Estructura cuaternaria de las proteínas

La estructura cuaternaria es la unión de monómeros que forman un polímero cuaternario. Si se adquiere esta estructura, es la que realiza la función de la proteína. Si se pierde cualquier estructura, se perderá también su función. Cada monómero de hemoglobina transporta una molécula de oxígeno.

Colágeno: Proteína formada por prolina e hidroxiprolina que se encuentra en los tejidos conjuntivos que forman la piel y le da elasticidad. No pueden adquirir ninguna estructura porque tienen aminoácidos que impiden la formación de alfa hélice y beta plegada porque son muy grandes. Se enrollan 3 monómeros en una triple hélice en forma de trenza.

Clasificación de las proteínas

Holoproteínas

Proteínas constituidas solo por aminoácidos.

Globulares

• Albúminas: Proteínas que reservan aminoácidos.
  • Ovoalbúmina: clara de huevo.
  • Lactoalbúmina: leche.
  • Seroalbúmina: suero sanguíneo.
• Globulinas: Estructura globular y cumplen funciones dinámicas.
  • Hemoglobina: transporta oxígeno.
  • Gammaglobulinas: anticuerpos de la sangre.
  • Enzimas biocatalizadoras.
• Histonas: Son holoproteínas que forman parte de los ácidos nucleicos. Son las proteínas que se unen a los ácidos nucleicos para formar los cromosomas, por lo que son estructurales.
• Glutelina: Proteínas que forman el gluten que se encuentra sobre todo en el trigo y también reserva aminoácidos.

Filamentosas

• Queratina: Proteína estructural de origen epidérmico que puede ser tanto alfa hélice como beta plegada. El aminoácido cisteína forma puentes disulfuro, estructura terciaria fibrilar.
• Colágeno: Proteína que da elasticidad al tejido conjuntivo que tiene función estructural.
• Elastina: Proteína estructural en alfa o beta que se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles como los pulmones.
• Miosina: Proteína encontrada en el tejido muscular, responde a la contracción muscular.
• Fibroína: Componente de la seda natural.
• Fibrina: Forma los filamentos que unen las plaquetas cuando se produce la coagulación sanguínea. Procede de otra proteína que no está en la sangre llamada fibrinógeno, que pasa a fibrina en el momento de la coagulación. La hemofilia impide la formación de la fibrina.

Heteroproteínas

Proteínas con un grupo no prostético además del prostético.

• Fosfoproteínas: Grupo prostético ácido ortofosfórico. Funcionan como reserva de fósforo para formar la moneda energética en el ser vivo que es el ATP.
  • Vitelina: yema del huevo.
  • Caseína: se encuentra en la leche, es la proteína que queda cuando la leche se corta, que precipita y forma el requesón.
• Lipoproteínas: Grupo prostético un lípido. Funcionan como transporte de colesterol y algunas bacterias tienen una capa de lipoproteínas en la pared bacteriana.
  • HDL: colesterol bueno.
  • LDL: colesterol malo.
• Glucoproteínas: Grupo prostético un glúcido. La mayoría son estructurales y forman las membranas biológicas. El glúcido unido a esta membrana es el que le da identidad a la célula, estos glúcidos son receptores hormonales que reciben señales del exterior y las células responden.
  • Inmunoglobulinas: son globulinas con un pequeño glúcido.
  • Peptidoglucanos: glucoproteínas en las que predomina el glúcido y no la proteína, componente fundamental de la pared bacteriana (Mureína).
• Cromoproteínas: Son proteínas con color. Grupo prostético coloreado que posee dobles enlaces conjugados.
  • Porfirínicas: derivan de la porfirina, que es un compuesto cíclico formado por 4 grupos pirrol. Generalmente son moléculas con resonancia magnética: capacidad para absorber radiaciones luminosas, es decir, que van a tener color para reflejar o absorber la distinta gama de color. Como metal central tenemos al hierro ferroso.
  • No porfirínicas: Estructura lineal y abierta, pueden llevar o no un metal.

Porfirínicas con función respiratoria

• Hemoglobina: se encuentra en vertebrados y transporta oxígeno a las células. Como metal posee el grupo ferroso. La porfirina con el grupo ferroso forma el grupo hemo. 4 monómeros constituyen la estructura cuaternaria de la hemoglobina.
• Mioglobina: Es como un monómero de hemoglobina en cuanto a la estructura. Su función es transportar oxígeno, pero sobre todo en los músculos.
• Citocromos: Se encargan de la respiración interna, la que tiene lugar en las mitocondrias. Llevan como metal el hierro en su forma ferrosa y en su forma férrica, de modo que pueden intercambiarse. Cuando llevan el grupo férrico forman el grupo hemino. Se basan en la posibilidad de oxidarse o reducirse para proporcionar energía a las mitocondrias.

Porfirínicas no respiratorias

• Cloroplastinas: como grupo prostético llevan la porfirina que corresponde a la clorofila (magnesio central en lugar del hierro). La proteína asociada a esta clorofila es la cloroplastina. Las clorofilas que no son respiratorias tienen como función realizar la fotosíntesis.

No porfirínicas con función respiratoria

• Hemocianina: Es el pigmento respiratorio de algunos invertebrados. Lleva cobre en su composición química, pero no es una porfirínica.

No porfirínicas no respiratorias

• Rodopsina: pigmento que forman los conos, que son las células de la retina dedicadas a la visión en color. Son células sensibles a la luz que están en nuestra retina y se encargan de la visión en color.
• Bilirrubina y biliverdina: Son dos pigmentos que dan color a las heces fecales que proceden de la degradación de la hemoglobina en el hígado. De su degradación el Fe se recicla. Estos pigmentos no llevan metal y poseen un color marrón y otro verdoso.