Fosfolípidos

Son lípidos saponificables y principales componentes de las membranas biológicas. Están formados por una molécula de glicerina esterificada en el C3 con un grupo fosfato, y en los carbonos 1 y 2 por ácidos grasos. Son moléculas anfipáticas.

Los fosfolípidos en las membranas biológicas

Forman bicapas y micelas. Las micelas tienen forma esférica, formada por las cabezas polares. En las bicapas, las cadenas hidrofóbicas se orientan hacia el interior. Tienen un papel importante en la formación de las membranas biológicas, que también contienen proteínas y otros lípidos.

Esfingolípidos

Son semejantes a los fosfolípidos, anfipáticos, y forman bicapas. Están constituidos por un aminoalcohol, un ácido graso y un grupo de carácter polar. Se clasifican en:

• Esfingomielinas

  El grupo polar que se une a la ceramida puede ser fosfocolina o fosfoetanolamina. Llevan un grupo fosfato. Se encuentran en las vainas de mielina.

• Esfingoglucolípidos

  El grupo polar que se une a la ceramida es un glúcido. Forman el glucocáliz junto a las glucoproteínas. Se clasifican en:

  • Cerebrósidos: Están formados por la unión de un monosacárido y ceramida.
  • Gangliósidos: Son esfingoglucolípidos en los que la ceramida lleva como grupo polar un oligosacárido ramificado. Están en las neuronas.

Funciones de los esfingoglucolípidos: Intervienen en la recepción del impulso nervioso a través de la sinapsis, especificidad del grupo sanguíneo, actúan como lugares de anclaje de los virus.

Terpenos

Derivan de la polimerización del isopreno. Da lugar a estructuras que pueden ser lineales o cíclicas. Abundantes en vegetales. Se clasifican en monoterpenos, diterpenos, triterpenos, etc.

Esteroides

Derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. Su estructura consiste en tres anillos de ciclohexano unidos a un ciclopentano. Se diferencian por los dobles enlaces. Ejemplos: colesterol, vitamina D, testosterona, ácido cólico.

Prostaglandinas

Se sintetizan en el propio tejido a partir de los fosfolípidos de la membrana plasmática. Tienen funciones como vasodilatadores y participan en procesos inflamatorios.

Aminoácidos

Son moléculas de bajo peso molecular que forman proteínas. Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Tienen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral (R). Fórmula general: H2N-CHR-COOH. El grupo R determina sus propiedades. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y con un punto de fusión alto. Hay 20 aminoácidos proteicos. Se clasifican en cuatro grupos: hidrófobos, hidrofílicos, ácidos y básicos.

Enlace peptídico

Son enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con la pérdida de una molécula de agua. Los aminoácidos unidos se denominan residuos. Dipéptido: 2 aminoácidos. Oligopéptido: menos de 50 aminoácidos. Polipéptido: más de 50 aminoácidos.

Características del enlace peptídico

Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los demás enlaces. Posee carácter de doble enlace, manteniendo distancias y ángulos fijos.

Estructura primaria de las proteínas

La poseen todas las proteínas e indica los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran. Es la estructura más sencilla y la más importante. Se dispone en zigzag.

Estructura secundaria de las proteínas

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) para ser estable. Es una consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los carbonos alfa.

Estructura terciaria de las proteínas

Se refiere al modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. Es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales R. Las uniones pueden ser atracciones electrostáticas, enlaces de hidrógeno, atracciones hidrofóbicas o puentes disulfuro. Las características de una proteína dependen de la estructura terciaria que tenga. La estructura terciaria está compuesta por varios dominios que se unen entre sí mediante una porción proteica. Los dominios son muy estables.

Estructura cuaternaria de las proteínas

Es la que poseen las proteínas, tanto fibrosas como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas que pueden ser iguales o diferentes. Los protómeros tienen que estar unidos. El colágeno es una proteína fibrosa formada por tres cadenas polipeptídicas.

Propiedades de las proteínas

Dependen de la naturaleza de los radicales R.

• Solubilidad

  Se debe a que solo los grupos polares se hallan en la superficie. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles, y las globulares hidrosolubles.

• Desnaturalización

  Se rompen los enlaces y se pierde la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, pero los enlaces peptídicos se mantienen. Se puede producir por cambios de pH o temperatura. Puede ser reversible o irreversible.

• Especificidad

  De función o especie. Hay proteínas exclusivas de una especie.

• Capacidad amortiguadora

  Comportamiento anfótero, pueden comportarse como ácidos o bases.

Holoproteínas

Compuestas solo por aminoácidos.

• Proteínas fibrosas

  Estructuras simples y los polipéptidos están enrollados. Son insolubles y tienen funciones estructurales o protectoras. Ejemplos: colágeno, miosina, queratina, fibrina, elastina.

• Proteínas globulares

  Más complejas que las fibrosas. Las cadenas están plegadas y compactas. Son solubles y responsables de las actividades biológicas. Ejemplos: actina, albúminas, globulinas, histonas.

Heteroproteínas

Parte proteica y parte no proteica. Ejemplos: cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas (LDL, HDL).

Diversidad funcional de las proteínas

Funciones:

• Reserva

  Algunas almacenan aminoácidos, como la ovoalbúmina de la clara de huevo o la caseína de la leche.

• Transporte

  A través de un medio acuoso, como ocurre con el oxígeno o los lípidos. Ejemplos: lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina.

• Función contráctil

  La actina y la miosina llevan a cabo la contracción muscular.

• Función protectora

  La trombina y el fibrinógeno son proteínas sanguíneas de los vertebrados e intervienen en la coagulación de la sangre.

• Función hormonal

  Hay proteínas que actúan como hormonas. Ejemplos: insulina, glucagón.

• Función estructural

  Sobre todo las proteínas fibrosas. En las células están las glucoproteínas y en los tejidos el colágeno.

• Función homeostática

  Mantienen el pH y el equilibrio del medio interno.

• Función enzimática

  Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas.

Ácidos nucleicos

Almacenan y transmiten la información genética. ADN y ARN. Se constituyen por una base nitrogenada, una pentosa y un grupo fosfato (H3PO4). Bases pirimidínicas: derivan de la pirimidina y son la citosina, timina y uracilo. Bases púricas: derivan de la purina y son la adenina y guanina. La pentosa puede ser la ribosa o la desoxirribosa. El H3PO4 está en forma de ion fosfato.

Nucleósidos

Unión entre una base nitrogenada y una pentosa mediante enlace N-glucosídico entre el C1 de la pentosa y un nitrógeno de la base, perdiendo una molécula de agua.

Nucleótidos

Son los ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Unión de un nucleósido con un grupo fosfato (H3PO4).

Nucleótidos de adenina

• El ADP y ATP

  Los grupos fosfato se unen con enlaces ricos en energía que se libera por hidrólisis. El ATP es la moneda de intercambio de energía e interviene en reacciones metabólicas.

• El AMP cíclico

  Su ácido fosfórico está esterificado, formando una estructura cíclica. Se forma a partir del ATP intracelular. Se le denomina segundo mensajero ya que amplifica las señales que le llegan de la sangre.

Nucleótidos coenzimáticos

• Los nucleótidos de flavina

  Están formados por una base nitrogenada, ribitol (un polialcohol derivado de la ribosa) y ácido fosfórico.

• Los nucleótidos de piridina

  Se forman por la unión mediante enlace fosfodiéster del nucleótido de nicotinamida y el de adenina.

• La coenzima A

  Se forma por un derivado del ADP y una cadena de etilamina.

El ADN

Es un polímero lineal formado por desoxirribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y timina. Presenta estructura primaria y secundaria.

• Estructura primaria

  Es la secuencia de nucleótidos, de estructura y dimensiones conocidas, unidos por enlaces fosfodiéster, que se establecen entre el radical fosfato situado en el carbono 5′ de un nucleótido y el radical hidroxilo (-OH) del carbono 3′ del siguiente nucleótido. Las cadenas de nucleótidos se diferencian en el tamaño, en la composición y en la secuencia de bases.

• Estructura secundaria

  La estructura espacial del ADN fue establecida en 1953 por Watson y Crick. El ADN es una molécula larga, rígida y no plegada. Existen detalles estructurales repetidos y el contenido en bases púricas es igual al de bases pirimidínicas. Es una doble hélice de 2 nm de diámetro, formada por dos cadenas de polinucleótidos enrolladas. El enrollamiento es dextrógiro, y cada vuelta de nucleótidos está separada por 0,34 nm. Las dos cadenas son antiparalelas y complementarias.

Complementariedad entre las bases

Las bases nitrogenadas se mantienen unidas mediante enlaces de hidrógeno. Así, entre la adenina y la timina hay dos enlaces de hidrógeno y entre la guanina y la citosina, tres.

Función biológica del ADN

El ADN es el almacén de la información genética y la molécula encargada de transmitir a la descendencia las instrucciones necesarias para construir proteínas.

ADN en células eucariotas y procariotas

En las procariotas existe una molécula de ADN circular. En las eucariotas, el ADN está en el interior del núcleo formando moléculas lineales asociadas a proteínas básicas. Los virus contienen una molécula de ADN o ARN que puede ser monocatenaria o bicatenaria.

ARN

Formado por la unión de ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y uracilo, mediante enlaces fosfodiéster. La función del ARN es dirigir la síntesis de proteínas a partir de la información del ADN. El ARN se forma a partir del ADN. Los virus tienen ARN en vez de ADN.

ARN mensajero

Presenta una estructura lineal. Su función es copiar la información genética del ADN y llevarla a los ribosomas para realizar la síntesis de las proteínas. El ARNm tiene poca vida.

ARN ribosómico

Agrupa varios ARN diferentes y constituye hasta el 80% del ARN celular. Se denomina ARN estructural.

ARN de transferencia

Su función es transportar los aminoácidos hasta los ribosomas para que se unan y formen proteínas.