**Enzimas**

Las **enzimas** son proteínas que catalizan determinadas reacciones bioquímicas uniéndose a una molécula que se transforma (**sustrato**). Existen enzimas de naturaleza ribonucleoproteica llamadas **ribozimas**. El sustrato se acomoda en el **centro activo**, la unión enzima-sustrato implica un reconocimiento relacionado con la forma del sustrato al que se une. Las enzimas son específicas para cada sustrato y reacción.

Las enzimas:

• Disminuyen la energía de activación, aceleran reacciones bioquímicas.
• No modifican el equilibrio de una reacción.
• Al finalizar quedan libres y funcionan más veces.

Las enzimas deben ser sintetizadas por el organismo, lo que requiere una codificación genética.

Influencia del pH y la Temperatura

La temperatura produce cambios conformacionales en la estructura terciaria y cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos y su actividad biológica. Cada enzima tiene una temperatura y pH óptimos, y su actividad desaparece cuando se aleja de los valores óptimos. Se inactivan a +50-60ºC. Las variaciones de pH alteran la estructura terciaria y su actividad. Cada enzima tiene un pH óptimo: **tripsina** pH alcalino, **deshidrogenasas** pH neutro y **pepsina** pH ácido.

Cofactores Enzimáticos

Algunas enzimas no son proteínas, sino que están asociadas a otras moléculas de naturaleza no proteica de las que depende su actividad. Estas asociaciones son las **holoproteínas**, las moléculas con las que se asocian son **cofactores** o **coenzimas** y la parte proteica de la enzima **apoenzima** o centro activo. Los cofactores pueden ser: cationes metálicos (Zn²⁺, Ca²⁺, Fe²⁺, Mg²⁺) o moléculas orgánicas complejas que, mediante enlaces débiles, forman **coenzimas** y, mediante enlaces fuertes, **grupos prostéticos**. Ejemplo: grupo hemo de la catalasa.

Clasificación

En unos casos se nombran con -asa + nombre del sustrato y en otros por la función en las reacciones que catalizan:

• **Hidrolasas**: reacciones de hidrólisis con intervención de H₂O.
• **Liasas**: liberación de grupos funcionales, poseen doble enlace.
• **Transferasas**: transferencia de radicales de unas moléculas a otras.
• **Isomerasas**: reacciones de isomerización, es decir, de transformación de moléculas en isómeros.
• **Oxidorreductasas**: reacciones de oxidorreducción.
• **Ligasas**: síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

Reacción Enzimática

Transcurre por la unión sustrato-enzima formándose el complejo enzima-sustrato: E+S->ES->E+P

Especificidad

Esta importante propiedad se debe a que la conformación tridimensional del centro activo de la enzima es tal que resulta complementaria a la molécula de sustrato a la que se une.

Modelo de actuación enzimática:

• La complementariedad en la unión se compara con la de una llave y una cerradura, **modelo llave-cerradura**, estructura rígida o poco o nada flexible.
• Esta unión puede no ser rígida, la unión del sustrato induce un cambio conformacional en el sitio activo de la enzima, **modelo de acoplamiento inducido**.

Inhibición de la Actividad Enzimática

La actividad enzimática puede modularse por distintos mecanismos que inhiben o activan la enzima:

• **Inhibidores reversibles**: se unen de forma temporal a la enzima y se denominan inhibidores competitivos, ya que se parecen al sustrato y compiten con este por su unión al centro activo.
• **Inhibidores irreversibles o venenos**: se unen de forma irreversible al centro activo y suprimen la actividad de la enzima.
• **Inhibidores no competitivos**.

Alosterismo (Inhibición no Competitiva)

Existen moléculas llamadas **ligandos** que se unen a la enzima y provocan un cambio conformacional. Este origina una transformación entre la forma inactiva y activa de la enzima. Ambas conformaciones son distintas y estables. Estos ligandos se unen a la enzima en los **centros reguladores** que son distintos al centro activo. Hay ligandos activadores e inhibidores. Los sustratos de las enzimas suelen portarse como activadores y la unión de una molécula de sustrato a la enzima favorece la unión de más moléculas de sustrato. Los productos suelen portarse como ligandos inhibidores, inhibiendo la unión de moléculas de sustrato a la enzima e impidiendo la reacción. Estas enzimas, reguladas por el sustrato y que resultan de la reacción, se llaman **enzimas alostéricas**.

Vitaminas y Metabolismo

Las **vitaminas** son biomoléculas que pertenecen a varias clases de principios inmediatos. Son importantes en la dieta, ya que no pueden ser sintetizadas por animales. Los organismos vegetales las sintetizan. Las cantidades diarias requeridas son mínimas, por lo que en países desarrollados las necesidades vitamínicas están cubiertas por la dieta. La ausencia de vitaminas provoca enfermedades carenciales que producen trastornos metabólicos y su carencia también:

• **Avitaminosis**: ausencia total.
• **Hipovitaminosis**: presencia insuficiente.
• **Hipervitaminosis**: exceso por acumulación e imposibilidad de eliminarlas por la orina.

Muchas vitaminas son precursoras de coenzimas y moléculas activas. Una molécula de vitamina, con un cambio en su estructura, puede transformarse en molécula activa, sea coenzima o no.

Clasificación

Depende de su solubilidad en H₂O:

• **Hidrosolubles**: solubles en H₂O. Actúan como coenzimas o precursores de coenzimas.
• **Liposolubles**: insolubles en H₂O y solubles en disolventes no polares. Son insaponificables.