Aminoácidos: Unidades Básicas de las Proteínas

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, formados por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono α y un radical que varía.

Propiedades de los Aminoácidos

1. Son incoloros y cristalinos.
2. Tienen alta polaridad, por lo que son solubles, ya que su grupo amino y carboxilo son polares. Forman puentes de hidrógeno, aportando mayor solubilidad, mayor punto de fusión y ebullición.
3. Atendiendo a la disposición del carbono α, el aminoácido tendrá 2 estereoisómeros con distinta actividad metabólica. Los aminoácidos proteicos son los isómeros L.
4. Presentan actividad óptica.
5. Carácter anfótero: propiedades ácido-básicas dependiendo del pH del medio. A pH ácido actúan como base (aceptor de protones) y si el pH es básico actuarán como ácido (dador de electrones).

• En disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos formarán iones dipolares, estas sustancias son anfóteras.
• pH menor a 7 (positivo) y pH mayor a 7 (negativo).
• Punto isoeléctrico cuando el pH tiene carga neta.
• Electroforesis: identificación por campo eléctrico. Al modificar el pH las cargas cambian y se separan en el campo eléctrico.

Los aminoácidos que constituyen las proteínas son 20 α-aminoácidos distintos que se diferencian por su cadena lateral. Los clasificamos en:

• No proteicos (150): neurotransmisores (γ-aminobutírico), precursores de vitaminas y aminoácidos proteicos (β-alanina; vitamina B15), componentes de paredes bacterianas (D-glutámico).
• Proteicos: macromoléculas más abundantes de la célula.

Clasificación de los Aminoácidos Proteicos

Aminoácidos codificados por el código genético: son 20, 19 α-aminoácidos y 1 α-iminoácido (Prolina). Pueden clasificarse según la naturaleza de su cadena lateral. Se distinguen por su polaridad:

• Neutros: 8 apolares hidrofóbicos (Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Triptófano, Metionina, Fenilalanina, Prolina) y 7 polares (Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparagina, Glutamina).
• Apolares con carga negativa: ácidos (Aspartato, Glutamato).
• Polares básicos con carga positiva: básicos (Lisina, Histidina, Arginina).

Aminoácidos no codificados por el código genético: introducen grupos de pequeña magnitud (moléculas en la estructura básica de los aminoácidos codificados). Ejemplo: 5-hidroxilisina (derivada de la Lisina) abunda en el colágeno.

Tipos de Aminoácidos según su Cadena Lateral

• Aminoácidos neutros apolares: (8) cadena lateral sin grupos amino y carboxilo, a pH neutro su carga eléctrica es neta. Su solubilidad es menor.
• Aminoácidos neutros polares: (7) su cadena lateral posee grupos hidrófilos (-SH, -OH) que se unen a moléculas polares.
• Aminoácidos ácidos: presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y poseen carga eléctrica negativa porque desprenden el grupo H+. A pH neutro tienen carga negativa.
• Aminoácidos básicos: presentan algún grupo amino en la cadena lateral, por su carácter básico puede tomar H+. A pH neutro tienen carga positiva.
• Aminoácidos esenciales: los organismos heterótrofos deben tomarlos en su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo. Las rutas metabólicas para obtenerlas suelen ser largas y energéticamente costosas. Fenilalanina, Isoleucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptófano y Valina (Arginina e Histidina).

Enlace Peptídico: Unión de Aminoácidos

El enlace peptídico es un enlace covalente que une dos aminoácidos (el grupo carboxilo de uno con el grupo amino del otro). Al formarse, libera una molécula de H₂O.

El enlace peptídico está estabilizado por resonancia (carácter parcial del doble enlace), es plano y rígido (no gira).

1. En el enlace peptídico, los átomos de los grupos se sitúan con distancias y ángulos fijos.
2. El amino libre de un extremo y el carbonilo libre del otro reciben el nombre de N-terminal (se empieza a enumerar desde él) y C-terminal.
3. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar a un doble enlace (es más largo que el doble enlace).
4. Es más corto que otros enlaces C-N, lo que impide que giren libremente.

Péptidos: Cadenas de Aminoácidos

Los péptidos son compuestos formados por aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Se pueden obtener por hidrólisis de las proteínas. Hay algunos naturales como la insulina.

• Oligopéptidos: formados entre 2 y 10 aminoácidos. Se nombran con di, tri, tetra, dependiendo del número de aminoácidos.
• Polipéptidos: contienen de 10 a 100 aminoácidos.
• Proteínas: polipéptidos de peso molecular mayor a 5000 u.m.a (más de 100 aminoácidos).

Péptidos con Función Biológica

• Tripéptido glutatión: transportador de H en reacciones metabólicas.
• Nanopéptidos de oxitocina y vasopresina con actividad hormonal y la insulina y glucagón que regulan la concentración de glucosa en sangre.
• Decapéptidos: tirocidina, gramicidina y valinomicina (antibióticos).

Proteínas: Macromoléculas Esenciales

Las proteínas están compuestas por C, H, O, N y a veces P y S, y otros en menor proporción: Mg, Fe, Cu, I. No se suelen emplear para producir energía, salvo que sea necesario a falta de moléculas orgánicas. Constan de 4 estructuras (a veces complejas por las cargas de los aminoácidos y la rigidez del enlace peptídico) que determinan su función y composición.

Estructura Primaria de las Proteínas

• Informa sobre los aminoácidos (secuencia y orden).
• Determina la función de la proteína.
• Presente en todas las proteínas.
• El cambio puede producir alteraciones fundamentales en el funcionamiento de la proteína.
• La mantiene el enlace peptídico.
• Es la estructura más sencilla y más importante.
• Dispuesta en zigzag.

Estructura Secundaria de las Proteínas

Informa de la disposición espacial de los aminoácidos (disposición de la estructura primaria en el espacio).

• α-Hélice (α-queratina, del pelo y plumas). La cadena se va desenrollando en espiral (en el sentido de las agujas del reloj y 3,66 aminoácidos por vuelta). El esqueleto polipeptídico está enredado en el eje mayor mientras que los R de los aminoácidos quedan hacia el exterior. Se forma un enlace de hidrógeno entre cada átomo del H del N del enlace peptídico y del O del grupo carboxilo situado en el 4º aminoácido; se forman puentes de hidrógeno intracatenarios que mantienen la estructura. Los grupos C=O se orientan en la misma dirección y -OH en dirección contraria.
• β-Laminar (β-queratina del hilo de seda, telarañas). Puentes de hidrógeno entre aminoácidos alejados. Se origina una lámina plegada en zigzag por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o diferentes, unidos por puentes de hidrógeno intracatenarios. Las cadenas R de los aminoácidos se disponen por encima y por debajo de las estructuras. Pueden intervenir una o varias cadenas de polipéptidos. Más estirados que la α-hélice. Forma paralela y antiparalela (enlaces perpendiculares).
• Hélice de colágeno. Proteína fibrosa, insoluble en vertebrados e invertebrados. Forma parte de huesos, tendones, cartílagos, piel, paredes de vasos sanguíneos, etc. Glicina (35%), Lisina y Glicina junto a 2 aminoácidos no proteicos (5-hidroxiLisina y 4-hidroxiProlina). Formado por un bastón de 300 Å de longitud, por 3 hélices entrecruzadas (tropocolágeno). Se estabilizan por torsión; hay puentes de hidrógeno entre cadenas y se forman enlaces transversales covalentes en el interior.

Estructura Terciaria de las Proteínas

Modo en el que una proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. Se une por puentes de hidrógeno, enlaces de disulfuro, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y fuerzas electrostáticas. De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio puede hacer que pierda su actividad biológica. Las uniones entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica se realizan por las uniones entre cadenas R de los aminoácidos. Informa de la disposición de la segunda estructura en el espacio.

• Proteínas globulares: muy plegadas y esferoidales, solubles en H₂O y disoluciones salinas.
• Proteínas filamentosas: poco plegadas y alargadas, insolubles en H₂O y disoluciones.

Donde interactúan los aminoácidos se acercan al doblarse la proteína, lo que permite que cumpla su función. Está formada entre 50 y 300 aminoácidos conectados por enlaces peptídicos. Al separarse dos dominios, permiten la introducción de la molécula de sustrato y al acercarse se fijan para actuar sobre ella. Tienen un elevado peso molecular.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

La poseen las proteínas formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas agregadas a una macromolécula funcional. Más de una cadena polipeptídica. A cada cadena que forma la proteína se la denomina protómero y las proteínas que tienen esta estructura son oligómeros. Se unen por puentes de hidrógeno, enlaces iónicos o interacciones hidrófobas (las subunidades pueden actuar independientemente o en conjunto). Ejemplos: Hemoglobina, inmunoglobulinas y complejos multienzimáticos. Son variados y los monómeros pueden ser iguales o diferentes.