Célula y Ser Vivo: Sistemas Abiertos

Un sistema abierto se define como aquel que capta materia y energía, las transforma y, almacenando energía, realiza actividades biológicas. Un sistema en equilibrio es aquel en el que el valor de determinadas variables previamente definidas se mantiene constante en el tiempo dentro de un intervalo de tolerancia. El equilibrio dinámico de flujos es una situación típica del ser vivo, y se le denomina sistema abierto en este equilibrio.

Almacenamiento de Energía en el ATP y Otras Moléculas

Las células poseen mecanismos propios para transformar y almacenar la energía, así como para sintetizar las moléculas necesarias para su replicación. Todas las células utilizan la molécula de ATP (adenosín trifosfato) como fuente de energía química útil, ya que posee dos enlaces de fosfato ricos en energía. Otros nucleótidos como la citosina (CTP), la guanina (GTP) o el uracilo (UTP) intervienen en procesos metabólicos realizando la misma función energética.

Las Enzimas

Las enzimas son proteínas que catalizan de forma específica determinadas reacciones bioquímicas uniéndose al sustrato (molécula o metabolito que se va a transformar). Las ribozimas son otras enzimas de naturaleza ribonucleoproteica. El sustrato se acomoda en el centro activo de la enzima. La unión entre enzima y sustrato implica un reconocimiento estérico. Las enzimas son específicas para cada sustrato y para cada reacción bioquímica. Se comportan como cualquier otro catalizador en cuanto a que:

• Disminuyen la energía de activación.
• Solo aceleran procesos espontáneos.
• No modifican el equilibrio de una reacción, sino que aceleran su llegada.
• Al final de la reacción quedan libres.

Influencia del pH y la Temperatura en la Actividad Enzimática

Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estructura terciaria o cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica. Las variaciones del pH del medio provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas.

Cofactores Enzimáticos

• Holoenzimas: son las enzimas asociadas con otro tipo de molécula de naturaleza no proteica, de las cuales depende su actividad.
• Cofactores: son las moléculas con las que se asocian las holoenzimas.
• Apoenzima: es la parte proteica de la enzima.

Los cofactores tienen diversa naturaleza y pueden ser: cationes metálicos o moléculas orgánicas complejas (coenzimas que se unen débilmente a la apoenzima).

Clasificación de las Enzimas

Tradicionalmente, se asocian con la terminación -asa. Son, por ejemplo: amilasa, hidrolasas o isomerasas. Actualmente, se realiza una clasificación atendiendo a la reacción que catalizan.

La Reacción Enzimática

Transcurre mediante la unión del sustrato a la enzima, formándose el complejo enzima-sustrato. La ecuación general es la siguiente:

E + S -> ES -> E + P

Donde:

• E: Enzima
• S: Sustrato
• ES: Complejo Enzima-Sustrato
• P: Producto

Especificidad

Las enzimas son específicas en la reacción que catalizan. La enzima resulta complementaria a la molécula de sustrato a la que se une.

• Modelo de llave-cerradura: La complementariedad se equipara con la existente entre una llave y su cerradura.
• Modelo de acoplamiento inducido: Esta unión no es rígida.

Inhibición de la Actividad Enzimática

Existen diferentes mecanismos:

• Inhibidores reversibles: se unen de forma temporal a la enzima y se denominan inhibidores competitivos.
• Inhibidores irreversibles o venenos: se unen de forma irreversible al centro activo y suprimen por completo la actividad de la misma (muerte celular).

Alosterismo

Los ligandos o efectores son capaces de unirse específicamente a la enzima, provocando en ella un cambio conformacional. Se origina la transformación entre la forma inactiva y activa de la enzima. Se unen a los centros reguladores, que son diferentes al centro activo. Los sustratos de las enzimas suelen comportarse como ligandos activadores. Los productos de la reacción suelen comportarse como ligandos inhibidores, inhibiendo la unión de moléculas de sustrato a la enzima e impidiendo la reacción enzimática. Estas enzimas se denominan enzimas alostéricas. El alosterismo supone un importante mecanismo de regulación en la reacción enzimática.

Cinética de la Reacción Enzimática

La velocidad de la reacción aumenta hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima. El turnover o constante catalítica es el número máximo de moléculas de sustrato que puede transformar una molécula de enzima en la unidad de tiempo. La constante de Michaelis indica la afinidad de la enzima por su sustrato. Se conoce también como eficacia catalítica. Un valor pequeño de la constante de Michaelis indica una unión muy estrecha entre la enzima y el sustrato.