Aminoácidos y Proteínas

Aminoácidos: Son los monómeros que constituyen los péptidos y las proteínas. Solo veinte forman parte de las proteínas (aminoácidos proteicos) y son iguales en todos los seres vivos.

Estructura Molecular

Los aminoácidos proteicos tienen en común un grupo amino (-NH₂) libre, que tiene carácter básico, y un grupo carboxilo (-COOH) libre, que tiene carácter ácido. También tienen una cadena lateral más o menos compleja, esta cadena varía de unos aminoácidos a otros.

Clasificación de Aminoácidos

Se dividen según las características de sus cadenas laterales, en 4 grupos:

Aminoácidos Neutros Apolares

A pH=7, las cadenas laterales son hidrófobas, lo que disminuye su solubilidad.

Aminoácidos Neutros Polares

A pH=7, las cadenas laterales son hidrófilas debido a que presentan grupos polares sin carga (-OH, -NH₂, -HS), lo que les permite formar puentes de H con el agua.

Aminoácidos Ácidos

Tienen carga negativa debido a que en la cadena lateral llevan un grupo carboxilo que está ionizado, ceden electrones, por lo que el pH baja.

Aminoácidos Básicos

Tienen carga positiva debido a que en la cadena lateral llevan un grupo amino ionizado, captan protones, por lo que el pH sube.

Aminoácidos Esenciales

Los organismos heterótrofos solo son capaces de sintetizar algunos aminoácidos proteicos a partir de compuestos más sencillos; el resto no pueden sintetizarlos y los tienen que tomar en la dieta. A estos se les llaman aminoácidos esenciales. Los organismos autótrofos sí pueden sintetizar todos los aminoácidos proteicos.

Propiedades de los Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de baja masa molecular, solubles en agua, cristalizables e incoloros; tienen un punto de fusión elevado, por lo que son sólidos y presentan:

Estereoisomería

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un C asimétrico (1 C unido a 4 radicales diferentes): el Cα y, como consecuencia, presentan isomería. Cada aminoácido puede tener 2 estereoisómeros, con distinta configuración espacial, uno es D y otro es L. Por convenio, se establece que los que tienen configuración D presentan el grupo amino a la derecha y L los que lo tienen a la izquierda. Todos los aminoácidos proteicos tienen configuración L.

Comportamiento Anfótero

Cuando están en disolución acuosa, se pueden comportar como ácidos o como bases según sea el pH de la disolución. Esto se debe a la presencia del grupo carboxilo y del grupo amino.

En disoluciones acuosas neutras, los aminoácidos están ionizados, formando iones dipolares: el grupo carboxilo pierde un protón y se carga negativamente; el grupo amino gana un protón y se carga positivamente.

Si el medio se hace ácido (pH<7), el aminoácido se comporta como base: el grupo COO^– capta un protón y pierde su carga negativa, por lo que el aminoácido queda cargado positivamente.

Si el medio se hace básico (pH>7), el aminoácido se comporta como un ácido: el grupo NH₃⁺ libera un protón y pierde su carga positiva, por lo que el aminoácido queda cargado negativamente.

El pH para el cual un aminoácido es un ion dipolar neutro, es decir, tiene el mismo número de cargas + que -, se denomina punto isoeléctrico (pI). El carácter anfótero de los aminoácidos les permite actuar como amortiguadores del pH o sistemas tampón en los seres vivos, lo que tiene una gran importancia biológica, ya que, según las circunstancias, actúan como ácidos o bases y evitan que se produzcan en el organismo peligrosos cambios del pH.

Formación y Estructura de Proteínas

Enlace Peptídico

Es el enlace que permite unir entre sí a los aminoácidos para formar los péptidos y las proteínas. Se forman entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, y durante el proceso se libera una molécula de agua. Estos enlaces se rompen por hidrólisis, y los péptidos y las proteínas se desdoblan en los aminoácidos que las componen. La hidrólisis se puede realizar por métodos químicos (ácidos, álcalis…) o mediante enzimas proteolíticas.

Características del Enlace Peptídico

• Es un enlace covalente tipo amida.
• Tiene carácter parcial de doble enlace, esto hace que sea rígido y que impida que se produzcan rotaciones entre los átomos que lo forman. Por ello, el C y N, así como el O e H que van unidos a ellos, se encuentran en el mismo plano.
• Los enlaces del Cα sí se pueden girar.
• El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace, es decir, presentan configuración trans.

Péptidos

Son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidos que los forman, se dividen en 2 grupos:

Oligopéptidos

Tienen entre 2 y 10 aminoácidos.

Polipéptidos

Son aquellos que contienen más de 10 aminoácidos.

Estructura de Proteínas

Las proteínas adoptan una determinada configuración espacial de la que dependen en gran medida su función. En esta configuración se diferencian 4 niveles estructurales:

Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos que forman la proteína, por tanto, nos indica los aminoácidos que la componen y el orden en el que se disponen. Esta estructura viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás.

Estructura Secundaria

Es la disposición que adopta en el espacio la cadena de aminoácidos. Se debe a la capacidad de rotación que tienen los enlaces que forman el Cα de cada aminoácido. Las estructuras secundarias más frecuentes son la α-hélice y la lámina-β o lámina plegada.

Estructura α-Hélice

Se produce al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma. En esta estructura, las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y se mantienen gracias a los enlaces por puentes de H intracatenarios. Estos se establecen entre los grupos NH y los grupos CO de los enlaces peptídicos diferentes, que debido al enrollamiento se encuentran enfrentados. La estructura de α-hélice puede presentarse tanto en proteínas globulares como fibrosas.

Estructura Lámina-β

Se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos, procedentes de la misma o de distintas cadenas, se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zigzag. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces por puentes de H entre los segmentos continuos que se establecen entre los grupos NH y los grupos CO de los enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados.

Estructura Terciaria

Es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio, por tanto, nos indica la configuración tridimensional de toda la molécula. Esta configuración tridimensional se denomina conformación, de la que pueden haber 2 tipos:

Conformación Globular

La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta más o menos esférica. Las proteínas son solubles y desempeñan funciones dinámicas, por ejemplo, la mioglobina.

Conformación Fibrosa

La estructura secundaria no se pliega, por tanto, la proteína tiene forma alargada. Estas proteínas son insolubles y realizan funciones estructurales, por ejemplo, la fibroína de seda o el colágeno.

La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen entre los restos de los aminoácidos que forman la cadena peptídica.

Estructura Cuaternaria

Solo se presenta en aquellas proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas (subunidades o protómeros) que pueden ser iguales o diferentes. Nos indica cómo se ensamblan entre sí estas subunidades para formar la proteína. Las distintas subunidades se unen entre sí mediante enlaces similares a los que mantienen la estructura terciaria; estos se establecen entre las cadenas laterales de los aminoácidos pertenecientes a subunidades diferentes.