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Enzima
Son los responsables de las reacciones químicas del metabolismo.
Intervienen en concentraciones muy bajas sin sufrir ninguna modificación y todo
Esto en condiciones suaves de Tª, presión, pH… Su función es acelerar dichas
Reacciones químicas porque disminuyen la energía de activación para alcanzar el
Nuevo estado activado. Permiten que las reacciones celulares transcurran a gran
Velocidad y a Tª relativamente baja.
Ej
Amilasa, lactasa, maltasa.
Cofactor
Parte no proteica de la holoenzima que se
Junta con la apoenzima.
Ej
Grupo hemo, NAD, FAD.
Coenzima
Cofactor orgánico unido con enlaces débiles
A la apoenzima.
Ej
NAD, FAD Vitamina:
Sustancia indispensable en pequeñas cantidades
Para el normal funcionamiento del metabolismo que al contrario de los ácidos
Grasos esenciales no se puede sintetizar y por tanto de tiene que ingerir.
Funcionas como coenzimas o son precursoras de ellas.
Ej
B2, B3, B5
2.Se
Desnaturalizaría irreversiblemente, es decir, que la enzima perdería su
estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, perdería su funcionalidad, y se
Romperían todos los enlaces (p. De hidrógeno,
Enlaces electrostáticos, fuerzas de van der walls y enlaces covalente
Disulfuro) excepto los peptídicos. Este se debe a que el cambio de pH es muy
Brusco, y por lo tanto aunque vuelva al pH original no recupera su función,
Sino que permanece permanentemente en estado fibroso y precipita. 3.Un aminoácido consta de un carbono central
Asimétrico al que se le unen un grupo amino, un átomo de hidrógeno, un grupo
Carboxilo y una cadena lateral.4.Un monosacárido, por ejemplo la glucosa:Ej:
Lactasa
Descompone la lactosa en glucosa u galactosa.
Maltasa
Descompone la maltosa en
GlucosaEj:
NAD y FAD:
transporte
Electrónico y reacciones oxidorreductoras para obtener energía.6.La
Heteroproteínas son proteínas unidas a cadenas no peptídicas.EJ:
Lopoproteínas
Transporte en la
Sangre.
Glucoproteínas
Proteínas de Membrana .7.Las Proteínas están formadas por el encadenamiento de aminoácidos. Un aminoácido Consta de un carbono central asimétrico al que se le unen un grupo amino, un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo y una cadena lateral.Estos aminoácidos están unidos entre sí por Enlaces peptídicos, de tal forma que se une un grupo amino de un aminoácido con El grupo carboxilo del aminoácido siguiente y se desprende una molécula de agua.
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Desnaturalización
La enzima pierde su estructura secundaria,
Terciaria y cuaternaria, pierde su funcionalidad, y se rompen todos los enlaces
(p. De hidrógeno, enlaces
Electrostáticos, fuerzas de van der walls y enlaces covalente disulfuro)
Excepto los peptídicos, debido a que se ha sometido a condiciones ambientales
Desfavorables.
Renaturalización:
si dicha desnaturalización
Dura poco y es poco e intensa, esta es temporal y reversible. Entonces se
Pliega de nuevo y adopta su configuración original.
Factores
Altas variaciones de Tª y pH
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Estructuras primarias:
es la disposición lineal de los aminoácidos Unidos mediante enlaces peptídicos que se establecen entre el grupo carboxilo De un aminoácido y el grupo amino del Siguiente, con la perdida de una molécula de agua. Si hay 10 aminoácidos se Llaman péptidos, si hay más de 10 se llaman polipéptidos y si hay más de 100 se Llama proteína. El carácter del doble enlace peptídico hace que aunque los Péptidos sean capaces de efectuar rotaciones alrededor de los enlaces N-Cα y C-Cα, no puedan hacerlo alrededor de los enlaces peptídicos y así los átomos de Dicho enlace se encuentran en un mismo plano.
Estructuras Secundarias:
es el
Plegamiento de la estructura primaria debido a los p, de hidrógeno que se establecen
Los grupos-C=O de los enlaces
Peptídicos y los grupos –NH de otros enlaces.Presenta tres estructuras: Conformación en
Hélice α: la estructura 1º se enrolla sobre si misma y origina una hélice
Que se enrosca hacia la derecha y da una vuelta cada 3.6 aminoácidos. Se forman
P de hidrógeno entre los –NH- y-CO-
Cada cuatro aminoácidos y las cadenas laterales se disponen hacia afuera. Conformación
βlaminar: las placas se disponen en zig-zag de tal forma que los diferentes
Tramos de la cadena,los paralelos (discurren en el mismo sentido) olos anti paralelos (discurren en sentidos
Contrarios) que en enfrentados. Se unen mediante p de hidrógeno y las cadenas
Laterales se dispone hacia arriba o hacia debajo de la hoja plegada.Giro o
Codo tipo β.
Estructura terciaria:
es la conformación espacial definitiva que
Adoptan las regiones de la cadena polipeptídica como consecuencia de las interacciones
Entre las cadenas laterales (R). En esta estructura se forman p de hidrógeno,
Enlaces electrostáticos, fuerzas de van der walls, y enlaces covalente
Disulfuro. Esta estructura es diferente, si se dan en proteínas fibrosas(resistente
E insoluble en agua) predomina la hoja plegadaβ y tiene función estructural; y
Si se da en proteínas globulares (solubles en agua) predominan las hélicesα. .
Estructura cuaternaria
Sólo se da En cadenas peptídicas que están únicas por p de hidrógeno, por uniones Electrostáticas por interacciones hidrofóbicas, por fuerzas de van der Wall y En algunos casos por puentes disulfuro. Si se da en proteínas fibrosas, la Estructura 4º está basada en la asociación entre las unidades peptídicas y dan Lugar a complejos supramoleculares. Si se da en proteína globulares, la Estructura 4º está compuesta por la asociación de caria cadenas con estructuras 3º iguales o diferentes