Enzimas: Biocatalizadores Esenciales

Enzimas: Son proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos ocurridos en los seres vivos. Es decir, aceleran las reacciones y disminuyen la energía de activación. Son, por lo tanto, biocatalizadores; catalizadores de las reacciones biológicas.

Propiedades de las Enzimas

• Son sustancias capaces de acelerar las reacciones.
• No se consumen durante la reacción biológica, es decir, la enzima se recupera intacta al final de cada reacción bioquímica.
• Son moléculas altamente específicas.
• Actúan siempre a temperatura ambiente.
• Son muy activas y tienen un Pm elevado.

Clasificación de las Enzimas

Según su estructura se dividen en dos grupos:

• Enzimas estrictamente proteicas
• Holoenzimas: Están constituidas por dos fracciones diferenciadas: Apoenzima y Cofactor, que puede ser inorgánico (iones metálicos) u orgánico. Si el cofactor orgánico está fuertemente unido a la apoenzima se llama grupo prostético.

Estructura de las Enzimas

El Centro Activo

Región de la enzima que se une al sustrato. Consta de dos partes:

• Centro de fijación: Conjunto de aminoácidos que se unen al sustrato mediante el establecimiento de enlaces débiles con él.
• Centro catalítico: Conjunto de aminoácidos que establecen enlaces débiles o fuertes con el sustrato, causando la ruptura de algunos enlaces.

Fracción Estructural

Serie de aminoácidos responsables de la forma de la enzima.

Características del Centro Activo

• Representa una parte pequeña del volumen total de la enzima.
• Está formado por aminoácidos.
• Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco.
• Algunos radicales de los aminoácidos muestran afinidad química con el sustrato de modo que lo atraen y establecen enlaces débiles con él.

Especificidad Enzimática

Las enzimas son altamente específicas. Solo los sustratos que tienen forma adecuada pueden acceder al centro activo, solo los que establecen algún enlace con los radicales de los aminoácidos pueden fijarse, solo los que tienen un enlace capaz de ser roto pueden ser alterados.

Existen dos modelos que reflejan dicha especificidad:

• Modelo de la llave-cerradura
• Modelo del ajuste inducido

La especificidad puede darse en varios grados:

• Especificidad absoluta: Ocurre cuando la enzima actúa sobre un único sustrato.
• Especificidad de grupo: Ocurre cuando la enzima actúa sobre un determinado grupo de sustratos.
• Especificidad de clase: Cuando la enzima actúa sobre todos los sustratos que tienen el mismo tipo de enlace.

Reacción/Actividad Enzimática

Las sustancias sobre las que actúa la enzima se llaman sustratos o reactivos y el compuesto en el que se transforman se llama producto.

Para que tenga lugar una reacción han de verificarse tres condiciones:

• Los reactivos deben colisionar entre sí.
• Esta colisión debe ocurrir con una orientación adecuada.
• Los reactivos tienen que poseer suficiente energía.

En toda reacción, la conversión de reactivos en productos está acompañada de un cambio energético continuo. El estado inicial es el más estable, cuanto más se acerquen los reactivos aumenta la energía del sistema hasta lograr un estado de transición, a partir de aquí la reacción continúa y la energía del sistema disminuye hasta alcanzar un mínimo en los productos. Cuanto mayor sea la energía de activación, tanto más lenta será la reacción.

Cinética Enzimática: Factores que le Afectan

Influencia de la Temperatura

Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las moléculas de sustrato aumentan su agitación, aumentando así la velocidad de formación de los productos. Todas las enzimas tienen temperatura óptima, pero si la temperatura aumenta se dificulta la unión enzima-sustrato y si disminuye el valor de agitación de las moléculas se ralentiza, con lo que la velocidad disminuye. Si la temperatura disminuye hasta sobrepasar un límite mínimo la enzima pierde su funcionalidad por congelamiento, según la ley de Van T`Hoff por cada 10 grados que aumenta la temperatura la velocidad se duplica o cuadriplica.

Influencia del pH

Las enzimas también tienen dos valores límite del pH, pero traspasados esos valores las enzimas se desnaturalizan, entre esos límites existe un pH óptimo para el que la enzima alcanza su máxima eficacia.

Inhibidores

Son sustancias que disminuyen la actividad enzimática bloqueando su actuación, pueden ser de dos tipos:

• Inhibición irreversible o envenenamiento: Es aquella en la que el veneno se fija permanentemente al centro activo de la enzima destruyéndolo.
• Inhibición reversible: El inhibidor no inutiliza la enzima, no altera su centro activo, sino que impide temporalmente su normal funcionamiento. Esta inhibición reversible puede ser de dos tipos:
  • Inhibición competitiva: El inhibidor compite literalmente con el sustrato por unirse al mismo centro activo de la enzima.
  • Inhibición no competitiva: El inhibidor tiene su propio centro activo, por lo que se puede unir a la enzima formando el complejo enzima-inhibidor provocando un cambio que impedirá la unión del sustrato.

Enzimas Alostéricas

Están formadas por varios protómeros, que pueden tener dos formas estables: la conformación activa y la conformación inactiva. Estas enzimas además del centro activo tienen un centro regulador que es la región a la que se unirá una determinada sustancia llamada ligando y que hará un cambio en la enzima pasando de la forma activa a la inactiva o a la inversa. A la forma activa se le llama forma relajada R (estado catalítico) y a la inactiva forma tensa T (estado inhibido).

Alosterismo

Se produce de manera que la variación de la conformidad de uno de los protómeros se transmite al resto, causando un cambio y volviéndolos activos o inactivos, este mecanismo se llama transmisión alostérica.

El alosterismo permite la autorregulación de la actividad de dos formas:

• Regulación por retroinhibición o inhibición feed-back: La cual se produce cuando el producto final actúa como ligando inhibidor.
• Regulación por inducción enzimática: Que se produce cuando una sustancia inicial que actúa a su vez como activador se une al centro regulador de la enzima, causando la transición alostérica de la forma inactiva a la activa.