Estructura
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura Primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
Estructura Secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
- Hélice alfa (α)
- Conformación beta
La hélice alfa se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En la conformación beta, los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
- El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.
- Los puentes de hidrógeno.
- Los puentes eléctricos.
- Las interacciones hidrofóbicas.
Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.
Clasificación
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:
- Glicina
- Alanina
- Valina
- Leucina
- Isoleucina
- Fenilalanina
- Triptófano
- Serina
- Treonina
- Tirosina
- Prolina
- Hidroxiprolina
- Metionina
- Cisteína
- Lisina
- Arginina
- Histidina
- Ácido aspártico
- Ácido glutámico
Según su composición
Pueden clasificarse en proteínas «simples» y proteínas «conjugadas«.
Las «simples» o “Holoproteínas” son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las «conjugadas» o “Heteroproteínas” son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina «grupo prostético». Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.
La siguiente tabla muestra la clasificación completa.
| CONJUGADAS | NOMBRE | COMPONENTE NO PROTEICO |
|---|---|---|
| Nucleoproteínas | Ácidos nucleicos | |
| Lipoproteínas | Lípidos | |
| Fosfoproteínas | Grupos fosfato | |
| Metaloproteínas | Metales | |
| Glucoproteínas | Monosacáridos |
Glucoproteínas
- Ribonucleasa
- Mucoproteínas
- Anticuerpos
- Hormona luteinizante
Lipoproteínas
- De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
- Nucleosomas de la cromatina
- Ribosomas
Cromoproteínas
- Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno.
- Citocromos, que transportan electrones.
Simples
Globulares
- Prolaminas: Zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada).
- Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
- Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).
- Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
- Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas…etc.
Fibrosas
- Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.
- Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
- Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos.
- Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).