LOS BIOELEMENTOS

Primarios (99.9% materia viva)

C (se une a radicales, cadenas de C), H, O, N + P (ATP, ADN, ARN) + S (aminoácidos cisteínas)

Secundarios (0.9%)

Fundamentales para la supervivencia: Mg (clorofila), Ca (esqueleto de vertebrados y contracción muscular), Na, K, Cl (mantienen la presión osmótica e impulso nervioso)

Oligoelementos (0.1%)

Fe (parte de la hemoglobina, transporta O2), I (yodo) (parte de la hormona tiroxina – regula intensidad del metabolismo), F (flúor) (parte del esmalte dental en mamíferos), Si (silicio) (caparazón de algas)

LAS BIOMOLÉCULAS

Inorgánicas

Agua

Enlaces y estructura: es un dipolo, tiende a formar puentes de hidrógeno con otras moléculas de agua.

Funciones biológicas:

• Disolvente (combina bien con elementos polares)
• Estructural: mantiene estructuras ante presión
• Mecánica: transporta sustancias, lubrica articulaciones
• Química: interviene en reacciones, por ejemplo, la fotosíntesis

Movimiento del agua a través de la membrana plasmática.

Sales

Sólidas o precipitadas: estructuras en esponjas, corales y dientes (CaCO3).

Diluidas: Tamponadora e intervienen en el equilibrio osmótico.

El pH

El agua es un electrolito. Disoluciones >7 básica, =7 neutra, <7 ácida. Los tampones son disoluciones formadas por un ácido débil y su sal o base conjugada. Impiden las bruscas modificaciones en el pH.

Orgánicas

Glúcidos

Monosacáridos: Aldosas y cetosas. Función energética. Poseen isomería espacial.

Oligosacáridos: Monosacáridos unidos por enlaces glucosídricos.

Polisacáridos:

• Homopolisacáridos: Almidón (vegetal), Glucógeno (animal), Celulosa, Quitina: Formados por la unión de derivados de monosacáridos.
• Heteropolisacáridos: Ácido hialurónico, Peptidoglucanos.

Lípidos

Tienen carácter anfipático (polar y apolar)

Saponificables (con ácidos grasos): Ceras, acilglicéridos, fosfolípidos (fosfoglicéridos, esfingolípidos).

• Saturados: Enlaces simples, origen animal. Ácido palmítico CH3-(CH2)14-COOH 16:0. Ácido esteárico CH3-(CH2)16-COOH 18:0.
• Insaturados: Enlaces entre C dobles (forman codos), origen vegetal. Ácidos oleico CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH 18:1 a la 9.
• Polinsaturados: El ser humano no puede sintetizarlos.

Insaponificables: Terpenos o isoprenoides, esteroides (colesterol), prostaglandinas.

Reacción de saponificación: Ácido + alcohol = sal/jabón + H2O

Proteínas

(Polímeros de aminoácidos (NH2)(COOH)).

Características: Solubles, cristalizables, capacidad anfótera, presentan isomerías ópticas.

Enlace peptídico: Es covalente y lo suficientemente rígido como para impedir el giro entre los átomos, por esto los aminoácidos solo pueden moverse por el C(alfa).

Estructura:

• 1ª: La más estable, la variación de aminoácidos puede ser que una proteína no sea funcional.
• 2ª: Disposición espacial que toma la cadena por los puentes de H, conformaciones: hélice alfa (puentes de H entre aminoácidos cercanos y de la misma cadena; alfa queratina, Linus Pauling, R hacia afuera), lámina beta (puentes de H muy alejados pero también misma cadena, R arriba o abajo, sin 2ª zona irregular).
• 3ª (Colágeno): Fibrosas – función estructural, ligeras torsiones, Globulares – función transportadora, codos.
• 4ª: Unión de una o más cadenas polipeptídicas.

Desnaturalización: Pérdida de la estructura tridimensional, es decir todas menos la 1ª.

Enzimas

Qué: Proteínas con función catalizadora.

Centro activo: Parte de la molécula donde se va a unir el sustrato de la reacción. Formado por unos pocos aminoácidos.

La cinética enzimática: consiste en: cuanto más sustrato mayor la velocidad de reacción, para medir la afinidad enzima-sustrato se utiliza la constante de KM (si es pequeña hay mucha afinidad)

Factores que influyen en la actividad enzimática:

• Ambientales (la temperatura y el pH)
• Químicos (Inhibidores)

Reversible: mediante enlaces débiles impide el funcionamiento temporal del centro activo (Competitiva, no competitiva, por retroalimentación)

Irreversible: el inhibidor se fija permanentemente al centro activo.

Coenzimas: ATP (transporte de energía), NAD (Cadena respiratoria), NADP (Fase lumínica fotosíntesis), FAD (Transferencia de electrones o cadena respiratoria), COENZIMA A (Transportador de grupos acetilo (metabolismo)).

Vitaminas

No todas forman partes de coenzimas, moléculas imprescindibles para el organismo en cantidades pequeñas.

Avitaminosis: Carencia total de una vitamina (muerte).

Hipovitaminosis: Carencia parcial.

Hipervitaminosis: Exceso de una vitamina.

Tipos: Liposolubles (Se acumulan en tejidos, A, D, E, K) e Hidrosolubles (No se acumulan (orina), B/ C)

Ácidos Nucleicos

ADN: Polinucleótido – nucleótido – Pentosa Desoxirribosa y base nitrogenada (AGCT).

ARN: Polinucleótido – nucleótido – Pentosa Ribosa y base nitrogenada (AGCU)

Tipos de ARN: ARNr (forma parte del ribosoma), ARNm (transporta información del ADN), ARNt (tiene estructura secundaria “ESQUEMA CURVADO”).

Diferencias:

• ADN: (núcleo celular, cadena más larga, más estable, desoxirribosa, AGCT).
• ARN: (nucléolo del núcleo y citoplasma, más corta, menos estable, ribosa, AGCU).

(Replicación) ADN à transcripción à ARN à Traducción à PROTEÍNA (transcripción inversa)