¿Qué es un Ser Vivo?

Un ser vivo es aquel que realiza las tres funciones vitales:

• Nutrición: Obtención de materia y energía de su entorno.
• Relación: Utilización de esa materia y energía para el automantenimiento de sus propias estructuras y funciones.
• Reproducción: Utilización de esa materia y energía para su autoperpetuación en el tiempo, generando individuos similares.

Bioelementos: Los Ladrillos de la Vida

Los bioelementos son los elementos químicos que forman parte de los seres vivos. Al unirse, dan lugar a las moléculas indispensables para la vida (biomoléculas).

Se dividen en grupos principales:

Bioelementos Primarios

Entre todos ellos, suman más del 95% de la materia viva. Son: C, H, O, N, P y S.

Bioelementos Secundarios

Suman alrededor de un 3% de la materia viva. Son: Ca, Mg, Na, Cl y K.

• H y O: Presentes en todas las biomoléculas orgánicas y en el agua. También en algunas sales (CO₃^2–, HCO₃^–, fosfatos…). El O además se encuentra en forma molecular (O₂).
• Ca: Como sal insoluble, forma parte de estructuras esqueléticas. Como ion Ca²⁺ interviene en la contracción muscular, la coagulación sanguínea y el impulso nervioso.
• Cl: Es el anión más abundante. Interviene en el balance de agua en la sangre y forma parte del jugo gástrico.

Oligoelementos

Se encuentran en proporciones muy pequeñas (menos del 0.1%) pero son esenciales. Se dividen en dos grupos:

• Esenciales

  Presentes en todos los seres vivos. Son:

  • Fe: Fundamental para la síntesis de la clorofila. Forma parte de la hemoglobina y de los citocromos de la cadena respiratoria.
  • Mn: Interviene en la fotólisis del agua durante la fotosíntesis. Actúa como cofactor en otras reacciones.

• No esenciales

  Presentes solo en algunos seres vivos. Son:

  • Cr: Interviene junto a la insulina en la regulación de la glucosa en sangre.
  • Mo: Forma parte de las enzimas vegetales que actúan en la reducción de los nitratos.

Biomoléculas: Las Moléculas de la Vida

Las biomoléculas son todas aquellas sustancias (orgánicas e inorgánicas) que forman parte de la materia viva. Resultan de la combinación y unión de los distintos bioelementos.

• Biomoléculas Inorgánicas

  No son exclusivas de la materia viva. Se caracterizan por no presentar enlaces C—C. Son el agua, las sales minerales y ciertos gases.

• Biomoléculas Orgánicas

  Son exclusivas de la materia viva. Contienen un esqueleto carbonado (formado por la unión covalente de átomos de carbono). Son los glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.

El Carbono: El Elemento Central de las Biomoléculas Orgánicas

Propiedades del Carbono

• Número atómico bajo: El C es un elemento de bajo número atómico (Z = 6).
• Facilidad para formar enlaces covalentes: El C tiene gran facilidad para unirse mediante enlaces covalentes (simples C—C, dobles C═C o triples C≡C) consigo mismo y originar todo tipo de cadenas carbonadas (de distinta longitud; lineales, ramificadas o cíclicas). Por tanto, al ser muy versátil, puede formar infinidad de moléculas diferentes.
• Enlaces con otros elementos: También tiene facilidad para formar enlaces covalentes estables con otros elementos (O, H, N, S, P…), incrementando así la cantidad de posibles moléculas diferentes y la aparición de grupos funcionales.
• Isomería espacial: El número de moléculas diferentes se incrementa más (mayor versatilidad) porque su configuración tetraédrica (cuando forma 4 enlaces simples) origina moléculas tridimensionales. Se pueden formar isómeros espaciales (estereoisómeros), moléculas diferentes solo por la disposición de sus átomos en el espacio.
• Reactividad de las moléculas con C: Las reacciones químicas se ven facilitadas por la unión del C con otros elementos, lo que origina distintos grupos funcionales. Estos dotan a las moléculas orgánicas de nuevas propiedades y de cierta reactividad entre ellas, lo que permite que originen nuevas moléculas.

Sales Minerales

• Sales Insolubles (Precipitadas)

  Su carácter insoluble las hace ideales para una función plástica o estructural. Suelen integrar estructuras de protección o de sostén. Podemos encontrarlas en:

  • Conchas y caparazones (ej. Carbonato cálcico, CaCO₃)
  • Esqueleto de vertebrados (ej. Fosfato cálcico, Ca₃(PO₄)₂)

• Sales Solubles (Disueltas)

  Aparecen disociadas en sus iones constituyentes (forma iónica). En disolución también se denominan electrolitos. Pueden ser cationes (iones positivos) o aniones (iones negativos).

  Funciones de las Sales Solubles (Iones)

  • Funciones catalíticas: Algunos cationes actúan como cofactores, interviniendo y regulando diversas funciones metabólicas, como:
    • Actividad enzimática: La actividad de ciertas enzimas precisa de cofactores enzimáticos (Cu⁺, Mn²⁺, Mg²⁺, Zn²⁺…).
    • Transporte de O₂: El Fe^2+/3+ forma parte de la hemoglobina y mioglobina.
    • Fotosíntesis: El Mg²⁺ participa en los procesos fotosintéticos y forma parte de la clorofila.
    • Coagulación sanguínea: Requiere Ca²⁺.
    • Contracción muscular: Precisa de la participación del Ca²⁺.
    • Impulso nervioso: Precisa de la acción de Na⁺ y K⁺.
  • Funciones osmóticas: Regulan la distribución de agua entre los medios intra y extracelulares (presión osmótica, turgencia) y participan en el mantenimiento de gradientes electroquímicos a través de las membranas (Na⁺, K⁺, Ca²⁺, Cl^–).
  • Función tamponadora de pH: Mantienen constante el pH de los medios biológicos (sistemas tampón o buffer), como el pH del citoplasma (tampón fosfato: H₂PO₄^–/HPO₄^2–) y el sanguíneo (tampón bicarbonato: CO₃^2–/HCO₃^–).
  • Nutrientes: Algunas sales solubles (NO₃^–, SO₄^2–, PO₄^3–) son incorporadas como nutrientes esenciales por organismos autótrofos.

Glúcidos (Hidratos de Carbono o Azúcares)

Monosacáridos Comunes

Son los glúcidos más simples. Fórmulas lineales:

• D-glucosa (Aldohexosa): HCO-HCOH-HOCH-HCOH-HCOH-CH₂OH
• D-fructosa (Cetohexosa): CH₂OH-CO-HOCH-HCOH-HCOH-CH₂OH
• D-ribosa (Aldopentosa): HCO-HCOH-HCOH-HCOH-CH₂OH
• D-desoxirribosa (Aldopentosa modificada): HCO-HCH-HCOH-HCOH-CH₂OH

Disacáridos Comunes

Formados por la unión de dos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico. Los más comunes son:

• Lactosa: Azúcar de la leche. Formada por β-D-galactosa + β-D-glucosa (enlace β(1→4)). Tiene poder reductor.
• Sacarosa: Azúcar de caña o común. Formada por α-D-glucosa + β-D-fructosa (enlace α(1→2)β). No tiene poder reductor.
• Maltosa: Azúcar de malta. Se obtiene de la hidrólisis del almidón y el glucógeno. Formada por α-D-glucosa + α-D-glucosa (enlace α(1→4)). Tiene poder reductor.
• Isomaltosa: Similar a la maltosa, aparece en puntos de ramificación del almidón y glucógeno. Formada por α-D-glucosa + α-D-glucosa (enlace α(1→6)). Tiene poder reductor.
• Celobiosa: Unidad estructural de la celulosa. Se obtiene de su hidrólisis. Formada por β-D-glucosa + β-D-glucosa (enlace β(1→4)). Tiene poder reductor.

Polisacáridos

Polímeros formados por la unión de muchos monosacáridos.

Almidón

Es el polisacárido de reserva energética en vegetales. Se almacena en amiloplastos. Lo que llamamos almidón es, en realidad, una mezcla de dos polímeros distintos:

• Amilosa: Polímero lineal de α-D-glucosa unidas por enlaces α(1→4). Adopta una estructura espacial helicoidal (6 monómeros por vuelta). Se tiñe de azul oscuro-violeta con yodo. Su hidrólisis da lugar a maltosa y glucosa. Peso molecular ~10⁶ Da.
• Amilopectina: Polímero ramificado de α-D-glucosa. Cadenas lineales con enlaces α(1→4) y ramificaciones cada 15–30 restos de glucosa mediante enlaces α(1→6). Se tiñe de color rojo-violáceo con yodo. Su hidrólisis da lugar a maltosa, isomaltosa y glucosa. Peso molecular 10–500 · 10⁶ Da, menos soluble que la amilosa.

Glucógeno

Es el polisacárido de reserva energética en animales. Estructuralmente es similar a la amilopectina (polímero ramificado de α-D-glucosa con enlaces α(1→4) y α(1→6)), pero mucho más ramificado (ramificaciones cada 8–10 residuos de glucosa).

Se almacena principalmente en el hígado y el músculo en forma de gránulos citoplasmáticos.

Sus múltiples ramificaciones permiten una hidrólisis (liberación de glucosa) mucho más rápida, ya que las enzimas actúan sobre los extremos no reductores de cada rama. Esto es crucial para animales, que tienen mayores demandas energéticas y necesitan movilizar glucosa rápidamente.

Celulosa

Es un polímero lineal de β-D-glucosa, unidas mediante enlaces β(1→4).

Tiene una función estructural fundamental, siendo el principal componente de la pared celular de las células vegetales.

Propiedades destacadas:

• Muy insoluble en agua.
• Difícilmente hidrolizable (pocos organismos poseen enzimas celulasas; su hidrólisis produce celobiosa y glucosa).
• Químicamente inerte.
• Gran resistencia y estabilidad mecánicas.

Estas propiedades derivan de su estructura: los enlaces β(1→4) obligan a cada molécula de glucosa a girar 180º respecto a las adyacentes, formando cadenas largas y rectas. Estas cadenas se alinean paralelamente y establecen múltiples puentes de hidrógeno entre ellas, formando microfibrillas muy resistentes.

Quitina

Es un polímero lineal de N-acetil-β-D-glucosamina (un derivado aminado de la glucosa), unidas con enlaces β(1→4).

Tiene función estructural. Es el componente principal del exoesqueleto de artrópodos y de la pared celular de los hongos.

Al igual que en la celulosa, las moléculas de quitina son largas cadenas lineales sin ramificar que se empaquetan fuertemente mediante puentes de hidrógeno, confiriéndole gran resistencia, inactividad química e insolubilidad.

Proteínas: Las Moléculas Funcionales por Excelencia

Son biomoléculas orgánicas macromoleculares formadas por la polimerización lineal de unidades básicas llamadas aminoácidos, unidos entre sí mediante enlaces peptídicos.

Las proteínas son constituyentes fundamentales y funcionales de todos los seres vivos. Su importancia radica en su:

• Gran ubicuidad: Se encuentran en todas las células y estructuras celulares. Son las biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos (más del 50% de su peso seco).
• Gran diversidad: Existen miles de proteínas diferentes. Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos única, determinada genéticamente (codificada en un gen). Esta diversidad permite la especificidad funcional.
• Gran polivalencia funcional: Las proteínas realizan la práctica totalidad de las funciones biológicas: estructural, enzimática (catálisis), transporte, movimiento (contráctil), defensa (inmunológica), regulación (hormonal, génica), recepción de señales, reserva, etc.

Aminoácidos: Los Monómeros de las Proteínas

Un aminoácido es una molécula orgánica que posee al menos un grupo amino (–NH₂) y un grupo carboxilo (–COOH), unidos generalmente al mismo átomo de carbono (el carbono α).

Tipos de aminoácidos:

• Aminoácidos proteicos (o estándar): Son los 20 tipos de aminoácidos que forman parte de las proteínas de forma directa, codificados por el código genético.
• Aminoácidos modificados (o derivados): Se forman por modificación química de un aminoácido proteico una vez que ya forma parte de la proteína. No tienen codones propios. Ej.: 4-hidroxiprolina (en colágeno), γ-carboxiglutámico (en protrombina), desmosina (en elastina).
• Aminoácidos no proteicos: Existen más de 150 aminoácidos que no forman parte de las proteínas. Pueden ser intermediarios metabólicos (ej. β-alanina, citrulina, ornitina), componentes de otras estructuras (ej. D-glutámico en pared bacteriana), vitaminas (ej. biotina o vitamina B₇), neurotransmisores (ej. GABA o γ-aminobutírico), etc.

Propiedades Físico-Químicas de los Aminoácidos

• Estado físico: Sólidos cristalinos a temperatura ambiente, con alto punto de fusión (> 200 ºC).
• Solubilidad: Solubles en agua y disolventes polares debido a sus grupos polares (amino y carboxilo) y, en algunos casos, a la cadena lateral polar.
• Isomería: Presentan estereoisomería (excepto la glicina) debido a que el carbono α es asimétrico (unido a 4 sustituyentes distintos). Existen formas D y L. Los aminoácidos proteicos son de la serie L.
• Actividad óptica: Al tener un carbono asimétrico (excepto glicina), desvían el plano de la luz polarizada. Son ópticamente activos.
• Carácter anfótero: Pueden comportarse como ácidos (cediendo H⁺ del grupo -COOH) o como bases (aceptando H⁺ en el grupo -NH₂).
• Forma iónica (Zwitterión): En disolución acuosa a pH neutro (pH ≈ 7), los aminoácidos se encuentran predominantemente en forma de ion dipolar o zwitterión, con el grupo amino protonado (–NH₃⁺) y el grupo carboxilo desprotonado (–COO^–).

Clasificación de los Aminoácidos Proteicos

Se clasifican según la polaridad de su cadena lateral (R), que determina sus propiedades e interacciones:

• Aminoácidos apolares (hidrófobos): Cadena R no polar. Tienden a situarse en el interior de las proteínas globulares.
  • Alifáticos: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Prolina (Pro), Metionina (Met).
  • Aromáticos: Fenilalanina (Phe), Triptófano (Trp).
  Interaccionan mediante fuerzas de van der Waals e interacciones hidrofóbicas.
• Aminoácidos polares sin carga: Cadena R polar pero sin carga neta a pH fisiológico. Pueden formar puentes de hidrógeno. Suelen estar en la superficie de las proteínas. Incluyen: Glicina (Gly), Serina (Ser), Treonina (Thr), Tirosina (Tyr), Cisteína (Cys), Glutamina (Gln), Asparagina (Asn).
• Aminoácidos polares con carga negativa (ácidos): Cadena R con un grupo carboxilo adicional, ionizado negativamente a pH fisiológico (–COO^–). Son: Ácido Aspártico (Asp), Ácido Glutámico (Glu).
• Aminoácidos polares con carga positiva (básicos): Cadena R con un grupo amino adicional, ionizado positivamente a pH fisiológico (–NH₃⁺). Son: Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His).

El Enlace Peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente de tipo amida que se forma por la reacción entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amino (–NH₂) de otro, con la eliminación de una molécula de agua. Es un enlace fuerte y con carácter parcial de doble enlace, lo que le confiere rigidez y planaridad.

Niveles de Estructura de las Proteínas

La función de una proteína depende de su conformación tridimensional específica, que se describe en varios niveles jerárquicos:

• Estructura Primaria: Es la secuencia lineal y específica de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Determina las demás estructuras y la función final.
• Estructura Secundaria: Es el plegamiento regular y repetitivo de segmentos de la cadena polipeptídica, estabilizado por puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H del esqueleto peptídico. Las estructuras más comunes son la α-hélice y la lámina β (u hoja plegada β).
• Estructura Terciaria: Es la disposición tridimensional global y única que adopta la cadena polipeptídica completa (incluyendo las estructuras secundarias) al plegarse sobre sí misma. Está estabilizada por diversas interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas) y, a veces, enlaces covalentes (puentes disulfuro) entre las cadenas laterales (R) de los aminoácidos. Confere la actividad biológica a la proteína.
• Estructura Cuaternaria: Se presenta solo en proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (llamadas subunidades o protómeros), cada una con su propia estructura terciaria. Describe el modo en que estas subunidades se asocian y organizan espacialmente para formar la proteína funcional completa. Las subunidades se mantienen unidas por interacciones débiles y, a veces, puentes disulfuro.

Propiedades de las Proteínas

Derivan de su composición aminoacídica y su estructura tridimensional:

• Especificidad: Cada proteína tiene una estructura tridimensional única que le permite interactuar de forma selectiva (específica) con otras moléculas (ligandos, sustratos). Esta especificidad reside en la conformación del sitio de unión o centro activo y es la base de su función biológica.
• Solubilidad: Las proteínas globulares suelen ser solubles en medios acuosos debido a que los aminoácidos con cadenas laterales polares se disponen en la superficie externa, interactuando con el agua mediante puentes de hidrógeno y formando una capa de solvatación. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles.
• Capacidad amortiguadora (o tamponadora) de pH: Las proteínas actúan como tampones biológicos debido a su carácter anfótero. Pueden aceptar o ceder protones (H⁺) gracias a los grupos ionizables (-COOH y -NH₂) de los extremos de la cadena y, sobre todo, de las cadenas laterales de los aminoácidos ácidos y básicos, ayudando a mantener estable el pH del medio.
• Desnaturalización: Es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (pérdida de la conformación nativa) de una proteína, sin afectar a la estructura primaria (no se rompen los enlaces peptídicos). Esto provoca la pérdida de su función biológica.

Desnaturalización de Proteínas

Factores Desnaturalizantes

Son agentes físicos o químicos que rompen las interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional:

• Cambios extremos de pH: Alteran el estado de ionización de las cadenas laterales de los aminoácidos, rompiendo enlaces iónicos y puentes de hidrógeno.
• Altas concentraciones salinas (Salinidad): Los iones compiten con los grupos cargados de la proteína por el agua (alterando la solvatación) y pueden romper enlaces iónicos.
• Sustancias químicas:
  • Compuestos polares (ej. urea, alcoholes): Rompen puentes de hidrógeno e interacciones iónicas.
  • Compuestos apolares (ej. disolventes orgánicos): Alteran las interacciones hidrofóbicas.
  • Detergentes (anfipáticos): Desorganizan las interacciones hidrofóbicas.
  • Agentes reductores u oxidantes: Rompen puentes disulfuro.
• Temperatura elevada: Aumenta la energía cinética de las moléculas, rompiendo las interacciones débiles (principalmente puentes de H y van der Waals).
• Agitación mecánica vigorosa: Puede romper físicamente las interacciones débiles.

Tipos de Desnaturalización

• Irreversible: La proteína no puede recuperar su estructura nativa ni su función, incluso si se elimina el agente desnaturalizante. Ocurre con tratamientos drásticos o prolongados.
• Reversible: Si el agente desnaturalizante actúa suavemente y por poco tiempo, la proteína puede recuperar su conformación nativa y su función al eliminar dicho agente. El proceso de recuperación se llama renaturalización.

Funciones Biológicas de las Proteínas

La diversidad estructural de las proteínas les permite realizar una vastísima gama de funciones:

• Función Enzimática (Catálisis): Actúan como biocatalizadores, acelerando las reacciones metabólicas (ej. amilasa, ADN polimerasa). Es una de las funciones más importantes.
• Función Estructural: Proporcionan soporte y forma a células, tejidos y estructuras corporales (ej. colágeno en tejido conjuntivo, queratina en pelo y uñas, histonas empaquetando ADN, tubulina en microtúbulos).
• Función de Transporte: Transportan moléculas específicas a través de membranas o por el organismo (ej. hemoglobina transporta O₂, albúmina transporta ácidos grasos, permeasas y canales iónicos en membranas).
• Función de Movimiento y Contráctil: Permiten el movimiento celular y la contracción muscular (ej. actina y miosina en músculos, dineína y kinesina en transporte intracelular, flagelina en flagelos bacterianos).
• Función de Defensa (Inmunológica): Protegen al organismo contra patógenos (ej. inmunoglobulinas o anticuerpos). También participan en la coagulación (ej. trombina, fibrinógeno).
• Función Reguladora (Hormonal y otras): Actúan como señales químicas (hormonas proteicas como la insulina y el glucagón) o regulan procesos como la expresión génica (factores de transcripción).
• Función de Recepción de Señales: Proteínas de membrana que actúan como receptores, detectando señales externas (hormonas, neurotransmisores) y transmitiéndolas al interior celular.
• Función de Reserva: Almacenan aminoácidos para el desarrollo embrionario o como fuente de nutrientes (ej. ovoalbúmina en huevo, caseína en leche, ferritina almacena hierro).
• Función Homeostática: Contribuyen a mantener el equilibrio del medio interno (ej. albúmina regula la presión osmótica sanguínea, proteínas actúan como tampones de pH).
• Función de Reconocimiento Celular: Glicoproteínas de la superficie celular implicadas en el reconocimiento entre células (ej. sistema ABO, complejo mayor de histocompatibilidad).

Enzimas: Los Catalizadores Biológicos

Las enzimas son, en su mayoría, proteínas (aunque algunas moléculas de ARN, llamadas ribozimas, también tienen actividad catalítica) que actúan como catalizadores biológicos. Su función es acelerar enormemente la velocidad de las reacciones bioquímicas específicas, disminuyendo la energía de activación necesaria para que ocurran, sin consumirse ellas mismas en el proceso.

Composición de las Enzimas

• Enzimas simples: Constituidas únicamente por una o varias cadenas polipeptídicas.
• Holoenzimas (Enzimas conjugadas): Requieren, además de la parte proteica, un componente no proteico para ser activas. En ellas se distingue:
  • Apoenzima: Es la parte proteica de la holoenzima. Es responsable de la especificidad de la enzima (reconocimiento del sustrato). Por sí sola es inactiva.
  • Cofactor: Es la parte no proteica, esencial para la actividad catalítica. Puede ser:
    • Ion metálico (Activador): Cationes como Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺, Mn²⁺, Cu⁺, K⁺, etc. Ayudan a unir el sustrato o participan directamente en la catálisis.
    • Coenzima: Molécula orgánica compleja (a menudo derivada de vitaminas hidrosolubles como las del complejo B). Actúan como transportadores transitorios de grupos químicos o electrones durante la reacción. Ejemplos: NAD⁺, FAD, NADP⁺, Coenzima A, ATP, biotina, pirofosfato de tiamina. Si la coenzima está unida covalentemente a la apoenzima, se denomina grupo prostético.

Estructura de las Enzimas

Al ser proteínas (en su mayoría), las enzimas poseen estructura terciaria o cuaternaria. Dentro de esta estructura, podemos distinguir diferentes tipos de aminoácidos según su función:

• Aminoácidos estructurales: Forman el armazón de la proteína y mantienen su conformación tridimensional. Su alteración puede llevar a la pérdida de actividad.
• Aminoácidos de unión (o de fijación): Se localizan en el centro activo y son responsables de reconocer y unir específicamente al sustrato mediante interacciones débiles.
• Aminoácidos catalíticos: También en el centro activo, son los directamente implicados en facilitar la ruptura y formación de enlaces químicos durante la transformación del sustrato en producto.
• Aminoácidos no esenciales: Su modificación o sustitución no afecta significativamente la estructura ni la función de la enzima.

El Centro Activo

Es una región tridimensional específica de la enzima, generalmente una cavidad o hendidura en su superficie, donde se une el sustrato y tiene lugar la catálisis. Características:

• Formado por un número relativamente pequeño de aminoácidos (de unión y catalíticos), que pueden estar alejados en la secuencia primaria pero próximos en la estructura terciaria.
• Presenta una conformación espacial complementaria a la del sustrato (modelo llave-cerradura de Fischer) o que se adapta a él al unirse (modelo de ajuste inducido de Koshland).
• La unión enzima-sustrato (Complejo E-S) se establece mediante múltiples interacciones débiles (puentes de H, iónicas, hidrofóbicas, van der Waals).
• Dentro del centro activo se pueden diferenciar conceptualmente:
  • Sitio de unión: Reconoce y fija el sustrato en la orientación adecuada. Determina la especificidad de sustrato.
  • Sitio catalítico: Contiene los residuos aminoacídicos que participan directamente en la transformación química del sustrato. Determina la especificidad de reacción.

Propiedades de las Enzimas

• Alto poder catalítico: Aumentan la velocidad de las reacciones millones de veces en comparación con la reacción no catalizada, operando en condiciones suaves de temperatura y pH compatibles con la vida.
• Alta especificidad: Son muy selectivas.
  • Especificidad de sustrato: Cada enzima actúa sobre un sustrato específico o un grupo reducido de sustratos con estructura similar.
  • Especificidad de reacción (o de acción): Cada enzima cataliza un único tipo de reacción química.
• Actúan en condiciones moderadas: Funcionan óptimamente a la temperatura y pH fisiológicos del organismo donde se encuentran.
• No se consumen en la reacción: Se recuperan intactas al final del proceso, pudiendo catalizar múltiples ciclos de reacción.
• Actividad regulable: Su actividad puede ser modulada (aumentada o disminuida) por diversos factores (temperatura, pH, concentración de sustrato, inhibidores, activadores, regulación alostérica, modificación covalente), permitiendo el control del metabolismo celular.

Regulación de la Actividad Enzimática

El control preciso de las rutas metabólicas se logra mediante la regulación de la actividad de las enzimas clave. Los principales factores que modulan la actividad enzimática y afectan la cinética enzimática (velocidad de la reacción) son:

• Temperatura: La velocidad aumenta con la temperatura hasta un óptimo, a partir del cual la enzima se desnaturaliza y pierde actividad.
• pH: Cada enzima tiene un pH óptimo de actividad. Cambios en el pH alteran la ionización de los aminoácidos del centro activo y/o del sustrato, afectando la unión y la catálisis. pH extremos causan desnaturalización.
• Concentración de sustrato: A mayor concentración de sustrato, mayor velocidad de reacción, hasta que la enzima se satura (todos los centros activos están ocupados) y se alcanza la velocidad máxima (Vmax).
• Presencia de inhibidores: Moléculas que disminuyen o anulan la actividad enzimática. Pueden ser reversibles (competitivos, no competitivos, acompetitivos) o irreversibles.
• Presencia de activadores: Moléculas que aumentan la actividad enzimática.
• Regulación alostérica: Modulación de la actividad por unión de moléculas (efectores alostéricos) a un sitio distinto del centro activo (sitio alostérico), provocando un cambio conformacional en la enzima.
• Modificación covalente: Adición o eliminación reversible de grupos químicos (ej. fosfato, metilo) a la enzima, alterando su actividad (ej. fosforilación/desfosforilación).
• Isoenzimas: Diferentes formas moleculares de una misma enzima que catalizan la misma reacción pero presentan distintas propiedades cinéticas o regulatorias.