1. Las Enzimas

1.1. Definición y Características

• Son proteínas que catalizan de forma específica determinadas reacciones bioquímicas uniéndose a un sustrato que se va a transformar.
• La región de la enzima donde se acomoda el sustrato es el centro activo.
• La unión enzima-sustrato implica un reconocimiento estérico (forma y volumen), por lo que:
  • Son específicas para cada sustrato.
  • Son específicas para cada reacción bioquímica.

1.2. Las Enzimas son Biocatalizadores

1. Disminuyen la energía de activación, acelerando las reacciones.
2. No cambian el sentido ni la variación de energía libre.
3. No modifican el equilibrio de una reacción.
4. Al finalizar la reacción quedan libres y sin alterarse.

1.3. Las Enzimas son Proteínas

1. Han de ser sintetizadas por el organismo como el resto de las proteínas, lo que implica su codificación genética.

1.4. Influencia de la Temperatura y del pH en la Actividad Enzimática

• Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estructura terciaria y cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica.
• Las variaciones de pH provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales que alteran su estructura terciaria y, por tanto, su actividad.
• Cada enzima posee una temperatura y un pH óptimo para actuar.
• La mayoría de las enzimas se inactivan a 50-60ºC por desnaturalización.

1.5. Cofactores Enzimáticos

• Son moléculas de naturaleza no proteica que se asocian a las enzimas y de las que depende su actividad.

Holoenzima = apoenzima + cofactor

• Los cofactores pueden ser:
  • Cationes metálicos: Zn²⁺, Ca²⁺, Fe²⁺ o Mg²⁺
  • Moléculas orgánicas complejas:
    • Coenzimas: por unión débil. NAD⁺, FAD, NADP⁺
    • Grupos prostéticos: por unión fuerte. Grupo hemo de la catalasa.

1.6. Clasificación de las Enzimas Metabólicas

• Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con intervención del H₂O.
• Liasas: catalizan la liberación de grupos funcionales en moléculas con doble enlace.
• Transferasas: catalizan la transferencia de radicales o grupos funcionales de unas moléculas a otras.
• Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
• Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción de sustratos con transferencia de protones, O₂ o electrones.
• Sintetasas o ligasas: catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

2. La Reacción Enzimática

2.1. Formación del Complejo Enzima-Sustrato

1. Para que una reacción bioquímica enzimáticamente catalizada tenga lugar, ha de formarse el complejo enzima-sustrato.

E + S → ES → E + P

2.2. Especificidad

1. Se debe a la conformación tridimensional del centro activo, que resulta complementario al sustrato con el que se une.

2.2.1. Modelos de Unión Enzima-Sustrato

1. Modelo llave-cerradura (unión rígida).
2. Modelo de acoplamiento inducido (el sustrato induce un cambio conformacional en el centro activo).

2.3. Inhibición de la Actividad Enzimática

1. La actividad de una enzima puede modularse a través de mecanismos capaces de inhibir o activar la propia enzima.
2. Las reacciones enzimáticas están reguladas, entre otros factores, por moléculas o componentes celulares capaces de inhibirlas de manera reversible o irreversible.
3. Inhibición Reversible:
   • Se unen de forma temporal.
   • Tienen una conformación similar al sustrato.
   • Se denominan inhibidores competitivos.
4. Inhibición Irreversible:
   • Se unen de forma permanente.
   • Suprimen por completo la actividad de la enzima.
   • Se denominan venenos.

2.4. Alosterismo

• Enzima alostérica: es una enzima cuya actividad está regulada mediante un centro regulador, que es un sitio, distinto del centro activo de la enzima, al que se une un regulador (llamado ligando o efector) de manera reversible y no covalente.

3. Cinética de la Reacción Enzimática

• La velocidad de la reacción aumenta hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima.
• Medida de la actividad enzimática:
  • Turnover o número de recambio (constante catalítica): nº máximo de moléculas de sustrato/unidad de tiempo.
  • Constante de Michaelis-Menten: concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

4. Vitaminas y Metabolismo

1. Las vitaminas son biomoléculas que desempeñan un importante papel en el metabolismo.
2. Son indispensables en la dieta.
3. Las cantidades diarias requeridas son mínimas.
4. Muchas vitaminas actúan como precursoras de coenzimas.

4.1. Vitaminas y Enfermedades Carenciales

• La ausencia de vitaminas en el organismo provoca enfermedades carenciales, que producen diversos trastornos metabólicos (al igual que el exceso).
• Se clasifican en:
  • Avitaminosis: ausencia total de una o varias vitaminas.
  • Hipovitaminosis: presencia insuficiente de una determinada vitamina.
  • Hipervitaminosis: exceso de vitaminas por la acumulación de una o varias e imposibilidad de eliminarlas (orina).

4.2. Clasificación de las Vitaminas

1. Se clasifican atendiendo a su solubilidad en agua:
   1. Hidrosolubles: vitaminas del complejo B y vitamina C.
   2. Liposolubles: vitaminas A, D, E y K.

4.2.1. Vitaminas y Coenzimas