Aminoácidos

La hidrólisis de las proteínas libera moléculas, los aminoácidos, cuya unión forma las cadenas polipeptídicas. Tienen un grupo amino (-NH2) y un carboxilo (-COOH).

Propiedades de los Aminoácidos

• Carácter anfótero: Pueden comportarse como ácido o base según el pH. Si el grupo carboxilo desprende H+, actúa como ácido; si el grupo amino acepta H+, actúa como base.
• Estereoisomería: Como el carbono (alfa) es asimétrico, se consideran dos estereoisómeros. Si el grupo NH3 está a la derecha, es D; pero si está a la izquierda, es L.
• Otras propiedades: Existen grupos polares (amino y carboxilo) que permiten a los aminoácidos formar puentes de hidrógeno. Por lo tanto, el punto de fusión, ebullición y la solubilidad en agua son mayores.

Clasificación de los Aminoácidos

• Neutros: No tienen ni grupo amino ni carboxilo adicional. Pueden ser:
  • Apolares (hidrófobos)
  • Polares (hidrófilos)
• Ácidos: Tienen un grupo carboxilo adicional.
• Básicos: Tienen un grupo amino adicional.

Enlace Peptídico

El grupo carboxilo interacciona con un grupo amino de otro aminoácido, liberando agua. Lo obtenido se llama dipéptido. La unión de muchos aminoácidos formará un polipéptido.

Estructuras de las Proteínas

Las cadenas polipeptídicas sufren plegamientos.

Estructura Primaria

Secuencia lineal de aminoácidos.

Estructura Secundaria

• Alfa-hélice: Es un plegamiento en espiral. En el sentido de las agujas del reloj, contiene 3,6 aminoácidos en cada vuelta. El plegamiento se mantiene estable por los puentes de hidrógeno entre NH y OC.
• Lámina plegada o lámina beta: Un plegamiento en forma de zigzag (abanico). El colágeno tiene esta estructura.

Estructura Terciaria

Adquiere una disposición espacial tridimensional, y se utilizan 4 tipos de enlaces:

• Puentes de disulfuro: Enlaces covalentes entre grupos SH.
• Fuerzas electrostáticas: Enlaces iónicos entre COO- y NH3+.
• Puentes de hidrógeno: Entre grupos polares no iónicos.
• Fuerzas de Van der Waals: Uniones débiles entre aminoácidos apolares.

Pueden ser globulares o fibrilares.

Estructura Cuaternaria

Cadena formada por varias cadenas polipeptídicas.

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Las globulares son solubles, las fibrilares no.
• Alteración de la estructura espacial: Si se rompe algún enlace de las estructuras cuaternaria, terciaria o secundaria, afecta a la funcionalidad de la proteína. Se puede romper por la variación de presión, temperatura, pH o concentración salina.
• Especificidad: Cada especie posee proteínas que otros organismos no tienen.

Funciones de las Proteínas

• Estructural: Formar estructuras celulares.
• Almacén de aminoácidos.
• Fisiológica.
• Regulación genética.
• Catalizadora.
• Inmunitaria.

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas o Proteínas Simples

• Globulares:
  • Albúminas (reserva).
  • Globulinas.
  • Histonas (asociadas al ADN).
• Fibrilares:
  • Queratina (forma parte de estructuras).
  • Colágeno.
  • Miosina (contracción muscular).
  • Elastina (elasticidad).

Heteroproteínas

• Fosfoproteínas.
• Glucoproteínas (anticuerpos).
• Lipoproteínas (transporte).
• Cromoproteínas:
  • Compuestos porfirínicos (hemoglobina y mioglobina).
  • Citocromos.