Enzimas: Catalizadores Biológicos

Las enzimas son catalizadores biológicos capaces de acelerar una reacción química sin desgastarse en el proceso ni formar parte del producto. Catalizan una reacción química determinada y actúan sobre sustancias denominadas sustrato. Su naturaleza química puede ser proteica o de ARN. Actúan disminuyendo la energía de activación (Ea) de una reacción.

Clasificación de las Enzimas

1. Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, asociadas a las coenzimas.
   • Deshidrogenasas: Su sustrato es un donador de H y la coenzima lo acepta. Se nombran como: nombre del sustrato + deshidrogenasa. En sentido inverso, se denominan reductasas.
   • Oxidasas: Catalizan reacciones en las que el aceptor de H es el oxígeno molecular (O2), pero el oxígeno no aparece en el producto oxidado.
   • Peroxidasas: Utilizan H2O2 para oxidar el sustrato. El H2O2 se convierte en H2O.
   • Oxigenasas: Incorporan el oxígeno al sustrato. Pueden ser dioxigenasas o monooxigenasas.
2. Transferasas: Requieren coenzimas. Catalizan la transferencia de un grupo de átomos (amino, carboxilo) de un sustrato donante a otro compuesto denominado aceptor.
3. Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces C-N, C-S, C-O, O-P por adición de agua. Se nombran como: nombre del sustrato + asa.
4. Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-N, C-S. Algunas eliminan grupos y forman dobles ligaduras o ciclos; en las dobles ligaduras agregan grupos. En sentido inverso, se denominan sintasas (incorporación de un grupo).
5. Isomerasas: Requieren coenzimas. Interconvierten isómeros de cualquier tipo (ópticos, geométricos, de posición).
6. Ligasas: Catalizan uniones de dos moléculas, acompañado de la hidrólisis de un enlace de alta energía de trifosfato. Requieren coenzimas y forman uniones por condensación: C-C, C-S, C-N, C-O.

Nota: Transferasas, oxireductasas, isomerasas y ligasas requieren coenzimas.

Sistema Enzimático

Holoenzima = Apoenzima + Coenzima

• Coenzima: Estructura no proteica indispensable para que la enzima pueda cumplir su función catalítica. Se une fuertemente a la enzima, a veces por unión covalente. Tiene un tamaño relativamente pequeño.
• Apoenzima: Corresponde a la enzima completa.

Cofactores: Elementos de la tabla periódica que se unen a la enzima para su funcionamiento.

Metaloenzimas: La presencia de iones metálicos es indispensable para la actividad catalítica de las enzimas, ya que atraen o ceden electrones. Contribuyen al mantenimiento de estructuras terciarias y cuaternarias. La eliminación de componentes metálicos indica pérdida de actividad. Ejemplos: Fe-catalasa, Zn-alcohol deshidrogenasa.

Catálisis Enzimática

S + E ⇌ ES → E + P (sustrato/enzima/complejo enzima-sustrato/enzima/producto). La enzima se une al sustrato formando el complejo ES para formar un producto (P). Luego, la enzima se disocia, permanece intacta y lista para seguir catalizando.

Sitio Activo

Es donde se fija el complejo ES y donde se produce la acción catalítica. Es una agrupación no muy numerosa de aminoácidos distribuidos de manera precisa. La unión del sustrato con la enzima requiere de interacciones no covalentes.

Modelos para el Complejo ES:

• Llave-Cerradura: Más rígido, el sustrato encaja exactamente.
• Encaje Inducido: Adaptable, flexible, dotado de plasticidad, modificable.

Zimógenos

Proteínas simples que se convierten en enzimas activas por hidrólisis.

Enzimas Anormales por Alteraciones Genéticas

Se dan en las alteraciones de las secuencias de aminoácidos, lo que afecta el funcionamiento de las enzimas.

Proteínas: Funciones y Estructura

Las proteínas tienen diversas funciones: catalizadores, receptores de señales químicas, transducción, mediadores químicos, estructurales, defensa, motilidad, transportadores, adherencia celular y organización tisular. Contienen C, H, O, N, S. Son macromoléculas que por hidrólisis dan aminoácidos.

Clasificación de Aminoácidos Esenciales

Valina, leucina, isoleucina, treonina, fenilalanina, triptófano, lisina, metionina, arginina e histidina.

Propiedades de las Proteínas

• Reactividad de las cadenas R.
• Propiedades ácido-base.
• Propiedades químicas.

Unión de Aminoácidos

• Unión de 2 a 10 aminoácidos: Oligopéptidos.
• Unión de 10 a 50 aminoácidos: Polipéptidos.
• Unión de más de 50 aminoácidos: Proteínas.

Estructura de las Proteínas

Estructura Secundaria

• Hélice Alfa: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el C=O de un aminoácido y el NH del cuarto aminoácido que le sigue.
• Lámina Beta: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno en la cadena, generando una estructura dispuesta en forma de zig-zag.

Estructura Terciaria

Disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma. Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: puentes disulfuro, puentes de H, uniones iónicas, uniones amida, interacciones hidrofóbicas.

Estructura Cuaternaria

Enlaces de varias cadenas polipeptídicas.

Fuerzas que Mantienen la Estructura Cuaternaria

• No Covalentes: Contactos hidrofóbicos, enlaces de H, interacciones iónicas.
• Covalentes: Enlace disulfuro, enlace amida.

Desnaturalización de Proteínas

Pérdida de todas las estructuras de orden superior (2, 3 y 4), quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: disminución de solubilidad y precipitación, pérdida de funciones biológicas.

Agentes Desnaturalizantes

• Físicos: Calor, radiaciones, congelamientos repetidos, altas presiones.
• Químicos: Ácidos o álcalis, detergentes, solventes orgánicos, fuerza iónica, urea y guanidina.

Otras Propiedades de las Proteínas

• Especificidad: Referida a su función.
• Propiedades Ácido-Base: Solubilidad, capa de solvatación y carga neta.

Clasificación de Proteínas

• Proteínas Simples: Formadas solo por aminoácidos.
• Proteínas Conjugadas: Contienen un componente no aminoacídico llamado grupo prostético.
  • Apoproteína: Parte proteica de una proteína conjugada.
  • Holoproteína: Proteína completa (proteína + grupo prostético).

Proteínas Conjugadas y sus Grupos Prostéticos

• Nucleoproteínas: ADN, ARN.
• Cromoproteínas: Compuestos coloreados.
• Glicoproteínas: Azúcares.
• Fosfoproteínas: Grupos fosfatos.
• Lipoproteínas: Lípidos.
• Metaloproteínas: Metales.

Solubilidad de Proteínas

• Albúminas: Solubles en agua o en soluciones salinas diluidas.
• Globulinas: Requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución.
• Prolaminas: Solubles en alcohol.
• Glutelinas: Solo se disuelven en soluciones ácidas o básicas.
• Escleroproteínas: Son insolubles en la gran mayoría de las disoluciones.

Tipos de Proteínas

• Proteínas Globulares: Ovoalbúmina, insulina, etc.
• Proteínas Fibrosas: Colágeno, queratina, etc.