Estructura del ADN

Genes → Material genético → Ácidos nucleicos → Nucleótidos

Nucleótido:

1. Azúcar
2. Grupo fosfato
3. Base nitrogenada (Purinas o Pirimidinas)

Nucleósido: Nucleótido sin el grupo fosfato (P).

Características generales del ADN:

1. Se forma un enlace covalente fosfodiéster entre el carbono 5′ y el carbono 3′ de los nucleótidos adyacentes.
2. El ADN posee una forma helicoidal, es bicatenario y estas cadenas se unen de forma antiparalela.

Proteínas y Condensación del ADN

Las proteínas permiten la condensación del ADN, como las histonas. Según el grado de condensación, se divide en:

1. Eucromatina: ADN laxo, fino y granular. Sus funciones incluyen la síntesis y coordinación del funcionamiento de proteínas, así como la transportación y replicación del ADN.
2. Heterocromatina: ADN compacto, adherido a la carioteca. Se considera inactivo ya que no se expresa.

Estructura del Núcleo Celular

ADN + Conjunto de material genético + Genes = Núcleo

Componentes del Núcleo:

1. Carioteca: Recubre al ADN (protege). Posee poros nucleares que permiten el transporte de sustancias.
2. Nucléolo: Contiene ADN y en una zona llamada «NOR» se forman subunidades de ribosomas.
3. Cariolinfa: Organiza las subestructuras para la futura formación de la cromatina.
4. Cromatina: ADN condensado (eucromatina y heterocromatina).

Descubrimientos Clave sobre el ADN

1. Pus: Desechos de glóbulos blancos, de naturaleza blanca y ácida. Se encontraron restos de núcleo (nucleína, una sustancia ácida que no es pura, con un 70% de proteína, hoy en día conocida como «cromatina»).
2. Fucsina: Tiñe el ADN. Se descubrió que todo ser vivo tiene ADN y se describió el monómero del ADN (nucleótidos).
3. Griffith: Estableció una relación directa entre gen y ADN (gen = segmento específico del ADN).
4. Chargaff: Formuló la regla de la proporción de bases nitrogenadas: A/T = C/G = 1.
5. Bacteriófagos: Seres vivos que se alimentan de bacterias. Se destacó el papel del ADN (P) y las proteínas (S). Conclusión: el ADN es el portador de la información genética.
6. Difracción de Rayos X: Reveló que la hebra de ADN es helicoidal, con un diámetro uniforme (2 nm) y una secuencia cíclica.

Proteínas: Estructura, Clasificación y Funciones

Las proteínas son el principal compuesto orgánico presente en la célula. Son polímeros formados por aminoácidos, moléculas constituidas por C, H, O, N y, a veces, S.

Aminoácidos

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas.

• Esenciales: No se producen naturalmente. Se introducen a través de la dieta (las plantas son las principales productoras de aminoácidos esenciales).
• No esenciales: Pueden ser fabricados por nuestro cuerpo.

Los aminoácidos se unen mediante un enlace peptídico.

Deshidratación: Para separar aminoácidos se requiere una molécula de H₂O (proceso inverso a la formación del enlace peptídico).

Clasificación Estructural de las Proteínas

• Dipéptidos: 2 aminoácidos.
• Tripéptidos: 3 aminoácidos.
• Oligopéptidos: 4-9 aminoácidos.
• Polipéptidos: 10-99 aminoácidos.
• Proteínas: Más de 100 aminoácidos.

Propiedades de las Proteínas

• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica de acuerdo con la secuencia de aminoácidos.
• Desnaturalización: Cuando una proteína es sometida a condiciones diferentes a sus rangos óptimos de funcionamiento (pH, temperatura, etc.), pierde su estructura y función.

Funciones de las Proteínas

1. Estructural: Forman membranas (glucoproteínas), fibras (miosina), colágeno y elastina (piel), queratina (pelo y uñas).
2. Hormonal: Regulan procesos metabólicos, como la insulina y el glucagón (glucemia), la somatotropina (crecimiento) y la calcitonina (calcemia).
3. Defensiva: Producen anticuerpos (linfocitos B). Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos. La trombina y el fibrinógeno regulan la coagulación de la sangre.
4. Transporte: La hemoglobina transporta oxígeno. La mioglobina transporta oxígeno en el tejido muscular. Las lipoproteínas transportan lípidos en la sangre. Las proteínas transportadoras de membrana regulan el paso de agua y solutos a través de ella.
5. Contráctil: La actina y la miosina forman las miofibrillas encargadas de la contracción muscular.
6. Reserva: La ovoalbúmina (huevo) y la gliadina (trigo) son reservas de aminoácidos usadas por el embrión.
7. Enzimática: Catalizan reacciones químicas metabólicas (amilasa, pepsina, lipasa).

Estructura de las Proteínas

1. Primaria: Cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
2. Secundaria: Formación de una alfa hélice o beta plegada, estabilizada por enlaces peptídicos y puentes de hidrógeno.
3. Terciaria: Estructura tridimensional, fibrilar o globular.
4. Cuaternaria: Dos o más cadenas polipeptídicas formando subunidades globulares.

Estructuras funcionales: Terciaria y Cuaternaria.

Enzimas: Biocatalizadores Esenciales

Las enzimas son biocatalizadores altamente específicos que actúan en pequeñas cantidades, no modifican la reacción, son reutilizables y se sintetizan en los ribosomas y el retículo endoplasmático rugoso (RER).

Modelos de Acción Enzimática

1. Llave-Cerradura: El sustrato encaja perfectamente con el sitio activo de la enzima.
2. Encaje Inducido: El sitio activo se adapta para acomodarse al sustrato.

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

• pH: Las enzimas actúan dentro de rangos determinados de pH óptimo.
• Temperatura: Las enzimas actúan dentro de rangos determinados de temperatura óptima.
• Concentración de sustrato: A mayor concentración de sustrato, mayor actividad enzimática hasta un punto de saturación.

Vías Metabólicas

Secuencia de reacciones químicas catalizadas por enzimas.

• Anabólicas: Moléculas pequeñas producen macromoléculas. Son endergónicas (requieren energía).
• Catabólicas: Macromoléculas se rompen generando energía utilizable. Son exergónicas (liberan energía).

Regulación Enzimática

Se necesita la participación de sustancias inhibidoras que reducen la velocidad de las reacciones. Hay inhibidores «naturales» que regulan el metabolismo y artificiales que permiten tratar enfermedades o eliminar bacterias.

• Inhibidores Irreversibles: Obtenidos por síntesis orgánica, se unen covalentemente al sitio activo para inactivarlo.
• Inhibidores Reversibles:
  • Competitivos: Sustrato muy parecido al sustrato natural, compite por el sitio activo para generar un sustrato anormal o inactivar la enzima.
  • No competitivos: El inhibidor se une a un sitio alejado del sitio activo para generar un cambio conformacional que evita el encaje con el sustrato.

Cromosomas y Cantidad de Material Genético

Cromosomas

• Haploide (n): 1/2 dotación de material genético. Células sexuales.
• Diploide (2n): Dotación completa de material genético. Células somáticas.

Cantidad de Material Genético

• 4C: Completa dotación cromosómica, cromosomas dobles (Metafase I, Anafase I).
• 2C: Completa dotación cromosómica, cromosomas simples.
• C: 1/2 dotación cromosómica, células sexuales, cromosomas simples (Metafase II, Anafase II).