Bioquímica: Metabolismo, Enzimas y Regulación en el Organismo

Relación entre pH, Buffer y Sangre

La relación entre el pH, los sistemas buffer (tampón) y la sangre se basa en los siguientes equilibrios químicos:

CO2(g) ↔ CO2(ac)

CO2(ac) + H2O(l) ↔ H2CO3(ac)

H2CO3(ac) ↔ H+(ac) + HCO3(ac)

Reacción global:

CO2(g) + H2O(l) ↔ H+(ac) + HCO3(ac)

Diferencia entre Alanina y Piruvato

La alanina es un aminoácido que posee un grupo amino. Cuando la alanina se desamina (pierde su grupo amino), se convierte en piruvato.

Moléculas Anfipáticas

Las moléculas anfipáticas poseen un sector polar (hidrofílico) y un sector apolar (hidrofóbico).

Unión entre Cisteínas

La unión entre dos cisteínas se realiza mediante un enlace covalente llamado puente disulfuro.

Clasificación de Microorganismos

  • Bacterias verdes: Heterótrofas.
  • Metanógenos: Arqueobacterias.
  • Cianobacterias: Fotótrofos.

Lugar de la Traducción

La traducción (síntesis de proteínas) se produce en el citosol, específicamente en los ribosomas.

Interacción Enzima-Medio Acuoso

La presencia del grupo hidroxilo (-OH) en la cisteína le permite a la enzima formar puentes de hidrógeno con el medio acuoso.

Aminoácidos y Metabolismo

  • Citrulina: Interviene en la eliminación del amoníaco (ciclo de la urea).
  • Arginina: Interviene en la conservación del equilibrio de nitrógeno y CO2.
  • Cistina: Interviene en la síntesis de insulina.

Proteínas Estructurales

Miosina: Proteína filamentosa estacionaria presente en las miofibrillas (células musculares).

Catálisis

Catálisis: Transformación química motivada por catalizadores (enzimas), cuyos productos quedan inalterados.

Acidosis Sanguínea

Los cuadros de acidosis sanguínea se presentan a un pH menor a 7.35.

Vías Metabólicas de la Glucosa

  • Gluconeogénesis: Producción de glucosa a partir de sustratos no glucosídicos (como aminoácidos y glicerol).
  • Glucogenólisis: Obtención de glucosa a partir de glucógeno.
  • Glucogénesis: Producción de glucógeno a partir de glucosa.

Concentración de Lactato

La concentración de lactato disminuye durante el ejercicio aeróbico, no anaeróbico. En condiciones anaeróbicas, el lactato aumenta.

Fase Oxidativa de la Vía de las Pentosas Fosfato

El resultado de la fase oxidativa de la vía de las pentosas fosfato es la producción de NADPH y ribosa-5-fosfato (no 6-fosfogluconato directamente, este es un intermediario).

Glucólisis

La glucólisis tiene una liberación de energía de -85 kJ/mol (valor aproximado, el valor de -2840 kJ/mol es para la combustión completa de la glucosa).

Transportador de Glucosa Hepático

El transportador de glucosa hepático es GLUT2 (no GLUTQ).

Precursor del Glucógeno

La glucosa-1-fosfato es el precursor del glucógeno.

Productos Finales de la Fermentación Alcohólica

Los productos finales de la fermentación alcohólica son: Etanol + CO2 + NAD+.

Fermentación Láctica

Con 6 moléculas de glucosa, en la fermentación láctica se producen 12 NADH (y luego se reoxidan a 12 NAD+).

Formación de Acetaldehído

Para la formación de acetaldehído en la fermentación alcohólica, se libera CO2.

Vía Metabólica Esencialmente Hepática

La gluconeogénesis es una vía metabólica esencialmente hepática.

Anemia Hemolítica

La anemia hemolítica se puede producir por déficit de piruvato quinasa (no piruvato cinasa).

Enzima Relacionada con el Ciclo de Krebs

La enzima acil-CoA sintetasa (o tiocinasa) se relaciona con la activación de ácidos grasos, no directamente con el ciclo de Krebs.

Regulación de la Glicemia

La regulación de la glicemia del organismo se origina principalmente en el páncreas (producción de insulina y glucagón).

Vías Anapleróticas

La enzima piruvato carboxilasa participa en vías anapleróticas (reacciones que reponen intermediarios del ciclo de Krebs).

Enzima que Cataliza la Transferencia de Fosfato a la Glucosa

La hexoquinasa (o hexocinasa) es la enzima encargada de catalizar la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a la glucosa.

Aminoácido más Demandado por la Gluconeogénesis

El aminoácido más demandado por la gluconeogénesis es la alanina (no arginina).

Transaminación del Piruvato

La transaminación del piruvato puede ocurrir en el músculo.

Isoenzimas

Las isoenzimas son enzimas con una estructura diferente pero que catalizan la misma función.

Misión Metabólica de la Ruta de las Pentosas Fosfato

Una de las misiones metabólicas de la ruta de las pentosas fosfato es obtener NADPH (para reacciones de biosíntesis reductora) y ribosa-5-fosfato (para la síntesis de nucleótidos).

Ciclo del Ácido Cítrico (Ciclo de Krebs)

  • En 3 vueltas al ciclo del ácido cítrico, se generan 3 ATP (directos, vía GTP) y 9 NADH + 3 FADH2 (que generarán ATP en la cadena respiratoria).
  • En 12 vueltas al ciclo de Krebs, se producen 24 moléculas de CO2.
  • Si ingresan 9 moléculas de piruvato al ciclo, se producen 27 NADH y 9 FADH2.

Cadena Transportadora de Electrones

Si entran 12 H+ y 12 e a la cadena transportadora de electrones, se producen aproximadamente 18 ATP (la relación no es 1:1, sino cercana a 2.5 ATP por NADH y 1.5 ATP por FADH2).

Reacciones del Ciclo de Krebs

  • Entre succinato y fumarato se libera FADH2.
  • Entre isocitrato y α-cetoglutarato se libera NADH (y CO2). Entre α-cetoglutarato y succinil-CoA también. La reacción entre OAA y acetil-CoA *forma* citrato, no libera NADH.
  • Para la producción de succinato a partir de succinil-CoA, se libera GTP (que es equivalente a ATP).

ATP Producido en Diferentes Etapas

  • ATP indirecto producido entre oxalacetato (OAA) y succinil-CoA: Aproximadamente 7.5 ATP (3 NADH).
  • Desde glucosa hasta dihidroxiacetona fosfato (DHAP), se producen 2 ATP (netos) y 2 NADH.

Solubilidad

La solubilidad es la tendencia de una sustancia a disolverse en un solvente, formando interacciones como puentes de hidrógeno con grupos funcionales polares.

Apoenzimas y Grupos Prostéticos

  • Apoenzima: Región proteica de una enzima.
  • Grupo prostético: Unión covalente de una coenzima a una enzima.

pH y Protonación

  • Cuando el pH < pKa, la sustancia tiende a estar protonada.
  • Cuando el pH > pKa, la sustancia tiende a estar desprotonada.

Lisoenzima

La lisoenzima es una enzima que alcanza su máxima eficiencia en un ambiente ligeramente ácido (no neutro). Su pH óptimo está alrededor de 5.

Principal Amortiguador Celular

El principal amortiguador (buffer) intracelular es el buffer fosfato.

Transaldolasas

Las transaldolasas son enzimas que participan en la vía de las pentosas fosfato y pueden producir intermediarios como hexosas (como fructosa-6-fosfato) y tetrosas (como eritrosa-4-fosfato).

L-Glutamato Deshidrogenasa

La L-glutamato deshidrogenasa cataliza la desaminación oxidativa del glutamato y puede localizarse tanto en la matriz mitocondrial como en el citosol (no en el retículo endoplasmático).

Hiperamonemia Tipo 2

La hiperamonemia tipo 2 se produce por carencia de la enzima ornitina transcarbamoilasa (u ornitina transcarbamilasa).

Hipoglucemia

En condiciones de hipoglucemia, la baja concentración de glucosa inactiva la glucógeno fosforilasa (enzima que degrada glucógeno) y activa la glucógeno sintasa (enzima que sintetiza glucógeno).

Citocromo c Oxidasa

La citocromo c oxidasa (complejo IV) es la enzima que transfiere electrones desde el citocromo c hacia el oxígeno (O2).

Elastina y Fibrinógeno

  • Elastina: Proteína fibrosa.
  • Fibrinógeno: Proteína fibrilar (o fibrosa).

Hemoglobina

La hemoglobina es el pigmento respiratorio de los eritrocitos en la sangre.

Carencia de α-1,4-Glicosidasa

La carencia de α-1,4-glicosidasa (o maltasa ácida) provoca la enfermedad de Pompe, caracterizada por lisosomas repletos de glucógeno.

Reabsorción de Glucosa

El glomérulo renal filtra la glucosa del plasma, y luego esta es reabsorbida en los túbulos renales.

Producción de Amoníaco

Un agente vital para la producción de amoníaco (NH3) es el glutamato (a través de la desaminación oxidativa).

Agua como Disolvente Universal

El agua es el disolvente universal por su capacidad de formar puentes de hidrógeno y su alta constante dieléctrica.

Interacciones de Van der Waals

Las fuerzas de Van der Waals son interacciones débiles entre moléculas, que pueden ser polares o no polares.

Valor Biológico de la Albúmina

El valor biológico (VB) de la albúmina es cercano a 100 (no 96).

Alanina y Proteólisis

La alanina puede ser producto de la proteólisis (degradación de proteínas).

Ciclo de la Urea

Al ciclo de la urea entra un producto de la desaminación (el amoníaco, NH3, que se convierte en carbamoil fosfato).

ATP Producido en el Citosol (Proceso Catabólico)

  • ATP indirecto producido en el citoplasma en un proceso catabólico (glucólisis): 2 NADH, que equivalen a aproximadamente 5 ATP (2 x 2.5).
  • ATP directo producido en el citoplasma en un proceso catabólico (glucólisis): 2 ATP.

ATP Producido a partir de 3 Glucosas

  • En presencia de O2 (condiciones aeróbicas), el ATP total producido a partir de 3 glucosas es aproximadamente 90-96 ATP.
  • En ausencia de O2 (condiciones anaeróbicas), el ATP producido a partir de 3 glucosas es 6 ATP (2 ATP por glucosa en la fermentación láctica).

Isocitrato Deshidrogenasa

La isocitrato deshidrogenasa es una enzima del ciclo de Krebs que depende de NAD+ (o NADP+ en algunas isoenzimas).

Matriz Mitocondrial

En la matriz mitocondrial, el ATP que se produce *directamente* a partir de 3 moléculas de glucosa (vía ciclo de Krebs) es 6 ATP (2 GTP por cada glucosa que entra como 2 piruvatos).

Formación de Lactato

Durante la formación de lactato a partir de piruvato, se consume NADH (se oxida a NAD+).

Coenzimas en la Fosforilación Oxidativa

La cantidad de coenzimas (NADH y FADH2) que llegan a la fosforilación oxidativa a partir de una respiración aeróbica completa de una molécula de glucosa es 10 NADH y 2 FADH2.

Enzima Inhibida por el Fluoruro

La enzima enolasa es inhibida por la acción del fluoruro.

Formación de ATP en Eritrocitos

La formación de ATP en los eritrocitos depende principalmente de la glucólisis anaeróbica (ya que carecen de mitocondrias).

Osmolaridad

Osmolaridad se refiere a la concentración de solutos osmóticamente activos en una solución. El intercambio de agua a través de una membrana semipermeable, donde los solutos no pueden atravesarla, se denomina ósmosis.

Cofactor Común

Un cofactor común entre la piruvato carboxilasa, la PEP carboxiquinasa y la enzima málica es el bicarbonato (HCO3).

Formación de Fosfoenolpiruvato

La formación de fosfoenolpiruvato (PEP) a partir de piruvato en la gluconeogénesis *no* es una simple deshidratación. Implica dos pasos: carboxilación a oxalacetato (por la piruvato carboxilasa) y luego descarboxilación y fosforilación a PEP (por la PEP carboxiquinasa).

Reservas de Glucosa

Las reservas de glucógeno (no de glucosa libre) en el hígado alcanzan para aproximadamente 24 horas.

Insulina y Enzimas

La insulina estimula la expresión y actividad de enzimas clave en la glucólisis y la síntesis de glucógeno, como la glucoquinasa, la fosfofructoquinasa-1 (PFK-1) y la glucógeno sintasa. *No* estimula la fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK), que es una enzima gluconeogénica.

Ecuación Estequiométrica de la Gluconeogénesis

Ecuación estequiométrica simplificada de la gluconeogénesis:

2 Piruvato + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH + 6 H2O → Glucosa + 4 ADP + 2 GDP + 6 Pi + 2 NAD+ + 2 H+

Formación del Ion Hidronio

Reacción química de formación del ion hidronio: H+ + H2O → H3O+

Constante de Disociación Ácida

Si la constante de disociación (Ka) de un ácido es alta, gran parte del ácido se disocia, liberando protones (H+). Esto resulta en un pH bajo, característico de un ácido fuerte.

Aminoácidos con Cadenas Laterales Polares sin Carga

Ejemplos de aminoácidos con cadenas laterales (R) polares sin carga: Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina, Glutamina (Glutamato tiene carga negativa).

Función de los Puentes Disulfuro

Los puentes disulfuro (enlaces covalentes entre cisteínas) estabilizan la estructura terciaria (y a veces cuaternaria) de las proteínas.

Regulación de la Acidez y Basicidad por un Buffer

Un buffer (tampón) regula la acidez y basicidad de una solución amortiguando los cambios de pH al aceptar o donar protones (H+).

Dependencia de Buffers y Enzimas

Las enzimas son más sensibles a los cambios de pH, temperatura y concentración de sustrato que los buffers. Tienen un rango óptimo de pH y temperatura para su actividad.

Formación de Queloides

Los queloides se forman por un exceso de colágeno (no de melanina) durante la cicatrización de heridas.

Inhibidor No Competitivo

Un inhibidor no competitivo altera la conformación espacial de la enzima, impidiendo su unión al sustrato o afectando su actividad catalítica.

Reducción

Se entiende por reducción la ganancia de electrones por una especie química. En bioquímica, a menudo implica la ganancia de átomos de hidrógeno (que incluyen electrones) o la pérdida de átomos de oxígeno.

Coenzimas

Las coenzimas son iones orgánicos o moléculas orgánicas de bajo peso molecular que son esenciales para la actividad catalítica de muchas enzimas.

Eliminación de Amoníaco

Un agente vital para la eliminación del amoníaco es la glutamina (y el glutamato, que se convierte en glutamina).

Regulación Enzimática

La regulación enzimática más común es la modificación de la concentración de sustrato, pero también existen otros mecanismos como la regulación alostérica, la modificación covalente (fosforilación/desfosforilación), la activación por proteólisis y la regulación por retroalimentación.

Esteroespecificidad

Las interacciones entre moléculas biológicas son estereoespecíficas, lo que significa que dependen de la forma tridimensional y la disposición espacial de los átomos de las moléculas.

Variación de Entalpía

La variación de la entalpía (ΔH) representa la energía absorbida o liberada por un sistema termodinámico a presión constante.

Organismos Autótrofos

Son autótrofos aquellos organismos capaces de obtener carbono (C) a partir de dióxido de carbono (CO2).

Naturaleza Polar del Agua

La naturaleza polar del agua determina sus propiedades como disolvente y su importancia en las reacciones bioquímicas.

Moléculas Anfipáticas

Existen moléculas con porciones polares y apolares, llamadas anfipáticas.

Contenido Energético de Proteínas y Carbohidratos

Tanto las proteínas como los carbohidratos contienen aproximadamente 4 kcal/g (kilocalorías por gramo).

Catálisis

Catálisis: Mecanismo mediante el cual se acelera una reacción química, haciéndola más eficaz y eficiente, gracias a la acción de un catalizador (enzima).

Importancia de la Mutación

  • Positivo: Genera variabilidad genética, que es la base de la evolución.
  • Negativo: Puede causar patologías o enfermedades genéticas.

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