Enzimas, proteínas y su estructura: Una guía completa

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Enzima

Son los responsables de las reacciones químicas del metabolismo.
Intervienen en concentraciones muy bajas sin sufrir ninguna modificación y todo Esto en condiciones suaves de Tª, presión, pH… Su función es acelerar dichas Reacciones químicas porque disminuyen la energía de activación para alcanzar el Nuevo estado activado. Permiten que las reacciones celulares transcurran a gran Velocidad y a Tª relativamente baja.

Ej

Amilasa, lactasa, maltasa.

Cofactor

Parte no proteica de la holoenzima que se Junta con la apoenzima.

Ej

Grupo hemo, NAD, FAD. 

Coenzima

Cofactor orgánico unido con enlaces débiles A la apoenzima.

Ej

NAD, FAD Vitamina:
Sustancia indispensable en pequeñas cantidades Para el normal funcionamiento del metabolismo que al contrario de los ácidos Grasos esenciales no se puede sintetizar y por tanto de tiene que ingerir. Funcionas como coenzimas o son precursoras de ellas.

Ej

B2, B3, B5

2.Se Desnaturalizaría irreversiblemente, es decir, que la enzima perdería su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, perdería su funcionalidad, y se Romperían todos los enlaces (p. De hidrógeno,  Enlaces electrostáticos, fuerzas de van der walls y enlaces covalente Disulfuro) excepto los peptídicos. Este se debe a que el cambio de pH es muy Brusco, y por lo tanto aunque vuelva al pH original no recupera su función, Sino que permanece permanentemente en estado fibroso y precipita. 3.Un aminoácido consta de un carbono central Asimétrico al que se le unen un grupo amino, un átomo de hidrógeno, un grupo Carboxilo y una cadena lateral.4.Un monosacárido, por ejemplo la glucosa:Ej:

Lactasa

Descompone la lactosa en glucosa u galactosa.

Maltasa


Descompone la maltosa en GlucosaEj:
NAD y FAD:
transporte Electrónico y reacciones oxidorreductoras para obtener energía.6.La Heteroproteínas son proteínas unidas a cadenas no peptídicas.EJ:

Lopoproteínas

Transporte en la Sangre.

Glucoproteínas

Proteínas de Membrana .7.Las Proteínas están formadas por el encadenamiento de aminoácidos. Un aminoácido Consta de un carbono central asimétrico al que se le unen un grupo amino, un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo y una cadena lateral.Estos aminoácidos están unidos entre sí por Enlaces peptídicos, de tal forma que se une un grupo amino de un aminoácido con El grupo carboxilo del aminoácido siguiente y se desprende una molécula de agua.

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Desnaturalización

La enzima pierde su estructura secundaria, Terciaria y cuaternaria, pierde su funcionalidad, y se rompen todos los enlaces (p. De hidrógeno,  enlaces Electrostáticos, fuerzas de van der walls y enlaces covalente disulfuro) Excepto los peptídicos, debido a que se ha sometido a condiciones ambientales Desfavorables.

Renaturalización:

si dicha desnaturalización Dura poco y es poco e intensa, esta es temporal y reversible. Entonces se Pliega de nuevo y adopta su configuración original.

Factores

Altas variaciones de Tª y pH

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Estructuras primarias:

es la disposición lineal de los aminoácidos Unidos mediante enlaces peptídicos que se establecen entre el grupo carboxilo De un aminoácido  y el grupo amino del Siguiente, con la perdida de una molécula de agua. Si hay 10 aminoácidos se Llaman péptidos, si hay más de 10 se llaman polipéptidos y si hay más de 100 se Llama proteína. El carácter del doble enlace peptídico hace que aunque los Péptidos sean capaces de efectuar rotaciones alrededor de los enlaces N-Cα y C-Cα, no puedan hacerlo alrededor de los enlaces peptídicos y así los átomos de Dicho enlace se encuentran en un mismo plano. 

Estructuras Secundarias:


es el Plegamiento de la estructura primaria debido a los p, de hidrógeno que se establecen Los grupos-C=O de los enlaces Peptídicos y los grupos –NH de otros enlaces.Presenta tres estructuras: Conformación en Hélice α: la estructura 1º se enrolla sobre si misma y origina una hélice Que se enrosca hacia la derecha y da una vuelta cada 3.6 aminoácidos. Se forman P de hidrógeno entre los –NH- y-CO- Cada cuatro aminoácidos y las cadenas laterales se disponen hacia afuera. Conformación βlaminar: las placas se disponen en zig-zag de tal forma que los diferentes Tramos de la cadena,los paralelos (discurren en el mismo sentido) olos anti paralelos (discurren en sentidos Contrarios) que en enfrentados. Se unen mediante p de hidrógeno y las cadenas Laterales se dispone hacia arriba o hacia debajo de la hoja plegada.Giro o Codo tipo β.

Estructura terciaria:

es la conformación espacial definitiva que Adoptan las regiones de la cadena polipeptídica como consecuencia de las interacciones Entre las cadenas laterales (R). En esta estructura se forman p de hidrógeno, Enlaces electrostáticos, fuerzas de van der walls, y enlaces covalente Disulfuro. Esta estructura es diferente, si se dan en proteínas fibrosas(resistente E insoluble en agua) predomina la hoja plegadaβ y tiene función estructural; y Si se da en proteínas globulares (solubles en agua) predominan las hélicesα. .

Estructura cuaternaria

Sólo se da En cadenas peptídicas que están únicas por p de hidrógeno, por uniones Electrostáticas por interacciones hidrofóbicas, por fuerzas de van der Wall y En algunos casos por puentes disulfuro. Si se da en proteínas fibrosas, la Estructura 4º está basada en la asociación entre las unidades peptídicas y dan Lugar a complejos supramoleculares. Si se da en proteína globulares, la Estructura 4º está compuesta por la asociación de caria cadenas con estructuras 3º iguales o diferentes

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