Aminoácidos. Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, que al unirse entre sí forman las proteínas. Poseen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y un grupo R. El grupo R es distinto para cada uno de ellos y determina sus propiedades químicas y biológicas. Ambas condicionan las propiedades y funciones de las proteínas. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados y con punto de fusión alto, por encima de 200ºC. Presentan actividad óptica y comportamiento anfótero. Existen 20 aminoácidos proteicos, que pueden ser dextrógiros o levógiros. Las holoproteínas son aminoácidos, mientras que las heteroproteínas incluyen cromoproteínas, glucoproteínas y lipoproteínas.

Propiedades de los Aminoácidos

Las propiedades ácido-base de los aminoácidos son importantes. El pH en el que un aminoácido forma un ión híbrido se llama punto isoeléctrico. El ión híbrido disuelto se puede comportar como ácido o como base, dependiendo del pH de la disolución, lo que se conoce como sustancia anfótera. Si el medio es básico, se comporta como ácido. El carácter anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH, ya que se comportan como bases según convenga al organismo.

Configuraciones Espaciales

Los aminoácidos presentan dos configuraciones espaciales, D y L, llamados estereoisómeros. Además, se clasifican en aminoácidos esenciales, que incluyen fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina. En los lácteos se añade la histidina.

Enlace Peptídico

Los enlaces peptídicos son enlaces covalentes formados entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, dando lugar a la pérdida de una molécula de agua. Las características del enlace peptídico son:

• Es un enlace covalente y corto.
• Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente.
• Los cuatro átomos del grupo peptídico y los dos átomos de carbono se hallan situados sobre un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos.
• Los únicos enlaces que pueden girar, aunque no del todo libremente, son los formados por C-C y N-C.

Estructuras de las Proteínas

Estructura Primaria

La estructura primaria de las proteínas es la secuencia lineal de aminoácidos que la integran, indicando los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla y la más importante, ya que determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización. Su disposición es en zigzag. La primera proteína descubierta fue la insulina.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria es la disposición espacial de la estructura primaria, consecuencia de la capacidad de giro que poseen los carbonos alfa de los aminoácidos. Existen dos tipos principales:

• Alfa hélice: Se enrolla en espiral sobre sí misma, mantenida por enlaces de hidrógeno intracatenarios. La rotación se produce hacia la derecha, de forma que cada aminoácido gira 100º con respecto al anterior.
• Beta laminar: Presenta una estructura primaria en zigzag y se asocia mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios, formando un plegamiento en acordeón.

Estructura Terciaria

Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria alargada, dando lugar a proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y cumplen funciones esqueléticas. Las más conocidas son el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo, la beta queratina del pelo, plumas y uñas. Las proteínas que adquieren estructura terciaria tienen una conformación globular que facilita su solubilidad en agua, permitiendo funciones de transporte, enzimáticas y hormonales.

Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria se forma a partir de la estructura terciaria. Cada cadena se llama protómero y, según el número de protómeros, se clasifican en diméricos, tetrámeros (como la hemoglobina), pentámeros (como la ARN polimerasa) y polímeros, como las cápsidas de los virus.

Propiedades de las Proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen de la naturaleza de los radicales:

• Solubilidad: Se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína y establecen enlaces de hidrógeno con el agua. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.
• Desnaturalización: Consiste en la ruptura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras 2, 3 y 4. La desnaturalización puede ser provocada por cambios en el pH o la temperatura, o por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad biológica. En ciertas condiciones, puede ser reversible: las proteínas pueden renaturalizar, replegarse y recuperar su conformación nativa.
• Especificidad: La especificidad de función reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos en su secuencia lineal, lo que condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, responsable de su función característica. También existe especificidad de especie, donde las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tienen una composición y estructura similares, denominadas proteínas homólogas.
• Capacidad Amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos que las forman, debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases.

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas

Las proteínas fibrosas poseen estructuras más simples que las globulares. Son insolubles en agua y mantienen importantes funciones estructurales o protectoras:

• El colágeno es el principal componente del tejido conjuntivo.
• La miosina es una proteína fibrosa responsable de la contracción muscular.
• Las queratinas forman los cuernos, uñas, pelo y lana de muchos animales.
• La fibrina de la sangre interviene en la coagulación.
• La elastina es una proteína fibrosa y flexible localizada en el tejido conjuntivo de estructuras y órganos que son elásticos, como la piel, cartílago o vasos sanguíneos.

Proteínas Globulares

Son más complejas que las fibrosas y se encuentran plegadas formando una estructura compacta:

• La actina, junto con la miosina, es responsable de la contracción muscular.
• Las albúminas tienen funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Ejemplos incluyen la ovoalbúmina de la clara de huevo, lactoalbúmina de la leche y seroalbúmina de la sangre.
• Las globulinas son proteínas con forma globular perfecta y solubles en disoluciones salinas, como la lactoglobulina de la leche, ovoglobulina del huevo y seroglobulina de la sangre.
• Las histonas y protaminas son proteínas de carácter básico asociadas al ADN.

Heteroproteínas

Contienen otra porción no proteica llamada grupo prostético (ayudador):

• Cromoproteínas: Su grupo prostético es una sustancia coloreada llamada pigmento. Ejemplos incluyen:
  • Cromoproteínas porfirínicas: como la hemoglobina y mioglobina, que tienen un grupo prostético llamado grupo hemo, caracterizado por llevar un catión ferroso (rojo).
  • Cromoproteínas no porfirínicas: como la hemocianina, pigmento respiratorio de color azul que lleva cobre, presente en la sangre de crustáceos, moluscos e insectos.
• Nucleoproteínas: Su grupo prostético es un ácido nucleico, colaborando en funciones como el mantenimiento de la estructura del ADN y el transporte del núcleo al citoplasma.
• Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la cadena polipeptídica. Son muy importantes las glucoproteínas sanguíneas: inmunoglobulinas, fibrinógeno y las que se encuentran en membranas de los eritrocitos.
• Fosfoproteínas: Su grupo prostético es un ácido fosfórico, como la caseína y la vitelina de la yema del huevo.
• Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido, formando parte de las membranas citoplasmáticas. Un grupo particular de lipoproteínas presentes en el plasma sanguíneo se encarga de transportar lípidos insolubles (colesterol, triglicéridos) entre el intestino, el hígado y los tejidos adiposos:
  • LDL (malo): transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los tejidos para formar las membranas celulares.
  • HDL (bueno): transportan colesterol de las paredes arteriales hasta el hígado.

Diversidad Funcional de las Proteínas

• Función de Reserva: Algunas proteínas almacenan compuestos químicos como aminoácidos para usarlos como elementos nutritivos o para colaborar en la formación del embrión, como la ovoalbúmina.
• Función de Transporte: Hay proteínas que se unen a diversas sustancias y las transportan por medio acuoso o a través de las membranas celulares, como:
  • Lipoproteínas del plasma sanguíneo, que transportan lípidos.
  • Citocromos, transportadoras de electrones.
  • Hemoglobina, que transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células.
  • Mioglobina, que almacena y transporta oxígeno a los músculos.
  • Hemocianina, pigmento de color azul presente en algunos invertebrados, con la misma función que la hemoglobina.
  • Seroalbúmina, que transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos.
• Función Contráctil: La actina y miosina llevan a cabo la contracción muscular y posibilitan el movimiento de las células, incluyendo el movimiento de las bacterias y del esperma (flagelina y dineína).
• Función Protectora o Defensiva: La trombina y el fibrinógeno son proteínas sanguíneas que intervienen en la coagulación de la sangre, mientras que las inmunoglobulinas o anticuerpos son capaces de discriminar lo propio de lo ajeno.
• Transducción de Señales: Proceso por el cual una célula produce una respuesta a una señal celular, como la rodopsina de la retina, que convierte una señal luminosa en un impulso nervioso.
• Función Hormonal: Algunas actúan como hormonas, regulando funciones celulares como el metabolismo o la reproducción, como la insulina y el glucagón.
• Función Estructural: Realizan funciones estructurales, como la tubulina y la queratina.
• Función Enzimática: Incluyen hidrolasas, liasas y transferasas.
• Función Homeostática: Mantienen el equilibrio del medio interno gracias a su capacidad amortiguadora.
• Función de Reconocimiento de Señales Químicas: En la superficie exterior de las membranas celulares existen numerosas proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas.

Composición de los Ácidos Nucleicos

Los ácidos nucleicos son macromoléculas biológicas que realizan funciones muy importantes en todos los seres vivos, como almacenar, transmitir y expresar la información genética. El ADN y el ARN están constituidos por subunidades más sencillas llamadas nucleótidos, que a su vez están formados por la unión de una base nitrogenada, un azúcar y un ácido fosfórico.

Bases Nitrogenadas

• Pirimidínicas: C, T y U.
• Púricas: A y G.

Pentosas

• Ribosa: ARN o ribonucleótido.
• Desoxirribosa: ADN o desoxirribonucleótidos.

Ácido Fosfórico

Se encuentra en los nucleótidos en forma de ión fosfato.

Nucleósidos

Se forman de la unión entre una base nitrogenada y una pentosa. Se añade al nombre de la base la terminación -osina si es una base púrica (adenosina) o -idina si es pirimidínica (citidina). Si la pentosa es desoxirribosa, se añade -dexosi (desoxicitidina).

Nucleótidos

Son los ésteres fosfóricos de los nucleósidos, formados por la unión de un nucleósido con una molécula de ácido fosfórico. El enlace éster se produce entre el grupo hidroxilo del carbono 5 de la pentosa y el ácido fosfórico.

Nucleótidos No Nucleicos

Se encuentran libres en las células e intervienen en el metabolismo, actuando como activadores de enzimas y coenzimas. Ejemplos incluyen:

• Nucleótidos de adenina: cuando se rompen, producen energía (ADP y ATP).
• GTP y GDP.
• AMP cíclico (AMPc): nucleótido de adenina cuyo ácido fosfórico está eterificado, formando una estructura cíclica. Se forma en las células a partir del ATP intracelular, por una reacción catalizada por la enzima adenilato ciclasa, localizada en la membrana celular. Se activa cuando determinadas hormonas se unen a la membrana plasmática, actuando como segundo mensajero.

Ácido Ribonucleico (ARN)

El ARN se forma mediante enlaces fosfodiéster en sentido 5′ a 3′, siendo monocatenario y formando bucles. Su función es dirigir la síntesis de las proteínas a partir de la información obtenida del ADN. En los virus que carecen de ADN, es el ARN quien realiza las funciones de almacenar y transmitir la información genética.

ARN Mensajero (ARNm)

Es monocatenario con estructura lineal, salvo en algunas zonas de la cadena, donde se forman horquillas debido a la complementariedad entre las bases. En los organismos eucariotas es monocistrónico, ya que lleva información para que se sintetice una proteína, mientras que en los procariotas es policistrónico, ya que contiene información separada para la síntesis de varias proteínas distintas. Su función es copiar la información genética del ADN (transcripción) y llevarla hasta los ribosomas, que son los orgánulos donde se realiza la síntesis de las proteínas. Cada ARN mensajero se sintetiza tomando como molde una porción de ADN, y es complementario a él.

ARN Ribosómico (ARNr)

Las moléculas de ARNr son largas y monocatenarias; aunque en algunas regiones, las bases nitrogenadas se encuentran apareadas, formando una estructura de doble cadena. Varias moléculas de este ARN, asociadas a un conjunto de proteínas básicas, forman un ribosoma, que es el orgánulo donde se sintetizan las proteínas.

ARN de Transferencia (ARNt)

El ARN de transferencia (ARNt) es monocatenario, es decir, está formado por una sola cadena de nucleótidos. En algunas zonas de la molécula presenta una estructura en forma de doble hélice, debido a la formación de enlaces de hidrógeno entre bases complementarias; la adenina se une al uracilo, y la guanina lo hace con la citosina. En los sitios donde no existe apareamiento de bases se forman bucles, concretamente tres. Si la molécula de ARNt se dispone en un plano, su aspecto recuerda al que tiene una hoja de trébol formada por tres brazos: el brazo A, el brazo T y el brazo D. Si se dispone espacialmente, su forma es parecida a la de la letra L. La función del ARNt es transportar los aminoácidos hasta los ribosomas, para que allí se unan y formen las proteínas.

ARN Nuclear (ARNn)

Se origina en el núcleo a partir de diferentes segmentos del ADN, denominados organizadores nucleolares. Una vez formado, se fragmenta y da origen a los diferentes tipos de ARNr. Se encuentra asociado a diferentes proteínas y forma el nucléolo.