Aminoácidos

En el interior de la célula, los aminoácidos (aa) cumplen diferentes funciones. Mayoritariamente, los aa que constituyen las proteínas de las células son: L – α – aa.

El hecho de que los aa, en la célula, presenten la estructura de zwitterión, implica que:

• Los aa tienen mayor solubilidad en agua que en solventes orgánicos.
• Los aa tienen elevados puntos de fusión (200 – 300 °C).
• Los aa tienen elevados valores de constante dieléctrica.
• Los aa tienen un momento dipolar alto.

El punto isoeléctrico determinado para el aa lisina es de 9,74. Esto significa que, a este pH, el aa lisina presenta mínima solubilidad y tiene carga neta cero.

Toda molécula que reciba el nombre de aa se caracteriza por tener en su estructura química al menos un grupo amino y un grupo carboxilo.

El aa que contiene azufre en su estructura es la cisteína.

En relación con los aa básicos, se puede afirmar que:

• En la cadena lateral poseen un grupo protonado.
• Son aa que aportan cargas positivas a la proteína.
• Se clasifican como aa polares con carga positiva a pH 7.

La capacidad amortiguadora de los aa se basa en que sus grupos químicos son ácidos y bases débiles.

La aseveración correcta en relación con los aa es: los aa apolares son hidrofóbicos.

Con respecto a los aa, es correcto afirmar que:

• Existen D y L aminoácidos.
• Además de formar parte de las proteínas, pueden cumplir otras funciones en la célula.

El aa en cuya cadena lateral R presenta un grupo ionizable es la histidina.

Un aa no proteico es aquel que no forma parte de la estructura de las proteínas.

La función celular de los aa es participar como:

• Intermediarios del metabolismo de aminoácidos.
• Neurotransmisores.
• Componentes de proteínas de paredes bacterianas.
• Agentes alquilantes.

El carbono α de todo DL-α-aa presenta actividad óptica, con excepción de la glicina.

Proteínas

La conformación nativa de una proteína corresponde a la estructura tridimensional funcional.

La desnaturalización irreversible de una proteína es un proceso que ocurre a elevadas temperaturas.

La degradación de una proteína es un proceso que se produce al romperse los enlaces peptídicos del polipéptido.

Las proteínas globulares se caracterizan por:

• Presentar estructura terciaria y/o cuaternaria.
• Sus aa apolares tienden a encontrarse en el interior de la molécula.
• Sus aa polares se encuentran en la superficie de la molécula.
• Ser estabilizadas por interacciones hidrofóbicas.

El punto isoeléctrico de una proteína es:

• El pH al cual la proteína no migra en un campo eléctrico.
• El pH al cual presenta mínima solubilidad.
• El pH al cual la carga neta de la proteína es igual a cero.

Los puentes de hidrógeno se forman estabilizando la estructura α-hélice y la estructura de lámina plegada.

La estructura cuaternaria de las proteínas se caracteriza por:

• Estar formada por más de una cadena polipeptídica.
• Estar estabilizada por interacciones hidrofóbicas.
• Poder estar constituida por cadenas polipeptídicas idénticas.
• Poder estar constituida por cadenas polipeptídicas diferentes.

El efecto de aumentar la fuerza iónica en una solución de proteínas es afectar su solubilidad, su conformación y su función biológica.

La aseveración correcta es: La carga neta de la proteína depende de las cargas que presentan las cadenas laterales.

La aseveración correcta es: La modificación química de las cadenas R de los aa altera la actividad de las proteínas.

El efecto de un solvente orgánico sobre las proteínas globulares es disminuir su solubilidad.

Las proteínas A y B tienen el mismo peso molecular e igual número de residuos de aa. En base a lo anterior, se puede aseverar que:

• No necesariamente poseen la misma estructura tridimensional.
• No necesariamente poseen la misma función.
• No necesariamente poseen el mismo punto isoeléctrico.

Una función que NO cumplen las proteínas es la de vitaminas.

Enzimas

El efecto catalítico de las enzimas se explica porque disminuyen la energía de activación.

Una característica de la reacción enzimática es que requiere de bajas concentraciones de enzima.

Entre los parámetros cinéticos Vmax y Km de una enzima, respecto a un determinado sustrato, en presencia de un inhibidor competitivo, experimentan: se mantiene la Vmax y aumenta la Km.

La cinética de Michaelis-Menten se aplica a todas las enzimas monoméricas.

La velocidad de una reacción enzimática se puede medir a través de: -dS / dT o dP / dT.

Una característica de toda enzima es que tienen al menos un sitio catalítico.

La importancia de la gráfica de Lineweaver-Burk es permitir determinar los parámetros cinéticos de la enzima.

Las coenzimas son moléculas que participan activamente en la catálisis.

Las isoenzimas son isoformas de una enzima que catalizan la misma reacción.

El estado estacionario de una reacción enzimática se puede representar como: dES / dT = 0.

El sitio activo de una enzima se caracteriza por:

• Ser el sitio donde ocurre la catálisis.
• Estar formado por residuos de aa de la enzima.
• Los residuos de aa del sitio activo se encuentran distantes unos de otros en la estructura primaria.
• Ser denominado sitio catalítico.

La constante de Michaelis-Menten:

• Es igual a una concentración de sustrato cuando la velocidad es igual a ½ de la velocidad máxima.
• Es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato.
• Es una constante que relaciona a todas las constantes de velocidad involucradas en la reacción.
• Es un parámetro cinético.

Se denomina complejo multienzimático a la asociación de enzimas que catalizan reacciones diferentes y sucesivas en una ruta metabólica.

La pareja de términos equivalentes es: proenzima – zimógeno.

La causa de un incremento de la actividad de ciertas enzimas en el suero es la muerte celular.

La causa de una disminución de la actividad de ciertas enzimas en el suero son las enfermedades crónicas.

Metabolismo Oxidativo

Las moléculas de AcetilCoA que entran al ciclo de Krebs provienen del piruvato.

A partir de una molécula de AcetilCoA, se generan en el ciclo de Krebs: 3 NADH, 1 GTP, 1 FADH2, 2 CO2.

La enzima PEP carboxicinasa cataliza la reacción anaplerótica propia de las células hepáticas.

La formación de piruvato a AcetilCoA:

• Es catalizada por un complejo multienzimático.
• Ocurre al interior de la mitocondria.

Los intermediarios del ciclo de Krebs que tienen un rol anabólico son: α-cetoglutarato, oxalacetato, succinil-CoA.

Una de las enzimas reguladoras del ciclo de Krebs es la isocitrato deshidrogenasa.

La función de las lanzaderas glicerol-fosfato y malato-aspartato es translocar poder reductor desde el citoplasma a la mitocondria.

En el ciclo de Krebs, a partir de una molécula de AcetilCoA, se producen 12 ATP.

La cadena transportadora de electrones se encuentra ubicada en la membrana interna de la mitocondria.

El aceptor de electrones en la cadena transportadora de electrones es el oxígeno molecular.

La síntesis de ATP se asocia a los siguientes complejos de la cadena respiratoria: I, III y IV.

La síntesis de ATP vía fosforilación oxidativa disminuye y/o no se produce en presencia de un desacoplador.

La molécula 2,4-dinitrofenol es un inhibidor de la fosforilación oxidativa.

Metabolismo General y Carbohidratos

Respecto al metabolismo de la glucólisis en las células musculares, señale:

a) Nombre de las 3 enzimas reguladas del metabolismo: hexoquinasa, piruvato quinasa, fosfofructoquinasa.

b) Los metabolitos que actúan como activadores e inhibidores de cada una de las enzimas:

• Hexoquinasa: Glucosa-6-fosfato (inhibe).
• Fosfofructoquinasa: ATP, citrato, NADH (inhiben); Pi, ADP, AMP, fructosa-6-P y fructosa-2,6-bisfosfato (activan).
• Piruvato quinasa: ATP, alanina, AcetilCoA (inhiben); K+, AMP, fructosa-2,6-bisfosfato (activan).

En el metabolismo glucolítico se consumen y/o sintetizan moléculas de ATP. Indique en qué reacciones se consumen y/o sintetizan, indicando si corresponden a reacciones de la fase preparatoria o de la fase oxidativa de la glucólisis. Considere que 1 molécula de glucosa se oxida a 2 moléculas de piruvato: (Esta sección requiere una tabla o un esquema detallado para una correcta explicación, que no se proporciona en el texto original).

La molécula de piruvato experimenta diferentes reacciones dependiendo del tipo de células y organismos en que se metaboliza la glucosa. Describa las reacciones anaeróbicas en que participan y los tipos de células en que ocurren:

• Lactato en animales.
• Etanol en levaduras.
• Otros productos en bacterias.

Señale el rol e importancia del metabolismo de la vía de las pentosas fosfato a nivel celular:

Permite a la célula sintetizar el cofactor reducido NADPH (necesario para la biosíntesis de los ácidos grasos y esteroides) y la pentosa ribosa-5-fosfato (requerida para la síntesis de nucleótidos y ácidos nucleicos).

Defina:

a) Metabolito: toda molécula que participa como sustrato o producto de una reacción metabólica.

b) Intermediario metabólico: aquella molécula que conecta o es compartida por rutas metabólicas diferentes.

c) Metabolismo oxidativo: proceso químico en que el oxígeno se usa para producir energía a partir de los carbohidratos (azúcares).

d) Rol de las moléculas NADH, NADPH, FADH2 y ATP en el metabolismo celular:

• NADH: actúa como transportador de electrones en distintas fases específicas dentro del proceso del metabolismo.
• NADPH: es cofactor necesario para la biosíntesis de ácidos grasos y esteroides.
• FADH2: actúa como transportador de electrones en distintas fases específicas dentro del proceso del metabolismo.
• ATP: es un nucleótido fundamental en la obtención de energía celular.

e) Carga energética de Atkinson: describe el estado energético de la célula, donde la carga energética varía entre 0 y 1.