Aminoácidos
1.-En el interior de la célula:
R: E) Todos los aminoácidos cumplen diferentes funciones.
2.-Mayoritariamente, los aminoácidos que constituyen las proteínas de la célula son:
R: E) L-α-aminoácidos.
3.-Que los aminoácidos presenten estructura zwiteriónica, implica que:
R: E) Todas: mayor solubilidad en agua que en solventes orgánicos, puntos elevados de fusión, elevados valores de constante dieléctrica, momento dipolar alto.
4.-El punto isoeléctrico determinado para el a.a lisina, es 9.74. Esto significa que a este pH el a.a lisina:
R: D) a y b: presenta mínima solubilidad y tiene carga neta cero.
5.-Toda molécula que reciba el nombre de a.a se caracteriza por:
R: A) tener en su estructura química al menos un grupo amino y un grupo carboxilo.
6.-El aminoácido que contiene azufre en su estructura es:
R: B) Cisteína.
7.-En relación a los aminoácidos básicos se puede afirmar que:
R: D) I, II, III: en la cadena lateral poseen un grupo protonado, son a.a que a pH 7 tienen forma iónica con una carga neta positiva, son a.a que aportan cargas + a la proteína.
8.-La capacidad amortiguadora de los a.a se basa en que sus grupos químicos:
R: C) son bases y ácidos débiles.
9.-La correcta es:
R: A) los a.a apolares son hidrofóbicos.
10.-Con respecto a los a.a es correcto afirmar:
R: B) I y IV: Existen D y L a.a. Además de formar proteínas, pueden cumplir otras funciones en la célula.
11.-El a.a en cuya cadena lateral R presenta un grupo ionizable es:
R: E) Histidina.
12.-Un a.a no proteico es:
R: E) Aquel que no se encuentra formando parte de la estructura de las proteínas.
13.-Función celular de los a.a es participar como:
R: E) Todas: intermediarios en el metabolismo de a.a, neurotransmisores, componentes de proteínas de paredes bacterianas.
14.-El carbono alfa de todo DL-alfa-a.a presenta actividad óptica, con excepción de:
R: B) Glicina.
Proteínas
1.-La conformación nativa de una proteína corresponde a:
R: E) la estructura tridimensional funcional.
2.-La desnaturalización irreversible de una proteína es un proceso que se produce al romperse los enlaces de:
R: A) a elevadas temperaturas.
3.-La degradación de una proteína es un proceso que se produce al romperse los enlaces:
R: A) peptídicos del polipéptido.
4.-Las proteínas globulares se caracterizan por:
R: E) Todas: estructura terciaria o cuaternaria, sus a.a son apolares, sus a.a polares se encuentran en la superficie de la molécula, son estabilizadas por interacciones hidrofóbicas.
5.-El punto isoeléctrico de una proteína:
R: E) a, b, c: el pH al cual la proteína no migra en un campo eléctrico, el pH al cual presenta mínima solubilidad, el pH al cual la carga neta es cero.
6.-Los puentes de hidrógeno se forman:
R: D) a y b: estabilizando la estructura α-hélice y estabilizando la estructura lámina plegada.
7.-La estructura cuaternaria de las proteínas se caracteriza por:
R: E) Todas: estar formada por más de una cadena polipeptídica, estabilizada por interacciones hidrofóbicas, constituida por cadenas polipeptídicas idénticas o cadenas polipeptídicas diferentes.
8.-El efecto de aumentar la fuerza iónica en una solución de proteínas es:
R: E) a, b, c: afectar su solubilidad, conformación y función biológica.
9.-La aseveración correcta:
R: D) la carga neta de la proteína depende de las cargas que presentan las cadenas laterales.
10.-Correcta:
R: D) la modificación química de las cadenas R de los a.a alteran la actividad de las proteínas.
11.-El efecto de un solvente orgánico sobre las proteínas globulares es:
R: A) Disminuir su solubilidad.
12.-La proteína A y B tienen el mismo peso molecular e igual número de residuos de a.a. Se asevera:
R: E) Ninguna: ambas poseen misma estructura tridimensional, primaria, función y punto isoeléctrico.
13.-Una función que no cumplen las proteínas es la de:
R: D) vitaminas.
Enzimas
1.-El efecto catalítico de las enzimas se explica, porque:
R: D) disminuyen la energía de activación.
2.-Una característica de la reacción enzimática:
R: A) que requiere de bajas concentraciones de enzima.
3.-Los parámetros cinéticos Vm y Km de una enzima respecto a un determinado sustrato, en presencia de un inhibidor competitivo:
R: D) se mantiene la Vm y aumenta la Km.
4.-La cinética de Michaelis-Menten se aplica:
R: A) a todas las enzimas monoméricas.
5.-La velocidad de reacción enzimática se mide a través de:
R: E) dS/dT ó dP/dT.
6.-Una característica de toda enzima es que:
R: B) tienen al menos un sitio catalítico.
7.-La importancia de la gráfica de Lineweaver-Burk es:
R: D) determinar los parámetros cinéticos de la enzima.
8.-Las coenzimas son moléculas que:
R: C) participan activamente en la catálisis.
9.-Las isoenzimas son:
R: B) son isoformas de una enzima que catalizan la misma reacción.
10.-El estado estacionario de una reacción enzimática se puede representar como:
R: C) dES/dT = 0.
11.-El sitio activo de una enzima se caracteriza por:
R: E) Todas: ser el sitio donde ocurre la catálisis, está formado por residuos de a.a de la enzima, los residuos de a.a del sitio activo se encuentran distantes unos de otros en la estructura primaria, ser denominado sitio catalítico.
12.-La constante de Michaelis-Menten es:
R: E) todas las anteriores.
13.-Se denomina complejo multienzimático:
R: D) la asociación de enzimas que catalizan reacciones diferentes y sucesivas en una ruta metabólica.
14.-Qué pareja de términos son equivalentes:
R: D) proenzima-zimógeno.
15.-Es causal de un incremento de la actividad de ciertas enzimas:
R: C) muerte celular.
16.-Es causal de una disminución de la actividad de ciertas enzimas:
R: A) enfermedades crónicas.