Aminoácidos: Los Bloques de Construcción de las Proteínas

Los aminoácidos (AA) son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que, al unirse entre sí, forman proteínas. Su fórmula general es: NH₂-CHR-COOH.

Tipos de Radicales en Aminoácidos

Existen 20 tipos distintos de aminoácidos, clasificados según sus radicales:

• Radicales sin carga:
  • Hidrofóbicos
  • Hidrofílicos
• Radicales con carga:
  • Básicos (+)
  • Ácidos (-)

Propiedades de los Aminoácidos

• Actividad óptica: Desvían la luz polarizada.
• Aminoácidos esenciales: Hay 8 aminoácidos que el organismo no sintetiza y deben ser ingeridos en la dieta.
• Estereoisomería: El carbono alfa (Cα) es asimétrico, lo que permite diferenciar dos estereoisómeros: D y L, según la orientación del grupo amino.
• Carácter anfótero: Pueden comportarse como ácidos o bases según el pH.

Enlace Peptídico

Es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con la pérdida de una molécula de H₂O. Los aminoácidos unidos se denominan residuos o péptidos (dipéptido = 2 AA, oligopéptido = menos de 50 AA). Las proteínas son polipéptidos de cientos de aminoácidos.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria (E.1ª)

Es la secuencia de aminoácidos de una proteína. Es la estructura más sencilla e importante.

Estructura Secundaria (E.2ª)

Es consecuencia directa de la estructura primaria. Hay dos tipos:

• Alfa-hélice: Es un plegamiento de la cadena en espiral sobre sí misma, debido a la existencia de puentes de hidrógeno intracatenarios entre aminoácidos de la misma cadena. Es una estructura dextrógira.
• Beta-lámina plegada: Es un plegamiento en forma de zigzag. Los aminoácidos están unidos por puentes de hidrógeno extracatenarios. Hay dos tipos: paralela y antiparalela.

Estructura Terciaria (E.3ª)

Es la configuración espacial específica de un polipéptido. En ella puede predominar la alfa-hélice, la lámina plegada o ambas. Se forma por interacciones entre los aminoácidos y los radicales de la proteína. Tipos de interacciones:

• Puentes de hidrógeno: Entre aminoácidos con radicales polares.
• Interacciones electrostáticas: Atracciones entre radicales positivos y negativos.
• Interacciones débiles: De radicales no polares, en la zona hidrofóbica.
• Puentes disulfuro: Se establecen entre cisteínas distintas que pueden estar muy alejadas y pierden la función.

Estructura Cuaternaria (E.4ª)

Esta estructura solo se da cuando la proteína está formada por varios polipéptidos o subunidades. Las uniones son similares a las de la estructura terciaria.

Clasificación de las Proteínas según su Estructura

Proteínas Fibrosas

Sus moléculas tienen forma filamentosa. Ejemplos:

1. Colágeno: Función estructural, resistente a la tracción.
2. Queratina: Forma estructuras en el pelo, uñas y piel.
3. Miosina: En las células musculares.

Proteínas Globulares

Forman estructuras esféricas. Ejemplos:

1. Inmunoglobulinas: Anticuerpos.
2. Albúmina: Clara de huevo.

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Depende de la carga de los aminoácidos (a mayor carga, mayor solubilidad).
• Desnaturalización: Es la pérdida de las estructuras (excepto la primaria). La elevada temperatura y el cambio de pH causan la desnaturalización. Hay dos tipos:
  • Reversible: La proteína puede recuperar su estructura inicial y su función (ej: pelo).
  • Irreversible: La proteína no puede recuperar ni su estructura ni su función.
• Especificidad: La función de cada proteína es muy concreta y las proteínas de cada organismo son diferentes entre sí.
• Función tampón: Regula el pH debido a 5 aminoácidos que tienen radicales con ácidos o bases débiles.

Clasificación de las Proteínas según su Composición

Las proteínas pueden tener un grupo prostético (una pequeña parte de la molécula no peptídica pero indispensable para la funcionalidad de la proteína). La parte proteica se llama apoenzima y la unión de la apoenzima con el grupo prostético se llama holoenzima. Según el grupo prostético, hay varios tipos:

1. Cromoproteínas: Tienen color (ej: grupo hemo).
2. Nucleoproteínas: Tienen como grupo prostético los ácidos nucleicos.
3. Glucoproteínas: Son proteínas con glúcidos (ej: inmunoglobulinas).
4. Fosfoproteínas: Tienen ácido fosfórico (ej: la caseína de la leche).
5. Lipoproteínas: Lípidos con proteínas. Tipos:
   • LDL: Transportan colesterol malo.
   • HDL: Transportan colesterol bueno.

Funciones de las Proteínas

1. Función de reserva: Pocas proteínas con esta función, utilizadas por los embriones (ej: ovoalbúmina en huevos).
2. Transporte:
   • Lipoproteínas (HDL y LDL): Colesterol.
   • Citocromos: Electrones en la respiración mitocondrial y fotosíntesis.
   • Hemoglobina: Oxígeno en la sangre (glóbulos rojos).
   • Mioglobina: Oxígeno en las fibras musculares.
3. Función contráctil: Actina y miosina en los músculos.
4. Función protectora: Inmunoglobulinas.
5. Respuesta a señales: Rodopsina en la retina, sensible a la luz.
6. Función hormonal: Transmiten y regulan señales (ej: insulina y glucagón).
7. Función estructural: Dan forma (ej: glucoproteínas en la membrana plasmática).
8. Función homeostática: Mantienen estables las características del medio interno (proteínas con función tampón).
9. Reconocimiento de señales químicas: Neurotransmisores (proteínas que transmiten señales).
10. Función enzimática: Todas las enzimas son proteínas.

Enzimas

Una enzima es un catalizador biológico que facilita las reacciones químicas en los seres vivos, aumentando su velocidad de reacción. Un catalizador disminuye la energía de activación de una reacción, facilitando la reacción química sin consumirse.

Clasificación de las Enzimas

Según dos criterios:

1. Sustrato sobre el que actúan: Ej: Proteasa (proteínas), Fosfatasa (fosfato), Maltasa (maltosa).
2. Tipo de reacción química que catalizan: Ej: Hidrolasa (hidrólisis), Fosfatotransferasa (transfiere fosfatos).

Partes de las Enzimas

• Centro activo: Lugar de la enzima donde se sitúa el sustrato y se lleva a cabo la reacción química. Hay aminoácidos específicos para cada sustrato, de dos tipos:
  • Fijación: Facilitan la unión de los sustratos mediante enlaces débiles.
  • Catalíticos: Facilitan y aceleran la reacción química.
• Complejo enzima-sustrato: Unión de la enzima y el sustrato.
• Productos: Resultado final cuando se liberan los productos y se recupera la enzima.

Actividad Enzimática

Transcurre mediante la unión del sustrato a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato. Hay dos modelos:

• Llave-cerradura: La unión de la enzima al sustrato es complementaria.
• Modelo de acoplamiento inducido: La enzima se amolda al sustrato.

Inhibición y Activación Enzimática

Los inhibidores son sustancias que inactivan ciertas enzimas. Hay dos tipos:

1. Reversible: La enzima se puede recuperar. El sustrato y el inhibidor tienen afinidad con el centro activo.
2. Irreversible: La enzima queda inactiva y se destruye.

Hay dos tipos de inhibición:

1. Competitiva: El sustrato y el inhibidor se unen al centro activo. La reversibilidad depende de la afinidad al inhibidor y la concentración.
2. No competitiva: El inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo, cambiando su forma e impidiendo la unión del sustrato.

Km: Es la cantidad de sustrato a la que se alcanza la velocidad máxima (Vmax).