Enzimas: Son un tipo especial de proteínas que intervienen en las reacciones químicas que se producen en todos los procesos del metabolismo celular.
Las enzimas son específicas para cada tipo de reacción y actúan únicamente en presencia de agua en las reacciones de descomposición o de síntesis de sustancias en el interior de la célula.
- Las enzimas corresponden a catalizadores biológicos que aceleran la velocidad de las reacciones.
- Las enzimas son muy efectivas como catalizadores biológicos.
- Algunas son tan efectivas como catalizadores biológicos que en su ausencia nada se efectuaría. Actúan bajo rango de pH, presión y temperatura.
- Algunas enzimas actúan como punto de control en el metabolismo.
- Se nombran y clasifican de acuerdo a las reacciones que catalizan.
- Se agrega el sufijo -asa.
Oxidoreductasas: catalizan reacciones redox.
Transferasas: Catalizan reacciones de transferencias de grupos funcionales.
Hidrolasas: Catalizan la hidrólisis.
Liasas: Catalizan reacciones de eliminación para transformar dobles enlaces.
Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
Ligasas o sintetasas: Catalizan reacciones de unión de sustratos, donde se requiere el ingreso de energía a través de la hidrólisis de ATP.
Importancia de la Estereoespecificidad
Asegura que no se formarán productos de desecho, por tanto, el rendimiento es bueno. La enzima ahorra energía para la célula viva, además evita que se formen subproductos tóxicos.
Puntos de Contacto Enzima-Sustrato
- En general, los lugares de unión enzima/sustrato se encuentran en la superficie de la proteína, en forma de hendiduras.
- Los catalizadores tienen sus propios dominios para unirse a moléculas reactantes:
- Reactante + Catalizador -> complejo reactante – catalizador
Sitio Activo o Catalítico
La catálisis ocurre en el sitio activo. El modelo propuesto por Fisher “cerradura-llave” representa la acción del sustrato-enzima, sirve para entender propiedades de las enzimas, este modelo explica la rigidez del sitio catalítico.
Modelo de Ajuste Inducido de Koshland
En este modelo el sustrato induce un cambio de conformación de la enzima. Esto alinea los residuos de aminoácidos y otros grupos de la enzima en la orientación espacial correcta para la combinación del sustrato, la catálisis o ambas.
Cofactores y Coenzimas
Son pequeñas moléculas que facilitan la interacción entre el sitio activo de la enzima y su sustrato.
Algunos de estos cofactores se unen a la enzima de manera transitoria, se dice que son Cosustratos. Otras coenzimas están unidas permanentemente a la enzima, a menudo por enlaces covalentes, se dice “grupos prostéticos”.
Complejo enzima-cofactor: Se le conoce también como Holoenzima y la proteína catalíticamente inactiva como resultado de la remoción del cofactor de la holoenzima como apoenzima:
• APOENZIMA (inactiva) + cofactor = Holoenzima (activa).
Características de las Enzimas
Están presentes en pequeñas cantidades. Actúan formando complejos reversibles con el sustrato. No se consumen durante la reacción, se pueden volver a usar.
Factores que Afectan el Desempeño de las Enzimas
Temperatura, pH, Razón concentración de enzima/sustrato.
El pH no afecta la actividad enzimática sino la concentración de protones. Los protones alteran la estructura de la enzima y el sustrato.
Muchas enzimas pierden su actividad entre los 50 y 60 grados centígrados. Muchas enzimas tienen máxima actividad cerca de la neutralidad en un rango de pH 6 a 8.
A mayor cantidad de enzima, mayor será la razón de formación de producto, de tal forma que si doblamos la concentración de enzima, doblaremos la razón de formación de producto.
Mutagénesis: Empleada para estudiar los mecanismos de acción de las enzimas, basada en estudios de cristalografía con rayos X e investigaciones científicas clásicas.
Metaloenzimas: Contienen una cantidad definida del ión metálico que es retenido durante la purificación.
Enzima – Sustrato – Metal complejo con puente de sustrato. Metal- enzima- sustrato
Mecanismos Regulatorios de la Actividad Enzimática
Cambiando la cantidad absoluta de enzima presente. Alterando el tamaño del conjunto de reactantes distintos de la enzima. Alterando la eficacia catalítica de la enzima.
Lípidos
Triglicéridos de ácidos grasos, Ácidos grasos, Cadena lineal de carbonos, Grupo – COOH, Saturados, Mono-insaturados, Poli-insaturados, Esenciales. Sí: R1=R2=R3 triglicérido simple. Sí: R1 ≠ R2 ≠ R3 triglicérido mixto.
Bioenergética
Es el estudio de los cambios de energía que acompañan a los procesos biológicos, relación que ayuda a entender las complejidades del metabolismo.
Estudia: el procesamiento, el consumo de energía dentro de los sistemas biológicos, la transformación y el empleo de energía de las células vivientes.
Proteínas
Características físicas de los aminoácidos: Se ionizan en solución acuosa, según el medio se pueden encontrar ionizados o neutros. A temperatura de cocción entre 100 y 220°C los aminoácidos participan del pardeamiento no enzimático. Por tener átomos asimétricos, los aminoácidos tienen isómeros y actividad óptica.
Macromoléculas complejas…50% del peso seco de las células. Peso molecular oscila entre 5000 y millones de daltons. Los aminoácidos se unen para formar proteínas mediante enlaces amida, llamados enlaces peptídicos, formando cadenas polipeptídicas. Homoproteínas: constan sólo de aminoácidos. Heteroproteínas: además de aminoácidos contienen otros grupos no proteicos, llamados grupos prostéticos.
Según el grupo prostético se tiene: Nucleoproteínas, Lipoproteínas, Fosfoproteínas, Hemoproteínas, Metaloproteínas.
Nucleoproteínas como las presentes en ribosomas y virus. Lipoproteínas, como la gammaglobulina. Fosfoproteínas como las caseínas. Hemoproteínas como la hemoglobina, el citocromo C, La catalasa y la mioglobina.
Metaloproteínas como la carbónico anhidrasa.
Síntesis Proteica
¿Cómo ocurre la síntesis proteica? Las plantas sintetizan proteína a partir del nitrógeno, que obtienen de los nitratos y amoníaco del suelo.
La estructura espacial de la molécula se llama conformación.
Estructuras de las Proteínas
Estructura primaria: se genera cuando los polipéptidos que las constituyen, pueden contener desde pocos aminoácidos hasta 300.
Estructura secundaria: se genera cuando varias cadenas de polipéptidos están unidas por uniones azufre-azufre, de la cistina, en forma helicoidal, fruncida o enrollada.
Estructura terciaria: caracteriza a las proteínas más complejas, aquí las cadenas de polipéptidos se pliegan sobre sí mismas en forma globular, manteniendo toda la estructura rígida a través de fuerzas interatómicas como los enlaces de hidrógeno.
Estructura cuaternaria involucra la asociación covalente y no covalente de varias cadenas polipeptídicas para formar una partícula.
Estructura Coloidal
Todas las proteínas son de naturaleza coloidal, por lo tanto, no forman soluciones sino que se dispersan.
Globular: Se presentan en los líquidos tisulares. Son muy solubles y se desnaturalizan con facilidad.
Fibrosa: Se caracterizan por cadenas péptido helicoidales torcidas juntas para formar un bastón rígido.
Proteínas globulares importantes en nutrición: caseína de la leche, albúmina del huevo, albúminas y globulinas de la sangre, plasma y hemoglobina.
Proteínas fibrosas: Aparecen en elementos estructurales como en el colágeno del tejido conectivo, la queratina del pelo y las uñas y la miosina del tejido muscular.
Clasificación de las Proteínas
Simples: Producen sólo aminoácidos por hidrólisis. Incluyen: Albúminas, Globulinas, Glutelinas, Prolaminas, Albuminoides.
Conjugadas: Son combinaciones en donde una sustancia no proteica se une a una molécula simple de proteína como un grupo prostético, facilitando funciones que ningún constituyente puede realizar adecuadamente. Incluyen: Las nucleoproteínas localizadas en el RNA, y el DNA, se combinan proteínas simples y el ácido nucleico.
Mucoproteínas y Glucoproteínas: combinan proteínas con cantidades variables de polisacáridos complejos como la mucina que está en las secreciones gástricas.
Lipoproteínas: que se encuentran en el plasma sanguíneo, combinan proteínas con lípidos, como los triglicéridos, colesterol y fosfolípidos.
Fosfoproteínas: el ácido fosfórico se une a través de uniones éster a la proteína, como en la caseína de la leche y metaloproteínas, como la ferritina y la hemosiderina, en donde metales como el hierro, cobre y cinc se unen a las proteínas.
Funciones de las Proteínas
Participan en la síntesis de tejido proteico en otras funciones especiales. Procesos anabólicos, proporcionan aminoácidos para construir y mantener los tejidos corporales.
Contribuyen a la homeostasis, al mantener las relaciones osmóticas normales entre los líquidos corporales, aparición de edema como consecuencia de hipoproteinemia.
Aminoácidos Esenciales
Se consideran esenciales a aquellos que deben ser suplementados como parte de la dieta: Arginina, Leucina, Isoleucina.
Aminoácidos No Esenciales
Importantes para la estructura proteica, si no están presentes en la dieta en cantidades adecuadas, pueden ser sintetizados a partir de aminoácidos esenciales o a partir de precursores apropiados de carbono y nitrógeno creados en la célula: Alanina, Ácido aspártico, Asparragina.
Fuentes de Proteínas
Alimentos de origen animal: carne, pescado, huevos, leche y productos lácteos, suministran el 65 % de la proteína. Alimentos de origen vegetal: soya, maní, porotos, lentejas, guisantes. Los cereales contiene cantidades menores de proteínas de calidad variable.
Desnutrición Calórico-Proteica (DCP)
Clase de trastornos clínicos resultante de deficiencias de proteína y energía, acompañados de otras deficiencias como la vitamina A.
Marasmo: deficiencia de alimentos que proveen energía. Kwashiorkor: caracterizado por deficiencia proteica. Kwashiorkor marásmico: deficiencias tanto proteicas como calóricas.
Carácter Anfótero
Se comportan como iones polares, es decir, poseen carácter anfótero.
Esta se adhiere a las proteínas formando una capa exterior denominada solvatación.
Efecto del pH
Cuando la carga neta de la proteína es cero, la afinidad con el agua es mínima.
Temperatura
40-50°C: las moléculas aumentan la cinética de tal forma que es suficiente para romper los enlaces secundarios y terciarios por lo que tiende a la desnaturalización.
Sales
A bajas concentraciones las sales favorecen la dispersión de muchas proteínas.
Hidrólisis
Las uniones peptídicas son hidrolizadas en presencia de ácidos, bases fuertes y ciertas enzimas.
Desnaturalización
Cuando la disposición tridimensional de las proteínas se altera se dice que la proteína está desnaturalizada.
Agentes Desnaturalizantes
a) Calor y frío: calentando una proteína dispersa en el agua, se rompen los puentes de H y se desenrolla, por lo tanto, se desnaturaliza.
- A temperatura inferior a la congelación algunas proteínas se agregan y precipitan.
b) Ácidos o bases: agregar ácidos o bases induce a la desnaturalización de las proteínas por la neutralización de las cargas.
Cuando el pH coincide con su pI la desnaturalización es completa.
c) Agentes reductores (ácido ascórbico) rompen los enlaces disulfuro (covalentes) se puede considerar el proceso como desnaturalización.