Aminoácidos

Son los monómeros que constituyen los péptidos y las proteínas. Los aminoácidos proteicos son los que forman parte de las proteínas. Existen solo 20 aminoácidos proteicos y son los mismos en todos los seres vivos.

Propiedades de los Aminoácidos

Son compuestos sencillos de baja masa molecular, solubles en agua, cristalizables e incoloros. Tienen puntos de fusión elevados, superiores a los 200 °C, por lo que son sólidos. Presentan las siguientes propiedades:

Estereoisomería

Los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico: el carbono α. Como consecuencia, presentan isomería. Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros, con distinta configuración espacial: uno D (los que tienen el grupo amino a la derecha) y otro L (los que tienen el grupo amino a la izquierda). Todos los aminoácidos proteicos tienen configuración L.

Comportamiento Anfótero

Los aminoácidos, cuando están en disolución acuosa, pueden comportarse como ácidos o bases según sea el pH de la disolución debido a la presencia del grupo carboxilo y del grupo amino.

• Si la disolución es neutra: Los aminoácidos están ionizados formando iones dipolares: el grupo carboxilo pierde un protón y se carga negativamente, el grupo amino gana un protón, pierde su carga negativa y el aminoácido queda con carga neutra (zwitterión).
• Si el medio es ácido (pH < 7): Se aumenta la concentración de protones y disminuye el pH. El aminoácido se comportará como una base. El grupo COO^– capta un protón y pierde su carga negativa, por lo que el aminoácido queda cargado positivamente.
• Si el medio es básico (pH > 7): Disminuye la concentración de protones, por lo que aumenta el pH. El aminoácido se comporta como un ácido y el grupo NH₃⁺ libera un protón y pierde su carga positiva, el aminoácido queda cargado negativamente.

Enlace Peptídico

Es el enlace que une entre sí a los aminoácidos para formar péptidos y proteínas. Se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Durante el proceso se libera una molécula de agua. Este enlace se rompe por hidrólisis y los péptidos y las proteínas se desdoblan en los aminoácidos que los componen.

Características del Enlace Peptídico

• Es un enlace covalente tipo amida.
• Tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es rígido e impide que haya rotaciones entre los átomos que lo forman.
• Los enlaces del carbono α sí pueden girar.
• El oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace, es decir, presentan configuración trans.

Péptidos

Son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidos que los componen, se clasifican en:

• Oligopéptidos: Tienen entre 2 y 10 aminoácidos.
• Polipéptidos: Tienen más de 10 aminoácidos.

Proteínas

Estructura

Las proteínas tienen una determinada configuración espacial de la que depende, en gran medida, su función:

Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos que forman la proteína. Por lo tanto, nos indica los aminoácidos que la componen y el orden en el que se disponen. Esta estructura viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás estructuras.

Estructura Secundaria

Es la disposición que adopta la cadena de aminoácidos en el espacio y se debe a la capacidad de rotación que tienen los enlaces que forma el carbono α de cada aminoácido. Las estructuras más frecuentes son:

• α-Hélice: Se produce al enrollarse helicoidalmente la cadena polipeptídica sobre sí misma. En esta estructura, las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en el exterior de la hélice. Se mantiene gracias a los enlaces por puentes de hidrógeno intracatenarios. Estos puentes se establecen entre el grupo NH y el grupo CO de enlaces peptídicos diferentes, que debido al enrollamiento se encuentran enfrentados. La estructura de α-hélice puede presentarse tanto en las proteínas globulares como en las fibrosas.
• Lámina β o Lámina Plegada: Se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos, procedentes de la misma o de distintas cadenas, se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zigzag. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados.

Estructura Terciaria

Es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio y nos indica la configuración tridimensional de toda la molécula. Esta configuración tridimensional se denomina conformación. Existen dos tipos principales de conformación:

• Conformación Globular: La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta, más o menos esférica. Las proteínas globulares son solubles y presentan funciones dinámicas, como la mioglobina.
• Conformación Fibrosa: La estructura secundaria no se pliega, por lo tanto, la proteína tiene forma alargada. Estas proteínas son insolubles y realizan funciones estructurales, como el colágeno.

La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen entre los restos de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica.

Estructura Cuaternaria

Solo se presenta en las proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas (subunidades o protómeros) que pueden ser iguales o diferentes. Nos indica cómo se ensamblan entre sí estas subunidades para formar la proteína. Las distintas subunidades se unen entre sí mediante enlaces similares a los que mantienen la estructura terciaria. Estos enlaces se establecen entre las cadenas laterales de los aminoácidos pertenecientes a subunidades diferentes.

Propiedades de las Proteínas

Dependen de la naturaleza de los aminoácidos que las forman:

Comportamiento Químico y Solubilidad

Las proteínas son sustancias anfóteras, es decir, pueden comportarse como ácidos y como bases, amortiguando las variaciones del pH. La solubilidad depende de la conformación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua y las globulares, solubles. Sin embargo, debido a la elevada masa molecular, forman dispersiones coloidales. En ellas, muchos aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la molécula y los polares, ácidos y básicos, pueden unirse por puentes de hidrógeno a las moléculas de agua y se localizan en la periferia exterior, en contacto con estas.

Especificidad

Las proteínas de los seres vivos son características de cada especie y, dentro de una misma especie, varían de unos individuos a otros. Esta es la propiedad responsable de los rechazos en las transfusiones: la proteína actúa como una molécula extraña y el organismo que la recibe reacciona contra ella. Algunas proteínas, como las proteínas homólogas, realizan la misma función en especies diferentes. Las diferencias entre estas proteínas son mayores cuanto más se alejan las especies en la escala filogenética, por lo que el grado de parentesco sirve para estudiar el proceso evolutivo.

Desnaturalización

puede ser reversible y la proteína vuelve a su conformación nativa y esto se produce cuando los factores son pocos intensos y actúan durante poco tiempo *****FUNCIONES DE LAS PROTEINAS: ***ESTRUCTURAL: Las proteínas especialmente las fibrosas forman parte de la mayoría de las estructuras tanto celulares como organicas:::: A nivel celular: Las glucoproteinas forman las membranas celulares, las histonas constituyen los cromosomas.. **A niver organico:: el colágeno forma los tendones, los hueso, los cartílagos, etc, la elastina se encuantra en las paredes de los órganos. ***DE RESERVA: Algunas proteínas actúan almacenando aminoácidos q serán utilizados como elementos nutritivos en el desarrollo embrionario:: Ovoalbumina q se encuentra en el huevo o la caseína q esta en la leche. ****HOMEOSTATICA: Contrubuyen a mantener cte las condiciones del medio interno. Intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico y debido a su carácter anfótero actúan como sistemas amortiguadores del pH. ***DE TRANSPORTE: Hay diversas proteínas q se encargan de transportar moléculas especificas x el medio del organismo como las permeasas y las bombas q son proteínas de la membrana q transportan células a un lado y a otro de ella, la hemoglobina y la hemocinianina q transporta el O en la sangre de los vertebrados e inverrtebrados. ***DEFENSIVA Y PROTECTORA: hay un grupo de proteínas q defienden y protegen al organismo contra sustancias extrañas (patógenos) como las inmunoglobulinas q son anticuerpos. ***FUNCION CATALIZADORA: Algunas proteínas facilitan y aceletan las reacciones químicas q tienene lugar en el organismo disminuyendo la energía q se para q las reacciones ocurran. Como las enzimas q son el grupo + n de las proteínas.