Características Generales de las Proteínas

Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundante en los seres vivos. Su importancia no solo radica en su abundancia, sino también en las variadas funciones biológicas que desempeñan, ya sea como moléculas estructurales o como partícipes en multitud de procesos. Destacan, por ejemplo, el transporte de otras moléculas y la regulación hormonal. Es especialmente relevante su acción como catalizadoras en las reacciones metabólicas, imprescindibles para el mantenimiento de los procesos vitales.

Una característica fundamental de las proteínas es su especificidad, lo cual quiere decir que cada organismo posee algunas proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica. Las proteínas son polímeros, denominados polipéptidos, constituidos por la unión de moléculas llamadas aminoácidos.

Los Aminoácidos

La hidrólisis de las proteínas libera moléculas llamadas aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas que poseen un grupo amino y un grupo carboxilo. En los seres vivos se han encontrado 150 aminoácidos que no forman parte de las cadenas proteicas, pero que desempeñan funciones propias. Entre estos aminoácidos no proteicos figuran algunos neurotransmisores.

Propiedades de los Aminoácidos

Las propiedades derivan de su estructura química:

• Carácter Anfótero: Se denomina anfótero cuando puede comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio. Los aminoácidos, al tener un grupo carboxilo, pueden desprender H⁺ y tienen carácter ácido; y por otro lado, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar H⁺ y tienen carácter básico.
• Estereoisomería: (No se desarrolla en el texto original, pero se menciona. Se podría ampliar este punto si se desea).
• Otras propiedades: (No se detallan en el texto original).

Nomenclatura y Clasificación de los Aminoácidos

Los aminoácidos pueden clasificarse atendiendo a la naturaleza de su cadena lateral. Se distinguen tres grupos: neutros, ácidos y básicos.

• Aminoácidos Neutros: Se caracterizan porque su cadena lateral no posee grupo carboxilo ni amino. Pueden ser:
  • Apolares: Su cadena lateral es hidrófoba, su solubilidad en agua es menor. Ejemplos: alanina, valina, leucina.
  • Polares: Su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten formar puentes de hidrógeno con moléculas polares, son solubles en agua. Ejemplos: serina, treonina, tirosina.
• Aminoácidos Ácidos: Tienen un grupo carboxilo en la cadena lateral y a pH 7 pueden tener carga eléctrica negativa ya que desprenden H⁺.
• Aminoácidos Básicos: Tienen algún grupo amino en la cadena lateral. Debido a su carácter básico, pueden tomar H⁺, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva. Ejemplos: arginina, lisina, histidina.

Estructura de las Proteínas

• Estructura Primaria

  Se refiere a la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su grupo carboxilo libre. La estructura primaria constituye una cadena de planos articulados.

• Estructura Secundaria

  A esta estructura se la conoce como plegamiento estable y de ella existen dos tipos básicos: la α-hélice y la lámina β.

  • Estructura en α-hélice: Presenta forma de hélice. Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Este enrollamiento sigue el sentido de giro y tiene 3,6 aminoácidos por vuelta. El plegamiento se mantiene estable por medio de los puentes de hidrógeno que se establecen entre el grupo -NH- de un aminoácido y el grupo -CO- del cuarto aminoácido.
  • Lámina plegada o lámina β: Este plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena, unidos por puentes de hidrógeno transversales. Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen de forma alternativa.

• Estructura Terciaria

  De la estructura terciaria depende la función de la proteína. La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales. Estos enlaces pueden ser de cuatro tipos:

  • Puentes disulfuro: Constituyen fuertes enlaces covalentes.
  • Fuerzas electrostáticas: Enlace tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas opuestas.
  • Puente de hidrógeno: Se dan entre grupos polares no iónicos.
  • Fuerzas de van der Waals e interacciones hidrofóbicas: Se producen entre aminoácidos apolares y son uniones más débiles.

  Según su estructura terciaria, las proteínas se clasifican en:

  • Globulares: Alto plegamiento, estructura con forma esferoidal.
  • Fibrilares: Plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, presenta formas alargadas.

• Estructura Cuaternaria

  Es la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí.