y miosina: función contráctil. Están en el tejido muscular. Proporcionan fuerza de contracción.
• Elastina: función estructural. Está en el tejido conjuntivo elástico. Proporciona elasticidad.

Esferoproteínas: globulares. Solubles en agua. Función de transporte, enzimática, etc. Estructura terciaria.

• Mioglobina: función de transporte. Está en las células musculares. Proporciona O2 al músculo.
• Histonas: función estructural. Están con ADN en células eucariotas. Proporcionan plegamiento del ADN.
• Globulinas: función defensiva. Están en el sistema inmunitario. Proporcionan protección.
• Albúmina:

1. Lactoalbúmina: reserva de aminoácidos. Está en la leche. Proporciona nutrientes.
2. Ovoalbúmina: reserva de aminoácidos. Está en los huevos. Proporciona nutrientes.
3. Albúmina sérica: función de transporte. Está en la sangre. Proporciona ácidos grasos (AG) a tejidos y órganos.

Heteroproteínas

Son proteínas globulares. Formadas por aminoácidos más una parte no proteica (grupo prostético).

Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido fosfórico. Reserva de aminoácidos, proteínas y enzimas.

Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada.

• Porfíricas: es el grupo hemo. Transporta el O2 en vertebrados.
• No Porfíricas: su grupo es variado. Transporta O2 en invertebrados.

Glucoproteínas: el grupo prostético es un oligosacárido. Defensa del sistema inmunitario (inmunoglobina B).

Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido. Transporte de lípidos en sangre y linfa (quilomicrones).

Nucleoproteínas: el grupo prostético son ácidos nucleicos de ADN y ARN. Forman cromatinas (nucleosoma).

Enzimas

Su función es aumentar la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación. Las enzimas son biocatalizadores. Son específicas y no se transforman en el proceso.

Hay dos tipos:

Simples: solo tienen parte proteica.

Complejas: tienen parte proteica (apoenzima) y no proteica.

La enzima activa es la holoenzima.

Vitaminas

Son sustancias orgánicas imprescindibles para el desarrollo del organismo. Son nutrientes esenciales (deben ingerirse en la dieta) y son sustancias lábiles.

Hidrosolubles:

• Vitamina B1 (tiamina): es una coenzima en la transferencia de grupo aldehído. Déficit: beriberi.
• Vitamina B2 (riboflavina): forma parte del FAD. Es la coenzima transportadora de electrones. Déficit: lesiones en los labios, lengua, piel, etc.
• Vitamina B3 (niacina): forma parte del NAD+ y NADP+. Es la coenzima transportadora de electrones.
• Vitamina B5 (ácido pantoténico): forma parte de la coenzima A. Transportadora del grupo acilo. Déficit: hormigueo, entumecimiento y pérdida de sensibilidad.
• Vitamina B12 (5’-desoxiadenosilcobalamina): coenzima en la transferencia intramolecular de grupos. Déficit: anemia perniciosa.
• Vitamina C (ácido ascórbico): actúa en reacciones de hidroxilación y síntesis de colágeno, es antioxidante y estimula las defensas. Déficit: escorbuto, procesos infecciosos.

Liposolubles:

• Vitamina A (retinol): interviene en la percepción visual y en el crecimiento; protege y conserva tejido epitelial. Déficit: Ceguera nocturna, problemas de crecimiento y sequedad en la piel.
• Vitamina D (colecalciferol): regula la absorción del calcio y su concentración en riñones y huesos.  Déficit: Raquitismo (niños) y osteoporosis (adultos).
• Vitamina E (tocoferol): antioxidante. Déficit: Piel escamosa, debilidad muscular, esterilidad, anemia.
• Vitamina K (filoquinona): coagulación de la sangre. Déficit: Hematomas y sangrado. 

Estructura del ADN

Es una doble hélice con 2 cadenas (2 hebras/bicatenario). Las bases son paralelas al eje longitudinal de la doble hélice. Las cadenas del ADN son antiparalelas, equidistantes y complementarias (si en una cadena hay A en la otra a la misma altura tengo T). Es dextrógira. El esqueleto azúcar fosfato está en el exterior de la molécula y las bases nitrogenadas apiladas en el interior. El esqueleto azúcar fosfato es igual en todos los seres vivos y en las bases nitrogenadas cambian.

Estructura primaria: los enlaces que se forman son éster fosfórico y N-glucosídico. El ADN está compuesto por una secuencia de nucleótidos formados por desoxirribosa. Las bases nitrogenadas que se hallan formando los nucleótidos de ADN, son adenina, guanina, citosina y timina. La secuencia de nucleótidos se ordena desde 5’ a 3’. Los distintos nucleótidos se unen por enlaces fosfodiéster. En el ADN se encuentra la información genética que constituye el dogma central de la biología molecular

Estructura secundaria: tiene doble hélice. Los enlaces son fosfodiéster y puentes de hidrógeno. Para determinar la estructura secundaria del ADN se basaron en las reglas de Chargaff, que dicen que:

• La cantidad de adenina es igual a la de timina.
• La cantidad de guanina es igual a la de citosina.
• La proporción de bases púricas A+G es igual al de las bases pirimidínicas.

Estructura terciaria: es la diferencia entre eucariotas y procariotas: está en la organización del ADN en ambas células.

• Desnaturalización del ADN: cuando el ADN se desnaturaliza lo que ocurre es que se rompen los puentes de hidrógeno y por tanto dos hebras se separan. Esto puede ocurrir de forma reversible, ya que al enfriarse (en torno a 65º) el ADN puede renaturalizarse y por tanto restaurarse. Esto es muy útil en ingeniería genética.

ARN

La pentosa es la ribosa y las bases nitrogenadas son la adenina, guanina, citosina y uracilo. Existen varios tipos de ARN:

ARN mensajero: la función es llevar el mensaje genético desde el ADN hasta el ribosoma para sintetizar una proteína determinada. Existen diferencias entre procariotas y eucariotas en cuanto a su formación por 2 razones:

• Por la maduración: en procariotas no existe, mientras que en eucariotas lo primero que se sintetiza es un pre-ARNm.
  • Capping: en 5’ se coloca un residuo de 7 metilguanosina.
  • Adenilación: en 3’ se coloca una cola poli A.
  • Spliceosoma: eliminación de intrones, que son secuencias que se transcriben, pero no se traducen.
• Por la localización: en procariotas la síntesis del ARN y la traducción ocurren en el mismo lugar al carecer del núcleo. En la eucariota la síntesis se produce en el núcleo, pero la traducción se produce en el citoplasma. Por tanto, el ARN una vez maduro tiene que viajar.

ARN ribosómico: tiene la función de formar los ribosomas, y está formado por una cadena no lineal asociada a proteínas. Su tamaño al igual que el de los ribosomas se expresa en función del coeficiente de sedimentación.

• Procariotas: 70S
  • Subunidad grande 50S
  • Subunidad pequeña 30S
• Eucariotas: 80S
  • Subunidad grande 60S
  • Subunidad pequeña 40S

ARN transferente: la función es introducir un aminoácido en el ribosoma. Su estructura es en forma de hoja de trébol, además posee zonas de doble hélice. Su función se realiza en el citoplasma, aunque se fabrica en el núcleo. Tiene un gran porcentaje de bases modificadas. En cada célula existe como mínimo un ARNt específico para cada aminoácido.

ARN nuclear: forma parte del nucleolo.

ARN pequeño nuclear: también se llama ARNu porque tiene alto contenido en uracilo. Está implicado en la maduración del ARNm, ya que forma ribonucleoproteínas.