Proteínas

Las proteínas son las biomoléculas más abundantes en el organismo de los seres vivos. Están formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre, y presentan gran variedad estructural y funcional. Tienen la característica de ser polímeros, cuya unidad básica se denomina aminoácido, es decir, monómeros de bajo peso molecular. Al unirse, pueden formar largas cadenas de aminoácidos que se denominan polipéptidos. A nivel celular, las proteínas constituyen el 50% de la masa seca de ellas. Su importancia se centra en la gran variedad de funciones que desempeñan. Las proteínas poseen hasta cuatro niveles de organización: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Funciones Biológicas de las Proteínas

• Función enzimática: Es la función de las proteínas de mayor importancia, ya que las enzimas actúan como biocatalizadores en el metabolismo celular.
• Función estructural: Contribuye en la morfología de las células, los tejidos y los órganos. Por ejemplo, el colágeno del tejido conjuntivo y la queratina presente en las uñas y el pelo de los animales.
• Función de transporte: Algunas proteínas pueden transportar otras biomoléculas, tanto al interior como al exterior de las células, como los diferentes tipos de lipoproteínas, que transportan lípidos a través del torrente sanguíneo, y la hemoglobina, que transporta oxígeno. Otras, como el citocromo, son transportadoras de electrones.
• Función de reserva: Aunque es escasa en las proteínas, se presenta en la lactoalbúmina y la ovoalbúmina, en la leche, que suministra aminoácidos y ácido fólico a los recién nacidos.
• Función contráctil: Es la que se presenta en los músculos, en los que las células que poseen proteínas filamentosas son capaces de contraerse, por ejemplo, la miosina.
• Función hormonal: Actúan como mensajeros químicos por medio del torrente sanguíneo o entre tejidos. Por ejemplo, la somatotropina, también conocida como hormona del crecimiento.
• Función de defensa: Como la que llevan a cabo las inmunoglobulinas.

Aminoácidos

Los aminoácidos son la unidad básica de las proteínas. Se conocen 20 aminoácidos que, en diversas combinaciones, forman las proteínas. En los organismos de los seres vivos, cuando las proteínas se digieren o se descomponen, se absorben y asimilan, es decir, se los emplea en la formación de nuevos compuestos, razón por la que estos se acaban y es necesario que se vuelvan a obtener a través de la alimentación, con el objetivo de cumplir con funciones básicas, como crecer, reparar tejidos y descomponer los alimentos. Los aminoácidos se clasifican en dos grupos: esenciales y no esenciales.

Aminoácidos Esenciales

Estos aminoácidos no pueden ser sintetizados por el organismo humano, por lo que son base de una nutrición adecuada. Su deficiencia puede ocasionar enfermedades de tipo carencial, como problemas de crecimiento, trastornos mentales y dificultades de aprendizaje, entre otros. Ejemplos: valina, leucina, histidina, metionina y fenilalanina, entre otros.

Aminoácidos No Esenciales

Son elaborados por el organismo de los seres vivos a partir de otras sustancias. Entre estos aminoácidos se encuentran: aspartato, cisteína, arginina, glutamina, glicina, taurina, tirosina, serina, prolina, ornitina y asparagina.

Niveles de Organización de las Proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. El cambio de nivel en la estructura de la proteína utiliza como base el nivel anterior y se agregan elementos que la convierten en una molécula más compleja.

Estructura Primaria

Es la secuencia de aminoácidos de un polipéptido. La mayoría de estas proteínas contiene entre 50 y 1 000 aminoácidos. El código genético nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran dichos aminoácidos. La unión se conoce como enlace peptídico y ocurre entre el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del siguiente aminoácido. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que esta adopte. Un ejemplo de proteína primaria es la hormona insulina, que contiene 51 aminoácidos formando dos cadenas en una secuencia lineal.

Estructura Secundaria

Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Algunos aminoácidos forman la estructura secundaria y otros no. Los aminoácidos van adquiriendo una disposición espacial estable a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas. La estructura secundaria es en la que la cadena se va enrollando en espiral gracias a la capacidad de giro de sus enlaces o plegándose. Este polipéptido comprende la α-hélice y las láminas β. La alfa hélice se forma cuando la estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma. Este enrollamiento se produce porque los aminoácidos tienen diferente conformación y tamaño, los átomos de hidrógeno del grupo amino tienen afinidad con el oxígeno del grupo carboxilo de un enlace peptídico cercano y producen puentes de hidrógeno en intervalos regulares. En la conformación beta, los aminoácidos no forman una hélice, sino una cadena en forma de zigzag denominada disposición en lámina plegada. Por ejemplo, la miosina presente en los músculos tiene moléculas de α-hélice. Otras moléculas de estructura secundaria son la queratina de la seda o fibrina y la queratina del pelo.

Estructura Terciaria

Una estructura secundaria de un polipéptido se pliega sobre sí misma originando una conformación globular. La disposición globular facilita la solubilidad en agua y, así, permite realizar funciones de transporte enzimáticas, hormonales, etc. Para conseguir la estructura globular, es necesaria la presencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Existen cuatro tipos de enlaces: 1. El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. 2. Los puentes de hidrógeno. 3. Los puentes eléctricos. 4. Las interacciones hidrófobas. Ejemplos de proteínas globulares son las proteínas plasmáticas. También pueden ser fibrosas y alargadas.

Estructura Cuaternaria

Varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria unidas entre sí mediante enlaces débiles (no covalentes) se unen para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. Muchas adquieren una forma globular que les confiere una mayor solubilidad porque las regiones hidrofóbicas se encuentran hacia el interior de la molécula. La hexoquinasa contiene dos protómeros y la hemoglobina, cuatro que mantienen estabilidad con un grupo no proteico, que contiene hierro llamado hemo, localizado en el centro de la molécula.

Enzimas

Algunas de las principales reacciones químicas que permiten la complejidad de la vida son muy lentas como para sustentarlas con eficacia o necesitan una energía de activación demasiado alta. La forma en la que las células han logrado solucionar estos problemas es mediante la producción de moléculas catalizadoras: las enzimas. Un catalizador es una molécula que acelera la velocidad de una reacción química, disminuyendo la energía de activación de la misma. Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos, acelerando la velocidad de las reacciones químicas que ocurren dentro de las células gracias a que disminuyen la energía de activación de las reacciones. Un tipo de ARN puede actuar en condiciones especiales como catalizador.

Especificidad Enzimática

Las enzimas son muy específicas, ya que catalizan solo un tipo de reacción, por lo que su nombre, en general, se deriva de la misma. Por ejemplo, la amilasa es la enzima que cataliza la hidrólisis del almidón, la anhidrasa carbónica participa en la reacción en la cual el dióxido de carbono se combina con agua para producir ácido carbónico. En las células, prácticamente todas las reacciones químicas son catalizadas por enzimas y cada enzima cataliza una sola reacción, por lo cual existiría una cantidad de enzimas igual a la cantidad de reacciones que requiere la vida. En las reacciones enzimáticas, la sustancia sobre la cual una enzima actúa específicamente se llama sustrato. El sustrato es modificado químicamente por la enzima y se convierte en uno o más productos.

Modelos de Acción Enzimática

• Modelo «llave cerradura»: Un solo sustrato se puede unir al sitio activo con especificidad, como si se tratara de una llave única que abre una sola cerradura.
• Modelo del «ajuste inducido»: El sitio activo de algunas enzimas es capaz de recibir más de un sustrato, debido a que su estructura tridimensional es capaz de ajustarse, es decir, de cambiar su forma, para que diferentes sustratos puedan entrar y ser catalizados.

Factores que Alteran la Función Enzimática

Las enzimas realizan funciones importantes en las vías metabólicas, que ocurren gracias a las reacciones químicas. Pero, por esta misma razón, pueden verse afectadas por condiciones que las afecten. Existen cuatro variables que pueden impedir que las enzimas actúen efectivamente:

• Temperatura
• pH
• Concentración del sustrato
• Inhibidores

Efecto de la temperatura, desnaturalización enzimática, efecto del pH, efecto de la concentración de sustrato, efecto de los inhibidores, inhibición competitiva, inhibición no competitiva, alosterismo y control de las vías metabólicas. El producto de la última reacción inhibe la enzima que cataliza la primera reacción. Esto se conoce como inhibición por el producto final. La enzima que es inhibida de esta manera se conoce como enzima alostérica. Las enzimas alostéricas poseen al menos dos sitios de unión: el sitio activo y el sitio alostérico. A medida que el nivel de producto final va disminuyendo, la enzima que inicia la vía volverá a trabajar hasta que haya nuevamente una concentración alta de producto final. Este es un clásico ejemplo de retroalimentación negativa.