Enzimas, Inhibidores y Cofactores
Centro Activo
El centro activo es la zona de la enzima donde se une el sustrato para ser catalizado. Es hidrofóbico y se compone de aminoácidos anfóteros. Su estructura tridimensional determina la especificidad de las enzimas, que puede ser:
- De reacción: cuando la enzima solo realiza un tipo de reacción (hidrólisis, óxido-reducción, etc.).
- De sustrato: cuando la enzima actúa sobre un sustrato o pocos sustratos parecidos.
- Absoluta: cuando la enzima actúa solo sobre un sustrato específico (unión llave-cerradura).
Dentro del centro activo, algunos aminoácidos (de fijación) unen el sustrato a la enzima mediante enlaces débiles. Otros (catalíticos) participan en la transformación química, formando enlaces covalentes y debilitando la estructura del sustrato.
Inhibidor No Competitivo
Los inhibidores son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. La inhibición no competitiva reduce la velocidad máxima de una reacción sin cambiar la afinidad entre enzima y sustrato. El inhibidor se une a un sitio alostérico (diferente al centro activo), cambiando la forma de la enzima e impidiendo su correcta unión al sustrato. Al retirar el inhibidor, la actividad enzimática se restaura.
Coenzima
Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos que se unen a la apoenzima para formar la holoenzima. Son cruciales en la catálisis, transfiriendo electrones entre enzimas. No son específicas de una sola enzima y se regeneran tras la reacción. Ejemplos: ATP/ADP, NAD+/NADH+H, FAD/FADH2, Coenzima A.
Inhibidor Irreversible
Los inhibidores irreversibles modifican una enzima covalentemente, inhabilitando el sitio activo de forma permanente. Son específicos para un tipo de enzima y no afectan la estructura proteica general. Difieren de la desnaturalización por pH o temperatura extremos.
Saturación Enzimática
A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad de reacción es proporcional a la concentración. A mayores concentraciones, la velocidad se independiza del sustrato y alcanza un valor máximo (velocidad máxima). El enzima se satura. La KM (constante de Michaelis) es la concentración de sustrato a la mitad de la velocidad máxima. Un bajo KM indica alta afinidad enzima-sustrato. La saturación implica la formación de un complejo enzima-sustrato (E+S —->ES—–> E+P).
Organismo Heterótrofo
Los organismos heterótrofos (quimiosintéticos o quimioheterótrofos) obtienen materia orgánica y energía consumiendo otros seres vivos. No producen su propio alimento. Ejemplos: animales y hongos.
Reacciones Exergónicas y Endergónicas
Reacción exergónica: Destruye materia orgánica compleja, liberando energía almacenada como ATP (catabolismo).
Reacción endergónica: Anabolismo.
Cofactor
Los cofactores son sustancias no proteicas esenciales para la actividad de algunos enzimas. La apoenzima (enzima sin cofactor) es inactiva; la holoenzima (apoenzima + cofactor) es activa. Tipos de cofactores:
- Iones metálicos: Cationes mono o divalentes que actúan como centros catalíticos, puentes entre sustrato y enzima, o estabilizadores de la conformación.
- Coenzimas: Moléculas orgánicas que transportan grupos funcionales, átomos o electrones. Pueden ser grupos prostéticos (unión fuerte) o sustratos. Muchas vitaminas forman parte de coenzimas.
Célula Madre
Célula madre: Célula embrionaria o de tejidos que se divide indefinidamente, generando células idénticas y nuevos linajes celulares especializados.
Cromosomas Homólogos
Los cromosomas homólogos son pares de cromosomas (uno del padre, uno de la madre) que se aparean durante la meiosis. Tienen la misma secuencia de ADN pero diferentes alelos.
Inhibición Enzimática
Los inhibidores anulan o disminuyen la actividad enzimática. Tipos de inhibición:
- Irreversible: Unión covalente permanente entre inhibidor y enzima.
- Reversible: Unión transitoria. Tipos:
- Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo.
- No competitiva: El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo, alterando la enzima.