Colesterol, Aminoácidos y Proteínas: Fundamentos de la Vida

Colesterol

El colesterol es un esteroide que forma parte de la membrana plasmática. Su estructura voluminosa y rígida tiende a alterar la regularidad de la estructura membranosa, modificando su rigidez y permeabilidad. Por esto, el nivel de colesterol controla la fluidez de la membrana plasmática en los animales. La cantidad de colesterol en la membrana plasmática varía según el estado nutricional del animal.

Proteínas

Las proteínas son las moléculas más abundantes (más del 50% del peso seco) en la mayoría de los seres vivos. Son diferentes en cada especie, pero están formadas por los mismos aminoácidos.

El carbono alfa es un carbono asimétrico (excepto en la glicina), lo que implica dos enantiómeros de cada aminoácido. La forma D solo se encuentra en las paredes bacterianas, mientras que la forma L es la que se observa en todas las proteínas.

Aminoácidos

Los aminoácidos son sustancias orgánicas compuestas de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, que poseen al menos dos funciones:

• Amina (NH₂)
• Ácido carboxílico (COOH)

Las proteínas están formadas por 20 aminoácidos, los cuales se diferencian entre sí por las cadenas laterales.

Clasificación de los Aminoácidos

• Neutros polares (6)
• Neutros apolares:
  • Alifáticos (5)
  • Aromáticos (2)
  • Con azufre (1)
  • Cíclicos (1)
• Básicos (3)
• Ácidos (2)

Aminoácidos Esenciales

Son aquellos que el organismo humano no puede sintetizar, o bien porque la velocidad de síntesis es insuficiente, por lo que es indispensable obtenerlos a través de los alimentos. Son 8, y 9 para los niños (histidina) para el crecimiento. Algunos no están presentes en los vegetales.

Aminoácidos No Esenciales

Pueden ser sintetizados por el organismo (los 12 restantes).

Propiedades de las Moléculas de Aminoácidos

• Carácter anfótero: En disolución acuosa se comportan como ácido o como base, dependiendo del pH de la disolución.
• Isomería óptica: Todos, menos la glicina, tienen isomería óptica (D y L).

Enlace Peptídico

Es un enlace covalente entre dos aminoácidos que da lugar a un dipéptido. En la reacción se pierde H₂O.

La molécula resultante de la unión de los aminoácidos es un dipéptido. Si se unen 4, forman un tetrapéptido, y así sucesivamente. Cuando aumenta el número de aminoácidos, se denominan oligopéptidos y polipéptidos.

Características del Enlace Peptídico

• Los enlaces C-O y N-H son casi paralelos.
• La posibilidad de giro alrededor del enlace C-N es muy pequeña, ya que el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace.
• Los átomos de C, H, O son habitualmente coplanares (están en el mismo plano), por ello pueden adquirir dos configuraciones posibles: cis-trans.

El enlace peptídico se estabiliza por resonancia: una pareja de electrones se desplaza continuamente desde el grupo carbonilo al enlace peptídico y viceversa.

Los enlaces de los carbonos alfa son covalentes sencillos, es decir, alrededor de ellos sí hay giro libre.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Definida por la secuencia de aminoácidos. El orden de colocación de la información genética, específica de cada proteína, determina los siguientes niveles estructurales, su forma espacial y su actividad biológica. En medio acuoso, se producen interacciones entre los aminoácidos y el medio, dando lugar a plegamientos de la cadena.

Estructura Secundaria

La cadena de aminoácidos se enrolla parcialmente de forma regular. Esto se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre átomos del enlace peptídico (no intervienen los grupos laterales de los aminoácidos, por lo que muchas proteínas distintas pueden presentar este tipo de estructuras).

Estructura Terciaria

Es el aspecto tridimensional de una proteína, que se produce como consecuencia de:

• Dobles producidos por aminoácidos muy rígidos.
• Interacciones entre los grupos laterales alojados en la estructura primaria. Estas interacciones son:
  • Enlaces de H (entre grupos polares de aminoácidos).
  • Fuerzas de Van der Waals.
  • Enlaces iónicos.
  • Puentes salinos (en aminoácidos básicos y ácidos).
  • Interacciones hidrofóbicas en aminoácidos apolares y agua.
  • Formación de puentes di-sulfuro entre grupos SH.

Estructura Cuaternaria

Se forma a partir de varias cadenas polipeptídicas que forman una proteína. Estas cadenas forman subunidades que pueden ser iguales o distintas y que establecen interacciones entre ellas, proporcionando a la proteína una estructura espacial característica.

Los tipos de interacciones son similares a la estructura terciaria. Se diferencian dos tipos: homotípicas y heterotípicas. Ejemplos: actina, tubulina, proteínas de las cápsulas de los virus.

Desnaturalización y Renaturalización de Proteínas

Desnaturalización

Es la pérdida de la estructura espacial o tridimensional de una proteína, lo que implica la pérdida de funcionalidad. Causas:

• Variaciones bruscas de temperatura.
• Variación de pH.
• Variación de concentración de solutos.

Todo esto produce la rotura de los puentes de H o salinos.

Renaturalización

Recuperación de la estructura espacial de una proteína y, por lo tanto, de su funcionalidad tras haberla perdido. Se produce al recuperarse las condiciones ambientales iniciales.

Clasificación de las Proteínas

• Proteínas fibrosas: Son alargadas o filamentosas. Tienen estructura secundaria regular y desempeñan funciones estructurales en la célula y el organismo. Son proteínas fibrosas el colágeno, la queratina, la elastina y la fibroína.
  • Colágeno: Está formado por hélices alfa enrolladas que interaccionan entre sí debido al carácter hidrófobo de sus grupos laterales que quedan hacia el interior de la superhélice.
  • Queratina: Cable formado por 3 hélices alfa enrolladas entre sí y muy empaquetadas.
  • Elastina: Aporta elasticidad a la piel.

Según su composición química, se clasifican en:

• Holoproteínas: Formadas solo por aminoácidos (albúminas, globulinas, histonas, gliadinas, gluteninas).
• Heteroproteínas: Las cadenas de aminoácidos están unidas a otras moléculas químicas o grupos prostéticos (lipoproteínas, glucoproteínas, nucleoproteínas, cromoproteínas – hemoglobina).

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Las proteínas en conformación globular son solubles en agua. En esta propiedad se basa la hidratación de los tejidos de los organismos.
• Capacidad amortiguadora: Se basa en el carácter anfótero de los aminoácidos.
• Desnaturalización y renaturalización: Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, junto con la mayoría de sus propiedades específicas. Tiene lugar a altas temperaturas y pH muy ácido, por agitación molecular o por cambios en la concentración. En algunos casos es reversible (renaturalización).
• Especificidad: Es la capacidad que tiene cada ser vivo de sintetizar sus propias proteínas. Está determinada por el ADN y origina la gran diversidad de proteínas. Es la causa del rechazo de los trasplantes.

Funciones Proteicas

• Estructural o Plástica:
  • Glucoproteínas (presentes en membrana celular)
  • Histonas (parte de los cromosomas)
  • Colágeno (tejido conjuntivo fibroso)
  • Elastina (tejido conjuntivo elástico)
  • Queratina (epidermis)
• Enzimática:
  • Peptidasas (hidrólisis de péptidos)
  • Lipasas (hidrólisis de lípidos)
  • Deshidrogenasas (deshidratación)
• Hormonal:
  • Insulina y glucagón (regulan niveles de glucosa)
• Reguladora:
  • Ciclina: regula la división celular
• Defensiva:
  • Inmunoglobulina (formación de anticuerpos)
• Transporte:
  • Hemoglobina (transporta O₂)
  • Mioglobina (O₂ en músculos)
• Contráctil:
  • Actina y miosina (contracción muscular)
• Reserva:
  • Ovoalbúmina (desarrollo del embrión, en clara de huevo)
  • Lactoalbúmina de la leche (alto valor biológico para mamíferos)