Biomoléculas: Estructura y Función
Ribonucleótidos y energía
Los ribonucleótidos libres son vitales en el almacenamiento y transporte de energía, especialmente el adenosintrifosfato (ATP). Cada grupo fosfato -PO4 está unido al siguiente. Esta unión concierne a los electrones dentro del grupo -PO4 de manera que se producen enlaces fosfato de alta energía (se representan como ~).
ADN y ARN
El ADN se caracteriza por ser una doble hebra, constituida a través de la complementariedad de bases nitrogenadas (C-G y A-T), las cuales se mantienen estables por la presencia de puentes de hidrógeno, tres entre C-G y dos entre A-T. Además, ambas cadenas son antiparalelas: una va de 5′ a 3′, la otra va desde 3′ a 5′.
En cambio, el ARN es una hebra simple.
El ADN se encuentra restringido al interior del núcleo de las células eucariontes, con excepciones como el interior de mitocondrias y cloroplastos, pero siempre dentro de organelos; en cambio, el ARN se puede encontrar en todas las partes mencionadas y además, libre en el citoplasma, como ARN mensajero (ARNm), como ARN transferencia (ARNt) o como ARN ribosomal (ARNr).
El ADN se encuentra asociado a proteínas, las que reciben el nombre de histonas, dando origen a la cromatina, la cual se puede encontrar en distintos grados de condensación, dependiendo de la etapa de vida de la célula y de su función. Es así como durante la interfase, se encuentra en distintos grados de condensación (eucromatina, más descondenada y heterocromatina, más condensada) y durante los periodos divisionales (mitosis y meiosis), llega al máximo grado de condensación, el cromosoma metafásico.
Lípidos
Un segundo grupo macromolecular son los lípidos, que incluyen una variedad de compuestos grasos solubles formando moléculas apolares débilmente agrupadas sin atracción electrostática. Esta débil atracción denominada hidrofóbica (fuerzas de Van der Waals) es responsable de la capacidad de los aceites para consolidarse en pequeñas gotas, para colarse fácilmente a través de las membranas celulares (es decir, colocándose entre el componente fosfolipídico de la membrana), y que disolventes apolares, como la gasolina y la acetona, disuelvan las grasas.
Los lípidos más abundantes son de tres tipos: triglicéridos, fosfolípidos y esteroides.
Triglicéridos
Los triglicéridos están formados por tres moléculas hidrocarbonadas llamadas ácidos grasos unidas a través de sus grupos COOH por la acción de un pequeño alcohol, el glicerol. Los ácidos grasos son ácidos porque llevan un grupo COOH que cede H+, pero cuando se unen al glicerol se convierten en parte de una molécula grasa neutra, que suministra aislamiento y reserva energética.
Fosfolípidos
Los fosfolípidos están formados por dos ácidos grasos unidos a través del glicerol con algún compuesto fosfatado soluble en agua. Este último es polar e hidrófilo (atracción por el agua) mientras que los dos ácidos grasos son hidrofóbicos y se unen a otros lípidos. Este comportamiento es esencial en la construcción de todas las membranas celulares, las cuales presentan dos capas, interna y externa, formadas por las cabezas hidrofílicas y con los radicales hidrofóbicos hacia el interior de la bicapa. Los fosfolípidos tanto in vitro como in vivo se forman con sus dos capas, un compartimiento que sugiere que estas moléculas han debido ser fundamentales en el origen de la vida.
Esteroides
Los esteroides están formados por cuatro anillos de átomos de carbono entrelazados. En humanos, las hormonas sexuales (por ejemplo, progesterona y testosterona) y las hormonas adrenocorticoides, así como las hormonas que regulan la muda en insectos (ecdisona), son esteroides.
Proteínas y enzimas como reguladores metabólicos
Las proteínas son polímeros (cadenas) de algunos de los 20 tipos diferentes de aminoácidos que teóricamente pueden aparecer en cualquier secuencia o proporción (aunque sólo ciertas combinaciones dan lugar a moléculas biológicamente activas).
Aunque en la fórmula estructural que representa a los aminoácidos, la cadena lateral puede variar enormemente (R), la fórmula tipo es igual para todos.
Los aminoácidos están encadenados por la unión carboxilamino (enlace peptídico) entre el grupo -COOH (carboxilo) de un aminoácido y el grupo -NH2 (amino) del siguiente aminoácido con la pérdida de agua.
Son macromoléculas, polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos, en un número que varía entre 50 hasta más de 1.000 aminoácidos; presentan un elevado peso molecular. Se describirán primero los monómeros (aminoácidos) y la unión entre ellos (péptidos), y luego los polímeros (proteínas).
Aminoácidos
Son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) libre y un grupo amino (-NH2), ambos unidos al mismo carbono. R- es el radical, resto o cadena lateral, y las diferencias que puede presentar en cuanto a tamaño, forma, carga, reactividad química, entre otros, dan como resultado los aproximadamente 20 aminoácidos encontrados comúnmente en las proteínas (además hay otros aminoácidos -quizá unos 150- que se encuentran en la naturaleza libres o combinados, pero nunca formando parte de proteínas).
Los aminoácidos proteicos pueden clasificarse de acuerdo a su grupo R- en hidrofílicos (los R- interactúan favorablemente con el agua) e hidrofóbicos (los menos solubles en agua). El átomo de C al cual se hallan unidos los grupos NH2 y -COOH es un carbono asimétrico (excepto en la glicina); por lo tanto, cada aminoácido existe en dos formas asimétricas ópticamente activas: la forma D y la forma L. En las proteínas sólo aparecen L-aminoácidos.
| Aminoácidos hidrofílicos | Aminoácidos hidrofóbicos |
|---|---|
| Ácido aspártico | Alanina |
| Ácido glutámico | *Valina |
| Cisteína | *Fenilalanina |
| *Arginina | *Leucina |
| Asparragina | Prolina |
| *Histidina | *Triptofano |
| Glicina o glicocola | *Isoleucina |
| Glutamina | *Metionina |
| *Lisina | |
| Serina | |
| *Treonina | |
| Tirosina |
Proteínas
Las proteínas no son simplemente polímeros al azar de longitud variable: cada tipo de molécula proteica posee una composición química específica (composición cualitativa en aminoácidos), una secuencia ordenada y única de esos aminoácidos, y un determinado peso molecular. La conformación (estructura tridimensional) de una proteína se puede estudiar en sucesivos niveles de organización:
- Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos en la proteína.
- Estructura secundaria: es la disposición extendida o arrollada que adopta la cadena polipeptídica. Es resultado de las interacciones entre átomos de aminoácidos distintos, en particular, de las uniones puente de hidrógeno.
Hay dos configuraciones básicas:- Hélice (o alfa-hélice): es una estructura semejante a un cilindro, con la cadena principal hacia adentro, y las cadenas laterales hacia fuera. Dos o más hélices pueden enrollarse una alrededor de otra formando una especie de cable. Estos enrollamientos se encuentran en varias proteínas: queratina del cabello, miosina y tropomiosina del músculo, fibrina de los coágulos de sangre.
- Hoja plegada (o beta-hoja plegada): es una estructura en zig-zag, casi completamente extendida. Las uniones puente de hidrógeno le otorgan rigidez al conjunto (al contrario de lo que ocurre en la alfa-hélice, donde estas uniones le confieren elasticidad). La fibroína de la seda presenta regiones muy extensas en esta disposición.
- Existe un tercer tipo de estructura secundaria, presente en una proteína animal de gran importancia, el colágeno. Cada fibrilla de colágeno resulta del agregado de finas moléculas de tropocolágeno. Este, a su vez, consta de tres cadenas polipeptídicas unidas por puentes de hidrógeno y enrolladas en una triple hélice.
- Estructura terciaria: es la disposición plegada y compacta de la cadena polipeptídica, que determina una forma aproximadamente esférica o globular. Las proteínas globulares tienen limitada su capacidad de extensión (su tendencia a desplegarse) debido a que se forman enlaces covalentes intracadena, por ejemplo, los puentes disulfuro. También contribuyen a este efecto los puentes de hidrógeno intracadena.
- Estructura cuaternaria: es la disposición en el espacio de cadenas polipeptídicas individuales, para constituir una proteína de mayor jerarquía de organización.
Las proteínas pueden clasificarse:
- Según su conformación nativa, en:
- Fibrosas: presentan típicas estructuras secundarias; están constituidas por fibras ordenadas a lo largo de un eje. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Presentan gran resistencia física, por lo cual están generalmente vinculadas con acciones mecánicas (constitución de esqueletos, transmisión de esfuerzos) o de protección. Por ejemplo, esclerotina, colágeno, elastina, queratina, fibroína.
- Globulares: constituidas por cadenas plegadas de tal modo que resultan en formas esféricas o globulares compactas (estructura terciaria). En general, son solubles en agua o soluciones acuosas. Desempeñan papeles muy dinámicos en el organismo; pertenecen a esta categoría todas las enzimas, los anticuerpos, algunas hormonas, las proteínas con función de transporte.
- Según la composición química, en:
- Simples: cuando su hidrólisis produce sólo aminoácidos (por ejemplo, insulina, colágeno).
- Conjugadas: cuando su hidrólisis produce, además de aminoácidos, otros componentes inorgánicos (aniones, cationes) u orgánicos (hidratos de carbono, lípidos, otros grupos). Por ejemplo, hemoglobina, que presenta un grupo hem que contiene hierro; caseína, que presenta grupos fosfatos; mucoproteínas, que tienen mucopolisacáridos asociados.