Ácidos Nucleicos

Son biopolímeros de elevado peso molecular constituidos por nucleótidos, los cuales se enlazan entre sí mediante enlace fosfodiéster.

Formación de un Nucleósido

Las pentosas se unen a las bases nitrogenadas dando lugar a unos compuestos denominados nucleósidos. La unión se realiza mediante un enlace N-glucosídico entre el átomo de carbono carbonílico de la pentosa (carbono 1′) y uno de los átomos de nitrógeno de la base nitrogenada.

Los Nucleótidos

Resultan de la unión, mediante enlace éster, de la pentosa de un nucleósido con una molécula de ácido fosfórico. Esta unión, en la que se libera una molécula de agua, puede producirse en cualquiera de los grupos hidroxilo libres de la pentosa.

Tipos y Funciones de los Nucleótidos

• Nucleótidos Nucleicos: (polimerizados en forma de ácidos nucleicos – desoxirribonucleótidos, ribonucleótidos). Almacenan, replican y transcriben la información genética.
• Nucleótidos No Nucleicos: (nucleótidos libres que forman parte de otras moléculas que no son ácidos nucleicos). Transferencias de energía y de electrones.

Ácido Desoxirribonucleico (ADN)

Ácido nucleico constituido por un gran número de nucleótidos unidos y dispuestos en una doble hélice. Constituye el material cromosómico y contiene toda la información hereditaria correspondiente a la especie.

Ácido Ribonucleico (ARN)

Ácido nucleico constituido por un gran número de nucleótidos unidos y dispuestos linealmente. Existen diversos tipos de ARN: ARN mensajero, ARN ribosómico y ARN de transferencia.

Funciones del ADN y ARN

• ADN: Participa en los mecanismos de genética y herencia celular, es decir, transmite los caracteres hereditarios (fenotipo y genotipo) a la descendencia. También participa en controlar y coordinar todas las actividades y funciones que la célula realiza.
• ARN: Participa en la biosíntesis de proteínas; actúa como complemento del ADN, ya que por transcripción y por traducción, mediante los ribosomas, se sintetizan proteínas celulares.

Proteínas

Biopolímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos (Aa).

Características

• Son macromoléculas.
• Son fundamentales en la organización celular.
• Son específicas.
• Expresan la información genética.

Propiedades de los Aminoácidos

• Son sólidos, cristalinos, solubles en agua y con alto punto de fusión.
• Aminoácidos esenciales (diferentes en cada especie, no sintetizables, se obtienen a través de la dieta).
• Debido al C_α (excepto glicina) presentan estereoisomería y actividad óptica.
• Comportamiento químico anfótero.

Comportamiento Químico de los Aminoácidos

Los aminoácidos son sustancias anfóteras; según el pH en el que se encuentren pueden reaccionar como ácidos o como bases.

• Como ácidos: los grupos -COOH liberan H⁺: -COO^–
• Como bases: los grupos -NH₂ captan H⁺: -NH₃⁺
• Como ácidos y bases a la vez: a pH neutro (pH=7) ambos grupos suelen estar ionizados, dando lugar a una forma dipolar iónica o zwitteriónica.

Punto Isoeléctrico

Valor de pH en el que un aminoácido tiene carga neta 0 (es característico de cada aminoácido).

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Es la disposición lineal de los aminoácidos que forman la proteína (unidos por enlaces peptídicos). Indica los aminoácidos que la forman (proporción) y el orden en el que están colocados. Determina el resto de los niveles y la función de la proteína.

Estructura Secundaria

Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable: la estructura secundaria. Se encuentra en ciertas regiones de la cadena polipeptídica o proteína. Consiste en el plegamiento de la estructura primaria y ocurre por la presencia de puentes de hidrógeno entre el grupo amino y el grupo carboxílico de los carbonos que forman el enlace peptídico. Las cadenas laterales R de los aminoácidos no están involucradas. Se distinguen tres tipos: α-hélice, hélice de colágeno, β-laminar y giros tipo β.

Conformación β-Laminar o de Hoja Plegada

El esqueleto peptídico se encuentra extendido en zig-zag en lugar de plegarse como una hélice. El esqueleto peptídico forma un plano, como las hojas plegadas de un mapa, y las cadenas laterales se disponen hacia ambos lados del plano. Se estabiliza por puentes de hidrógeno entre los grupos -NH y -CO- de los enlaces peptídicos:

• Intracatenarios (entre diferentes tramos de una misma cadena).
• Intercatenarios (entre distintas cadenas adyacentes).

Estructura Terciaria

Es la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de las cadenas polipeptídicas, como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.

Estructura Cuaternaria

(Solo en proteínas formadas por varias cadenas peptídicas; se asocian mediante interacciones débiles).

Características de las Proteínas Alostéricas

• Todas tienen estructura cuaternaria.
• Tienen dos conformaciones nativas diferentes.
• Cada conformación tiene diferente comportamiento funcional.
• Las dos estructuras nativas están en equilibrio.
• El equilibrio se desplaza cuando la proteína interactúa con ligandos específicos.
• La interacción con el ligando se realiza en sitios específicos de la proteína conocidos como sitios alostéricos.

Diferencia entre Desnaturalización e Hidrólisis

La hidrólisis afecta a la estructura primaria y la desnaturalización puede afectar a la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. Además, la desnaturalización puede ser reversible y la hidrólisis no. En la hidrólisis se rompe el enlace peptídico, dando como producto péptidos y aminoácidos, y en la desnaturalización se rompen los enlaces débiles (fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, uniones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas), dando como producto proteínas desnaturalizadas, que pierden su actividad biológica y se vuelven insolubles en agua. Un ejemplo de agente hidrolizante son las enzimas, ácidos o bases, y de agentes desnaturalizantes son el pH, la temperatura y ciertos agentes químicos.

Funciones Biológicas de las Proteínas

1. Enzimas: Las proteínas más variadas y de mayor especialización son aquellas con actividad catalítica.
2. Proteínas de Transporte: Proteínas de transporte en el plasma sanguíneo que unen y llevan moléculas específicas o iones de un órgano a otro (por ejemplo, la hemoglobina, las lipoproteínas). Proteínas de transporte en la membrana plasmática o la membrana intracelular (ejemplo: Na⁺-K⁺-ATPasa, transportadores de aminoácidos, glucosa, etc.).
3. Proteínas Nutrientes y de Reserva: Proteínas almacenadas en semillas de plantas.
4. Proteínas Contráctiles o que Proporcionan Motilidad: Actina y miosina (actúan en el sistema contráctil del músculo y en células no musculares). Tubulina (forma los microtúbulos). Microtúbulos + dineína = cilios y flagelos.
5. Proteínas Estructurales: Proteínas que actúan como filamentos de soporte, cables u hojas para proporcionar fuerza, soporte o protección a las estructuras.
6. Proteínas de Defensa:
   • Defienden a los organismos contra la invasión por otras especies. Inmunoglobulinas o anticuerpos; producidas por los linfocitos de vertebrados, reconocen y neutralizan o precipitan bacterias, virus o proteínas invasoras de otras especies.
   • Protección contra las heridas. Fibrinógeno y trombina (coagulación de la sangre). Otras proteínas de defensa son: venenos (serpientes) y toxinas bacterianas.
7. Proteínas Reguladoras: Regulan la actividad celular, como las hormonas, receptores o proteínas que se fijan al ADN y regulan la expresión de los genes.