Estructura de las Proteínas
La estructura tridimensional de las proteínas, o lo que es igual, su configuración espacial, viene determinada por niveles estructurales de complejidad creciente, cada una de las cuales se puede construir a partir de la anterior. Estos niveles son las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura Primaria
Es la secuencia de aminoácidos de las cadenas polipeptídicas que forman las proteínas. Cada cadena polipeptídica posee en sus dos extremos un aminoácido con un grupo amino libre y un aminoácido con un grupo carboxilo libre, y ambos extremos se denominan N-terminal y C-terminal respectivamente. La secuencia de un péptido en general se escribe desde el extremo N al extremo C y los aminoácidos se numeran empezando por el extremo N.
Los polipéptidos y en general las proteínas difieren en el número y secuencia de aminoácidos, ya que estos determinan las estructuras siguientes.
Estructura Secundaria
A medida que las cadenas polipeptídicas se sintetizan en los ribosomas, los aminoácidos se disponen, gracias a su capacidad de giro, en la configuración espacial más estable, de manera que las cadenas adquieren la forma tridimensional «más cómoda». Esta disposición espacial de las cadenas polipeptídicas constituye la estructura secundaria. Se conocen dos tipos posibles de estructuras secundarias: la α-hélice y la β-lámina.
α-hélice
Fue descrita por Pauling y Corey en 1951, a partir de los análisis por difracción de rayos X de cristales de las α-queratinas. La disposición más sencilla posible es una estructura helicoidal que tiene las siguientes características:
- 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta, con un paso de hélice de 5,4 Å.
- Los grupos R de los aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la hélice.
- Los puentes de hidrógeno que mantienen la hélice se establecen entre el CO de un aminoácido y el NH del tercer residuo, y son paralelos al eje mayor de la hélice.
La estructura en α-hélice se localiza habitualmente a lo largo de la parte externa de las proteínas.
El colágeno está constituido por una superhélice (trenza) formada por el enrollamiento dextrógiro de 3 cadenas, las cuales a su vez poseen estructura en hélice levógira que, a diferencia de la α-hélice, se enrolla hacia la izquierda, consta de tres residuos por vuelta y los puentes de hidrógeno no se establecen entre los grupos CO y NH de la misma cadena, sino entre grupos de las tres cadenas que lo forman.
β-lámina
En la conformación β, las cadenas polipeptídicas se encuentran formando láminas plegadas, unidas transversalmente por enlaces de hidrógeno intracatenarios. El Cα y los grupos R quedan por arriba y por debajo de la lámina de forma alternativa. Las cadenas polipeptídicas que forman la lámina pueden ser:
- Láminas paralelas: todas las cadenas se desarrollan en la misma dirección, N-terminal a C-terminal. Los puentes de hidrógeno forman ángulo respecto a las cadenas. Se forma con un mínimo de 5 cadenas.
- Láminas antiparalelas: las cadenas se desarrollan en direcciones opuestas de manera alterna. Los puentes de hidrógeno se disponen perpendiculares a las cadenas. Frecuentemente se forman con dos cadenas.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria se refiere a la disposición espacial e interrelación existente entre las cadenas polipeptídicas con sus correspondientes estructuras secundarias. Hay dos posibles conformaciones:
- Conformación filamentosa: característica de proteínas filamentosas como el colágeno y las queratinas. Las proteínas mantienen su estructura secundaria de forma alargada y esta solo se retuerce ligeramente.
- Conformación globular: Característica de proteínas globulares, en la que las cadenas con su estructura secundaria se pliegan adoptando en ocasiones una forma casi esférica. Estas esferas están constituidas por tramos en disposición α-hélice dispuestos en el exterior y tramos en lámina plegada hacia el interior. Se ha observado en diferentes proteínas que existe una repetición de determinadas combinaciones de α-hélice y lámina β que determinan configuraciones espaciales idénticas. Estas combinaciones, denominadas dominios estructurales, están separadas por zonas estrechas, lo que permite un cierto movimiento rotacional. Estos «clichés estructurales» se han mantenido a lo largo de la evolución debido a su alta eficacia biológica.
La conformación globular se mantiene gracias a la existencia de diferentes tipos de uniones entre aminoácidos que forman parte de las cadenas: enlaces covalentes como los puentes disulfuro entre cisteínas, y enlaces débiles como los puentes de hidrógeno, las interacciones iónicas, las fuerzas de Van der Waals y las interacciones hidrofóbicas.
Estructura Cuaternaria
Se refiere al ordenamiento y disposición espacial de las cadenas polipeptídicas o protómeros, en las proteínas constituidas por más de una cadena. Según el número de cadenas se habla de dímeros (hexoquinasa), tetrámeros (hemoglobina), pentámeros (ARN-polimerasa) y polímeros cuando están formadas por muchos protómeros (actina, miosina o la cápside viral).