Estructura de las Proteínas

Las proteínas presentan varios niveles estructurales que determinan su forma en el espacio. Existen cuatro niveles principales:

Nivel Primario

El nivel primario se refiere al orden en que se disponen los aminoácidos (aa) en la cadena polipeptídica. Cada uno de los 20 aminoácidos puede unirse sin restricciones. La secuencia presenta varias polaridades, influenciadas por los restos y los grupos H₂N y COOH. Los radicales (R) polares tienden a orientarse hacia el exterior, mientras que los apolares se dirigen hacia el interior, facilitando interacciones específicas.

Nivel Secundario

El nivel secundario describe los primeros plegamientos de la cadena peptídica. Dos estructuras son particularmente frecuentes:

• α-hélice: Una hélice dextrógira formada por la secuencia de aminoácidos con los restos orientados hacia fuera. Esta estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino de un enlace peptídico y el grupo ceto del enlace peptídico del cuarto aminoácido que le sigue. Es común en proteínas fibrosas.
• β-lámina: Dos o más cadenas peptídicas se unen entre sí mediante puentes de hidrógeno. Las cadenas pueden enfrentarse en paralelo, y los puentes de hidrógeno se establecen entre el grupo amino y el grupo carboxílico de las diferentes cadenas. El punto de plegamiento se encuentra en los carbonos α, las hojas están formadas por los enlaces peptídicos, y los radicales se proyectan hacia afuera.

Nivel Terciario

El nivel terciario representa la ordenación espacial final de todos los átomos de la cadena polipeptídica. Las interacciones que dan lugar a esta estructura incluyen:

• Enlaces iónicos: Entre grupos amino o radicales cargados.
• Puentes de disulfuro: Entre residuos de cisteína.
• Puentes de hidrógeno: Entre grupos funcionales polares.
• Interacciones hidrofóbicas: Fuerzas de Van der Waals entre grupos apolares.

Las proteínas con estructura globular suelen tener alta actividad biológica, con residuos apolares orientados hacia el interior y residuos polares en la superficie, lo que las hace solubles en agua. Las proteínas fibrosas, en cambio, son alargadas e insolubles en agua, desempeñando funciones estructurales.

Nivel Cuaternario

El nivel cuaternario se presenta cuando una proteína funcional requiere la asociación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades). Un ejemplo es la hemoglobina. Estas asociaciones pueden involucrar miles de enlaces, incluyendo enlaces covalentes, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals y enlaces iónicos.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que no podemos sintetizar en el cuerpo y, por lo tanto, deben ser obtenidos a través de la dieta.

Propiedades de las Proteínas

• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica.
• Solubilidad: Las proteínas mantienen su forma en solución.
• Comportamiento ácido-base: Las proteínas pueden actuar como ácidos o bases.
• Punto isoeléctrico: pH al cual la proteína tiene carga neta cero.
• Las proteínas cumplen su actividad en un intervalo de condiciones muy estricto.

Clasificación de las Proteínas

• Hemoproteínas: Contienen una sola estructura proteica.
• Fibrosas: Insolubles, forman filamentos y tienen función estructural (actina, miosina, colágeno, elastina, queratina).
• Globulares: Funciones de reserva y transporte.
• Heteroproteínas: Contienen un grupo no proteico (prostético) y un grupo proteico.

Ejemplos de Heteroproteínas

• Glucoproteínas: Contienen glúcidos (anticuerpos, cerebrósidos, gangliósidos, mucoproteínas).
• Lipoproteínas: Contienen lípidos (quilomicrones, HDL, LDL, componentes membranosos celulares).
• Cromoproteínas: Contienen sustancias con color (porfirinas y no porfirinas).
• Nucleoproteínas: Contienen ácidos nucleicos e histonas.

Biocatalizadores: Enzimas

Los biocatalizadores son moléculas orgánicas que regulan las reacciones biológicas. En el 99% de los casos, se trata de enzimas.

Las enzimas regulan las reacciones disminuyendo la energía de activación. Químicamente, son proteínas globulares solubles en agua, sintetizadas en los ribosomas. Son muy eficaces, con un rendimiento del 100% y sin subproductos.

Características de las Enzimas

• Moléculas de alto peso molecular.
• Muy activas.
• Actúan a temperaturas compatibles con la vida (no necesitan mucho calor).
• Muy específicas.

Estructura de las Enzimas

Las enzimas tienen una secuencia específica de aminoácidos, agrupados en:

• Grupos catalíticos: Forman parte del centro activo, donde se une el sustrato.
• Otros lugares de unión: Para coenzimas y cofactores (no se unen al centro activo).
• Regiones que mantienen la estructura 3D: Incluyen residuos polares para la capa de solvatación y residuos apolares en el interior.

Coenzimas y Cofactores

La actividad de algunas enzimas depende únicamente de su estructura proteica (apoenzimas), mientras que otras requieren componentes no proteicos para ser activas (holoenzimas). La parte proteica se denomina apoenzima, y la no proteica, cofactor. Si el cofactor es una molécula orgánica, se llama coenzima; si es inorgánico, simplemente cofactor.

Las coenzimas suelen estar formadas por una vitamina y un nucleótido. Ejemplos importantes son FAD, NAD y NADP. La coenzima A (CoA), presente en las transferasas, transfiere grupos acilo en forma de ácido acético. Los citocromos son coenzimas que transfieren electrones en la respiración y la fotosíntesis.

Regulación Metabólica de las Enzimas

• Nivel primario: Concentración de la enzima, sustrato y pH.
• Segundo nivel: Enzimas alostéricas (enzimas reguladoras) que cambian la conformación 3D de la enzima (forma inactiva a activa).
• Tercer nivel: Control genético (enzimas constitutivas e inducidas).
• Cuarto nivel: Control endocrino, mediante hormonas que estimulan o inhiben acciones metabólicas o enzimas.
• Quinto nivel: Regulación por retroalimentación.

Nomenclatura y Clasificación de las Enzimas

Las enzimas se nombran según el sustrato preferente sobre el que actúan, la acción típica que realizan y terminan en el sufijo ‘-asa’. Hay seis grandes grupos de enzimas:

• Oxidorreductasas
• Transferasas
• Hidrolasas
• Liasas
• Isomerasas
• Ligasas

Vitaminas

Las vitaminas son un grupo de moléculas orgánicas con estructuras químicas variadas, cuya característica común es que los humanos las necesitan pero no pueden sintetizarlas en su organismo.

Se clasifican en dos grupos:

• Hidrosolubles
• Liposolubles

La carencia de vitaminas causa avitaminosis, niveles normales se consideran hipovitaminosis, y el exceso causa hipervitaminosis.

Ejemplos importantes de vitaminas incluyen:

• Vitamina C
• Vitaminas B1, B2, B3, B12
• Vitaminas liposolubles A, D, E, K