Composición Química del Cuerpo Humano

1. Características de la Materia Viva

Capacidad de constante renovación (estructura ordenada) y de autorreproducción.

2. Componentes Principales

Bioelementos (Átomos): Átomos → 3 tipos de partículas: protones (+), neutrones (sin carga) y electrones (-) que se mueven alrededor del núcleo. Biomoléculas (Moléculas)

3. Bioelementos (Átomos)

• Primarios: C, H, O, N. Más abundantes (98%). Forman entre ellos enlaces covalentes (muy fuertes). El C, N y O comparten electrones.
• Secundarios: S, P, Mg, Ca, Na, K, Cl ↔ Aminoácidos: monómeros de las proteínas. La hemoglobina capta el oxígeno si hay hierro.
• Oligoelementos: Fe, Mn, Cu, Zn, F, I, B, Si, V, Cr, Co, Se, Mo, Li

4. Biomoléculas (Moléculas)

a/ Clasificación:

• Inorgánicas: Agua (la más abundante), gases (O2 y CO2) y sales inorgánicas (aniones como el bicarbonato y cationes como el amonio, que limpia las células). Disoluciones tampón: controlan pH.
• Orgánicas: Azúcares o glúcidos (glucosa o almidón), lípidos (triglicéridos o colesterol), proteínas (insulina, hemoglobina o enzimas), ácidos nucleicos (ADN y ARN) y metabolitos intermediarios (ácido cítrico, urea o ácido láctico).

b/ Enlaces:

Los electrones de la última capa de valencia participan en ellos.

1. Covalentes o Fuertes

• Covalente: Dos elementos comparten electrones (electrones de valencia). + frecuente, más fuerte y más resistente. Requiere muchísima energía. Pueden ser enlaces sencillos, dobles o triples.
• Iónico: Atracción electrostática que experimentan dos iones de carga opuesta. Cationes: ceden electrones (+) o aniones; aceptan electrones (-). Ej: NaCl (Na+, Cl-)

2. Enlaces No Covalentes (+ Débiles)

• Fuerzas electrostáticas: Partículas de carga opuesta se atraen. Son más intensas cuanto menor es la distancia que separa los iones. Símbolos: línea de puntos.
• Puentes o enlaces de hidrógeno: Interacción entre un átomo de H unido covalentemente a un átomo electronegativo de pequeño tamaño (O, N, F) y otro átomo electronegativo (con capacidad de captar electrones) de un grupo vecino en una orientación óptima con un par de electrones libres.
• Fuerzas de Van der Waals: Muy débiles. Son fuerzas de estabilización molecular. Interacciones de tipo carga-carga, pero dependen de la distancia entre átomos (distancia de contacto, que es la distancia máxima para estar unidos por fuerzas de Van der Waals). Moléculas con átomos altamente empaquetados (bicapas lipídicas, ácidos nucleicos).
• Interacciones hidrofóbicas: Grupos de átomos apolares o hidrofóbicos tienden a agruparse entre sí en un medio acuoso, excluyendo el agua y alcanzando una situación más estable.
• Fuerzas polares: Moléculas sin carga neta en las que los centros de las cargas (+) y (-) no coinciden (dipolos eléctricos: dos cargas iguales y opuestas separadas por una distancia).

5. Isomería

Misma composición y distinta orientación. Hay dos tipos:

• Geométrica: Moléculas con estructura rígida; posiciones relativas: cis: próximas en el espacio; trans: alejadas.
• Óptica: Moléculas asimétricas (carecen de plano de simetría). Desvían el plano de la luz polarizada (poder rotatorio).
  • Derecha: dextrógiros
  • Izquierda: levógiros

Simétrico = quiral y asimétrico es = quiral.

Agua y Disoluciones Acuosas

H2O: Biomolécula inorgánica más abundante de los seres vivos. Constituye el 65-70% del peso corporal.

Estructura Molecular

1. Carácter tetraédrico: 2 átomos de H unidos a un átomo de O por dos enlaces covalentes.
2. Dipolo eléctrico: El O es + electronegativo que el H y atrae con + fuerza a los electrones de cada enlace. Su distribución asimétrica de sus electrones = molecular polar y se comporta como un dipolo (en moléculas polares sin carga).
3. Formación de puentes de H: Interacciones dipolo-dipolo formándose puentes de H entre varias moléculas de agua.

Propiedades

(4, 5, 6 contribuyen a la regulación del calor corporal)

1. 1. 1. Líquida entre 0-100ºC
      2. Densidad máxima a 4ºC
      3. Elevada temperatura de ebullición: 100ºC (1 atmósfera)
      4. Elevado calor específico: Calor regulador de la temperatura de un organismo
      5. Elevado calor de vaporización: Permite eliminar el exceso de calor, por evaporización de pequeñas cantidades de agua a través de pulmones y piel.
      6. Elevada conductividad específica: Contribuye a la termorregulación
      7. Elevada constante dieléctrica: Buen disolvente de compuestos iónicos y sales cristalizadas permite disolver las sales.
      8. Disolvente de compuestos polares de naturaleza no iónica: Mediante puentes de H
      9. Capacidad de hidratación o solvatación de iones: Por ser dipolar rodea a los iones y los aíslan.
      10. Disolvente de moléculas anfipáticas: En su estructura hay grupos polares y apolares simultáneamente. Formación de micelas o bicapas (grupos hidrófobos o apolares al interior y grupos polares al exterior)
      11. Elevada tensión superficial: Se ordenan para que la superficie libre sea mínima y permite que se oponga una gran resistencia a romperse. Disminuye con la presencia de sustancias tensoactivas (jabones, detergentes) facilitando la mezcla o emulsión de las grasas en un medio acuoso (lípidos insolubles en agua). La patología relacionada: enfermedad de membrana hialina (EMH) o síndrome de distrés respiratorio agudo.
      12. Electrolito débil: Es anfólito o anfótera → puede actuar como ácido o como base (captar y ceder electrones).
      13. Transparencia

Funciones

1. Componente estructural de macromoléculas: De proteínas y polisacáridos, al estabilizar fundamentalmente por la formación de puentes de H.
2. Disolvente universal de sustancias: Tanto iónicas como anfipáticas y polares no iónicas y es un excelente medio de transporte en el organismo.
3. Fundamental para el desarrollo del metabolismo: Es el sustrato o producto de diversas reacciones enzimáticas: participa como reactante en infinidad de vías metabólicas.
4. Carácter termorregulador
5. Regulador de pH

Enzima: Molécula proteica que hace que una molécula se transforme en sustrato rápidamente. Si necesitan el agua como sustrato (hidrolasas o hidratasas)

• Disolución: Es una combinación homogénea de varios componentes.
• 1. 1. Soluto: Sustancia que se disuelve
     2. Disolvente: Medio en el que se disuelve el soluto

Dispersión: Sistemas heterogéneos sin separación de fases (si las fases son líquidas = emulsión)

Suspensión: Mezcla heterogénea que se puede separar fácilmente por filtración (sedimenta con facilidad).

Equilibrio Ácido-Base

Concepto de Acidez. pH

a/ Teorías de acidez:

• Arrhenius: Los ácidos son los protones (H+) y las bases (OH-).
• Bronsted y Lowry: Los ácidos ceden protones (NH4+) y las bases aceptan protones (NH3).
• Lewis: Los ácidos aceptan un par de electrones (NH4+) y las bases ceden los electrones (NH3).

b/ Ionización del agua. pH:

El agua es un electrolito débil cuyas moléculas se disocian en muy pequeña cantidad. El agua se comporta como una sustancia anfótera o anfiprótica (actúa al mismo tiempo como ácido y como base).

Keq es alta se disocia →; si es baja se forma ←

pH: Está determinado por las concentraciones relativas de ácidos y bases. Se define: logaritmo decimal de la concentración molar de iones H, con el signo cambiado.

En los medios extracelulares del cuerpo humano, el pH es constante en torno a 7,4. El fluido extracelular humano tiene un pH alcalino entre 7,35-7,45.

c/ Química ácido-base:

Los iones H+ y OH- derivados del agua son fundamentales para las reacciones bioquímicas. Las moléculas biológicas (proteínas y ácidos nucleicos), tienen numerosos grupos funcionales que actúan como ácidos y bases. Pueden perder un electrón o ganar. Las moléculas biológicas tienen numerosos grupos funcionales que actúan como ácidos y como bases.

d/ Fuerza de ácidos y bases:

• Ácidos y bases totalmente disociados (coinciden la concentración de ácido o base de iones H o iones hidroxilo).
• Ácidos y bases: poco disociados.

Disoluciones Amortiguadoras

A/ Disolución reguladora:

Admite que se añada un ácido o una base con el pH constante. Puede ser: por un ácido débil y la sal de su base conjugada y por una base débil y la sal de un ácido conjugado. Capacidad amortiguadora (absorber-equilibrar): Es la cantidad de ácido o base que añadida a la disolución, produce una variación máxima de una unidad en el pH para que suba una unidad.

Funcionamiento:

Una buena disolución reguladora contendría en proporciones análogas un ácido débil y su forma disociada procedente de la sal correspondiente. Cuando más protones disminuye el pH.

B/ Disoluciones amortiguadoras fisiológicas:

Principio isohídrico del mantenimiento del pH: Amortiguadores fisiológicos (instantánea) → Ventilación pulmonar (minutos) ↔ Filtración renal (horas)

• Fosfatos (H2PO4-/ HPO42-): Su concentración es baja. Es importante en el medio intracelular y en los líquidos tubulares renales.
• Bicarbonato: Es el principal tampón extracelular, tanto en la sangre como en los demás líquidos intersticiales. La concentración de bicarbonato puede regularse por eliminación renal y la PCO2 a través de la ventilación pulmonar.
• Proteínas: Proteínas y aminoácidos constituyen otro sistema regulador del pH sanguíneo, pero su mayor importancia radica en el interior de la célula. Su poder amortiguador se basa en la composición de aminoácidos, ya que varios de ellos poseen una cadena lateral ionizable, con su correspondiente pKa.
• Hemoglobina: Destaca por su importancia en la respiración y su abundancia en la sangre (eritrocitos). Si se encuentra oxigenada o no, el pKa del equilibrio cambia, lo que le confiere mayor versatilidad a la hora de regular el pH.

3. Acidosis

(La concentración aumenta y disminuye el pH).

A/ Metabólicas:

Causas: La acidosis tubular renal provoca un defecto en la excreción de protones o reabsorción de bicarbonato. Pérdidas de bicarbonato (vómitos de contenido intestinal o diarreas alcalinas y fístulas intestinales). Un aumento en el aporte de ácidos (diabetes) y un hipoaldosteronismo (enfermedad de Addison). Compensación: La hiperpnea o taquipnea (ventilación pulmonar profunda y rápida). La retención de bicarbonatos o eliminación de protones, o ambos, por el riñón y disminuye el pH de la orina y aumenta el del organismo. Tratamiento: Administrar oralmente bicarbonato sódico o infusión intravenosa alcalina.

B/ Respiratoria:

Causas: Por lesiones pulmonares, ingestión de drogas depresoras del centro respiratorio (barbitúricos) y respiración de aire con elevado porcentaje de CO2. Compensación: En el riñón ocurre un aumento de la reabsorción de bicarbonato y de la excreción de protones por lo que el pH aumenta. Tratamiento: Aumento del volumen de ventilación o respiración pulmonar. Son los mismos tratamientos empleados en la acidosis metabólica.

4. Alcalosis

(La concentración disminuye y aumenta el pH).

A/ Metabólica:

Causas: Aumento de las pérdidas de los ácidos (vómitos de contenido gástrico), administración de diuréticos (alcalosis), ingestión de compuestos alcalinos (fármacos para tratar úlceras o gastritis) e hiperaldosteronismo (enfermedad de Cohn). Compensación: Hipopnea y bradipnea (disminución de la respiración pulmonar) y aumentar la excreción de bicarbonato o retener protones. Tratamiento: Administración oral de cloruro amónico o administración vía oral o intravenosa de lisina y arginina (son aminoácidos básicos).

B/ Respiratoria:

Causas: Estímulo del centro respiratorio (ansiedad) e hipoxia (falta de oxígeno). Compensación: En el riñón ocurre un aumento en la eliminación de bicarbonato y de la retención de protones, con lo que el pH del medio interno disminuya. Y una producción metabólica elevado de ácido láctico y pirúvico como respuesta a la baja Pc02 Y AL pH elevado. Tratamiento: (Bolsa de papel): Aumento del espacio no oxigenado (inspirando el propio anhídrido carbónico que espira, para aumentar la concentración de CO2 en el organismo).

• Metabólicas: producidos por disfunciones o anomalías del metabolismo o renales
• Respiratorias: producidos por alteraciones o problemas originados en las vías respiratorias que afectan a la pCO2 (presión parcial)

Lípidos

Composición:

C, H y O, también P, N y S.

Características Comunes:

Son insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos (cloroformo).

Funciones:

Reserva energética, componentes de membranas y aislantes, lubricantes o protectoras, hormonales, emulsionantes (como las sales biliares) y reguladores del metabolismo celular.

Clasificación:

Simples:

Saponificables, C, H y O. Isomería cis;

Unidades básicas:

• Ácidos grasos: Son ácidos monocarboxílicos de cadena lineal, entre 4 y 24 C. Son anfipáticas (una parte polar y otra apolar). Saturados: enlaces simples (CIS). Insaturados: uno o varios enlaces dobles y moléculas con codos, con cambios en la dirección en los lugares donde aparece el doble enlace. Son fácilmente oxidables por el oxígeno atmosférico, formando peróxidos (sobre todo en caliente), lo que explica su tendencia al enranciamiento y a la pérdida de su calidad y fluidez. Polinsaturados (más de un doble enlace), los dobles enlaces nunca son conjugados. Siempre tienen la configuración cis. A igualdad de átomos de carbono, los insaturados cis tienen temperaturas de fusión menores que los trans, y éstos menores que los saturados. Esterificación: formación de enlaces éster entre el grupo carboxilo de los ácidos grasos + grupos alcohol de otras moléculas (éster de ácido graso). Saponificación: hidrólisis de los ésteres de ácidos grasos con un álcali. Se obtienen las sales de los ácidos grasos (jabones).
• Alcoholes grasos:
  • Muy abundantes:
    • Glicerol o glicerina: Alcohol básico en los acilglicéridos y fosfoacilglicéridos. (CH2OH-CHOH-CH2OH)
    • Esfingosina: Alcohol básico de la estructura de los derivados de las ceramidas.
  • Menos abundantes:
    • Cadena larga y número par de carbonos (ceras animales) como el alcohol cetílico y melísico.
    • Cadena corta, de estructura diversa y carácter hidrófilo.
• Ésteres de los ácidos grasos: Acilglicéridos: Son ésteres entre el glicerol y los ácidos grasos. Son principal reserva energética de la célula. Su poder calorífico es muy superior al de los hidratos de carbono y proteínas. Como el glicerol tiene tres grupos grupos hidroxilo, pueden esterificarse con 1, 2, o 3 ácidos grasos = monoacilglicéridos (MAG), diacilglicéridos (DAG) y triacilglicéridos (TAG). Reacción de esterificación: el grupo ácido de los ácidos grasos + alcoholes → ésteres + agua. Características generales: no tienen un punto de fusión definido. Cuanto más ricos en ácidos grasos insaturados mayor fluidez de sus tejidos. Los jabones (saponificación) actúan como detergentes por su gran tendencia a formar micelas.
• Derivados de ácidos grasos de importancia reguladora o señalizadora: Derivan de eicosanoides. En seres humanos, el precursor de estos es el ácido araquidónico, ácido graso poliinsaturado de 4 dobles enlaces.
  • Prostaglandinas: Provienen del ácido araquidónico. Son 20 carbonos que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas. Presente en todos los tejidos: contracción del músculo, la disminución de la presión sanguínea, la inhibición de la secreción gástrica y participación en procesos de inflamación. Tienen efectos a bajas concentraciones y su inactivación es muy rápida en pulmón. Las Prostaclinas: Son anticoagulantes (producen vasodilatación y anticoagulantes.
  • Tromboxanos: Se producen en las plaquetas. Anillo oxano (un hexágono con un eslabón oxígeno). Estimulan la agregación plaquetaria y la vasoconstricción (formación de trombos). Su actividad debe estar muy bien regulada.
  • Leucotrienos: Se forman en los basófilos, los leucocitos polimorfonucleares y los macrófagos. Provienen del ácido araquidónico y forman los hidroperoxiácidos. Son mediadores de hipersensibilidad inmediata (efecto constrictor del músculo liso en el pulmón, la tráquea y el intestino y por el aumento que producen sobre la permeabilidad vascular). Participan en la reacción lenta de la anafilaxia.

Complejos:

Lípidos simples unidos por enlaces éster con algún otro componente polar como fosfatos, alcoholes e hidratos de carbono hidrofílicos. Anfipáticos.

• Fosfolípidos: Lípidos + grupo fosfato. Son anfipáticas. Forman parte de la bicapa lipídica. Hay dos clases:
  • Fosfoacilglicéridos: Contienen un glicerol esterificado en C1 y 2 por dos cadenas de ácidos grasos y un grupo fosfato e C3 esterificando. Esta estructura básica es el ácido L-fosfatídico. Si contienen otro alcohol graso de cadena corta esterificando un segundo grupo ácido del fosfato, se consideran ésteres del ácido fosfatídico. Las lecitinas son muy abundantes en la yema de huevo y a nivel cotidiano muy utilizadas para cosméticos.
  • Esfingomielinas: Contienen el alcohol graso esfingosina, además de un ácido graso en C2 del alcohol y un grupo fosfato unido a la colina sobre el C1. CERAMIDA = ácido graso + esfingosina en el C2. Ceramida + grupo fosfato colina = esfingomielina. Son especialmente abundantes en las vainas membranosas de mielina de axones de las células de Schwann en el sistema nervioso
• Glicolípidos: Ceramida + glúcido. Unidad estructural = ceramida. Carecen de fosfato y tienen el grupo hidroxilo del C1 de la esfingosina unido por un enlace glicosídico. Son muy abundantes en las membranas de la sustancia blanca. Se clasifican según naturaleza hidrato:
  • Cerebrósidos: Contienen solo un monosacárido (generalmente D-galactosa).
  • Sulfátidos o sulfolípidos: El monosacárido contiene ésteres sulfato.
  • Globósidos: Contienen un oligosacárido simple; + abundante contiene lactosa.
  • Gangliósidos: Un oligosacárido complejo y ramificado, con enlaces glicosídicos diversos y siempre una o + unidades siálicas.
• Lípidos conjugados: Lipoproteínas: Lípidos + proteínas enlace NO covalente. Las más importantes en el plasma. Se clasifican según su densidad. Si aumentan la densidad disminuye el tamaño. Por ejemplo, el lípido principal del HDL (fosfolípidos), y el LDL (colesterol). Lipopolisacáridos: Hidratos de carbono + oligosacáridos (semejantes a los gangliósidos). Están en las membranas celulares y tienen funciones muy variadas, como el reconocimiento celular y transporte de membranas.

Lípidos Isoprenoides:

No son saponificables, (sin enlaces éster). Son derivados del isopreno. Permite la oligomerización o polimerización = compuestos isoprenoides.

• Terpenos y aromas: Oligómeros lineales y cíclicos formados por isoprenos.
  • Monoterpenos: 2 isoprenoides (geraniol y limoneno).
  • Diterpenos: 20 átomos carbono (fitol de la clorofila).
  • Triterpenos: 30 átomos de carbono (escualeno, hidrocarburo que se obtiene del hígado de los escuálidos y es precursor del colesterol
• Esteroides: La estructura básica anillo ciclopentanoperhidrofenantreno (proviene del isopreno). Se clasifican (función y estructura):
  • Esteroles: + importante colesterol, precursor de muchos esteroides, como las corticoesteroides y las hormonas sexuales.
  • Derivados de la vitamina D: Se forman por acción de la luz UV sobre los esteroles.
  • Ácidos biliares: Un número variable de grupos hidroxilo. Función principal: emulsionar las grasas para facilitar la acción de enzimas digestivas, acelerando la digestión.
  • Corticosteroides o adrenocorticoides: Se forman en la corteza suprarrenal, a excepción de la progesterona, que se forma en el corpus luteum. Los + importantes: cortisol, la corticosterona y la aldosterona.
  • Hormonas sexuales: Dos tipos, andrógenos (testosterona) y estrógenos (17-β-estradiol)
• Retinoles y carotenoides: Carotenoide: pigmento principal de muchos frutos y hortalizas, precursor retinol (vitamina A). Acción antioxidante y antineoplásica y participan en la visión, formación del tejido epitelial.
• Tocoferoles: Tocoferol o vitamina E. Acción antioxidante.
• Poliprenilquinonas: Provienen plastoquinonas, coenzima Q y la vitamina K.

La posición glucídica de ciertos glicolípidos define los grupos sanguíneos humanos.

Glúcidos (C, H y O, también N, S o P)

Composición:

Cadena hidrocarbonada polialcohólica (hidroxilo, -OH) + grupo carbonilo en el extremo de la cadena = aldehídos, en el interior → cetonas.

Funciones Biológicas:

• Energética: Más importante y de uso inmediato: GLUCOSA. También: Sacarosa, almidón (vegetales) y glucógeno (animales)
• Estructural: El enlace β impide la degradación de estas moléculas. Formación de estructuras que protegen a la célula (EXOESQUELETO)
• Comunicación celular: Sacáridos unidos a proteínas o lípidos de la superficie celular

Clasificación:

Monosacáridos: 1 monómero, Disacáridos: 2 monómeros, Oligosacáridos: (3 -10 monómeros), Polisacáridos: (+11)

1. Monosacáridos:

(Aldosa y cetosa): Son los glúcidos más simples.

Tipos:

• Número de átomos que contienen (3-7): Nombre prefijo número de átomos de carbono + -osa (triosas, tetrosas, pentosas, hexosas).
• Naturaleza aldehído o cetona: Hay dos grupos: aldosas y cetosas (aldohexosas y cetohexosas).
• Estereoisomería: Mirando la orientación del último C quiral (más alejado del grupo carbonilo) D o L. Las cetosas siempre 1C quiral (-) que aldosas.

Estereoisómeros:

Una molécula con n carbonos asimétricos tiene 2n estereoisómeros y puede haber:

• Enantiómeros: Estereoisómeros que son imágenes especulares, (no superponibles); siempre el enantiómero D.
• Diasteroisómeros: Estereoisómeros que no son imagen especulares.
• Epímeros: Estereoisómeros que se diferencian solo en el OH de un carbono y no son imagen especulares. Pueden ser diastómeros y epímeros. Diasteroisómeros que difieren en un sólo carbono asimétrico.

Anomería:

Todos los monosacáridos, excepto triosas y tetrosas, en disolución acuosa presentan una estructura cíclica o hemiacetal (carbonilo + alcohol del penúltimo carbono).

• Piranósido: Unión de un aldehído y un alcohol (6 átomos en vértice).
• Furanósido: Unión de cetona y un alcohol (5 átomos en vértice).

A la representación de una estructura de azúcar cíclica = proyección de Haworth.

Mutarrotación:

Siempre interconvirtiéndose de forma cíclica.

Derivados de Monosacáridos:

Los grupos funcionales les aportan nuevas propiedades que son de vital importancia biológica. Reducción, Aminoazúcares, Oxidación, Esterificación → según el extremo que oxide Ácidos urónicos, Ácidos aldónicos, Ácidos aldáricos

• Reducción (Alditoles y desoxiazúcares):
  • Alditoles: Reducción del grupo carbonilo origina nuevo alcohol = que azúcar pero acabado en -itol. Ej: manosa:=manitol, la excepción glucosa = sorbitol.
  • Desoxiazúcares: Reducción que origina la pérdida de algún grupo hidroxilo. Ej.: 2-desoxi-D-ribosa.
• Aminoazúcares: Sustitución de algún grupo hidroxilo por un grupo amino. Ej.: 2-D-glucosamina.
• Oxidación: Capacidad de ser oxidados, por eso tienen poder reductor; dependiendo por donde serán: Ácidos urónicos (en alcohol primario de aldosas), Ácidos aldónicos (en carbono aldehídico) y Ácidos aldáricos (ambos extremos)
• Esterificación:
  • Azúcares fosfato: Se forman como paso previo en las rutas de degradación y polimerización y componen muchas coenzimas y ácidos nucleicos.
  • Azúcares sulfato: Están en polisacáridos estructurales de tejidos duros.

2. Disacáridos:

Unión covalente de dos azúcares catalizada por diferentes enzimas en función de azúcares y del anómero. Reacción entre un hidroxilo cualquiera de un monosacárido con el grupo OH del carbono anomérico (C1 en aldosas y C2 en cetosas). Son oligosacáridos con 2 monosacáridos unidos por enlace O-glucosídico. Pueden hidrolizarse ser reductores: sacarosa = NO reductor, lactosa y maltosa = reductor

3. Polisacáridos o Glicanos

(+ 11 monosacáridos).

• Homopolisacáridos: Es la misma unidad de monosacárido. El nombre del monosacárido acabado en -ano (Ej.: glucano, manano, etc). Los principales son: almidón y glucógeno; almidón: amilosa-amilopectina
• Glucógeno: Se almacena en hígado, y el músculo cuando existe excedente de aporte de glucosa, y sirve de reserva en aquellas circunstancias en que la ingestión de alimentos sea deficitaria.
• Celulosa (pared células vegetales): Biomolécula más abundante de la naturaleza. Los enlaces no se hidrolizan por las enzimas digestivas humanas, lo que explica que no sea digerible.
• Quitina (exoesqueleto de artrópodos): Tienen función estructural. Es semejante a la celulosa pero se repite la unidad N-acetil-2-glucosamina.
• Heteropolisacáridos: Unidades de aminoazúcares y de ácidos urónicos con enlace covalente a una cadena proteica por lo que se denominan proteoglicanos o mucopolisacáridos. Ej: Ácido hialurónico y Sulfatos de condroitina (Forma tejidos más duros)

Aminoácidos y Proteínas

1. Composición de las Proteínas

Biopolímeros de elevado peso molecular. Los monómeros o unidades básicas que las forman son los AMINOÁCIDOS (aa).

Constituidos por C, H, O y N.
Pueden además contener azufre y fósforo, hierro, magnesio y cobre…
Existen 20 aminoácidos que se unen en diferentes combinaciones para originar péptidos y proteínas con propiedades y funciones muy diferentes
Combinación 20 aa ↔Enzimas, hormonas, anticuerpos, antibióticos, venenos de hongos

2.PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

• Diastereoisomería de los aminoácidos biológicos. En todos  excepto en el glicocola o glicina, el carbono a es asimétrico, por lo que puede haber una forma D y una forma L. En lo seres vivos, sólo existe la forma L.
• Comportamiento químico Son electrolitos débiles, ya que los grupos a-amino y a-carboxilo son ionizables. Presentan comportamiento anfótero. A pH próximo a la neutralidad, los dos grupos están cargados y los aminoácidos se encuentran en forma de doble ión (forma zwitteriónica o zwitterion) con carga neutra.
• Enlace peptídico : enlace covalente entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-amino de otro, con liberación de una molécula de agua. UNION AA .-peptidos: 2 o 3 aa ,Oligopéptidos: 4-10 aa  ,Polipéptidos: 11-50 aa ,Proteinas: +de 50 

3. ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
Se pliegan de una forma definida, dando lugar a una estructura tridimensional. La disposición espacial de los átomos de una proteína =Conformación
Cambios conformacionales: alteración de la estructura sin romper sus enlaces covalentes, sino por rotación de sus enlaces simples

• Primaria –Sucesión lineal de aminoácidos. Define la especificidad de cada proteína.
• Secundaria .- parte aa tienden a plegarse-helice, lamina(paralela y antiparalela) y lazos
• Terciaria .-estructura final, enlaces covalentes y no covalentes entre aa o entre grupos funcionales y aa
• Cuaternaria.- algunas prot necesitan + estructura terciarias para funcionar

4. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

• Holoproteínas o proteínas simples.- GLOBULARES y FIBROSAS
• Heteroproteínas o proteínas conjugadas: GLUCOPROTEÍNAS ,LIPOPROTEÍNAS,NUCLEOPROTEÍNAS y CROMOPROTEÍNAS

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

• Especificidad.-de función y de especie
• Desnaturalización .-Pérdida de la estructura terciaria y  de actividad biológica

6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Estructural: glucoproteinas e histona
• enzimática:muxas, actuan de biocatalizadores
• Hormonal :insulina,glucagon(control glucosa en sangre), hormona crecimiento y calcitonina(regula Ca)
• reguladora: ciclina, division celular 
• homeostática: mantiene el Ph(osmosis)
• defensiva:Inmunoglogulinas (anticuerpos),Trombina y fibrinógeno
• transporte:Hemoglobina,Hemocianina,Mioglobina,Lipoproteínas,Citocromos
• contráctil:Actina y miosina,Dineina
• reserva:Ovoalbúmina,Lactoalbúmina

TEMA 8: MEMBRANAS BIOLÓGICAS

FUNCIONES: compartimentación celular. Barrera de permeabilidad selectiva para el paso de moléculas hacia ambos lados de la membrana. Señalización celular y metabolismo celular.

COMPOSICION DE LAS MEMBRANAS:

1.Lípidos polares:

• Fosfolípidos:son los más abundantes. anfipáticas (bicapa lipídica). Ordenación espacial que espontánea/ en el H2O. la cabeza polar y cola hidrofóbica en los ácidos grasos. El grado de saturación.- Mayor longitud de la cadena y mayor grado de saturación, mayor punto de fusión y más rigidez. Depende de su estructura con aumento de la temperatura→mayor movilidad de las moléculas↔aumento en la fluidez de las membranas y en función del componente predominante, variará la fluidez y la permeabilidad selectiva de la membrana.
• Colesterol: esteroide (lípido insoprenoide, familia de los esteroles), molécula débilmente anfipática. Muy voluminosa y rígida y constituye más del 25%de los lípidos de algunas membranas.

2.Proteínas: transporte de nutrientes, metabolitos e iones,anclaje de la membrana a macromoléculas, receptoreS señales químicas y enzimas que catalizan reacciones específicas.

• integrales o proteínas transmembrana:atraviesan la membrana de lado a lado.
• periféricas:unidas covalentemente a lípidos, a glucolípidos o proteínas interaccionando con proteínas de membrana.

3.Glúcidos: Glicolípidos: lípidos en la capa externa de la membrana plasmática de las células eucarióticas se asocian con hidratos de carbono unidos por enlaces covalentes.Glicoproteinas: proteínaS +cadenas cortas de hidratos de carbono(OLIGOSACARIDOS Proteoglicanos: proteínas de membrana + cadenas largas de hidratos de carbono

Dan lugar al glicocálix (solo se forma en la cara externa donde se identifican las moléculas).

ESTRUCTURA DE LAS MEMBRANAS: MOSAICO FLUIDO

1. Bicapa lipídica y proteínas de 5-10nm. Asimétrica
2. Estructura dinámica:Los fosfolípidosmovimientos de rotación, difusión lateral, transversal y flexión.
3. Estructura fluida: depende de temperatura y de la composición lipidica de la membrana. La fluidez de las membranas es importante porque permite que las proteínas difundan con rapidez, que los lípidos y proteínas difundan desde donde se sintetizan hasta donde realizan su función, posibilita la fusión de membranas y garantiza que las moléculas de las membranas se distribuyan de forma equitativa a las células hijas tras la división celular.

PROPIEDADES DE LAS MEMBRANAS: tiene permeabilidad muy selectiva que permite que determinados compuestos puedan atravesarlas. Depende factores  solubilidad de los lípidos, tamaño y carga.

permiten el paso de agua y moléculas no polares pequeñas mediante difusión simple.La supervivencia y función celulares dependen de la composición iónica interna y externa. Su distribución es desigual, los iones es controlada en parte por la actividad de las proteínas de transporte de membrana y en parte por las características de permeabilidad de la bicapa lipídica.

MECANISMOS DE TRANSPORTE A TRAVÉS DE LAS MEMBRANAS:

de bajo peso molecular:

Transporte pasivo: Difusión simple: movimiento de moléculas a favor de gradiente de concentraciones hasta alcanzar la misma concentración a ambos lados de la membrana. Las membranas celulares permiten el paso de moléculas polares sin carga de tamaño pequeño y de moléculas no polares pequeñas mediante difusión simple.

Difusión facilitada (proteínas de transporte): aquellos solutos cuya velocidad de difusión no es suficiente, necesitan un transportador (proteína de membrana que acelera su paso). La incorporación de nutrientes y la eliminación de desechos requiere de proteínas de transporte especializadas para poder atravesar la membrana fácilmente. TIPOS DE PROTEÍNAS DE TRANSPORTE: TRANSPORTADORAS: cambios conformacionales de la proteína. Es transporte muy selectivo. Puede desplazarse por monotransporte (uniporte) pasa una cosa, cotransporte unidireccional (simporte) si pasan dos cosas a la vez y cotransporte bidireccional (antiporte) pasan de dentro a fuera y viceversa.

CANAL: forman poros hidrófilos. Los canales iónicos (iones) y las porinas (estructuras barril beta con un canal acuoso central). Discriminan el transporte de unos solutos y no otros por el tamaño y la carga eléctrica de estos.

Puede ser impulsado a favor de gradiente de concentración y por fuerzas eléctricas. No tiene gasto de energía. Pueden realizarlo muchas proteínas transportadoras y todas las proteínas canal y es el transportador de galactosa y sodio. Todas las canal actúan por transporte pasivo.

transportador de glucosa (molécula sin carga): después de la comida: mayor [glucosa] exterior celular. La glucosa se fija a los sitios de unión expuestos a la parte exterior de las células. Luego la proteína cambia de conformación y los libera en el interior. En ayuno: mayor [glucosa] interior celular porque el glucagón induce la degradación de glucógeno. La glucosa se fija a los sitios de unión expuestos a la parte interior de las células. Luego la proteína cambia de conformación y los libera en el exterior. El transporte de la glucosa es bidireccional, y la dirección depende del gradiente de concentración de glucosa a través de la membrana.

Tranporte activo: en contra de gradiente de concentración o gradiente electroquímico. Es esencial para el mantenimiento de la composición iónica intracelular y para importar solutos que se encuentran en una menor concentración en el exterior que en el interior de las células. Pueden realizar proteínas capaces de aprovechar una fuente de energía. Tres mecanismos principales de transporte activo: transportes acoplados, bombas impulsadas por ATP, bombas impulsadas por la luz.

Con gasto de energía.bomba de Na+ -K+ que es una proteína transportadora y enzima que hidroliza el ATP y saca Na+ de la célula. Para la transmisión del impulso nervioso trabaja de forma continuada para sacar el Na+ que continuamente entra por otras proteínas transportadoras o canales. Cada 3 iones Na+ que saca, mete 2 K+. Existe el transporte activo secundario: el gradiente de concentración de Na, producida por transporte activo primario impulsa el transporte activo secundario que permite el transporte de glucosa acoplado por una proteína de cotransporte al movimiento de sodio.

MOLÉCULAS DE ALTO PESO MOLECULAR:Endocitosis: incorporación de partículas a la célula por vesiculacion y requiere energía.

Fagocitosis: ingestión de microorganismos y restos celulares mediante grandes vesículas y visibles al microoscopio óptico.

Pinocitosis: ingestión de líquidos y partículas en disolución mediante pequeñas vesículas y son visibles al microoscopio electrónico.

Endocitosis mediada por receptor: solo entra la sustancia para la cual existe el correspondiente receptor en la membrana.

Exocitosis: eliminación de productos de síntesis y desechos celulares. Las macromoléculas son trasnportadas desde el interior celular hasta la membrana plasmática y luego son eliminadas al medio externo.Transcitosis: incluye endocitosis y exocitosis. Permite que una sustancia atraviese todo el citoplasma celular.

T9: ENZIMASTERMODINÁMICA: entalpía (AH= contenido del calor interno de un sistema reaccionante) refleja el número y el tipo de enlaces que contiene una molécula.TIPOS  REACCIONES: endotérmicas :absorben el calor menor en reactivos que en productos (AH positivo) y exotérmicas que liberan el calor mayor en reactivos que en productos (AH negativo).  La energía libre de Gibbs (G): energía necesaria para producir trabajo a temperatura y presión constantes. Determina la espontaneidad de una reacción. Proceso espontáneo ↔Energía libre del sistema disminuye→AG es negativaà Reacción exergónica. El hecho de que una reacción sea exergonica no implica que se desarrolle a una velocidad eficaz en condiciones fisiológicas. Para que la reacción vaya más rápida usamos los catalizadores como por ejemplo las enzimas.

ENZIMA: aceleran de forma muy selectiva y eficiente las reacciones. Catalizadores biológicos. Elevado grado de especificidad de sustrato. Funcion en reacciones acuosas (pH y temperaturas muy suaves). Actúa en secuencias organizadas. La mayor parte son proteínas, pero puede ser ARN con actividad catalítica, las ribozimas (son ARN con actividad catalítica. Es una contracción de las palabras «ácido ribonucleico» y «enzima»). PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS:Mayor velocidad de reacción,Condiciones de reacción moderadas: T^a inf a 100ºC, presión atmosférica y pH cercano a la neutralidad. Mayor especificad de reacción,Capacidad de regulación: incluyen controlalostérico, modificación covalente de enzimas y variación de las cantidades de enzimas sintetizadas.NOMENCLATURA:FORMAS DAR UN NOMBRE A UNA ENZIMA:Nombres particulares: asignados por el descubridor.Nombres sistemáticos↔ 1ºsustrato preferente, el tipo de reacción realizado, terminación en “asa”. EJ: glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Código de la comisión enzimática (enzyme comisión):código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme comisión) +  cuatro N^ros separados por puntos. Ej: EC 2.7.1.2. CLASIFICACION DE ENZIMAS.dependiendo de la reacción que catalizan:Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación- reducción- Oxidasa deshidrogenasa.Ligasas: cataliza la formación de enlaces con alta energía (covalentes) por la ruptura del ADP- Piruvato carboxilasa Glutamina sintetasa.Transferasas: Catalizan reacciones en las que un grupo funcional “D” pasa de una molecula a otra- Aminotranferasa Transaminasa quinasa.Hidrolasas: catalizan la ruptura de sustratos utilizando agua- Fosfatasa Ureasa.Liasas: adiciona grupos a dobles enlaces o forma enlaces multiples por la eliminación de los grupos- Descarboxilasa.Isomerasas: cataliza reacciones de isomerización, transfiere grupos dentro de la misma molecula para dar diferentes isómeros- Glucosa isomerasa Metilmalonil- CoA mutasa.

COFACTOR Y COENZIMAS: (son cofactores orgánicos no proteicos).COFACTOR:unido fuerte/ a la proteína (grupo prostético) o débil/ unido a la proteína=Co-sustrato. puede actuar como centro catalítico primario, grupo puente para reunir el sustrato y la enzima y de estabilizador de la conformación de la proteína enzimática en su forma catalíticamente activa. Son  la apoenzima que no tiene cofactor y es inactiva y la holoenzima que tiene cofactor y es activa.COENZIMA: transportadores intermedios(átomos y e^–).Su unión a la porción proteica puede ser covalente o no covalente. Forma oxidada/reducida como El NAD+/NADH.

FUNCIONAMIENTO DE LAS ENZIMAS: Interacción del sustrato con el centro activo de la enzima se forma el complejo enzima-sustrato. Estos complejos enzima producto producen la liberación del producto del centro activo de la enzima. S + Eà ESà P+E.  Existen dos etapas: la primera es la enzima (E) se une a la molécula de sustrato para dar complejo enzima-sustrato (ES) y la segunda etapa el complejo se fragmenta dando producto (P) y enzima (E).

MODELO DE ACCION ENZIMATICA:Modelo llave-cerradura de Fischer Y Modelo ajuste inducido de Koshland

Cambios conformacionales inducidos por la unión de un ligando, la unión del ligando a la proteína se traduce en el movimiento de un dominio que se pliega sobre el ligando, quedando encerrado dentro de la proteína. Este cierre es muy frecuente en enzimas.

TEMA 10: CINÉTICA ENZIMÁTICA

FUNCIONAMIENTO DE ENZIMAS: los reactivos deben superar la energía de activación (energía requerida para la ruptura y reordenamiento de enlaces, es la E necesaria para pasar de S a P).  

 enzimas=catalizador, no modifican el equilibrio, solo aceleran la conversión de S en P, disminuyendo la energía de activación. Aceleran la velocidad de una reacción química. No alteran los equilibrios de una reacción pero si consiguen que se alcancen de una forma más rápida.

Modelos de formación del complejo enzima-sustrato: reacción sin catalizar, modelo de Fischer y modelo del estado de transición.

Mecanismos de reducción de la energía de activación:

• • Efectos de orientación y proximidad: la enzima actúa como lugar de fijación de las moléculas de sustrato en el centro activo, por tanto aumenta la concentración de sustrato en una zona localizada.
  • Catálisis covalente: la enzima forma intermedios covalente E-S muy reactivos, que poseen menor energía de activación que el S libre.
  • Catálisis ácido-base: los grupos ácidos o básicos del centro activo de la enzima proporcionan H+ u OH- al sustrato, lo que hace que se transforme en producto más rápidamente.
  • Cambios conformacionales: la unión del sustrato a la enzima produce un cambio conformacional de la enzima que hace que el sustrato alcance el estado de transición más fácilmente.

CINÉTICA ENZIMÁTICA. CONCEPTOS:

1. Cinética enzimática: estudio de la velocidad de reacción y la forma en que cambia en respuesta a cambios en parámetros experimentales.
2. Velocidad de reacción: mla variación con el tiempo de una de las sustancias implicadas en la reacción (sustrato o producto).
3. Depende de la concentración de las especies reaccionantes, temperatura, presión, pH y presencia de catalizadores. Cuanto mayor sea el pH disminuirá los protones. La actividad enzimática va a ser máxima a pH óptimo.

ECUACION MICHAELIS-MENTEN: V0= Vmax [S]/ Km+[S]

El valor  Km =la concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato. La afinidad de la enzima por el sustrato es inversamente proporcional al valor de Km. (mayor Km la afinidad de E-S disminuye).

INHIBICION ENZIMATICA:

Irreversibles: se unen a la enzima por enlaces covalentes y al inactivan permanentemente (ej: paration).

Reversibles: se unen a la enzima mediante enlaces no covalentes y pueden ser desplazadas de la proteína, que recupera sus condiciones nativas.

• • Competitivos: el inhibidor (I) compite con el sustrato por el centro activo de la enzima. Como la unión es reversible, cuando la concentración de sustrato es elevada, poco inhibidor se une a la enzima, por lo que las velocidades máximas son iguales. Se necesita más sustrato para alcanzar la mitad de la Vmáx por lo que la Kmi tiene un valor mayor.
  • Acompetitiva: el inhibidor se une al complejo ES, no a la E libre. Cuando la Vmáx disminuye la Km aumenta.
  • No competitiva: el inhibidor muestra afinidad tanto por la enzima como por el complejo ES y la unión se realiza en un lugar distinto del centro activo. Su efecto no se puede evitar aumentando la concentración de sustrato y produce una disminución de la Vmáx ya que el complejo ternario ESI no genera producto. Al no unirse en el centro activo la km no cambia en presencia de inhibidor por lo que las constantes son iguales (la Km es la misma pero la Vmax disminuye).

REGULACION ENZIMATICA: van a actuar en procesos de cascada (reacciones de cadena). Son reguladas por unión de covalente de moduladores. Poseen un centro activo y otros lugares de unión donde se unen los efectores. Las enzimas reguladoras cambian su actividad enzimática por acción de diferentes modificaciones. Si el proceso está regulado desde el principio supone un ahorro de energía. El efector es igual al modulador. El homotrópico da lugar al sustrato efector y el heterotrópico a otra molécula efector.

DOS TIPOS:

1. alostéricas: se une de forma reversible (no covalente) a pequeñas moléculas que regulan su actividad. No son enzimas michaelianas por lo que no tienen Km sino K0.5 ( [S]= 50% de saturación). Se obtiene una curva de tipo sigmoideo. Estas necesitan el modulador, el modulador positivo necesita menos [S] y llega antes mientras que el negativo hace que el proceso de la enzima vaya más lento. Estos moduladores afectan a la curva sigmoidea.

tipos de control alostérico:

• • Activación por un precursor: el efector activa a la enzima que lo utiliza como sustrato.
  • Retroinhibición: el producto final de una ruta metabólica inhibe la primera enzima de la ruta de síntesis

2.enzimaticas(covalente): algunas enzimas pueden presentarse de dos formas, una activa y otra inactiva, interconvertibles entre sí.

• • Fosforilación: (activa) como por ejemplo el glucógeno fosforilasa, la forma fosforilada “a” es más activa que la forma “b”, no fosforilada. La fosfatasa es la que activa y la quinasa es la que inactiva y añade grupos fosfato.
  • Proteolisis: (inactiva) como la tripsina y quimiotripsina son sintetizadas como precursores inactivos, si se elimina un péptido pasan a su forma activa.

TEMA 11: NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS.- ÁCIDOS NUCLEICOS: macromoléculas formadas por nucleótidos que participan en el proceso de transferencia de la información genética entre las diferentes generaciones. Hay dos tipos:

(ADN o DNA)→presente en el núcleo, mitocondrias y cloroplastos.  (ARN o RNA)↔En mitocondrias, ribosomas y citoplasma celular. Son polinucleótidos, que son moléculas formadas por la repetición de unidades sencillas, los nucleótidos, los cuales se mantienen unidos entre sí mediante enlace fosfodiéster.

NUCLEÓTIDOS: COMPOSICIÓN QUÍMICA: Azúcares (pentosa): β -D-Ribosa (forma parte de ácidos ribonucleicos) y β -D-Desoxirribosa (forma parte de ácidos desoxirribonucleicos). Bases nitrogenadas: derivan de la purina y la pirimidina. Las bases pirimidínicas son citosina, timina y uracilo, y las purínicas son adenina y guanina. FUNCIONES.actuan transmisores de energía (ATP), y señales químicas en los sistemas celulares en respuesta a hormonas y otros estímulos extracelulares (AMPc); son componentes extracelulares de una serie de coenzimas e intermedios metabólicos (NAD+, FAD, NADP+) y son  constituyentes de los ácidos nucléicos.

2.NUCLEÓSIDOS Y NUCLEÓTIDOS: A/ -.unión de una base nitrogenada con la β-D-Ribosa (ribonucleósidos) o con la β-D-Desoxirribosa (desoxirribonucleósidos) mediante un enlace β-N-glicosídico. BASE NITROGENADA + AZÚCAR= NUCLEÓSIDO.B/NUCLEÓTIDO.- adición de un grupo fosfato a un nucleósido mediante un enlace éster fosfórico. BASE NITROGENADA + AZÚCAR + ÁCIDO FOSFÓRICO= NUCLEÓTIDO. La adición de un grupo fosfato origina un nucleótido monofosfato. En las celulas hay nucleótidos difosfato (ADP, GDP…), y los nucleótidos trifosfato (ATP, GTP…) se usan  formar ADN y ARN. Los nucleótidos pueden tener uno, dos o tres grupos fosfato de forma consecutiva formando NMP, NDP o NTP, respectivamente.ATP: molécula de intercambio energético de la célula: ribonucleótido constituido por adenina y ribosa a la que se le unen en forma secuencial 3 grupos fosfato. Su función es la obtención de energía mediante la ruptura y liberación de uno o dos grupos fosfato.Otros nucleótidos de gran importancia biológica: el AMPc y el GMPc. Se producen a partir de ATP o GTP. Son segundos mensajeros en la respuesta hormonal. Son coenzimas que participan en reacciones de oxidación y reducción en el metabolismo (NAD+, FAD, FMN). Coenzima A (CoA).-molécula que actúa como transportador de acetilo y otros grupos acilo en el metabolismo de los ácidos grasos. Estos coenzimas tienen nucleótidos en su estructura.

Polinucleótidos. Formación: 1.Dinucleótido: unión de dos mononucleótidos por enlaces fosfodiéster entre el grupo fosfato de uno de ellos y el grupo hidroxilo del azúcar del otro.

2.Polinucleótido: formación de un nuevo enlace fosfodiéster (dirección 5’ → 3’, donde 5’ es el fosfato y el 3’ el OH libre) entre un dinucleótido y un nuevo nucleótido originando un trinucleótido, y así sucesivamente se añaden enlaces fosfodiéster.

ADN:Es un polinucleótido de desoxirribosa unido por enlaces fosfodiéster.ESTRUCTURA: estructuras largas y finas, flexibles y de aspecto filamentoso. Los cromosomas son estructuras de ADN más empaquetadas y compactas. Tiene una estructura de doble hélice y un enrollamiento plectonémico (no se pueden separar las dos cadenas sin desenrollarlas).Las cadenas  antiparalelas→Siempre se lee del extremo 5’ al 3’. El primer nucleótido tiene el carbono 5’ libre. Las bases están apiladas perpendicularmente al eje de la doble hélice. El tamaño de los pares de las bases es semejante. Las bases son complementarias (Adenina-Timina, Citosina-Guanina) y están unidas por puentes de hidrógeno. Estabilización de estructura helicoidal mediante fuerzas de Van der Waals.

Reglas de Chargaff : la composición de las bases nitrogenadas varía de una especie a otra. El ADN de diferentes tejidos de la misma especie tienen las mismas bases nitrogenadas. Se cumple que: A + T = G + C.

Los pares A-T tienen 2 puentes de hidrógeno. Un enlace fosfodiéster conecta el grupo 5’-fosfato y el grupo 3’-OH de nucleótidos adyacentes. Los pares C-G tienen 3 puentes de hidrógeno. El ADN contiene el azúcar desoxirribosa (sin grupo OH aquí). Las cadenas son antiparalelas se dirigen en sentidos opuestos.TAMAÑO Y FORMA: lineal o circular (cromosomas bacterianos, ADN mitocondrial, ADN de ciertos virus, etc) ,bicatenario (2 cadenas) ,monocatenario (una cadena, como los genomas de determinados virus). En el ADN circular de bacterias y virus, las cadenas se superenrrollan sobre sí mismas dando lugar al ADN compacto. En el ADN lineal de las células eucariotas se pliega alrededor de proteínas para dar estructuras helicoidales y solenoidales (cromosomas).DINÁMICA DEL ADN: DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN: La separación total o parcial de las cadenas de un ADN bicatenario en disolución desnaturalización, y se consigue fácilmente elevando el pH o la temperatura. La temperatura requerida para separar las cadenas depende del contenido G+C. El proceso es reversible, y al enfriar, ocurre el proceso de renaturalización.EMPAQUETAMIENTO DE ADN EN CROMOSOMAS: Cadenas de ADN + Histonas = Cromatina. HISTONAS son proteínas de bajo peso molecular, ricas en aminoácidos básicos. Existen cinco histonas principales: H1, H2A, H2B H3 y H4. Un octámero de histonas es una asociación de dos copias de H2A, H2B, H3 y H4. Los nucleosomas son componentes unitarios y repetitivos de la cromatina. Porción del ADN de 200 pares de bases que se enrolla sobre el octámero de histonas. El resto, ADN conector, se encuentra unido a la histona H1, que une nucleosomas adyacentes. ARN:CARACTERÍSTICAS Y ESTRUCTURAS:El azúcar es la β-D-Ribosa. La base que se aparea con la adenina es el uracilo y no la timina. Es un polímero monocatenario. Existen zonas con apareamientos intercatenarios (horquillas). Las zonas se aparean por complementariedad de bases.DIFERENCIAS ESTRUCTURALES CON EL ADN:ADN: bicatenario, el azúcar componente de los nucleótidos es la desoxirribosa y los nucleótidos son adenina, citosina, guanina y timina. ARN: monocatenario, el azúcar componente de los nucleótidos es la ribosa y los nucleótidos son adenina, citosina, guanina y uracilo.TIPOS DE ARN:1.de síntesis de proteínas: ARNm, ARNt y ARNr.2.reguladores: ARN de intereferencia, ARN antisentido y riboswitch.3.con actividad catalítica: ribozimas.FUNCIONES:mensajero (ARNm): es monocatenario. Se sintetiza sobre un molde de ADN y sirve para síntesis de proteínas o traducción. Codifica la secuencia de una proteína y contiene las señales para el inicio y la terminación de la síntesis proteíca. El ADN (bicatenario) va a transcribirse a ARNm (monocatenario). transferencia (ARNt):transporta los aminoácidos en forma activada al ribosoma para la formación de enlaces peptídicos a partir de la secuencia codificada por el ARNm molde. Su plegamiento espacial es fundamental para el mantenimiento de la función biológica.  ribosómico (ARNr): componente de ribosomas. Papel síntesis de proteínas.

TEMA 12: INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO

CONCEPTO:  conjunto de reacciones con las que los seres vivos adquieren, producen y utilizan energía para sus diferentes funciones.

Se divide en 2:

• Catabolismo: conjunto de reacciones por las que la célula degrada nutrientes. Produce energía.
• Anabolismo: conjunto de reacciones por las que la célula sintetiza sus biomoléculas. Consume energía.

Todas las reacciones se dan de forma integrada, asi cada reacción proporciona el sustrato de la siguiente, generando un proceso continuo. Las rutas metabólicas son irreversibles, pero no sus reacciones. Catabolismo y anabolismo ocurren a la vez, no son reacciones separadas.

RUTAS METABÓLICAS:

3 etapas ANABOLISMO Y CATABOLISMO:

• • 1ª es la interconversión polímeros-monómeros,

  • 2ª interconversión monómeros-intermediarios metabólicos
  • 3ª interconversión intermediarios metabólicos-pequeñas moléculas inorgánicas.

La estrategia básica del metabolismo→ papel del ATP, NADP+ y FAD → transportadores de energía.

Rutas catabólicas: todas tanto de glucosa como de lípidos o proteínas convergen en pocos productos finales (ATP, CO2 y H2O). 

3 etapas fundamentales:

1. Degradación de macromoléculas en sus unidades constitutivas: monosacáridos, ácidos grasos libres y aminoácidos.
2. Degradación de esas en otras moléculas más simples: piruvato y acetil CoA.
3. Oxidación total de esas moléculas en el ciclo de Krebs hasta CO2 y H2O. El ciclo de Krebs es el punto clave del metabolismo y es anfibólico (participa en reacciones catabólicas y anabólicas).

SUSTRATOS ENERGÉTICOS:

ATP: nucleótido de purina. Enlaces ricos en energía.

NAD+: nicotinamida adenina dinucleótido. Da coenzimas reducidos.

FAD Y FMN: Por redox se oxida o se reduce.

REGULACIÓN DEL METABOLISMO:

las rutas metabólicas son irreversibles (las rutas, no sus reacciones). deben de estar muy bien reguladas (etapa limitante) para que la velocidad de la ruta esté adaptada a las necesidades de la célula y para que las rutas de síntesis y degradación no estén activas o inhibidas a la vez, y evitar un gasto de energía inútil.

 niveles de regulación del metabolismo:

1. Control de la Concentración enzimática
2. Control de la Actividad de la enzima: mediante enzimas alostéricas. Los efectores pueden ser positivos (aceleran la velocidad) o negativos (disminuyen la velocidad).
3. Control hormonal: fosforilación o desfosforilación reversible de enzimas. Inducción o inhibición de la síntesis de enzimas por estimulación/inhibición de la transcripción.

En el catabolismo convergente, todo se degrada a Acetil-CoA, y en el anabolismo divergente se diverge en varios compuestos.

PRINCIPIOS BÁSICOS DE BIOENERGÉTICA:

1. 1. BIOENERGÉTICA es el estudio de los cambios energéticos que acompañan a las reacciones bioquímicas.
   2. Nos permite deducir por qué tienen lugar algunas reacciones y otras no.
   3. La dirección y el grado de una reacción vienen determinado por la combinación de dos factores:
   4. Cambio de entalpía (AH): calor
   5. Cambio de entropía (AS): desorden
   6. Entre los dos factores se calcula EL CAMBIO DE ENERGÍA LIBRE DE GIBBS (AG) que es que predice la dirección y las posibilidades de que se dé una reacción. (AG=AH-Tx AS) ↔

• • • AG negativo: reacción favorable, reacción espontánea.
    • AG positivo: reacción desfavorable (necesita energía, la cual saca del ATP).
    •  AG=0: reacción en equilibrio.